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4. Ciclo del ácido cítrico. Lugar donde se lleva a cabo. Intermediarios, enzimas y sus
características. Productos. Puntos de regulación y Moduladores
Regulación
La velocidad del ciclo de Krebs viene continuamente modulada para cumplir con las
necesidades energéticas exactas de la célula. Los sitios primarios de control son las
enzimas alostéricas: la isocitrato deshidrogenasa y la α-cetoglutarato-
deshidrogenasa.
La isocitrato deshidrogenasa es estimulada alostéricamente por la presencia de
ADP, que aumenta la afinidad de la enzima por el sustrato. Las uniones de
isocitrato, de NAD+, de Mg2+, y de ADP, a la enzima son mutuamente cooperativas
en sentido activador. Por contra, el NADH inhibe la enzima por el desplazamiento
directo de NAD+. El mismo ATP tiene efecto inhibitorio.
El segundo sitio del control del ciclo de Krebs está cerca de la α-cetoglutarato
deshidrogenasa. Algunos aspectos del control de esta enzima son parecidos a los del
complejo enzimático de la piruvato deshidrogenasa, como puede esperarse dada la
extrema homología entre las dos enzimas. La α-cetoglutarato deshidrogenasa es
inhibida por el succinil-CoA y el NADH, es decir, los productos de la reacción que
cataliza. La α-cetoglutarato deshidrogenasa puede ser también inhibida
genéricamente por un alto nivel energético presente en la célula.
En muchas bacterias, también se controla la entrada en el ciclo de las moléculas con
dos átomos de carbono. En ellos, la síntesis de citrato, oxalacetato y acetil-CoA es
la sede de una importante regulación. EL ATP, en efecto, es un inhibidor alostérico
de la citrato sintasa. El efecto concreto del ATP es aumentar la KM de la enzima
por el acetil CoA. De este modo, cuanto más ATP está presente en la célula menos
Acetil-CoA se introduce en el ciclo
Sustrato Coenzi Enzima Tipo de Inhibido Activa Producto
ma reacción r dor
1 Oxalacetato Acetil- Citrato Condensación Citrato, - Citrato
CoA, sintasa NADH,
agua Succinil-
CoA
2a Citrato - Aconitasa Deshidratación - - cis-
Aconitato,
2b cis-Aconitato Agua Hidratación Isocitrato
3a Isocitrato NAD+ Isocitrato Oxidación NADH, Ca2+, Oxalsuccinat
deshidrogen ATP ADP o, NADH
3b Ossalsuccinato H+ asa Descarboxilació α-
n cetoglutarato,
CO2
4 α-Cetoglutarato NAD+, α- Descarboxilació NADH, Ca2+ Succinil-
CoA-SH cetoglutarat n oxidativa Succinil- CoA,
o CoA NADH, CO2
deshidrogen
asa
5 Succinil-CoA GDP, Succinil- Trasferencia de - - Succinato,
Fosfato CoA fosfato GTP, CoA-
sintetasa SH
6 Succinato FAD Succinato Oxidación - - Fumarato,
deshidrogen FADH2
asa
7 Fumarato Agua Fumarasa Hidratación - - L-Malato
8 L-Malato NAD+ Malato Oxidación - - Oxalacetato,
deshidrogen NADH
asa
REACCIÓN TEJIDO
PEP + HCO-3 PEP carboxidasa OXALACETATO + Pi PLANTAS SUPERIORES,
LEVADURAS Y BACTERIAS
Piruvato + HCO-3 + ATP piruvato descarboxilasa Oxalacetato + HIGADO Y RIÑON
ADP + Pi
7. Definición de Bioenergética
Termino que se utiliza para designar el estudio de las transformaciones de energía en
los organismos vivos. Describe la transferencia y utilización de la energía de sistemas
biológicos.
La bioenergética se interesa sólo por los estados energéticos inicial y final de los
componentes de una reacción, no del mecanismo o del tiempo necesarios para que el
cambio químico se lleve a cabo. La bioenergética predice si un proceso es posible; la
cinética cuantifica qué tan rápido ocurre la reacción.
8. Definición de potencial Redox
El potencial redox es una medida de la actividad de los electrones. Está relacionado
con el pH y con el contenido de oxígeno. Es análogo al pH ya que el pH mide la
actividad de protones y el potencial redox mide la de los electrones.
10. Ejemplos
Ferroproteínas hemínicas (citocromos)
-citocromo a
-citocromo b
-citocromo c
Ferroproteínas no heminícas (proteínas ferrosulfurosa)
-ferredoxina
-ferroprotoporfirina IX
Deshidrogenasa piridin dependiente
Deshidrogensa flavín dependiente
18. Menciona los dos sistemas de transportes requeridos para el traslado de ATP de
la mitocondria