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Protein As
Protein As
Aminoácidos
Estructura de un Aminoácido
Al Carbono α se unen:
•Un grupo amino (NH2)
•Un grupo carboxilo (COOH)
•Un hidrógeno (H+)
•Una cadena lateral o grupo R
α
Los α-aminoácidos son los monómeros
que conforman las proteínas
Triptófano
Metionina
Leucina
Valina
Treonina
Lisina
Alifáticos
Polares con
Carga Aromáticos
Negativa De
acuerdo a
sus Grupos
“R”
Polares con
Polares sin
Carga
Carga
Positiva
Aminoácidos
La glicina es el aminoácido
más pequeño
La Glicina y la Prolina
dificultan el plegado
proteico.
La Metionina contiene
azufre.
Aminoácidos
Absorben fuertemente la
luz UV
La Tirosina contiene un
grupo OH, es un
aminoácido hidroxilado.
Aminoácidos
Los Estereoisómeros
son isómeros que tienen la
misma fórmula molecular y la misma
secuencia de átomos enlazados, pero
difieren en la orientación
tridimensional de sus átomos en el
espacio.
Los Enantiómeros son estereoisómeros que se
relacionan entre sí por una reflexión: son
imágenes especulares entre sí, y no son
superponibles
Aminoácidos
El número de estereoisómeros de un
compuesto quiral dependerá del número
de centros quirales, según la fórmula→ 2n
n= número de centros quirales
Zwitterion
Ión dipolar de un aminoácidos
que se forma al disolverse en
agua.
Zwitterion
El punto isoeléctrico (pI) de un aminoácido es el pH al cual el aa tiene carga neta 0.
Escala de pH
0 1 2 3 4 5 6 7 8 9 10 11 12 13 14
Punto Isoeléctrico
H+ H+
H+ H+ H+ H+ H+ H+
H+ H+ H+ H+ H+
H+ H+ H+
H+
H+
H+ H + H+ H+
H+ H+ H+ H+
H+ H+
H+ H+
H+
H+ H+
H+ H+ H+ H+
H+ H+ H+ H+
H+ H+ H+
H+ H+
H+ H+ H+ H+
H+
H+
H+ H + H+ H+ H+
H+ H+ H+ H+ H+
H+ H+
Un AA tiene carga positiva a un pH por debajo de su pI y tiene carga negativa a un pH por encima de su pI.
PÉPTIDOS
Péptidos
Enlace Peptídico
Enlace Peptídico
• Es un enlace amida
• Predomina la configuración
trans
Oligopéptido menos de 10 aa
Insulina: 55 aa
Polipéptido más de 10 aa
• Organización jerárquica
Estructura de las Proteínas
Estructura Primaria
Estructura Primaria
“Sucesión de residuos de aminoácidos en la
cadena polipeptídica, que a su vez esta
determinada por la secuencia de bases en el gen”
α- Hélice
Hélice Dextrógira
Grupos R externos
Estructura Secundaria
α- Hélice
La estructura es estabilizada por:
•Puentes de hidrógeno
intracatenarios cada 4 residuos
Laminas β
La estructura es estabilizada por:
•Puentes de hidrógeno
Estructura Secundaria
Rodopsina
Estructura Terciaria
Estructura Terciaria
S S
Puentes de hidrogeno
Estructura Terciaria
• pH
• Temperatura
• Moléculas orgánicas
─ Alcohol, acetona
─ Urea
─ Cloruro de Guanidino
─ Detergentes
─ Agentes reductores (mercaptoetanol)
Estructura Cuaternaria
Esta estructura informa de la unión, mediante enlaces débiles (no covalentes)
de varias cadenas polipeptídicas con estructura terciaria, para formar un
complejo proteico. Cada una de estas cadenas polipeptídicas recibe el nombre
de protómero.
Funciones de las Proteínas
Clasificación
Clasificación de las Proteínas
• Según su Función:
• Estructural→ Queratina, Elastina
• Enzimática→ DNA polimerasa III
Defensa→ Inmunoglobulinas
Hormonal→ Insulina
• Transporte→ Transferrina
• Reserva→ Ferritina
Clasificación
Clasificación de las Proteínas
• Según su Composición química:
• Simples → Albúmina
• Nucleoproteínas → Ribosomas
• Lipoproteínas → HDL
• Hemoproteínas → Hemoglobina
• Glicoproteínas → Inmunoglobulinas
• Metaloproteínas → Ceruloplasmina
• Fosfoproteínas → Caseina
Clasificación
Clasificación
Clasificación de las Proteínas
• Según su Forma:
• Fibrosas → Colágeno
• Oligoméricas→ Hemoglobina
Queratinas
• α- queratinas
AA Principales Estructura Estructura Suprasecundaria Funciones
Secundaria
Pequeños sin α-hélice •Protofilameneto Estructura de piel,
carga •Protofibrilla pelo, lana, uñas,
Cisteina •Filamneto Intermedio plumas, pinzas, etc
• β- queratinas
AA Principales Estructura Estructura Suprasecundaria Funciones
Secundaria
Muy pequeños Conformación Lámina plegada Estructura de seda e
sin carga β antiparalela hilos de araña
No hay
Cisteina
Proteínas de Importancia Fisiológica
Colágeno
• Glicina = 35% Alanina = 11% Gly – X – Y
• Prolina e Hidroxiprolina (Hyp) = 21%
• Hyp es sintetizada por la Prolil 4-hidroxilasa
que requiere A. ascórbico. Deficiencia → Escorbuto
Elastina
• La unidad básica se llama tropoelastina, rica en glicina
y alanina.
Proteínas Plasmáticas
γ 11 A, D, E, G, M Anticuerpos
Proteínas de Importancia Fisiológica
Otras Proteínas
• Mioglobina → Hemoproteína fijadora de oxígeno en
los músculos