Aminoácidos y Proteínas

OBJETIVOS

• Conocer la importancia y funciones de las proteínas .

• Estudiar la estructura macromolecular de las proteínas.
• Identificar los diferentes tipos de monómeros que constituyen las proteínas.
• Analizar sus propiedades
• Identificar cualitativamente los diferentes tipos de aminoácidos.
IMPORTANCIA

• Las enzimas digestivas ayudan a facilitar las reacciones

químicas.
• Apoyan la regulación y la expresión del ADN y ARN
• La importancia de la proteína presente en la dieta se
debe a su capacidad de aportar aminoácidos para
atender al mantenimiento de la proteína corporal y al
incremento de esta durante el crecimiento.
• Las proteínas son un poderoso nutriente, que con un
consumo moderado puede ayudarnos a evitar comer
en exceso y preservar los músculos para mantener al
metabolismo en continuo funcionamiento óptimo,
además es un nutriente bajo en calorías, por lo que
puede ser procesado con facilidad por el organismo.
APLICACIONES
• Las proteínas funcionales brindan atributos de calidad
deseables en un producto como la textura, grasa,
retención de agua, rendimiento y color.
• El suero lácteo tiene actividad antioxidante e inmunomoduladora.
• PROTEINAS DE USO FARMACEUTICO: Factores de
coagulación (hemofilias); eritropoietinas (anemias); Factor de
crecimiento de fibroblastos (ciertas úlceras); Insulina (diabetes);
Interferones, interleukinas (cancer, SIDA); anticuerpos
monoclonales (diagnóstico); vacunas (hepatitis B).
• Una planta que tiene libre disposición de aminoácidos podrá
absorber microelementos de baja movilidad con más facilidad. Se
conoce como acción quelante y está favorecido por L-ácido
glutámico y L-glicina.
• Cuando los aminoácidos son aplicados en fertirrigación, son
considerados azúcares sencillos para los microorganismos del
suelo, por lo que fomenta su desarrollo y, a su vez, potencia la
formación de raíces.
• Los aminoácidos de alta concentración en nitrógeno permite
impulsar el desarrollo de las plantas en un programa completo de
fertirrigación o como complemento foliar.
Estructura Química
Estructura Química
 Enlace Peptídico
Los aminoácidos (aas) se unen mediante el enlace peptídico, de tipo amida, producido entre grupo
carboxilo y grupo amino. Al unirse 2, 3 o más unidades de aas se forman: dipéptidos, tripéptidos, etc.
Cuando el peso molecular es mayor se llaman polipéptidos (PM hasta 10,000), si la cadena es aun
mas grande, toman el nombre de proteínas.

Carboxy
l-
Amino- terminal
terminal end
end
Enlace Peptídico
Enlace Peptídico
 Péptidos
Son moléculas formados por aas unidos por enlaces
peptídicos que se encuentran de modo natural en los
seres vivos y cumple funciones en la vida celular.

Un dipéptido constituido de Phenylanine y Aspartato es

un edulcorante artificial Aspartame, 200 veces mas dulce
que la sucrosa.

Las posibilidades de combinación de los 20 aa para la

constitución de péptidos es enorme, por ejemplo 2010 son
las posible combinaciones de una decapeptido

Los péptidos naturales son de variada complejidad y abundantes

 Estructura de Proteínas
La organización de una proteína viene definida por 4 niveles estructurales denominados: Estructura
primaria, estructura secundaria, estructura terciaria y estructura cuaternaria, cada una de estas informa la
disposición espacial de la anterior en el espacio y sus características.
Estructura primaria: Secuencia de aminoácidos, unidos por enlace peptídico.
Estructura secundaria: Son arreglos espaciales particularmente estables de la secuencia de aas debido a
la formación de puentes de hidrogeno entre aas cercanos. (alfa hélice y hoja beta plegada).
Estructura terciaria: Informa sobre la disposición de la estructura secundaria de un polipéptido al plegarse
sobre si misma originando una conformación globular tridimensional.
Estructura cuaternaria: Esta estructura informa de la unión de varias cadenas polipeptídicas con
estructuras terciarias para formar un complejo proteico.
La estructura de la proteína depende de la
secuencia de aminoácidos y las interacciones…
 Desnaturalización de Proteínas
Se da este nombre a todo el proceso que, sin ruptura o formación de enlaces químicos produce una
modificación en las propiedades de la proteína, es decir en este proceso no se altera los enlaces peptídicos,
manteniéndose también la secuencia u orden en que están unidos los aas (estructura primaria). Se modifican
únicamente el ordenamiento espacial de la cadena (estructura secundaria y terciaria)pro destrucción de las
fuerzas intermoleculares que mantienen esta disposición geométrica.
La desnaturalización puede realizarse por: acción del calor, al colocar la proteína a un pH muy alto (>10) o muy
bajo (< 3); por adición de ácidos o álcalis concentrados. También puede ser producida por algunos solventes
orgánicos como alcohol o acetona. Si la acción de estos agentes es prolongada , el proceso se hace irreversible,
no pudiendo la proteína volver al estado primitivo.

La desnaturalización puede deberse a cambios en el pH, temperatura o diversos

productos químicos
La función de la proteína se pierde durante
desnaturalización, que a menudo es
irreversible
 Propiedades Anfóteras de Aminoácidos
•Tanto los aminoácidos como las proteínas tienen carácter anfótero, propiedad que
deriva de la presencia simultánea de grupo de propiedades opuestas en las moléculas:
grupos acidos (-COOH) y básicos (-NH2).

• La interacción entre estos grupos (acidos-base) origina una forma dipolar llamada
Zwitterion. En este el aa o proteína es neutra. Cualquier variación en el pH del medio
dará lugar a que predomine una de las cargas y según el pH , puede comportarse
como ácidos o base
 PUNTO ISOELÉCTRICO (pI)
• Se llama “Punto Isoeléctrico” (pI) a aquel pH (característico para cada proteína) en
el cual la forma neutra ó Zwitterion se encuentra presente máxima cantidad.

• Un Zwitterion, que es eléctricamente neutro en general, solo puede existir en un

valor de pH específico

• Este valor de pH, llamado punto isoeléctrico, es diferente para cada aminoácido.

• Los aminoácidos con grupos R de hidrocarburo alcanzan su punto isoeléctrico

entre pH 5.0 y 7.0

ex. PH de leucina = 6.0

• Los aminoácidos básicos necesitan valores altos de pH para alcanzar su isoeléctrica

puntos.

ex. PH de arginina = 10.8

• Los aminoácidos funcionan como amortiguadores porque pueden neutralizar pequeños
aumentos de ácido o base.

• Las proteínas son uno de los principales amortiguadores. sistemas en el cuerpo.