ASIGNATURA: BIOQUÍMICA I

UNIDAD: 3
SEMESTRE: PRIMERO
OBJETO DE APRENDIZAJE

RABDOMIÓLISIS Y MIOGLOBINA

• INTRODUCCIÓN:

“En el cuerpo humano existen alrededor de 639 músculos que representan un 40% del
peso corporal… El músculo contiene un 75% de agua, un 21% de pro-
teínas, un 1% de glucógeno, sales minerales, compuestos nitrogenados y
fosforados”(Frey & Le Garrec, 2018)

La mioglobina es una proteína del tejido muscular rojo, el músculo estriado esquelético.
Su color rojo proviene del pigmento llamado mioglobina. Las lesiones musculares como
ocurren en los deportes de contacto como el fútbol y los deportes de impacto suelen estar
relacionados en este tipo de traumatismos, que constituyen el 10- 15% de las lesiones
traumáticas del deportista (Frey & Le Garrec, 2018).

Cuando la mioglobina se libera en grandes cantidades al torrente sanguíneo, por lesiones

que pueden abarcar traumas por deportes, aplastamiento, quemaduras y otros, esta
aparece en la orina, lo que recibe el nombre de mioglobinuria. La destrucción del tejido
muscular se denomina rabdomiólisis (Rostagno & Ghiso, 2013).

En base a la importancia de la determinación de la mioglobinuria, se estudiará su

estructura y comportamiento de la mioglobina, así como su función primordial que es la
de almacenamiento de O2 en los músculos.

IMÀGENES Y VIDEOS
(Perdomo, Hernández, Rodríguez, Martin, Àlvarez, Casañas, 2013)
https://image.slidesharecdn.com/estructuradelamioglobinaylahemoglobina-131002114717-
phpapp02/95/estructura-de-la-mioglobina-y-la-hemoglobina-2-638.jpg?cb=1380714801

MIOGLOBINA
(Proteínas. Estructura tridimensional. Aula virtual de Biología)
https://www.um.es/molecula/grapr/mio.gif

VIDEO MIOGLOBINA: (Profesor Jano, Estructura de la mioglobina, 2017)

https://www.youtube.com/watch?v=omSF1XOM19k

• CONTENIDOS

1.- LA MIOGLOBINA

La mioglobina es una proteína monomérica del tejido muscular rojo, que contiene un
grupo prostético llamado Hem (compuesto por una parte orgánica y un átomo de hierro).
Su función es almacenar oxígeno para que esté a disposición cuando existe una privación
de O2. Durante el ejercicio intenso, por ejemplo, este O2 es liberado para ser utilizado en
los procesos oxidativos para la generación de ATP en las mitocondrias del músculo. La
mioglobina representa claramente la relación existente entre estructura y función de las
proteínas (Murray et al., 2012) . Esta sufre cambios conformacionales al unirse al O2.

El grupo Hem es un tetrapirrol cíclico que consta de cuatro moléculas de pirrol unidas
por puentes de metileno. El gurpo Hem, es capaz de abosober luz visible y esto le confiere
el color rojo oscuro característico. El átomo de hierro ferroso se ubica en el centro del
anillo de tetrapirrol planar. Es la presencia del grupo Hem y el hierro ferroso que le
confieren a la mioglobina su actividad biológica (Murray et al., 2012).

2.- ESTRUCTURA DE LA MIOGLOBINA

2.1. ESTRUCTURA PRIMARIA, SECUNDARIA Y TERCIARIA

La cadena polipeptídica de la mioglobina está formada por 153 residuos aminoacilo, se
encuentra plegada dando lugar a una forma compacta de 4.5 x 3.5 x 2.5 nm. Alrededor
del 75% de los residuos están presentes en ocho secciones de hélices α que giran a la
derecha de 7 a 20 residuos. Iniciando en el grupo amino terminal estas hélices se
denominan desde la A hasta la H. Por ser una proteína globular, la parte externa de la
molécula o superficie contiene muchos aminoácidos apolares, con carga eléctrica parcial,
mientras que en el interior se ubican los residuos aminoacilos que poseen cadenas
laterales apolares (Leu, Val, Fen y Met), con pocas excepciones, que son His E7 e His
F8; estas histidinas residen cerca del hierro Hem, teniendo una función en la unión de O2.
Cabe señalar que la mioglobina y las subunidades ß de la hemoglobina poseen estructuras
secundaria y tercia casi iguales (Murray et al., 2012).

2.2. FUNCIÓN DE LAS HISTIDINAS F8 Y E7

El grupo Hem reposa en una hendidura entre las hélices E y F. Su grupo propionato polar
se orienta hacia la superficie de la globina. El resto del grupo prostético se localiza en el
interior no polar. La histidina proximal, His 8, ocupa a través de su anillo imidazol la
quinta posición de coordinación del hierro. La histidina distal, His 7, se encuentra en el
lado del anillo Hem opuesto a la histidina proximal. Cuando la mioglobina no está
oxigenada, el hierro de la mioglobina se ubica a 0.03 nm (0.3 Å) del plano del anillo Hem.
Al producirse la oxigenación de la hemoglobina se da un desplazamiento del hierro, junto
con la His F8 y los residuos que se encuentra unidos a esta última. La histidina distal de
la porción apoproteínica de la mioglobina crea una interferencia desde el punto de vista
estérico, en la afinidad del grupo Hem por el CO (producto del catabolismo del Hem), es
decir un ambiente adverso para esta unión; sin embargo, aumenta la fuerza de unión con
el O2 (Murray et al., 2012).

Como se había señalado anteriormente, la mioglobina tienen como función biológica la

reserva de O2 para el funcionamiento del músculo. A niveles de PO2 del músculo activo,
es decir 20mmHg, la mioglobina libera solo una pequeña fracción de O2, por lo cual no
sería un buen transportador de O2. Sin embargo, cuando la PO2 decae a alrededor de 5
mm Hg, durante el ejercicio extenuante, la mioglobina es capaz de liberar O2 en el tejido
muscular (Murray et al., 2012).

3.- RABDOMIÓLISIS Y MIOGLOBINURIA

Al ocurrir una lesión grave del tejido muscular, como por aplastamiento masivo, la
mioglobina liberada a partir de fibras musculares afectadas, tiñe la orina de color rojo
oscuro (Murray et al., 2012).

Las lesiones de los músculos pueden ser intrínsecas o extrínsecas. La lesión extrínseca es
más rara, se debe a un golpe externo, por contusión o por sección, asociada a una agresión
por un objeto contundente o por aplastamiento. En los golpes directos es importante
conocer el estado de contracción muscular durante el impacto y la posible localización, o
si el golpe se ubica cerca de un relieve óseo. El estado de contracción debilita a los
músculos biarticulares, ya que están expuestos a requerimientos mayores (Frey & Le
Garrec, 2018).

La lesión intrínseca está vinculada con frecuencia a una gran tensión del músculo con
desincronización entre los músculos agonistas y antagonistas (Frey & Le Garrec, 2018).

Al destruirse el músculo esquelético (rabdomiólisis), la mioglobina de 17 kDa liberada

en el torrente sanguíneo a elevadas concentraciones, puede filtrar
libremente a través del glomérulo renal, excediendo a menudo la capacidad de
reabsorción del túbulo proximal. De ahí la importancia de la detección de
mioglobina en la orina, que en conjunto con otras pruebas bioquímica puede
complementar el diagnóstico de rabdomiólisis (Rostagno & Ghiso, 2013).

Según Beetham (2000), al haber destrucción de más de 100 g de tejido muscular y la

mioglobina en orina exceda los 250 mg/L, la mioglobinuria puede percibirse a simple
vista por el color de la orina (como lo cita Rostagno & Ghiso, 2013).

Cuando el resultado usando la tira diagnóstica en orina es positivo para la presencia de

sangre, pero no se detecta glóbulos rojos en sedimento urinario, se deduce que se trata de
mioglobinuria. Normalmente los valores de mioglobina en orina son inferiores a 0,4
mg/L. En condiciones de ejercicio físico intenso, la concentración plasmática de miog-
lobina llega a incrementarse hasta 40 veces, por lo cual aparece en orina. Se puede
desprender que valores por debajo de 15 mg/L son bien tolerados por el riñón (Rostagno
& Ghiso, 2013).

Los síntomas son vagos cuando la causa de rabdomiólisis es no traumática. Pero en

lesiones traumáticas, aplastamiento o quemaduras, puede haber síntomas como mialgia,
debilidad y tumefacción de los músculos, como lo señalan Bosch, Poch y Grau 2009
(citado por Rostagno & Ghiso, 2013).

La salida de los componentes del tejido muscular hacia la circulación sanguínea ocasiona
variaciones de los electrolitos lo que a su vez puede generar nauseas, vómitos, confusión
e incluso coma en los casos más graves (Rostagno & Ghiso, 2013).

• ACTIVIDADES

1.- RESOLUCIÓN DE PROBLEMAS Y CASO CLÍNICO

CASO CLÍNICO

Paciente masculino de 60 años de edad, víctima de un accidente automovilístico, que

ingresa al hospital por lesiones traumáticas por aplastamiento en miembros inferiores,
con tumefacción y dolor. Dos horas después del accidente, presenta orina de color oscura,
con reacción positiva para hematuria en tira reactiva, con ausencia de glóbulos rojos en
sedimento urinario. Su valor de CPK en suero es de 380 U/L. Presenta alteraciones de
electrolitos en sangre: Potasio de 5,7 mmol/L.

1.1.Aprendizaje cooperativo
1. En equipos de trabajo de 4 estudiantes realizar la siguiente actividad:
2. Escoger un nombre para el grupo y asignar roles a los integrantes (un coordinador,
un presentador, un secretario y un compilador de información)
3. En el interior del equipo de trabajo, cada estudiante debe responder las preguntas
y problemas específicos del tema.
 4. Comentar y analizar la información y organizar una presentación.
5. Tiempo requerido para esta actividad: 20 minutos.

Preguntas específicas:

a) Vocabulario. Definir los siguientes términos médicos:

- Mioglobinuria
- Hemoglobinuria
- Sedimento urinario
- CPK o CK
- Electrolitos
- Hiperpotasemia o hiperkalemia
- Hipopotasemia o hipokalemia
- Tumefacción
- Rabdomiólisis
- Natremia
b) ¿Cuáles son los valores normales de CPK o CK, potasio en sangre, cloruro sérico,
sodio en sangre, mioglobina en sangre?
c) ¿Cuáles son los síntomas de rabdomiólisis por lesiones traumáticas y no
traumáticas?
d) Además del ejercicio intenso y las lesiones traumáticas, mencione otra causa de
rabdomiólisis y explique brevemente.
e) Indique el diagnóstico del paciente y explicar, correlacionando la sintomatología
y valores de exámenes.

2.- PREGUNTAS SOBRE MIOGLOBINA

2.1. . Explique la estructura primaria, secundaria y terciaria de la mioglobina

2.2. ¿Qué determina la forma globular de la mioglobina?

2.5. En el caso de la mioglobina: ¿Cómo se asocia la estructura y las modificaciones

conformacionales con la función de la proteína?

• EVALUACIÓN

1) Realizar la presentación en clase, sobre la resolución de las preguntas y caso clínico

específicos del tema (5 minutos por grupo de exposición)
2) Informes: cuestionario y vocabulario sobre el tema.

RÚBRICA PARA EVALUAR PRESENTACIÓN ORAL

CRITERIOS DE EVALUACIÓN
NOMBRE Organización
Dominio y Observa
No. DEL Calidad de la TOTAL
Tono de voz del secuencia/Refe ciones
ESTUDIANTE presentación
contenido rencias
bibliográficas
 (fluidez,
(evita solo
modulación,
leer, claridad)
vocabulario)

ESCALA DE VALORACIÓN CUALI-CUANTITATIVA

10 9,5 9 8,5 8 7,5/ 7
MUY MUY
EXCELENTE BUENO REGULAR DEFICIENTE
BUENO DEFICIENTE

Tomado de: https://es.slideshare.net/raquela20/rbrica-para-evaluar-presentacin-oral

• REFERENCIAS

REFERENCIAS IMÁGENES Y VIDEOS

Perdomo Rodríguez, P., Hernández Pérez, A., Rodríguez Pane N., Martín Alemán, M.,
Álvarez Ayala, L., Casañas Martín, C. (2013). Estructura de la mioglobina y la
hemoglobina. Slideshare. Recuperado de
https://es.slideshare.net/pedroalvarez3/estructura-de-la-mioglobina-y-la-
hemoglobina. Dirección de la imagen:
https://image.slidesharecdn.com/estructuradelamioglobinaylahemoglobina-
131002114717-phpapp02/95/estructura-de-la-mioglobina-y-la-hemoglobina-2-
638.jpg?cb=1380714801
Profesor Jano (2017). Estructura de la Mioglobina. Recuperado de
https://www.youtube.com/watch?v=omSF1XOM19k
Proteínas. Estructura tridimensional. Aula virtual de Biología. Recuperado de
https://www.um.es/molecula/prot05.htm. Dirección de la imagen:
https://www.um.es/molecula/grapr/mio.gif

REFERENCIAS BIBLIOGRÁFICAS

Frey, A., & Le Garrec, S. (2018). Patología traumática del músculo estriado esquelético.
EMC - Aparato Locomotor, 51(2), 1–11. https://doi.org/10.1016/S1286-
935X(18)90605-2
Murray, R., Bender, D., Botham, K., Kennelly, P. J., Rodwell, V. W., & Veil, P. A.
(2012). Harper Bioquímica Ilustrada. Harper Bioquímica Ilustrada (29 Edición).
Mexico, D.F.: McGraw Hill Educación. McGraw Hill Interamericana Editores, S.A.
 de C.V.
Rostagno, A., & Ghiso, J. (2013). Análisis bioquímico de mioglobinuria asociada con
rabdomiolisis. Acta Bioquímica Clínica Latinoamericana, 47(1), 7–15. Retrieved
from http://redalyc.org/articulo.oa?id=53526207010
Rúbrica para evaluar presentación oral. Recuperado de:
https://es.slideshare.net/raquela20/rbrica-para-evaluar-presentacin-oral