Universidad Autónoma de Ciudad Juárez

ICB
Genética Medica

OPERONES [Document subtitle]

Yareli Lizbeth Rojas Salazar

19 de marzo del 2020

Dr. Guillermo Alberto Barraza Garza
Lo que vemos cambia lo que sabemos. Lo
que conocemos cambia lo que vemos.
-J. Piaget-
 Operón arabinosa (ara) c) Si ambos son escasos o ambos son abundantes,
el sistema de regulación no está claro, aunque se
La arabinosa es una pentosa que puede ser usada sabe que hay represión. (1)
como sustrato metabólico a través de la vía de las
pentosas-fosfato; las enzimas necesarias para su
metabolización son: arabinosa isomerasa, ribulosa
quinasa y ribulosa-5-fosfato epimerasa que están
codificadas por los genes estructurales araA, araB
y araD.

El operón ara incluye además de los tres

genes estructurales:

a) una región reguladora que a su vez tiene dos

operadores araO1 y araO2

b) un sitio de unión para la proteína reguladora Operón histidina (His)

(araC) denominado araI (I=inductor)
c) un promotor adyacente a araI y en la proximidad
del promotor se encuentra
d) un sitio de unión para la CAP-AMPc.
La proteína araC está codificada por un gen araC
próximo que se transcribe desde su propio
promotor (próximo a araO1) en dirección opuesta
a los genes estructurales. El papel de la proteína es
complejo, ya que es capaz de regular su propia
síntesis uniéndose a araO1 y cuando su
concentración supera las cuarenta copias por
célula reprime su síntesis. Respecto a los genes
estructurales, actúa también como un regulador
positivo y negativo, uniéndose a araO2 y a araI, lo
cual permite una acción distinta dependiendo de
las siguientes condiciones metabólicas:
a) Si la glucosa es abundante y la arabinosa es
escasa: la proteína reguladora araC se une en dos
puntos, a araO2 y araI formándose un lazo de ADN
que no permite la transcripción de los genes
estructurales.
El operón histidina regula la síntesis de nueve
enzimas que participan en la biosíntesis de este
aminoácido. En este caso la proteína represora
normal es inactiva, permitiendo la transcripción
por la ARN-pol de los genes estructurales que
codifican para la síntesis de las enzimas que
intervienen en la elaboración de la histidina.
Cuando comienza a existir un exceso de
histidina sus moléculas se comportan como un
ligando activador de la proteína represora que
bloquea al operador y los genes estructurales no
codifican por lo que dejan de elaborarse las
enzimas que catalizan la biosíntesis de la histidina.
Si disminuye la concentración de histidina
vuelve a desactivarse el represor que al separarse
del operador permite la transcripción de los genes
estructurales que elaboran las enzimas. (2)

b) Si la glucosa es escasa y la arabinosa es

abundante: el complejo CAP-AMPc es abundante y
se une a su sitio del ADN, adyacente a araI. La
arabinosa funciona como un activador, al unirse a
la proteína araC altera su conformación, y al unirse
ésta a araI se combina con CAP-AMPc y aumenta la
transcripción.
Control negativo.
 Operón fenilalanina (phe)
El gen estructural pheA del operón de fenilalanina
de Escherichia coli está precedido por una región
líder transcrita de aproximadamente 170 pares de
nucleótidos. La transcripción in vitro de plásmidos
y fragmentos de restricción que contienen el
promotor de fen y la región líder produce un
transcrito de ARN principal de aproximadamente
140 nucleótidos de longitud. (3)
El gen pheA codifica para una enzima bifuncional,
la corismato mutasa/prefenato deshidratasa que
cataliza para los dos primeros pasos, de tres, en la
biosíntesis de la fenilalanina a partir de corismato.
La expresión de este gen está regulada por
atenuación en un terminador de transcripción
localizado corriente arriba de el gen estructural de
pheA. (3)
Operón treonina (thr)
Se ha determinado la secuencia de ADN de 178
pares de bases que preceden al primer gen
estructural del operón de treonina de Escherichia
coli. Una región de simetría rotacional perfecta de
2 veces, que involucra 28 pares de bases, precede
al primer gen estructural.
La similitud estructural de esta secuencia
con los sitios de terminación de ARN polimerasa
conocidos sugiere que esta región es el sitio de
terminación del ARN líder del operón de treonina.
Además, una mutación (thr 79-20), que confiere un
fenotipo deprimido, constitutivo, fue secuenciada y
se encontró que era una inserción de G.C en el
supuesto terminador. (4)
Operón de isoleucina y de valina (ilv)
Los genes que gobiernan tres de las enzimas de la
vía biosintética de isoleucina-valina forman el
operón: operador-ilvA-ilvD-ilvE. Las enzimas son:
ilvA, l-treonina desaminasa; ilvD, dihidroxiácido
deshidrasa; e ilvE, transaminasa B. (5)
Se ha visto además una retroalimentación
negativa por el Regulador Global del Metabolismo
de Nitrógeno (TnrA), además de que puede activar
o reprimir genes regulados por nitrógeno durante
el crecimiento bacteriano. (6)
LITERATURA CITADA
(1) Merino J. & Noriega M. Regulación de la
expresión genética. Universidad de
Cantabria. Consultado el 19 de marzo
del 2020. Sitio web:
file:///C:/Users/jorge/Downloads/Tema
%25208-Bloque%2520I-
Regulacion%2520Genetica.pdf
(2) Seijo J. Regulación de la expresión
génica. Consultado el 19 de marzo del
2020. Sitio web:
http://www.tirsoferrol.org/ciencias/pdf
/a09_regulacionexpresiongenica.pdf
(3) Johnston HM, Barnes WM, Chumley FG,
Bossi L, Roth JR. Model for regulation of
the histidine operon of Salmonella. Proc
Natl Acad Sci U S A. 1980;77(1):508–512.
doi:10.1073/pnas.77.1.508. Consultado
el 19 de marzo del 2020.
(4) Gardner JF. Regulation of the threonine
operon: tandem threonine and
isoleucine codons in the control region
and translational control of transcription
termination. Proc Natl Acad Sci U S A.
1979;76 Consultado el 19 de marzo del
2020.
(5) Wechsler JA, Adelberg EA. Antipolarity in
the ilv operon of Escherichia coli K-12. J
Bacteriol. 1969;98(3):1179–1194.
Consultado el 19 de marzo del 2020.
(6) Shigeo Tojo, Takenori Satomura, Kaori
Morisaki, Ken-Ichi Yoshida, Kazutake
Hirooka, Yasutaro Fujita. Negative
Transcriptional Regulation of the ilv-leu
Operon for Biosynthesis of Branched-
Chain Amino Acids through the Bacillus
subtilis Global Regulator TnrA. Journal of
Bacteriology Nov 2004, 186 (23) 7971-
7979; DOI: 10.1128/JB.186.23.7971-
7979.2004