¿QUÉ SON LAS ENZIMAS?

Los enzimas son biomoléculas especializadas en la catálisis de las reacciones químicas que tienen
lugar en la célula. Son muy eficaces como catalizadores ya que son capaces de aumentar la
velocidad de las reacciones químicas mucho más que cualquier catalizador artificial conocido, y
además son altamente específicos ya que cada uno de ellos induce la transformación de un sólo
tipo de sustancia y no de otras que se puedan encontrar en el medio de reacción.

¿QUÉ ES UNA APOENZIMA?

Es una proteína globular formada exclusivamente por secuencias de aminoácidos. Determinan la

especificidad de la reacción enzimática. Se pueden distinguir 4 tipos de aminoácidos según la
función que desempeñen en la actividad enzimática.

a) No esenciales: No intervienen en el proceso catalítico. Si se eliminan de la cadena, la enzima no

pierde la actividad enzimática.

b) Estructurales: Mantienen la estructura tridimensional de la proteína. No intervienen

directamente en la actividad enzimática, pero si se alteran pueden cambiar la posición del grupo
activo.

c) De unión o de fijación: Establecen enlaces débiles con el sustrato orientándolo para aproximar
la parte del mismo que ha de ser atacada por la enzima.

d) Catalíticos: Se unen al sustrato mediante un enlace covalente debilitando su estructura y

favoreciendo su ruptura.

Estos dos últimos tipos de aminoácidos constituyen el centro activo de un enzima que,
generalmente, es una pequeña parte de enzima. Es el lugar del enzima donde encaja
específicamente el sustrato. Tiene una estructura tridimensional en forma de hueco,
generalmente hidrófoba y es donde actúan las cadenas laterales de los aminoácidos con poder
catalítico. El centro activo se une al sustrato y, si lo hay, a la coenzima.

¿QUÉ ES UNA HOLOENZIMA?

Corresponde a la composición global de la enzima, es decir, a la apoenzima más el grupo

prostético, o bien la apoenzima más la coenzima, etc. En otras palabras, es la forma activa y
completa de la enzima. Poseen una parte proteica llamada apoenzima y otra no proteica
denominada cofactor.

HOLOENZIMA = APOENZIMA + COFACTOR

El cofactor puede ser una molécula inorgánica, (iones metálicos como Fe, Cu, Zn, Mn, Mg…) o
puede ser una molécula orgánica. En este caso, si la unión a la apoenzima es covalente se
denomina grupo prostético y si no es covalente coenzima.

¿QUÉ ES UNA METALOENZIMA?

Las metaloenzimas tienen una característica en común, que el ion metálico se une a la

proteína con un sitio coordinación lábil. Como ocurre con todas las enzimas, la forma del
sitio activo es crucial; el metal normalmente se encuentra en un bolsillo, cuya forma se
adapta el sustrato
MECANISMO DE ACCION ENZIMATICA

Cualquier reacción química se inicia con la rotura de ciertos enlaces entre los átomos que
constituyen las moléculas de los reactivos para formar, posteriormente, los nuevos enlaces que
originan las moléculas de los productos. Ese estado en el que los enlaces de los reactivos están
debilitados o rotos, aún no se han formado los nuevos, se conoce como estado de transición
o estado activado. Para alcanzar el estado de transición y, en definitiva, para que la reacción
química tenga lugar, es preciso comunicar a los reactivos cierta cantidad de energía,
denominada energía de activación. Esto ocurre tanto en las reacciones endotérmicas como en las
exotérmicas. en las llamadas reacciones espontáneas, la energía de activación es tan baja que se
obtiene de la propia energía cinética de las moléculas o incluso de la luz que incide en el lugar de
reacción. En las reacciones no espontáneas, sin embargo, esta energía es tan alta que no se
producen si no se aplica calor. La acción catalizadora de las enzimas consiste en rebajar la energía
de activación para llegar fácilmente al estado de transición y permitir que la reacción se lleve a
cabo. En definitiva, sin la presencia del catalizador no es posible alcanzar el estado de transición
espontáneamente, y con él, sí es posible. Las enzimas aceleran las reacciones disminuyendo la
energía de activación. Los catalizadores realizan su acción favoreciendo la aproximación de
moléculas de los reactivos, pero como no actúan como tales, no se consumen. Únicamente ayudan
a que se produzca la reacción. Todas las reacciones metabólicas (salvo alguna excepción) son
reacciones catalizadas por enzimas. Cuando un sustrato se encuentra con la enzima
correspondiente, la reacción catalizada se produce en tres etapas:

1. En primer lugar, el sustrato se une a la apoenzima formando el complejo enzima-sustrato

(ES). Como ya se ha apuntado, esta unión se caracteriza por un alto grado de especificidad,
de modo que para cada tipo de sustrato y de reacción se necesita una enzima concreta. La
especificidad enzimática se debe a la estructura proteica de la apoenzima, la cual presenta
una zona, denominada centro activo, con una forma espacial característica en la que se
acopla el sustrato. Este acoplamiento se ha comparado con el que existe entre una llave y
su cerradura: sólo es posible abrirla si los salientes y entrantes de una y otra encajan
exactamente, por lo que cualquier cambio que se produzca en la forma impedirá su
acoplamiento.
2. Una vez formado el complejo enzima-sustrato, el cofactor lleva a cabo la reacción y se
obtiene el producto final (P). Esta etapa es muy rápida e irreversible.
3. El producto se libera del centro activo y la apoenzima queda libre para volver a unirse a
nuevas moléculas de sustrato.

CLASIFICACION DE LAS ENZIMAS

Las enzimas se clasifican en los siguientes grupos según el tipo de reacción química que catalizan:
Reductasas de óxido: Este tipo de enzimas catalizan la transferencia de electrones de un
compuesto a otro. Casi siempre los electrones van acompañados de protones. Reacciones de
oxidación-reducción o transferencia de electrones. Ejemplo: deshidrogenasas y oxidasas.

Transferasas: La reacción que catalizan estas enzimas es la de transferir un grupo químico de un

compuesto a otro. Transferencia de grupos funcionales como amina, fosfato, acilo y carboxi.
Ejemplo: quinasas y transaminasas.

Hidrolasas: Como su nombre lo dice, estas enzimas catalizan reacciones de hidrólisis. Reacciones
de hidrólisis del enlace covalente. Ejemplo: peptidasas.

Liases: Las enzimas de este tipo agregan (o sustraen), grupos químicos a dobles ligaduras. Acciones
de ruptura de enlaces covalentes y eliminación de moléculas de agua, amoníaco y dióxido de
carbono. Ejemplo: deshidratados y descarboxilasas.

Isomerasas: Estas enzimas transforman un compuesto en alguno de sus isómeros. (Recuerde que
los isómeros son compuestos que tienen los mismos átomos, pero diferente arreglo en el espacio).
Reacciones de Inter conversión entre isómeros ópticos o geométricos. Ejemplo: epimerasas.

Ligasas: Estas enzimas forman uniones covalentes entre dos compuestos, la reacción es
endergónica y requieren de la ruptura de moléculas de ATP que proporcionen energía. Reacciones
de formación de nuevas moléculas a partir del enlace entre dos preexistentes. Ejemplo: sintetasas.
Diferentes factores ambientales pueden afectar a la actividad enzimática.

Destacaremos dos: el pH y la temperatura.

EFECTO DEL pH.

La mayoría de los enzimas presentan un pH óptimo para el cual su actividad es máxima; por
encima o por debajo de ese pH la actividad disminuye bruscamente. Este efecto se debe a que, al
ser los enzimas de naturaleza proteica, al igual que otras proteínas, se desnaturalizan y pierden su
actividad si el pH varía más allá de unos límites estrechos. De ahí la conocida importancia biológica
de los sistemas tampón. En la mayor parte de los casos el pH óptimo está próximo a la neutralidad,
en consonancia con el pH intracelular, pero existen enzimas con pH óptimo muy diverso según sea
el pH del medio en el que habitualmente actúan (los enzimas proteolíticos del jugo gástrico tienen
pHs óptimos próximos a 2 ya que este es el pH de dicho jugo). Por último, existen algunos enzimas
a los que el pH no afecta en absoluto.

EFECTO DE LA TEMPERATURA.

Al igual que ocurre con la mayoría de las reacciones químicas, la velocidad de las reacciones
catalizadas por enzimas se incrementa con la temperatura. La variación de la actividad enzimática
con la temperatura es diferente de unos enzimas a otros en función de la barrera de energía de
activación de la reacción catalizada. Sin embargo, a diferencia de lo que ocurre en otras
reacciones químicas, en las reacciones catalizadas por enzimas se produce un brusco descenso de
la actividad cuando se alcanza una temperatura crítica. Este efecto no es más que un reflejo de la
desnaturalización térmica del enzima cuando se alcanza dicha temperatura. Si representamos
gráficamente la variación de la actividad de los enzimas en función de la temperatura) da la
impresión de que existe una temperatura "óptima" análoga al pH óptimo estudiado
anteriormente; hay que resaltar que esa aparente temperatura óptima no es más que el resultado
de dos procesos contrapuestos: 1) el incremento habitual de la velocidad de reacción con la
temperatura y 2) la desnaturalización térmica del enzima.

CONCENTRACIÓN DE SUSTRATO

Al aumentar la concentración del sustrato se aumenta la velocidad de reacción ya que, al haber

más moléculas de sustrato, se facilita el encuentro de estas con el enzima, hasta alcanzar la
velocidad máxima (Vmáx), a partir de ese momento se mantiene constante ya que todas las
enzimas se encuentran en forma de complejo enzima-sustrato. La Vmáx se alcanza cuando toa la
enzima está ocupada por el sustrato

INHIBIDORES

Son moléculas que impiden el normal funcionamiento de las enzimas o las inutilizan, ya que
disminuyen o anulan la actividad enzimática. Constituyen un mecanismo de control de las
reacciones metabólicas. La inhibición puede ser:

a) Inhibición irreversible: Envenenamiento del enzima. El inhibidor se une al centro activo de la

enzima de forma permanente mediante un enlace covalente, con lo que la enzima queda
inutilizada. Ej: fármacos y tóxicos. El ión cianuro se une a la citocromo-oxidasa que es clave en la
respiración.

b) Inhibición reversible: No se inutiliza el centro activo, sino que impide temporalmente su normal
funcionamiento. No se une mediante enlaces covalentes. Puede ser de dos tipos:

 Inhibición reversible competitiva: El inhibidor es una sustancia semejante al sustrato y

compite con él para unirse al centro activo. Sin embargo, la enzima no puede romperlo y
no podrá actuar hasta que se libere de él. Disminuye la velocidad de reacción. Se puede
anular su inhibición aumentando la concentración de sustrato.
 Inhibición reversible no competitiva: El inhibidor se une a la enzima en un lugar distinto
al centro activo, pero lo modifica e impide el acoplamiento del sustrato o bien hace fijo al
complejo enzima-sustrato.