BIOMOLECULAS

Se les considera biomoléculas a todos los compuestos químicos que al estar en

conjunto conforman la materia viva, es decir, las bases químicas que permiten
subsistir al ser vivo, existen infinidades de biomoléculas pero entre las más
necesarias o las que se encuentran en abundancia son en primer lugar
el nitrógeno, oxigeno, hidrógeno y carbono, en segundo lugar se puede
mencionar sulfuro y fósforo.

Las biomoléculas reciben una clasificación general, esta va a depender de la

presencia de carbono en su estructura, de esta manera se les designa el nombre
de biomoléculas inorgánicas a las que en su estructura hay ausencia de moléculas
de carbono, este no pueden ser sintetizados por el ser humano pero aun así son
esenciales para el mantenimiento de la vida, en este grupo se puede tomar como
ejemplo el agua; el grupo opuesto, es decir, poseen moléculas de carbono los
cuales son parte de su estructura se les designa biomoléculas orgánicas y también
difieren con el grupo inorgánico en la característica de que estos si pueden ser
sintetizados por el cuerpo humano.

Las biomoléculas orgánicas se subdividen en macronutrientes de suma

importancia para el buen funcionamiento orgánico, los cuales son:

 Carbohidratos: como si nombre indica, es un macronutriente compuesto por

carbono, oxígeno e hidrógeno, en este grupo entran los glúcidos o los azucares
también se encuentran dentro de este grupo las fibras y almidones; estos son la
principal forma de almacenamiento y consumo de energía del organismo,
primordial para el sistema nervioso, musculo y eritrocitos; son solubles en agua.
 Lípidos: al igual que los carbohidratos también están compuestos por carbono
e hidrógeno y algunas veces en menor proporción se encuentra oxígeno,
fósforo, azufre y nitrógeno, este constituye el almacenamiento secundario de
energía para el organismo cuando las reservas de carbohidratos se han
terminado, de igual forma trabajan en la protección mecánica de estructuras y
como aislamiento térmico, son hidrofóbicos (insolubles en agua).
 Proteínas; se encuentran constituidos por hidrógeno, carbono, oxígeno y
nitrógeno formando la unidad monomérica llamada aminoácido, conjuntos de
aminoácidos forman las proteínas; tienen miles de funciones las más
importantes son servir de bases para la formación de hormonas, jugos
digestivos, proteínas plasmáticas, hemoglobina, etc.; estos no pueden ser
sustituidos por los lípidos o por los carbohidratos.

CARBOHIDRATOS

La palabra carbohidrato, al igual que otras tantas como glúcidos, hidratos

de carbono o sacáridos, es un término utilizado para describir
aquellas moléculas que fundamentalmente tienen una estructura constituida
por hidrógeno, oxígeno y carbono. Son bimoléculas y su primera función en los
seres vivos es brindar energía para que este realice todas las tareas físicas y
metabólicas necesarias para subsistir. Es junto con las proteínas y los lípidos las
sustancias más abundantes en la naturaleza.

El origen de la palabra se da en el siglo XIX por una confusión en la interpretación

de una fórmula química, el término se mantiene pero no es muy apropiado debido
a que la molécula no son átomos de carbono enlazados a moléculas de agua sino
una combinación entre estos y otras moléculas funcionales, considerándose el
nombre más apropiado el de glúcido que proviene del griego σάκχαρ que quiere
decir azúcar o dulce y es usado para describir derivados de la glucosa
por polimerización y pérdida de agua.

La composición de las moléculas de hidrocarburos tienen menor proporción de

oxígeno siendo en su mayoría átomos de hidrógeno y carbono, además tienen
enlaces covalentes, los más fuertes entre dos iones. Este tipo de enlace almacena
gran cantidad de energía la que es liberada cuando la molécula se oxida
otorgándosela al cuerpo que la aprovecha para sus funciones.

Los hidrocarburos se pueden dividir en cuatro grupos, los

monosacáridos, disacáridos, oligosacáridos y polisacáridos. Los monosacáridos
están formados por una sola molécula, es la forma más simple de los glúcidos y
no se puede hidrolizar; los disacáridos están formados por dos monosacáridos y a
este grupo pertenecen los hidrocarburos que se encuentran comúnmente en el
medio natural como la sacarosa (azúcar), lactosa (azúcar de la leche), maltosa
(por la fermentación de cebada) y la fructosa; los oligosacáridos se componen de
tres o nueve moléculas de monosacáridos y los polisacáridos son estructuras
compuestas por más de diez monosacáridos, estas pueden ser ramificadas o no y
corresponde a sustancias como el almidón y el glucógeno entre otras.

Si la energía de un hidrocarburo no es utilizada por el cuerpo este va a

almacenarlo en forma de grasa hasta que sea requerido, siendo entonces un
factor muy importante en cuanto a la nutrición ocasionando que este necesario
grupo de alimentos sea evitado en tratamientos contra la obesidad.

GLÚCIDOS.

Un glúcido o carbohidrato es una molécula biológica que consiste en átomos de

carbono (C), hidrógeno (H) y oxígeno (O), usualmente con una relación de átomos
de hidrógeno y oxígeno de 2:1 (como en el agua).Los glúcidos, cuyo significado en
la etimología griega, es “dulce”, son moléculas orgánicas, sustancias ternarias,
compuestas de carbono, oxígeno (en pequeñas cantidades) e hidrógeno.

En algunos derivados también es posible encontrar fósforo, azufre o nitrógeno. Se

llaman glúcidos porque se considera una derivación de la glucosa. También se los
conoce como carbohidratos.

Los glúcidos o carbohidratos desempeñan numerosas funciones en los

organismos vivos. Los polisacáridos sirven para el almacenamiento de energía
(por ejemplo, almidón y glucógeno) y como componentes estructurales (por
ejemplo, celulosa en plantas y quitina en artrópodos). El monosacárido ribosa de 5
carbonos es un componente importante de las coenzimas (por ejemplo, ATP, FAD
y NAD) y la columna vertebral de la molécula genética conocida como ARN. La
desoxirribosa relacionada es un componente del ADN. Los sacáridos y sus
derivados incluyen muchas otras biomoléculas importantes que juegan
un papel clave en el sistema inmune, la fertilización, la prevención de la
patogénesis, la coagulación de la sangre y el desarrollo.

En la ciencia de los alimentos y en muchos contextos informales, el término

carbohidratos a menudo significa cualquier alimento que sea particularmente rico
en almidón complejo de carbohidratos (como cereales, pan y pasta) o
carbohidratos simples, como el azúcar (que se encuentra en los dulces,
mermeladas y postres).

Los glúcidos o carbohidratos se encuentran en una amplia variedad de alimentos.

Las fuentes importantes son los cereales (trigo, maíz, arroz), las papas, la caña de
azúcar, las frutas, el azúcar de mesa (sacarosa), el pan, la leche, etc. El almidón y
el azúcar son carbohidratos importantes en nuestra dieta. El almidón es abundante
en papas, maíz, arroz y otros cereales. El azúcar aparece en nuestra dieta
principalmente como sacarosa (azúcar de mesa) que se agrega a las bebidas y
muchos alimentos preparados, como mermeladas, galletas y tortas. La glucosa y
la fructosa se encuentran naturalmente en muchas frutas y algunas verduras. El
glucógeno es un carbohidrato que se encuentra en el hígado y los músculos
(como fuente animal). La celulosa en la pared celular de todo el tejido vegetal es
un carbohidrato. Es importante en nuestra dieta como fibra que ayuda a mantener
un sistema digestivo saludable.

MONOSACARIDOS

Son sustancias blancas de sabor dulce, cristalizable y soluble en agua. Se oxidan

fácilmente, transformándose en ácidos, por lo que se dice que
poseen poder reductor (cuando se oxidan, se reducen a otra molécula). Estos son
los monómeros del resto de los carbohidratos, lo que significa que todos los
demás se forman por polimerización (unión) de estos.

Se puede decir que los monosacáridos son moléculas simples que corresponden a
la fórmula general (CH2O) n. Están formados por 3, 4, 5, 6 ó 7 átomos de carbono.
Químicamente son polialcoholes, es decir, cadenas de carbono con un grupo -OH
cada carbono, en el que un carbono forma un grupo aldehıdo o un grupo cetona.

Los monosacáridos se estudian por dos formas de representar su molécula.

 Fórmula lineal de Fisher.

 Fórmula cíclica de Haworth.

La fórmula de Fisher representa la molécula de monosacárido de una manera

lineal, que no se ajusta a la realidad, ya que no sirve para explicar muchas
reacciones químicas, sin embargo, varios autores lo utilizan para explicar algunas
de sus propiedades.

La fórmula de Haworth se reconoce actualmente como real, es decir, cuando el

monosacárido está en desuso. Esta fórmula es cíclica, lo que hace que las
moléculas tomen la forma de figuras gemmétricas, pentágonos, hexágonos, etc.

No debemos olvidar que los monosacáridos son polialcoholes que tienen un grupo
aldehído o cetona.

Los monosacáridos se clasifican según el número de átomos de carbono y según

la posición del grupo carbonilo en la molécula. Según el número de átomos de
carbono, se dividen en:

 Triosas (3 átomos de carbono).

 Tetrosa (4 átomos de carbono).
 Pentosa (5 átomos de carbono).
 Hexosa (6 átomos de carbono).
 Heptosa (7 átomos de carbono).
Estos azúcares constituyen las unidades monoméricas de los carbohidratos para
formar los polisacáridos. Todos los monosacáridos individuales tienen uno o más
carbonos asimétricos, menos dihidroxiacetona. El caso más simple, el del
gliceraldehído, tiene un centro de asimetría, lo que da lugar a dos conformaciones
posibles: isómeros D y L.

Cuando el grupo carbonilo está en el extremo de la molécula, el monosacárido

será una aldosa. Cuando el grupo carbonilo no está en el extremo, sino en una
posición intermedia, el monosacárido será una cetosis.

POLISACARIDOS.

Los polisacáridos son una serie de biomoléculas compuestas por la unión de una
considerable cantidad de monosacáridos, los cuales representan los azúcares
más simples, cuya particularidad es la de no hidrolizarse, es decir, no
descomponerse en otros compuestos. Su función en los organismos vivos es la de
aportar reservas energéticas y estructurales.

Los polisacáridos se clasifican en: polisacáridos de reserva y polisacáridos

estructurales. Los primeros son los que guardan la glucosa en forma de almidón
en los vegetales y glucógeno en los animales, para liberarla al organismo cuando
sea necesario. En los animales, la acción de los polisacáridos es completada por
las grasas o lípidos que almacenan el doble de energía.

Por su parte, los polisacáridos estructurales son los que producen estructuras
orgánicas. Entre los que más se destacan están las celulosas, que es el principal
componente de la pared celular de las plantas y la quitina, que cumple la misma
función en los hongos.

El almidón es un ejemplo de polisacáridos de reserva, éste se encuentra en las

plantas. Es importante destacar que la dieta de las personas en la actualidad está
integrada en un 70% de este polisacárido, ya que se encuentra en la mayoría de
los alimentos que consumen, además de ser los que más se utilizan al momento
de elaborar otros alimentos. Por ejemplo: todas las harinas de maíz y trigo, así
como los productos que se fabrican con ellas.

La característica más importante del almidón es que se puede utilizar de diversas

maneras: como estabilizante, gelificante, humectante y espesante de cualquier
clase de alimento.

Entre tanto, la glucosa es el polisacárido de mayor abundancia dentro del

organismo humano, se encuentra localizado en el hígado, en los músculos y en la
mayoría de los tejidos orgánicos.
LIPIDOS.

Los Lípidos son un grupo de compuestos biológicos que se clasifican

conjuntamente por su estructura, generalmente apolar (carbono, hidrógeno
y oxígeno), que hace que sean poco solubles en agua. Están formados
principalmente por ácidos grasos y glicerina u otros alcoholes. Suelen
clasificarse en glicéridos (aceites y grasas), fosfolípidos, esfingolípidos,
glucolípidos, céridos (ceras), esteroides y terpenos. Las grasas y aceites
son las más abundantes, éstas son los constituyentes principales de las
células almacenadoras de éstas en animales y plantas, y componen una de
las reservas alimenticias importantes del organismo. La diferencia entre las
grasas y los aceites es muy clara; el aceite es un líquido a la temperatura
ambiente, mientras que la grasa es sólida. Se pueden extraer éstas de
animales y vegetales, obteniéndose así sustancias como aceite de maíz, de
coco, de palma, sebo, grasa de tocino y mantequilla.

Desde el punto de vista químico, son ésteres de ácidos grasos, formados por
reacciones de esterificación entre éstos y un alcohol (glicerol), a cada molécula de
glicerol están unidos tres ácidos grasos, de donde deriva la palabra triglicéridos.
Los ácidos grasos están formados por cadenas hidrocarbonadas de gran longitud,
saturadas (con enlaces sencillos) o insaturadas (con enlaces dobles).Las grasas
animales tienden a ser saturadas, mientras que la mayoría de los aceites son
insaturados (excepto el aceite de palma, el de coco y la mantequilla de cacao).

Es un grupo de sustancias muy heterogéneas que sólo tienen en común estas dos
características:
1. Son insolubles en agua
2. Son solubles en disolventes orgánicos, como éter, cloroformo, benceno, etc.

Una característica básica de los lípidos, y de la que derivan sus principales

propiedades biológicas es la hidrofobicidad. La baja solubilidad de los lipídos se
debe a que su estructura química es fundamentalmente hidrocarbonada (alifática,
alicíclica o aromática), con gran cantidad de enlaces C-H y C-C (Figura de la
izquierda). La naturaleza de estos enlaces es 100% covalente y su momento
dipolar es mínimo. El agua, al ser una molécula muy polar, con gran facilidad para
formar puentes de hidrógeno, no es capaz de interaccionar con estas moléculas.
En presencia de moléculas lipídicas, el agua adopta en torno a ellas una
estructura muy ordenada que maximiza las interacciones entre las propias
moléculas de agua, forzando a la molécula hidrofóbica al interior de una estructura
en forma de jaula, que también reduce la movilidad del lípido. Todo ello supone
una configuración de baja entropía, que resulta energéticamente desfavorable.
Esta disminución de entropía es mínima si las moléculas lipídicas se agregan
entre sí, e interaccionan mediante fuerzas de corto alcance, como las fuerzas de
Van der Waals. Este fenómeno recibe el nombre de efecto hidrofóbico

Dispersión de lípidos en medio acuoso Agregación de lípidos en medio acuoso

Las grasas son más concentradas en energía alimenticia (calorías) que

los carbohidratos y proteínas. Por esta razón, cuando se añade pequeñas
cantidades de grasa o aceite a los alimentos, aumenta significativamente su valor
calórico. Las grasas además de almacenar energía para los momentos de
necesidad, protege de daños los órganos del cuerpo (riñones, suprarrenales),
aísla el cuerpo contra el frio y ayuda a modelar y desarrollar el cuerpo para darle
forma y belleza. Desafortunadamente, el exceso de calorías o energía que se
obtiene por comer en exceso, aunque procedan de alimentos con bajo contenido
de grasas, también se almacena como grasa y produce obesidad.

Los otros lípidos también desempeñan papeles fundamentales como componentes

de la estructura de las membranas (fosfolípidos); las ceras, forman superficies
protectoras en las hojas y frutos de los vegetales superiores, en la cutícula de los
insectos y en las formaciones epidérmicas de aves y mamíferos. Los
esteroides, dan lugar a una enorme variedad de biomoléculas activas
como hormonas (testosterona, estrógenos) esteroles, toxinas y venenos, también
incluyen la vitamina D; y por último, los terpenos, aceites esenciales que dan su
color característico a muchos frutos, caucho y algunas vitaminas.
FUNCIONES DE LOS LÍPIDOS

Los lípidos desempeñan cuatro tipos de funciones:

1. Función de reserva. Son la principal reserva energética del organismo. Un

gramo de grasa produce 9'4 kilocalorías en las reacciones metabólicas de
oxidación, mientras que proteínas y glúcidos sólo producen 4'1
kilocaloría/gr.
2. Función estructural. Forman las bicapas lipídicas de las membranas.
Recubren órganos y le dan consistencia, o protegen mecánicamente como
el tejido adiposo de piés y manos.
3. Función biocatalizadora. En este papel los lípidos favorecen o facilitan las
reacciones químicas que se producen en los seres vivos. Cumplen esta
función las vitaminas lipídicas, las hormonas esteroideas y las
prostaglandinas.
4. Función transportadora. El tranporte de lípidos desde el intestino hasta su
lugar de destino se raliza mediante su emulsión gracias a los ácidos biliares
y a los proteolípidos.

CLASIFICACIÓN DE LOS LÍPIDOS

Los lípidos se clasifican en dos grupos, atendiendo a que posean en su

composición ácidos grasos (Lípidos saponificables) o no lo posean (Lípidos
insaponificables).

1. Lípidos saponificables
A. Simples
 Acilglicéridos
 Céridos
B. Complejos
 Fosfolípidos
 Glucolípidos
2. Lípidos insaponificables
A. Terpenos
B. Esteroides
C. Prostaglandinas

ÁCIDOS GRASOS

Los ácidos grasos son moléculas formadas por una larga cadena hidrocarbonada
de tipo lineal, y con un número par de átomos de carbono. Tienen en un extremo
de la cadena un grupo carboxilo (-COOH).
Se conocen unos 70 ácidos grasos que se pueden clasificar en dos grupos :

 Los ácidos grasos saturados sólo tienen enlaces simples entre los átomos
de carbono. Son ejemplos de este tipo de ácidos el mirístico (14C);el
palmítico (16C) y el esteárico (18C) .
 Los ácidos grasos insaturados tienen uno o varios enlaces dobles en su
cadena y sus moléculas presentan codos, con cambios de dirección en los
lugares dónde aparece un doble enlace. Son ejemplos el oléico (18C, un
doble enlace) y el linoleíco (18C y dos dobles enlaces).

Propiedades de los ácidos grasos

 Solubilidad. Los ácidos grasos poseen una zona hidrófila, el grupo carboxilo
(-COOH) y una zona lipófila, la cadena hidrocarbonada que presenta
grupos metileno (-CH2-) y grupos metilo (-CH3) terminales.
Por eso las moléculas de los ácidos grasos son anfipáticas, pues por una
parte, la cadena alifática es apolar y por tanto, soluble en disolventes
orgánicos (lipófila), y por otra, el grupo carboxilo es polar y soluble en agua
(hidrófilo).
 Desde el punto de vista químico, los ácidos grasos son capaces de formar
enlaces éster con los grupos alcohol de otras moléculas.
Cuando estos enlaces se hidrolizan con un álcali, se rompen y se obtienen
las sales de los ácidos grasos correspondientes, denominados jabones,
mediante un proceso denominado saponificación.
LÍPIDOS SIMPLES

Son lípidos saponificables en cuya composición química sólo intervienen carbono,

hidrógeno y oxígeno.

Acilglicéridos

Son lípidos simples formados por la esterificación de una,dos o tres moléculas de

ácidos grasos con una molécula de glicerina. También reciben el nombre de
glicéridos o grasas simples

Según el número de ácidos grasos, se distinguen tres tipos de estos lípidos:

 los monoglicéridos, que contienen una molécula de ácido graso

 los diglicéridos, con dos moléculas de ácidos grasos
  los triglicéridos, con tres moléculas de ácidos grasos.
Los acilglicéridos frente a bases dan lugar a reacciones de saponificación en la
que se producen moléculas de jabón.

Ceras
Las ceras son ésteres de ácidos grasos de cadena larga, con alcoholes también
de cadena larga. En general son sólidas y totalmente insolubles en agua. Todas
las funciones que realizan están relacionadas con su impermeabilidad al agua y
con su consistencia firme. Así las plumas, el pelo , la piel,las hojas, frutos, están
cubiertas de una capa cérea protectora.

Una de las ceras más conocidas es la que segregan las abejas para confeccionar
su panal.

LÍPIDOS COMPLEJOS

Son lípidos saponificables en cuya estructura molecular además de carbono,

hidrógeno y oxígeno, hay también nitrógeno,fósforo, azufre o un glúcido.
Son las principales moléculas constitutivas de la doble capa lipídica de la
membrana, por lo que también se llaman lípidos de membrana. Son tammbién
moléculas anfipáticas.

Fosfolípidos

Se caracterizan pr presentar un ácido ortofosfórico en su zona polar. Son las

moléculas más abundantes de la membrana citoplasmática.

Algunos ejemplos de fosfolípidos

Glucolípidos

Son lípidos complejos que se caracterizan por poseer un glúcido. Se encuentran

formando parte de las bicapas lipídicas de las membranas de todas las células,
especialmente de las neuronas. Se sitúan en la cara externa de la membrana
celular, en donde realizan una función de relación celular, siendo receptores de
moléculas externas que darán lugar a respuestas celulares.

Terpenos

Son moléculas lineales o cíclicas que cumplen funciones muy variadas, entre los
que se pueden citar:

 Esencias vegetales como el mentol, el geraniol, limoneno, alcanfor,

eucaliptol,vainillina.
 Vitaminas, como la vit.A, vit. E, vit.K.
 Pigmentos vegetales, como la carotina y la xantofila.
Esteroides

Los esteroides son lípidos que derivan del esterano. Comprenden dos grandes
grupos de sustancias:

1. Esteroles: Como el colesterol y las vitaminas D.

2. Hormonas esteroideas: Como las hormonas suprarrenales y las hormonas
sexuales.

COLESTEROL

El colesterol forma parte estructural

de las membranas a las que
confiere estabilidad. Es la molécula
base que sirve para la síntesis de
casi todos los esteroides

HORMONAS SEXUALES

Entre las hormonas sexuales se

encuentran la progesterona que
prepara los órganos sexuales
femeninos para la gestación y la
testosterona responsable de los
caracteres sexuales masculinos.
 HORMONAS SUPRARRENALES

Entre las hormonas suprarrenales se encuentra la

cortisona, que actúa en el metabolismo de los glúcidos,
regulando la síntesis de glucógeno.

Prostaglandinas

Las prostaglandinas son lípidos cuya molécula básica está constituída por 20
átomos de carbono que forman un anillo ciclopentano y dos cadenas alifáticas.

Las funciones son diversas. Entre ellas destaca la producción de sustancias que
regulan la coagulación de la sangre y cierre de las heridas; la aparición de la fiebre
como defensa de las infecciones; la reducción de la secreción de jugos gástricos.
Funcionan como hormonas locales.

AMINOACIDOS Y PROTEINAS.

Las plantas ejercen gran influencia en todos los procesos que transcurren en
nuestro planeta. Al realizar la nutrición autótrofa, bajo la acción de la energía
solar, transforman el dióxido de carbono (CO2(g)), aguas y sales minerales en
complejos compuestos orgánicos.
Todo el ciclo complejo de la síntesis de compuestos orgánicos nitrogenados en las
plantas comienza con el amoniaco (NH3) y su degradación termina también con la
formación de amoniaco.
La síntesis de aminoácidos y proteínas en las plantas se realiza a cuenta del
nitrógeno que se absorbe del ambiente exterior.
La absorción más intensa de las plantas y su utilización para la producción de
aminoácidos y proteínas tiene lugar en el período de máximo crecimiento y
formación de los órganos vegetativos como tallos y hojas. En los órganos
crecientes más jóvenes predominan los procesos de síntesis de proteínas, y en los
más viejos los procesos de degradación.

Aminoácidos
Los aminoácidos pueden existir libres en el tejido vegetal y animal o formando
parte de los péptidos y las proteínas. Tienen diversas funciones biológicas, forman
parte de importantes compuestos biológicos como vitaminas, hormonas y algunos
son intermediarios de ciclos metabólicos.
Independientemente de las importantes funciones que tiene los aminoácidos la
fundamental es ser las unidades estructurales que conforman los péptidos y las
proteínas.
Se considera que los aminoácidos son los productos iniciales de la asimilación del
nitrógeno. Experimentalmente se ha demostrado que siguiendo la asimilación de
nutrientes inorgánicos que contienen N15 se ha puesto de manifiesto que en la
mayoría de los compuestos receptores iniciales del nitrógeno son los  cetoácidos
libres del citoplasma.
Estructura.
Los aminoácidos constituyen una importante clase de compuestos orgánicos que
contienen al menos un grupo amino (-NH2) y un grupo carboxilo (-COOH). Veinte
de estos compuestos son los constituyentes de las proteínas y se los conoce
-aminoácidos). Todos ellos responden a la siguiente
fórmula general:

Como muestra dicha fórmula, los grupos amino y carboxilo se encuentran unidos
al mismo átomo de carbono, llamado átomo de carbono alfa. Ligado a él se
encuentra un grupo variable (R). Es en dichos grupos R donde las moléculas de

de los aminoácidos, el grupo R se compone de un único átomo de hidrógeno. En

otros aminoácidos el grupo R es más complejo, conteniendo carbono e hidrógeno,
así como oxígeno, nitrógeno y azufre.
Numerosas investigaciones que se han realizado han demostrado que los
aminoácidos que se encuentran en las proteínas vegetales son los siguientes.
Glicina, Alanina, Valina, Leucina, Isoleucina, Serina, Treonina, Fenilalanina,
Tirosina, Triptófano, Cistina, Cisteína, Metionina, Prolina, Hidroxiprolina, Ácido
Aspártico, Ácido Glutámico, Histidina, Arginina y Lisina.

Tabla No.1 Estructura de los aminoácidos.

Nombre Estructura Abreviatura

O
C
OH
H2N C H
Glicina Gli
H

O
C
OH
H2N C H
CH3
Alanina Ala
 O
C
OH
H2N C H
H C CH3
CH3
Valina Val

O
C
OH
H2N C H
H C H
H C CH3
CH3 Leu
Leucina

O
C
OH
H2N C H
H C CH3
H C H
CH3
Isoleucina Ile

O
C
OH
H2N C H
H C H
OH
Serina Ser

O
C
OH
H2N C H
H C OH
CH3
Treonina Tre
 O
C
OH
H2N C H
H C H

Fenilalanina Phe

O
C
OH
H2N C H
H C H

Tirosina OH Tir

O
C
OH
H2N C H
H C H

N
Triptófano H Trp

Cisteína Cis-Cis
 O
C
OH
H2N C H
H C H
H C H
S CH3
Metionina Met

C O
N
OH
Prolina H Pro

H
HO
C O
N
OH
Hidróxiprolina H Hip

O
C
OH
H2N C H
H C H
O
C
Ácido Aspártico OH Asp

O
C
OH
H2N C H
H C H
H C H
O
C
OH
Ácido Glutámico Glu
 O
C
OH
H2N C H
H C H

N NH
Histidina His

O
C
OH
H2N C H
H C H
H C H
H C H
N H
C NH

Arginina NH2 Arg

O
C
OH
H2N C H
H C H
H C H
H C H
H C H
Lisina NH2 Lis

Cisteína Cis
Los  cetoácidos son parecidos a los aminoácidos, diferenciándose por tener un
oxígeno unido al carbono alfa (), en lugar de tener un grupo amino (NH2). Se
puede decir también que los aminoácidos son ácidos aminados ya que tienen el
grupo carboxílico (-COOH) y el grupo amino (- NH2).

Clasificación de los Aminoácidos.

Existen diversas formas de clasificar los aminoácidos:
1. Atendiendo a su composición química se clasifican en neutros, ácidos y
básicos.
 Los aminoácidos neutros son los que tienen un grupo carboxílico (- COOH) y
un grupo amino (-NH2).
 Los aminoácidos ácidos son los que presentan dos o mas grupos carboxílico (-
COOH) y un grupo amino (-NH2).
 Los aminoácidos básicos son los que tienen un grupo carboxílico (- COOH) y
dos o mas grupos aminos (-NH2).

2. Atendiendo a la polaridad de la molécula se clasifican en aminoácidos

polares y no polares.
Nomenclatura.
Si se tiene en cuenta el sistema oficial de nomenclatura (UIQPA) los aminoácidos
son considerados como un ácido orgánico con un hidrógeno de la cadena
carbonada sustituido por un grupo amino (-NH2) y al nombrarlos se considera el
número del átomo de carbono donde se encuentra unido el grupo amino en la
cadena principal del ácido, por ejemplo:

No obstante lo señalado anteriormente se debe considerar que para estos

compuestos se utiliza generalmente la nomenclatura común.

Propiedades Físicas.
Se ha demostrado experimentalmente que los aminoácidos son sustancias
cristalinas. Por lo general solubles en agua y en soluciones acídicas o básicas
diluídas.
Son insolubles o muy poco solubles en alcohol, son insolubles en éter, aunque
algunos tienen un comportamiento contrario. Por ejemplo: La cisteína es poco
soluble en agua, la prolina es soluble en éter y alcohol.
Los aminoácidos tienen un punto de fusión alto que sobrepasa los 200 0 C y
algunos los 3000 C. Aunque a temperaturas por encima se descomponen, siendo
muy difícil separarlos por destilación fraccionada.
 Propiedades ópticas de los aminoácidos.
Todos los aminoácidos presentan actividad óptica. Esto se debe a que estos
compuestos tienen la propiedad de desviar el plano de vibración de la luz
polarizada a favor o en contra de las manecillas del reloj es decir a la derecha o a
la izquierda, ello se determina experimentalmente en un polarímetro.
La actividad óptica de los aminoácidos se debe a que el carbono alfa de los
mismos constituye un centro estereogénico, con la excepción de la glicina.
Cuando se determina experimentalmente que un aminoácido es dextrógiro, ello
quiere decir que desvía el plano de vibración de la luz polarizada hacia la derecha
y se representa por el signo más (+). Si la desviación se produce hacia la
izquierda se denomina levógiro y se representa por el signo menos (-), conceptos
estudiados en el Capítulo No I.
Se puede afirmar que los aminoácidos que pertenecen a la serie L son aquellos
que el grupo alfa amino (-NH2) está orientado hacia el mismo lado que el OH del L
Gliceraldehído, es decir hacia la izquierda y los que pertenecen a la serie D tienen
la configuración similar al D Gliceraldehído, hacia la derecha.
Se debe tener presente que el poder rotatorio del aminoácido dextrógiro (+) o
levógiro (-) que se determina en el polarímetro no tiene que coincidir con la serie D
o L a la que pertenezca el aminoácido.
Por ejemplo el a.a. L (+) ácido Glutámico, es dextrógiro con un poder rotatorio
específico de 12,00 y pertenece a la serie L, sin embargo la L (-) Leucina
pertenece a la serie L y tiene un poder rotatorio específico de – 11,0O es decir es
levógiro.
 Punto Isoeléctrico de un Aminoácido.
Se puede plantear que el punto isoeléctrico es un valor del pH en el cual el
aminoácido presenta carga neta cero y en un campo eléctrico no migra ni hacia el
ánodo ni hacia el cátodo.
El punto isoeléctrico es una característica particular de cada aminoácido. Por
ejemplo para la glicina es de 6,0, para la fenilalanina 5,5, para el ácido glutámico
3,2 etc.
En este punto isoeléctrico el aminoácido se encuentra fundamentalmente es su
forma de ión dipolar o Zwitteriön.
De acuerdo a la relación entre los valores de pH del medio y del P.I. de los
aminoácidos, predominará una u otra forma de sus posibles especies iónicas. Y
por tanto, la carga neta variará también en función de esta relación.
La misma puede considerarse para fines prácticos como se señala a
continuación.

Sí El amino ácido. presenta

pH  PI Carga neta positiva

pH = PI Carga neta cero

pH  PI Carga neta negativa

 Para los aminoácidos neutros el P.I.  6

 Para los aminoácidos ácidos el P.I.  6

 Para los aminoácidos básicos P.I.  6

Propiedades químicas de los aminoácidos.

Los aminoácidos manifiestan muchas de las reacciones características de los
ácidos carboxílicos y de las aminas alifáticas, también se ha demostrado que el
grupo amino participa en diversas reacciones importantes en la determinación
cualitativa y cuantitativa de los aminoácidos.
 Reacciones por los grupos carboxilo.
El grupo carboxilo de los aminoácidos experimenta reacciones de
descarboxilación, formación de sales, formación de aminas por descarboxilación.
 Descarboxilación.

En los aminoácidos al reaccionar con el hidróxido de Bario Ba(OH) 2 en presencia

de calor, se produce la descarboxilación y se forman las aminas biógenas,
sustancias de gran importancia biológica. En el organismo esta reacción ocurre
por la acción catalítica de la enzima descarboxilasa.
 Formación de Amidas.
Los aminoácidos forman amidas al reaccionar sus ésteres con el amonio o con
aminas.

En el segundo caso se formará una amida. Este es el tipo de enlace que une a los
aminoácidos entre sí para formar los péptidos y proteínas.
1. Formación de Sales.
Los aminoácidos forman sales debido a las reacciones tanto del grupo carboxilo
como del grupo amino, cuando se les adicionan bases o ácidos respectivamente.
a) Reacciones por grupo amino.
b) Reacción con el ácido nitroso.
El ácido nitroso reacciona con el grupo amino de los a.a. formando los ácidos
hidroxilados correspondientes, liberando nitrógeno gaseoso.

Esta es la reacción que se utiliza para determinar el nitrógeno del grupo amino,
se conoce como procedimiento de Von Slyke y sirve para estimar los grupos
aminos libres de los péptidos y las proteínas midiendo la cantidad de nitrógeno
liberado.
c) Reacción con el 1- Flúor-2,4 – dinitrobenceno (FDNB).
Los grupos aminos de los a.a. reaccionan con el FDNB (reactivo de Sanger) en
solución básica y se forman dinitrobenceno aminoácidos de color amarillo brillante.
Esta reacción se emplea para la determinación de los aminoácidos N-terminales
de péptidos y proteínas.
Esta reacción se conoce como método de Sanger por haber sido descubierta por
Frederick Sanger (1945-1950) trabajo que lo hizo acreedor del premio Nobel y que
culminó en la determinación de la estructura completa de la Insulina.
d) Desaminación Oxidativa.
El grupo amino puede ser liberado de los aminoácidos por oxidación.
Los sistemas enzimáticos de algunos tejidos catalizan la desaminación oxidativa
de los aminoácidos, convirtiéndolos en sus ceto-ácidos correspondientes con
eliminación del amoniaco. Esta reacción ocurre en dos etapas.

e) Reacción con la ninhidrina.

La reacción de la ninhidrina es una de las reacciones más utilizadas para la
identificación de los aminoácidos. En esta reacción que transcurre a altas
temperaturas, intervienen dos moléculas de ninhidrina por cada molécula de
aminoácido, se produce la liberación de CO2 (g), NH3 y se forma un complejo de
color violeta conocido como Púrpura de Ruhemann.
Cuando la ninhidrina reacciona con el aminoácido este se oxida a aldehído y la
ninhidrina se reduce a hidridantina. Esta última reacciona con otra molécula de
ninhidrina y con el amoniaco producido en la primera reacción, formándose un
producto coloreado azul.
Esta reacción es muy importante ya que es la base de un método colorimétrico de
valoración de aminoácidos.
Importancia.
-aminoácidos son la base estructural de las proteínas y sirven de materia
prima en la obtención de otros productos celulares, como hormonas y pigmentos.
Además, varios de estos aminoácidos son intermediarios fundamentales en el
metabolismo celular.
La mayoría de las plantas y microorganismos son capaces de utilizar compuestos
inorgánicos para obtener todos los aminoácidos necesarios en su crecimiento,
-aminoácidos a través de
su dieta. A estos aminoácidos se les llama esenciales, y en el ser humano son:
lisina, triptófano, valina, histidina, leucina, isoleucina, fenilalanina, treotina,
metionina y arginina. Todos ellos se encuentran en cantidades adecuadas en los
alimentos de origen animal ricos en proteínas, y en ciertas combinaciones de
proteínas de plantas.

Aparte de los aminoácidos de las proteínas, se han encontrado en la naturaleza

más de 150 tipos diferentes de aminoácidos, incluidos algunos que contienen los
grupos amino y carboxilo ligados a átomos de carbono separados. Estos
aminoácidos de estructura poco usual se encuentran sobre todo en hongos y
plantas superiores.

PÉPTIDOS
Los péptidos son polímeros de aminoácidos de menor masa que las proteínas.
Cuando contienen menos de diez aminoácidos se denominan oligopéptidos, y los
que tienen más de diez, polipéptidos.
Los péptidos se pueden definir a como aquellos compuestos que se forman por
la unión de dos o más aminoácidos mediante enlaces peptídicos liberando una o
más moléculas de agua.
2.1 Estructura.
En los péptidos los aminoácidos se hallan unidos por los llamados enlaces
peptídicos entre sus grupos carboxilo (COOH) y amino (NH2)
Experimentalmente se han demostrado las características de este enlace como se
puede observar en la siguiente figura.
La distancia entre el nitrógeno y el carbono en el enlace peptídico es de 0.132nm
en vez de 0.147nm que posee el enlace simple C-N.
Este acortamiento del enlace peptídico se debe a que el mismo posee cierto
carácter de doble enlace (aproximadamente un 5.0%). Este carácter de doble
enlace determina que el mismo no puede girar libremente lo que da lugar a dos
consecuencias importantes para la estructura del péptido.
1. Los átomos del enlace peptídico se encuentra en el mismo plano.
2. Debido a la rigidez dada por este enlace, son posibles dos configuraciones
(CIS Y TRANS) de las cuales solo la TRANS se ha observado en los péptidos y
proteínas.

Clasificación.
Los péptidos se clasifican de acuerdo a la cantidad de aminoácidos que lo forman
en:
1. Dipéptidos, si contienen dos aminoácidos.
2. Tripétidos, si contienen tres aminoácidos.
3. Tetrapéptidos, si contienen cuatro aminoácidos, etc.

Nomenclatura.
Para nombrar los péptidos se comienza por el aminoácido que tenga el grupo
amino libre, añadiéndole al nombre del aminoácido la terminación IL, se
continúa nombrando de igual forma todos los aminoácidos que le siguen y el
último mantiene el nombre completo. Por ejemplo el péptido formado por glicina,
tirosina y alanina recibe el nombre de valilalanilglicina.

También para representar la estructura de los péptidos en forma simplificada se

acostumbra a utilizar las abreviaturas de los aminoácidos constituyentes unidos
por un guión cuando el orden sea conocido, o por una coma cuando solo se
conozca su composición, en el caso representado Val-Ala-Gli.
Propiedades químicas
Hidrólisis
Se ha demostrado que el enlace peptídico es un enlace fuerte en determinadas
condiciones. Pero si se añade una molécula de agua a un dipéptido, se logra la
ruptura de los enlaces peptídicos y la consecuente separación de los aminoácidos
contenidos en el péptido, por ejemplo.
Hidrólisis de la alanilglicina

La hidrólisis también se produce adicionando ácidos, bases o determinadas

enzimas.
Cuando la hidrólisis es ácida, se utilizan, ácidos fuertes. Uno de los más utilizados
es el ácido clorhídrico HCl a C(x/zx) = 6 mol.l-1 y temperatura de 1100C que actúa
durante varias horas. De esta forma los péptidos se hidrolizan completamente
dando una mezcla de aminoácidos.
Es bueno aclarar que en estas condiciones el triptófano se destruye totalmente y
además hay pequeñas pérdidas de serina y treonina.
Para la hidrólisis básica se emplea generalmente el hidróxido de sodio NaOH
caliente, con esta hidrólisis se destruyen la arginina, treonina, serina, cistina y
cisteina y además racemizan todos los aminoácidos, por ello su utilidad
fundamental es la determinación del Triptófano.
Cuando la hidrólisis se efectúan en condiciones más suaves, no se destruyen
todos los enlaces peptídicos y se producen las mismas parcialmente, dando lugar
a la formación de péptidos de cadenas más pequeñas.
En cuanto a la hidrólisis enzimática se utilizan distintas enzimas proteolíticas como
la Tripsina, Quimotripsina, la Pepsina, etc.
Se ha demostrado experimentalmente que estas enzimas, catalizan el
rompimiento de determinados enlaces peptídico. Por ejemplo la Tripsina rompe
aquellos enlaces peptídico cuyo grupo carboxílico pertenece a la Lisina o a la
Arginina, mientras que la Quimotripsina solo ataca los enlaces cuyo grupo
carboxilo pertenece al Triptófano, la Tirosina o la Fenilalanina.
La hidrólisis enzimática se lleva a cabo en condiciones no drásticas y a
temperaturas aproximadamente de 370C para que no se destruyan los
aminoácidos, pero se necesita un tiempo bastante prolongado, no se rompen
todos los enlaces y las propias enzimas por ser proteínas, constituyen
contaminantes medios.
Este procedimiento es de gran utilidad cuando lo que se necesita es una hidrólisis
parcial, contribuyendo de esta forma a determinar la estructura de un polipéptido o
de una proteína.
Importancia.
Los péptidos tienen gran significación como constituyentes de las proteínas, son
compuestos orgánicos que se encuentran en la mayoría de los tejidos vivos, con
múltiples funciones biológicas.

PROTEINAS

El origen de la palabra proteína proviene del griego “Proteos” que significa

primero o fundamental. Las proteínas son macromoléculas (moléculas muy
grandes), que se forman o nacen a partir de la unión de otro tipo de moléculas,
que llevan por nombre aminoácidos. Estas grandes moléculas son la
principal fuente de nutrición para que se puedan formar de la mejor manera los
músculos del cuerpo, además tienen la propiedad de regenerar y formar células
nuevas y transportar oxígeno.

Estas macromoléculas se forman a partir de una estructura lineal de moléculas de

aminoácidos que tienen la facultad de unirse a través de enlaces peptídicos. Cada
tipo de proteína tiene funciones específicas, por ejemplo algunas sirven de
transporte, es decir, se encargan de llevar diversas sustancias a la sangre como
es el caso de la hemoglobina que traslada el oxígeno a los tejidos y además
se encarga de recolectar el dióxido de carbono para llevarlo a los pulmones y
que así pueda ser eliminado. Otro es el caso de las proteínas que se encargan de
la genética, estableciendo la replicación del ADN. Existen proteínas defensivas
como los anticuerpos, también están las reguladoras como la insulina necesarias
para regular la glicemia o nivel de azúcar que está presente en la sangre. Por
otra parte están las catalizadoras que permiten algún proceso bioquímico, como
las enzimas digestivas que ayudan al organismo a obtener a partir de ellas los
diversos nutrientes que necesita mediante el proceso de digestión.

Existe una clasificación de las proteínas dependiendo de las propiedades físicas y

químicas que ésta presente, en primer lugar están las proteínas simples llamadas
también holoproteidos, las cuales cuentan con una composición únicamente
de aminoácidos, por otra parte se tienen a las proteínas conjugadas o
heteroproteidos, aparte de estar formada por aminoácidos también cuenta con la
presencia de diversas sustancias y por último están las proteínas derivadas que se
forman por desnaturalización o desdoblamiento de algún otro compuesto.

El cuerpo obtiene las proteínas que necesita a través de la alimentación, es

importante resaltar que diferentes tipos de alimentos proporcionan diferentes tipos
de proteínas, el consumo de lácteos, verduras, carnes y legumbres aportan
distintas proteínas útiles para el desarrollo del organismo.
Las proteínas son las moléculas orgánicas más abundantes en las células;
constituyen más de el 50 % de su peso seco.
Cada proteína tiene funciones diferentes dentro de la célula. Además la mayor
parte dela información genética transmitida por las proteínas.
Las proteínas son verdaderas macromoléculas que alcanzan dimensiones de las
micelas en el estado coloidal. La estructura de tamaño micelar con cargas
eléctricas en su superficie les confiere propiedades de absorción.
Las macromoléculas proteínicas en ocasiones están compuestas por una sola
cadena polipeptídica; en tal caso reciben el nombre de monoméricas. Cuando la
proteína está formada por varias cadenas polipeptídicas que pueden o no ser
idénticas entre sí, reciben el nombre de oligoméricas.
Las proteínas son macromoléculas por lo cual poseen pesos moleculares
elevados. Todas producen por hidrolisis -aminoácidos.

Existen 20 -aminoácidos, como sillares para la formación de proteínas,

enlazados por uniones cabeza-cola, llamadas Enlace Polipeptídico.
Composición de las proteínas
Todas las proteínas contienen:
- Carbono
- Hidrógeno
- Nitrógeno
- Oxígeno
Y otros elementos tales como:
- Azufre
- Hierro
- Fósforo
- Zinc

Clasificación de las proteínas

Las proteínas pueden clasificarse, basándose en su:
- Composición
- Conformación
Según su composición, las proteínas se clasifican en:

- Proteínas Simples: Son aquellas que por hidrolisis, producen solamente -

aminoácidos.
- Proteínas Conjugadas: Son aquellas que por hidrolisis, producen -amino-
ácidos y además una serie de compuestos orgánicos e inorgánicos llamados :
Grupo Prostético.
Las proteínas conjugadas pueden clasificarse de acuerdo a su grupo prostético:
- Nucleoproteínas (Ac. Nucleíco)
- Metaloproteínas (Metal)
- Fosfoproteínas (Fosfato)
- Glucoproteínas (Glucosa)

Según su conformación1, las proteínas pueden clasificarse en:

- Proteínas Fibrosas: Son aquellas que se hayan constituídas por cadenas
polipeptídicas, ordenadas de modo paralelo a lo largo de un eje formando
estructuras compactas (fibras o láminas).
Son materiales físicamente resistentes e insolubles en agua y soluciones salinas
diluídas. Ej: (colágeno, -queratina, elastina).
- Proteínas Globulares: Están constituídas por cadenas polipeptídicas plegadas
estrechamente, de modo que adoptan formas esféricas o globulares compactas.
Son solubles en sistemas acuosos, su función dentro de la célula es móvil y
dinámica. Ej: (enzimas, anticuerpos, hormonas)
Existen proteínas que se encuentra entre las fibrosas por sus largas estructuras y
las globulares por su solubilidad en las soluciones salinas. Ej :
(miosina,fibrinógeno).
Estructura de las proteínas
Estructura Primaria: Es el esqueleto covalente de la cadena polipeptídica, y
establece la secuencia de aminoácidos.
Rige el orden de encadenamiento por medio del enlace polipeptídico.
Estructura Secundaria: Ordenación regular y periódica de la cadena polopeptídica
en el espacio.
Rige el arreglo espacial de la cadena polipeptídica en el espacio.

Arreglos: Hélice-, Hélice-, Hélice Colágeno.

Estructura Terciaria: Forma en la cual la cadena polipeptídica se curva o se pliega
para formar estructuras estrechamente plegadas y compactas como la de las
proteínas globulares.
Rige el arreglo tridimensional en el cual participan las atracciones
intermoleculares. (Fuerzas de Van der Walls, Puentes de Hidrógeno, Puentes
disulfuro, etc)

1
Conformación : Es el estado nativo o forma tridimensional caraterístca de cada proteína, producto
de la combinación de la estructura secundaria y la terciaria.
Estructura Cuaternaria: Es el arreglo espacial de las subunidades de una
proteínas, para conformar la estructura global.
Es el acompañamiento paralelo de las cadenas polipeptídicas, responsable de las
funciones de las proteínas.
Estructuras Supramoleculares: En ocasiones las proteínas asociadas a otras
moléculas se ensamblan formando estructuras más complejas denominadas
supramoleculares y que ofrecen ventajas de una unidad funcional, teniendo en
cuenta una complejidad intermedia entre la conformación cuaternaria de las
proteínas oligoméricas por un lado y los lisosomas o las mitocondrias por otro.
Es la orientación a la que se ven obligadas en el espacio para ejercer su carácter
óptimo.
Desnaturalización de las proteínas
La desnaturalización de las proteínas implica modificaciones en la estructura de la
proteína que traen como resultado una alteración o desaparición de sus funciones.
Este fenómeno puede producirse por una diversidad de factores, ya sean físicos
cómo: el calor, las radiaciones ultravioleta, las altas presiones; o químicos cómo:
ácidos, bases, sustancias con actividad detergente.
Este fenómeno genera la ruptura de los enlaces disulfuro y los puentes de
hidrógeno, generando la exposición de estos.
Cuando la proteína es desnaturalizada pierde sus funciones cómo: viscocidad,
velocidad de difusión y la facilidad con que se cristalizan.
La reversibilidad de la desnaturalización, depende que tan fuertes sean los
agentes que desnaturalizaron la proteína. Todo depende de el grado de ruptura
generado en los enlaces.

Funciones de las proteínas

Funciones Específicas:
- Catálisis: Las enzimas catalizan diferentes reacciones.
La hexoquinasa cataliza la transferencia del grupo fosfato desde el ATP a la
glucosa.
- Almacenamiento de aminoácidos, cómo elementos nutritivos: Ovoalbúmina,
Caseína, Glidina.
- Transporte de moléculas específicas: Seroalbúmina, Lipoproteínas,
Hemoglobina.
- Protección: Los anticuerpos protegen el organismo de agentes extraños que
puedan dañarlo.
- Estructuración: Forman la masa principal de los tejidos.

- Funciones no Específicas (por ser generales):

- Amortiguadora
- Energética
- Oncótica
- Funciones Hereditarias
Hidrólisis de las proteínas
La hidrolisis de las proteínas termina por fragmentarlas en -aminoácidos. Existen
3 tipos de hidrolisis:
- Hidrolisis ácida: Se basa en la ebullición prolongada de la proteína con
soluciones ácida fuertes (HCl y H2SO4). Este método destruye completamente el
triptófano y parte de la serina y la treonina.

- Hidrolisis básica: Respeta los aminoácidos que se destruyen por la hidrolisis

anterior, pero con gran facilidad, forma racematos. Normalmente se utiliza (NaOH
e BaOH).
- Hidrolisis enzimática: Se utilizan enzimas proteolíticas cuya actividad es lenta
y a menudo incompleta, sin embargo no se produce racemización y no se
destruyen los aminoácidos; por lo tanto es muy específica.

2. Las Enzimas
Sustancias que modifican la velocidad de las reacciones catalizadas por enzimas

Activadores: Son iones que aceleran la velocidad de un reacción, y a menudo

son indispensables para que se realice una función enzimática. Frecuentemente
son cationes: Mg+2, Ca+2, Mn+2, K+, Na+, etc.
Inhibidores: Son sustancias que disminuyen la velocidad de una reacción que es
catalizada por enzimas.
Moduladores: Son sustancias que actúan sobre grupos de enzimas oligoméricas
con característica de cooperatividad funcional; en las condiciones de la vida de la
célula influyen sobre la velocidad de las reacciones enzimáticas.
Pudiendo ser positivos si estimulan la velocidad de la reacción y negativos si la
inhiben.

Sistemas enzimáticos celulares

La complejidad de los sistemas enzimáticos celulares es muy variable; los más
sencillos están formados por una apoenzima, un sustrato y un producto; algunos
muy complejos son isoenzimas con varias moléculas proteícas que poseen dos
sustratos, dos productos, un grupo prostético, una coenzima, un activador y
diferentes moduladores, cada uno específico para cada un de las isoenzimas.

Tipos de enzimas

1. Oxido-Reductasas: Enzimas relacionadas con las oxidaciones y reducciones

biológicas que intervienen de modo fundamental en los procesos de respiración y
fermentación.
Tipos:
- Deshidrogenasas y Oxidasas
- Peroxidasas
- Hidroxilasas.
2. Transferasas: Catalizan el traspaso de grupos químicos, a exclusión de
hidrógeno; entre dos sustratos. Forman parte de este grupo numerosas enzimas
que reciben nombres especiales: Transaminasas, Transacetilasas, Quinasas, etc.
Tipos:

- Metiltransferasas
- Aciltransferasas
- Glucosiltransferasas
- Enzimas que hacen la transferencia de grupos nitrogenados.
- Enzimas que transportan grupos fosfatos.
3. Hidrolasas: Es un grupo muy numeroso que comprende cerca de 200
enzimas. Poseen en común la capacidad de introducir los elementos del agua (H+
y OH-), en el sustrato atacado produciendo así una hidrólisis.
Tipos:
- Lipasa
- Glucosa-6-fosfatasa
- -amilasa
- Tripsina
- Ureasa
- ATPasa
- Carboxipeptiodasa A.
-
4. Liasas: Grupo de enzimas que catalizan la participación reversible de grupos
químicos que son desprendidos de sus sustratos por mecanismos en los que
interviene la hidrolisis.
Tipos:
- Pivurato descarboxilasa
- Aldolasa
- Enzima condensante, sintetizada del citrato
- Fumarasa
- Citrato deshidratasa, aconitasa
5. Isomerasas: Son las enzimas que catalizan diversos tipos de isomerización,
sea óptica, geométrica, funcional, de posición, etc.
Tipos:
- Lactato racemasa
- Ribulosa fosfato epimerasa
- Maleato epimerasa
- Triosa fosfato isomerasa
- Glucosa fosfato isomerasa

LIPOPROTEINAS.

Se conocen como lipoproteínas a un conjunto de elementos macromoleculares,

que se encuentran constituidos tanto por lípidos como por proteínas, las
cuales son las responsables del traslado de grandes cantidades de grasa a través
de todo el organismo. En cuanto a su estructura, éstas se encuentran envueltos en
una corteza polar, la cual está compuesta por fosfolípidos, apoproteinas
y colesterol libre, dentro de dicha corteza se localiza el núcleo de esta
macromolécula, constituido por triglicéridos y colesterol esterificado. Las
lipoproteínas se caracterizan por ser hidrosolubles y tener forma esférica. Algunos
ejemplos de lipoproteínas son los antígenos, las enzimas y ciertas toxinas.

La función principal que cumplen las lipoproteínas, es el transporte de grasa

mediante el torrente sanguíneo hacia los diferentes tejidos del organismo, así
como también lo hace en sentido opuesto, es decir de los tejidos hacia el hígado.
Cabe destacar que los lípidos no pueden circular por el torrente sanguíneo debido
a su característica hidrófoba, por tal razón es necesario que estas moléculas se
fusionen con las proteínas en sangre. Las proteínas se pueden clasificar en orden
de mayor a menor por su tamaño y son las siguientes; en primer lugar se ubican
los quilomicrones, seguidamente están las VLDL, en tercer lugar se encuentran las
LDL y por último las HDL.

Esto quiere decir que los quilomicrones son las moléculas que mayor tamaño
presentan, sin embargo en cuanto a densidad son las de menor nivel, mientras
que las más densas pero de menor tamaño son las HDL. Este nivel de densidad
es medido de según el porcentaje de proteínas que la compongan, lo que significa
que si poseen gran contenido de proteínas y la cantidad de grasa menor, la
densidad será mucho más grande.

Cada una de las lipoproteínas cumple con una función específica, por un lado los
quilomicrones, son los encargados de trasladar desde el intestino hacia los tejidos
a los fosfolípidos, triglicéridos y el colesterol, los cuales se adquieren mediante la
ingesta de alimentos. Por su parte las VLDL son sintetizadas por el hígado y son
los encargados de transportar a los tejidos extrahepáticos a los triglicéridos. Las
IDL son compuesto que se localizan en la sangre en muy pequeñas cantidades,
sin mencionar el hecho de que su duración en muy corta. Las LDL son moléculas
formadas por colesterol unido a proteína. Finalmente las HDL, son las encargadas
de trasladar al colesterol desde los tejidos del cuerpo hasta el hígado.

SINTESIS DE PROTEINAS.

La síntesis de una proteína inicia cuando se codifica el gen de la proteína y es

expresado mediante el proceso de transcripción. La transcripción es la que
transmite la información desde el ADN al ARN. La palabra proteínas se deriva del
griego “proteios” que significa primero, éstas son biomoléculas en forma de
cadenas lineales compuestas de aminoácidos, las proteínas juegan un papel
fundamental para la vida, ya que son las biomoléculas más versátiles y diversas.
El proceso de sintetizar empieza a partir de un molde ARNm de una proteína,
éste se llama traducción El ARNm se carga del ribosoma y lee tres nucleótidos
cada vez, emparejando cada código genético o codón con su bases nitrogenadas
o anticodón que se encuentran localizados en una molécula de ARN de
transferencia que son llevadas por el aminoácido correspondiente el código
genético que reconoce. La enzima aminoacil ARNt sintetasa carga las moléculas
ARN de transferencia (ARNt) con los correctos aminoácidos.

El tamaño de una proteína sintetizada se puede medir por la cantidad de

aminoácidos que contiene o por su masa molecular total, que es expresada
normalmente en daltons (Da, sinónimo de unidad de masa atómica) o de su
unidad derivada kilodalton (kDa). Una vez sintetiza o mediante el proceso de
sintetización mientras la proteína se dobla va adaptando una forma característica
que le permite realizar su función. De esta forma se produce un importante flujo de
información biológica desde el ADN al ARN que finaliza en la secuencia de la
proteína que al determinar su estructura le capacita para una determinada función.

La realización de las síntesis de las proteínas, se divide en las siguientes fases:

 Fases de activación de los aminoácidos.

 La fase de traducción que comprende:
 Inicio de la síntesis proteica.
 Elongación de la cadena de proteínas monoméricas.
 Finalización de la síntesis proteica.
 Asociación de cadenas de proteínas monoméricas y en algunos casos,
grupos protésicos para la construcción de proteínas.

Al finalizar la fase de sintetización de una proteína, se libera el ARN mensajero

que puede volver a ser leído, inclusive antes que la síntesis de una proteína
termine, ya puede iniciar la siguiente, es decir, el mismo ARN mensajero puede
ser usado por varios ribosomas el mismo tiempo.