TRADUCCIÓN

EQUIPO 1:

● Adame Vargas Monserrat

● Aguilar Ramírez Lourdes Guadalupe
● Contreras Hernández Pedro
● Gómez Contreras Alma Eréndira
● Granados Rubio Alma Mariana
● Lecuona Hernández Paola
TRADUCCIÓN

Proceso por el que la información genética del DNA y transcrita en una ARN.
(Síntesis de proteínas)
¿Dónde ocurre?

Citoplasma celular, en ribosomas

 Características

★ Sentido de lectura del ARNm: 5´-3´

★ Sentido de la síntesis proteica: desde extremo
de amino hacia el carboxilio.
★ Elementos necesarios: ARNm ARNt, enzimas y
proteinas especiales, los nucleótidos
trifosfatos, los aminoácidos enzamblados y
ribosomas
★ Moléculas de energía: GTP y ATP
Etapa: Iniciación

★ Ensamblaje de componentes
requeridos para traducción
Etapa: Elongación

★ Ocurre la adición de aminoácidos

para nueva proteína
Etapas: Terminación

★ Finalización de síntesis con el codón de terminación

★ Liberación del polipéptido formado.
• Estructura y función del RNAr

● Más abundante del ARN

celular.
● Moléculas largas y
monocatenarias.
● También presenta algunos
fragmentos de doble
cadena.
● Tiene función estructural
junto con proteínas.

Estructura 3D de la subunidad 50S de Haloarcula marismortui. Las proteínas se

muestran en azul, el ARNr 23S en naranja y el ARNr 5S en amarillo.
Imagen recuperada de wikipedia.
 ● Los ribosomas constan de
2 subunidades.
● Cada subunidad tiene un
coeficiente de
sedimentación.
● Dentro de las subunidades
se encuentran distintos
tipos de ARNr.

Castaños, E. (2019). Estructura y tipos de ARN. Lidia con la Química. Recuperado desde:
https://lidiaconlaquimica.wordpress.com/2015/07/20/estructura-y-tipos-de-arn/

Otra característica es que tiene una actividad enzimática en la formación de los

enlaces peptídicos entre 2 aminoácidos.
 • Estructura y función del RNAt
● Molécula traductora de la ● Extremo 5’: siempre hay G
síntesis de proteínas, y un ácido fosfórico libre.
● Menos de 100 nt. ● Extremo 3’: Triplete C-C-A
● Monocatenario, pero con ● Grupo OH que se une
zonas complementarias. al aminoácido.
● 5’ → 3’ ● Contiene otros elementos
● Forma de hoja como: dihidrouridina y
de trébol. ribotimidina.
 La molécula se repliega dando origen a una estructura terciaria en forma de “L”, en
donde el brazo más corto es donde estará la región aceptora del aminoácido, y en el
brazo largo la región anticodón.

Por tanto el ARNt debe cumplir

dos funciones:

● Reconocer y transportar
los aminoácidos
específicos hasta el
ribosoma.
● Reconocer los codones del
ARNm.
Estructura de ribosomas
●
Características y

función del
código genético
 Código
genético

+La información genética será transmitida a

las siguientes generaciones.

+Ordenamiento de nucleótidos en secuencia,

que compone a nuestro ADN.

+Todos los seres vivos poseemos un código

genético.

+Comprende combinaciones de tres

nucleótidos.
 Características específicas

+Codón de inicio: Unico que codifica metionina.

+Codones de terminación: Codones UAA,UAG y UGA no

codifican aminoácido alguno.

+Degeneracion: Un aminoácido está codificado por más de un

codón.
 Características
Francis Crick Sydney Brenner

+El código está organizado en tripletes o codones

+El código genético es degenerado

+El código genético es no solapado o sin superposiciones

+El código genético nuclear es universal

CÓDIGO ORGANIZADO EN
TRIPLETES O CODONES
El CÓDIGO GENÉTICO ES
DEGENERADO
 EL CÓDIGO GENÉTICO ES NO
SOLAPADO O SIN SUPERPOSICIONES
 Función

+La función del código genético es vital en la síntesis de proteínas,

es decir, en la fabricación de los compuestos básicos elementales
para la existencia de la vida.

+El patrón fundamental para la construcción fisiológica de los

organismos, tanto de sus tejidos, como de sus enzimas, sustancias
y fluidos.
• Etapas del proceso de
traducción •
Características de la traducción

La traducción consiste en la
síntesis de las proteínas
mediante la unión de
aminoácidos según el orden
establecido por la secuencia de
nucleótidos del mRNA y el
código genético.
La traducción se caracteriza por la gran variedad
de proteínas formadas, su elevado coste
energético (consume un 80-90% de la energía de
biosíntesis) y la necesidad de una regulación muy
estrecha en respuesta a las necesidades celulares
y al ritmo de degradación proteica.
 Participantes
20.000 ribosomas
100.000 moléculas de enzimas y factores proteicos
200.000 de tRNAs
Al menos 20 aminoácidos
ATP
Enzimas aminoacilsintetasas para activar los aminoácidos
GTP para varias etapas
Grupos reductores
Iones (Mg+2y K+)
Enzimas auxiliares

Intervienen, directa o indirectamente, casi todas las estructuras

subcelulares.

El proceso es muy rápido: en bacterias, la velocidad de traducción es de

unos 20 aminoácidos por segundo, mientras que en eucariotas es más
reducida, se incorporan de 2 a 4 aminoácidos por segundo.
Iniciación
Elongación
Terminación
Fase previa: activación de los
aminoácidos
Iniciación
Elongación
+La elongación o crecimiento de la cadena polipeptídica tiene
lugar en esencia mediante la formación de enlaces peptídicos
entre los aminoácidos sucesivos.
Terminación

Los pasos necesarios para liberar el polipéptido ya completo de su unión al tRNA en el

sitio P y, al mismo tiempo, disociar el ribosoma del mRNA. Esto sólo puede ocurrir en
respuesta a la presencia en el sitio A de uno de los 3 codones de terminación.

En eucariotas interviene en el proceso un único factor proteico de terminación O de

liberación, eRF (Releasing Factor), en contraste con procariotas donde existen tres (RF1,
RF2 y RF3).
 ● Hidrolisis del peptidil-tRNA:
● Unión del factor de
terminación:
No existe ningún tRNA
que reconozca los
codones de paro, por lo
que cuando el
ribosoma se transloca
sobre uno de ellos no
puede progresar la
elongación. En su lugar,
el factor eRF se une al
ribosoma en el sitio A,
frente al codón de
terminación. li
La unión de eRF al
ribosoma altera la
actividad
peptidiltransferasa de tal
forma que como agente
nucleofilico se emplea el
agua. Como consecuencia,
se hidroliza el enlace éster
del peptidiltRNA,
liberando la cadena
polipeptidica. En este
proceso además se
hidroliza una molécula de
GTP asociada al factor
eRF, lo que supone el sexto
gasto energético de la
traducción.
● Disociación:
El tRNA no cargado
sale del ribosoma. La
forma eRF : GDP ya no
posee afinidad por el
ribosoma y también se
libera. Finalmente, se
separan las dos
subunidades
ribosómicas (en
eucariotas, liberando el
mRNA. Todos los
componentes quedan
así disponibles para
iniciar la síntesis de una
nueva proteína.
 Etapas postraduccionales
● Cambio químico que ocurre
en las proteínas después de
su síntesis.
● Para que la proteína ejerza
sus funciones tiene que
plegarse.
● Consiste en:
○ La adición covalente de
un grupo o átomos
modificantes.
○ Alteración química.
○ Pérdida de péptidos.

Las más conocidas son: fosforilación, metilación y acetilación.

 Regulación de la expresión genética.
La visión global del control de la
expresión génica es especialmente
difícil en eucariotas en general, y en
organismos pluricelulares en
particular, todas las células
humanas contienen el mismo
genoma, existen claras diferencias
frente a las células procarióticas. El
hecho de que las células de
organismos complejos, procedentes
del desarrollo de una misma célula y
conteniendo un ADN idéntico, sean
capaces de expresar funciones tan
diferentes y únicas en cada órgano o
tejido particular.
a) Distintos tipos de células en cada especie y, dentro de éstas, en cada órgano o tejido.

b) Variedad en el número de genes en cada especie. En humanos, el total de genes

parece ser del orden de 75.000 a 100.000, aunque recientemente se dan cifras aún
más discordantes, entre 30.000 y 200.000 genes.

c) Proporción de genes expresados en cada tipo celular. En humanos, una célula sólo
expresa en cada momento un 1020% del total de genes, sólo se expresan entre 500 y
2.000 genes en cada célula.

d) influencia sobre la expresión de cada gen de los estadios del ciclo de división celular
y del desarrollo del individuo, necesidades metabólicas o de otro tipo, respuesta a
agentes externos.
Niveles de regulación de la expresión
genética
 Tipos de control
CONTROL TRANSCRIPCIONAL

CONTROL POSTRANSCRIPCIONAL

● El control en el inicio de la transcripción es la forma predominante de

regulación génica; sin embargo, hay otros controles menos comunes que
regulan la expresión de un gen en el paso de RNA a proteínas, los cuales se
conocen como controles postranscripcionales

MECANISMOS DE FOSFORILACIÓN EN LA SÍNTESIS DE PROTEÍNAS

● Otro mecanismo por el cual se puede regular la expresión de un gen es
mediante fosforilaciones.
Niveles
1. TRANSCRIPCIÓN

● Control transcripcional (procariontes y eucariontes)

● Factores generales
● Atenuación de la transcripción

2. PROCESAMIENTO DEL TRANSCRITO PRIMARIO DE RNA.

● Control del procesamiento del RNA

● Edición de RNA
3. TRANSPORTE DEL RNAm AL CITOPLASMA.

● Control del transporte de RNA

● Transporte del núcleo al citoplasma

4. TRADUCCIÓN DEL RNAm.

● Control de la traducción
● Sitio de inicio

5. DEGRADACIÓN DEL RNAM.

● Control de degradación del RNAm

● Cola de poli A y estabilidad del RNAm

6. ACTIVACIÓN E INACTIVACIÓN DE GENES

Estructura de las proteínas reguladoras
Cremallera de Leucina o Cierre de
Dedos de Zinc
Leucinas

Las proteínas Dedos de Zinc contienen unas

estructuras que recuerdan la forma de los
dedos, capaces de reconocer y unirse a
secuencias específicas del ADN.
Importancia de la regulación de la expresión genética
La regulación genética se asegura de que los genes apropiados se expresen
en los momentos adecuados. La regulación genética también puede ayudar
a un organismo a responder a su entorno.

● Proceso que controla qué genes en el ADN de una

célula se expresan
● Diferentes células en un organismo multicelular pueden
expresar grupos muy diversos de genes,
● El grupo de genes expresados en una célula determina
el grupo de proteínas y de ARN funcionales que
contiene.
• Alternative resources
Here’s an assortment of alternative resources
whose style fits that of this template

● Researcher conversing laboratory

● Doctor looking blood sample
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