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frataxin [Drosophila melanogaster]

Wendy Jhoana Vargas


Trespalacios
01200171002
Bacteriología y laboratorio clínico
Facultad de ciencias medicas y de la salud

INTRODUCCION
OBJETIVO
La Frataxina es una proteina mitocondrial altamente conservada a lo
largo de la evolucion, contiene homologias en casi todos los Describir las caracteristicas generales y especificas de la
organimos conocidos, los cuales incluye a los mamiferos, bacterias, proteina Frataxin (Drosophila melanogaster), utilizando las
hongos y plantas. La conservación evolutiva de la frataxina permitió herramientas bioinformaticas aprendidas a lo largo del
el desarrollo de diferentes sistemas celulares o sistemas modelo. Se semestre, con el fin de determinar su importancia en la
encuentra en eucariotas y en bactterias violetas salud.

METODOLOGIA secuencia de Arbol


analsis de la estructura Localizacion subcelular
Diseño una secuencia de ADN filogenetico
Bases de datos.
terciaria
nucleótidos en formato FASTA. se
BlastP
realizo una profunda y minuciosa Arbol Peptide señal
revisión con ayuda de las bases filogenetico Estructura terciaria
Vencidad
de datos, esto con el fin de
Genomica Redes proteina-proteina
recolectar la mayor información Transcripto
Analisis de la Analisis de la estructura
de la frataxina primario estructura primaria
secundaria

1.Secuencia de ADN. RESULTADOS. 7. Análisis de la Estructura Secundaria: A-Hélices y hojas B


ATGTTTGCGGGCCGCCTGATGGTGCGCAGCATTGTGGGCCGCGCGTGCCTGGCGACCATG
GGCCGCTGGAGCAAACCGCAGGCGCATGCGAGCCAGGTGATTCTGCCGAGCACCCCGGCG
ATTGCGGCGGTGGCGATTCAGTGCGAAGAATTTACCGCGAACCGCCGCCTGTTTAGCAGC
CAGATTGAAACCGAAAGCACCCTGGATGGCGCGACCTATGAACGCGTGTGCAGCGATACC
CTGGATGCGCTGTGCGATTATTTTGAAGAACTGACCGAAAACGCGAGCGAACTGCAGGGC
% Hélices Alfa (H): 23%
% Hélices Beta (E): 16%
ACCGATGTGGCGTATAGCGATGGCGTGCTGACCGTGAACCTGGGCGGCCAGCATGGCACC
TATGTGATTAACCGCCAGACCCCGAACAAACAGATTTGGCTGAGCAGCCCGACCAGCGGC
CCGAAACGCTATGATTTTGTGGGCACCGTGGCGGCGGGCCGCTGGATTTATAAACATAGC
GGCCAGAGCCTGCATGAACTGCTGCAGCAGGAAATTCCGGGCATTCTGAAAAGCCAGAGC
GTGGATTTTCTGCGCCTGCCGTATTGCAGC
% Residuos-Coil (C): 34%

2. Vecindad genómica

8. Estructura terciaria

9. Análisis de la estructura terciaria:


Dominios conservados

3. transcripto primario.
AUGUUUGCGGGCCGCCUGAUGGUGCGCAGCAUUGUGGGCCGCGCGUGCCUGGCGACC
AUGGGCCGCUGGAGCAAACCGCAGGCGCAUGCGAGCCAGGUGAUUCUGCCGAGCACCCC
GGCGAUUGCGGCGGUGGCGAUUCAGUGCGAAGAAUUUACCGCGAACCGCCGCCUGUUU
AGCAGCCAGAUUGAAACCGAAAGCACCCUGGAUGGCGCGACCUAUGAACGCGUGUGCAG
CGAUACCCUGGAUGCGCUGUGCGAUUAUUUUGAAGAACUGACCGAAAACGCGAGCGAAC
UGCAGGGCACCGAUGUGGCGUAUAGCGAUGGCGUGCUGACCGUGAACCUGGGCGGCCA
GCAUGGCACCUAUGUGAUUAACCGCCAGACCCCGAACAAACAGAUUUGGCUGAGCAGCC
CGACCAGCGGCCCGAAACGCUAUGAUUUUGUGGGCACCGUGGCGGCGGGCCGCUGGAU
10. Localización 11. Péptido señal
UUAUAAACAUAGCGGCCAGAGCCUGCAUGAACUGCUGCAGCAGGAAAUUCCGGGCAUUC
UGAAAAGCCAGAGCGUGGAUUUUCUGCGCCUGCCGUAUUGCAGC
12. Redes proteina-proteina
Subcelular
4. BlastP (Homologas)

MITOCONDRIAL

Conclusion.
En conclusión los resultados obtenidos de la frataxina, en la vecindad genómica se
obtuvo todos los genes que permite la formación de la proteína, en el transcrito
6. Análisis de la estructura primaria: primario se evidencio la formación y unión de los fragmentos no codificantes, aun
5. Árbol filogenetico.)
Clasificación de los aminoácidos .) no es un ARN maduro. En BlastP se obtuvo todos las proteínas que guardan gran
similitud a la original, en el árbol filogenético se puede observar las ramificaciones
Alifáticos: 4.1% las cuales representa todas las especies que evolucionaron a partir de ancestros
comunes, en la estructura terciaria, se obtienen posiciones tridimensionales de
Aromáticos: 8.5% todos los átomos que componen la proteína ,la proteína contiene dominios
Ácidos: 10% conservados, el péptido señal emita las particulas de reconocimiento.
Básicos: 10.5%
BIBBLIOGRAFIA
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2.STRING: functional protein association networks [Internet]. String-db.org. [citado el 15 de noviembre de 2021]. Disponible en: https://string-
db.org/cgi/network? taskId=bd5gXeSlffjx&sessionId=bUx3oYyofuRB
3.DNARNA->proteína [Internet]. Uah.es. [citado el 15 de noviembre de 2021]. Disponible en: http://biomodel.uah.es/lab/cibertorio/analysis/trans.htm
Al revisar otros resultados con los resultados que obtuve pude notar sobre las 4.Protein BLAST: search protein databases using a protein query [Internet]. Nih.gov. [citado el 15 de noviembre de 2021]. Disponible en:
https://blast.ncbi.nlm.nih.gov/Blast.cgi?PROGRAM=blastp&PAGE_TYPE=BlastSearch&LINK_LOC=blasthome
homologas que hay muchos mas organismos como Saccharomyces cerevisiae, en 5.NCBI tree viewer example [Internet]. Nih.gov. [citado el 15 de noviembre de 2021]. Disponible en: https://www.ncbi.nlm.nih.gov/projects/treeview/
6. ExPASy - ProtParam tool [Internet]. Expasy.org. [citado el 15 de noviembre de 2021]. Disponible en: https://web.expasy.org/protparam/
cambio en los reultados que adquiri solo se vieron homologias con el organimos 7.RaptorX - Property: a protein structure property prediction server [Internet]. Uchicago.edu. [citado el 15 de noviembre de 2021]. Disponible en:
Drosophila melanogaster, por otro lado tambien se encontro que esta proteina http://raptorx.uchicago.edu/StructurePropertyPred/predict/
8. SWISS-MODEL [Internet]. Expasy.org. [citado el 15 de noviembre de 2021]. Disponible en: https://swissmodel.expasy.org/
interactua con multiples proteinas mas. su estructura ha llevado a estudios de 9. Conserved domains database (CDD) and resources [Internet]. Nih.gov. [citado el 15 de noviembre de 2021]. Disponible en:
https://www.ncbi.nlm.nih.gov/Structure/cdd/cdd.shtml
diferentes modelos para estudiar su funcion. 10. CELLO2GO:Subcellular Localization and Function Analysing System [Internet]. Edu.tw. [citado el 15 de noviembre de 2021]. Disponible en:
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11. EMBL-EBI. Phobius [Internet]. Ebi.ac.uk. [citado el 15 de noviembre de 2021]. Disponible en: https://www.ebi.ac.uk/Tools/pfa/phobius/
63. 12. STRING: functional protein association networks [Internet]. String-db.org. [citado el 15 de noviembre de 2021]. Disponible en: https://string-
db.org/cgi/network?taskId=bd5gXeSlffjx&sessionId=bUx3oYyofuRB

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