CICLO DE KREBS

Se le conoce también como el ciclo del ácido cítrico o ácidos tricarboxilicos, es la vía
central del metabolismo aeróbico.
Se lleva acabo en la matriz mitocondria de las células, libera la energía química
almacenada en el grupo de acetilo de dos carbonos de la acetil-CoA.
Funciones:
 Producción de energía
 Metabolismo aeróbico (reducción)
 Metabolismo catabolismo (oxidación)
El piruvato se tiene que convertir en acetil-CoA a base del complejo piruvato
deshidrogenasa está formado por tres unidades.
Unidad Nombre N. en el Grupo Coenzima Producto
complejo prostéticos
E1 Piruvato 30 Pirofosfato CO2
deshidrogenasa de tiamina
E2 Dihidrolipoil 60 Ac. R- CoA-SH Acetil-
transacetilasa Lipoico CoA
E3 Dihidrolipoil 12 FAD NAD NADH
deshidrogenasa +H

Las enzimas contienen tres coenzimas, el pirofosfato de tiamina (TTP)

(descarboxilación y transferencia de grupos aldehidos.), acido lipoico
(Transportador de grupos hidrógenos o acetilo) y FAD ( Transportador
electrónico), son grupo prostéticos.
Las coenzimas NAD (Transportador electrónico) y Coenzima A (CoASH)
(Transportador de grupos acetilo), son cofactores de sustrato.
Son 8 reacciones dividido en 2 etapas. Reacciones 1-4 (etapa irreversible o
descarboxilaciones oxidativas), reacción 5-8 (etapa reversible o regeneración del
oxalacetato).
Reacció Intermedi Reactivo Enzima Entra Libera Producto AT
n o P
1 Acetil CoA Citrato sintasa Coenzima A Agua Citrato C6
(transferasas)
2 Cis- Citrato Aconitasa Agua Agua Isocitrato
aconitato C3 (liasas) OH C4 C6
3 Isocitrato Isocitrato NAD NADH+ Alfa- 3
deshidrogenasa H cetoglutarat
(óxido CO2 o
reducción)
determina la
velocidad del
ciclo
4 Alfa- Alfa- NAD NADH+ Succinil- 3
cetoglutarat cetoglutarato CoA H CoA
o C5 deshidrogenasa CO2
responsable que
el ciclo no se
regrese.
5 Succinil-C Succinil- CoA GDP+P(trifosfato GTP Succinato 1
oA C4 Sintetasa ) nivel sustrato CoA C4
(ligasas)
6 Succinato Succinato FAD FADH2 Fumarato 2
deshidrogenasa Q QH2
7 Fumarato Fumarasa(liasas Agua OH L-malato
)
8 L-malato Malato NAD NADH+ Oxalacetato 3
deshidrogenasa H
ATP total: 24 ATP (dos vueltas). 2CO2+3NADH+3H+FADH2+GTP
ESTEROESPECIFICIDAD ENZIMATICA
Aconitasa, isocitrato deshidrogenasa, sucinato deshidrogenasa, fumarasa y L-
mañato deshidrogenasa. Son las únicas enzimas que son específicas en el ciclo de
krebs.
REGULACIÓN
El principal inhibido es ATP, el inhibido enzimático es isocitrato deshidrogenasa
(NADH, ATP o ADP), le sigue el Alfa-cetogluterato deshidrogenasa (Ca, NADH) y el
citrato sintasa (NADH.
Regulador clave relación mitocondrial es el NADH.
RESUMEN
El ciclo de krebs es la vía principal en la respiración aeróbica pero también
anabólica por lo que se le considera anfibólico. Inicia con el acetil-CoA que viene
del piruvato por el complejo piruvato deshidrogenasa. El ciclo de krebs se lleva a
cabo en 8 reacciones, las reacciones 1-4 son la etapa irreversible y las reacciones 4-
8 son la etapa reversible.
La reacción 1 es de acetil-CoA a Citrato por la enzima Citrato sintasa a liberar una
molécula de H2O. La reacción 2 del citrato a isocitrato por la enzima aconitasa,
pero se necesita un intermediado, el citrato pierde una molécula de agua para
transformarlo en cis-aconitato y así se agrega una molécula de agua para formarse
el isocitrato. La reacción 3 es del isocitrato transformarlo en Alfa-cetogluterato por
la enzima isocitrato deshidrogenasa que determina la velocidad del ciclo. La
reacción 4 del Alfa-cetogluterato a succinil-CoA por la enzima Alfa-cetogluterato
deshidrogenasa, enzima responsable que el ciclo no se regrese. La reacción 5 el
succinil-CoA se transforma en succinato por el succinil-CoA sintetasa. La reacción
6 el succinato se transforma en fumarato por la enzima succinato deshidrogenasa.
La reacción 7 el fumarato se transforma en L-malato por la enzima fumarasa y la
última reacción el L-malato se transforma en Oxalacetato por el enzima malato
deshidrogenasa. Al final del siglo en 2 vueltas se ocupó 24 ATP.
REFERENCIAS:

 Mckee, T. y Mckee, J. R. (2014) Bioquímica. Las bases moleculares de la

vida (5ª ed.). Mc Graw Hill. ISBN: 978-607-15-1127-0
 Murrey, K. R., Bender, D. A., Botham, K. M., Kenelly, J. P., Rodwell, V. W. y
Weil, P. A. (2013) Harper. Bioquímica ilustrada (29ª ed.). Mc Graw Hill.
Lange. ISBN: 978-607-15-0914-7
 Baynes, W. J. y Dominiczak, M. H. (2015). Bioquímica médica (4ª ed.).
Elsevier. ISBN: 978-84-9022-845-6
 Apuntes de clase.