UNIVERSIDAD NACIONAL DE SAN AGUSTIN

PRÁCTICAS Y SEMINARIOS

BIOQUÍMICA

ESCUELA DE QUIMICA

ESTUDIANTE: Mamani Calderon Alvaro

Docentes:
 Fredy Zegarra Aragón
 Iván Paz Aliaga
 Roxana Juárez Bueno
 Luz Cárdenas Herrera
 Juan Luis Aquino Puma

. 2017 .
PRÁCTICA 2 - PROTEINAS II
RELACIÓN DE EXPERIMENTOS

1. Determinación del Punto Isoeléctrico de la CASEINA

2. Desnaturalización y actividad biológica de la CATALASA

EXPERIMENTO 1

DETERMINACION DEL PUNTO ISOELECTRICO DE LA CASEÍNA

OBJETIVOS

1. Estudio de la solubilidad de la Caseína a diferentes pH

2. Precisar las alteraciones que ocurren en la solubilidad de la CASEINA cuando se
encuentra en un medio de pH cercano al valor de su PI.
3. Determinar experimentalmente el Punto Isoeléctrico aproximado de una
proteína, como la CASEINA.

MÉTODO
Apreciar la solubilidad de la CASEINA en medios de diferentes pH.

PROCEDIMIENTO

1. Rotular una serie de 9 tubos de ensayo, del 1 al 9

2. En el sistema 1 medir 9 ml de ácido acético 0,178 N
3. En el sistema 2 medir 9 ml de la solución de ácido acético preparada
previamente mezclando 10 ml de ácido acético 0,178 N y 10 ml de agua destilada.
4. En el sistema 3 medir 9 ml de la solución de ácido acético obtenida al mezclar
10 ml de la solución anterior con 10 ml de agua destilada.
5. Proceder sucesivamente con la misma dilución progresiva, hasta completar los
9 sistemas.
6. A cada uno de los 9 sistemas, añada 1 ml de la solución de CASEINA al 0,5 % en
acetato de sodio 0.1 N.
7. Mezclar bien y observar la turbidez o precipitación, puede tomar una fotografía
al tiempo de inicio y después de 30 minutos en reposo.
8. Si es que hubiera con ayuda del papel indicador estime el pH de cada uno de
los sistemas.
9. Evalúe el resultado anotando en cruces el sistema con mayor insolubilidad,
cuyo pH coincide con el PI.
CÁLCULOS
 0.01
pH=4.7+log =4.399
'
V x N=V x N ' 0.02
9 x 0.178=10 x N ' N ' =0.16
[SAL]
pH= pKa+log ⁡
[ ACIDO ]
Ka=1.85 x 10−5 0.01
pH=4.7+log =4.7
0.01
[SAL]
pH= pKa+log ⁡
[ ACIDO ] [SAL]
0.01 pH= pKa+log ⁡
pH=4.7+log =3.496 [ ACIDO ]
0.16 0.01
pH=4.7+log =5.001
0.005
[SAL]
pH= pKa+log ⁡
[ ACIDO ] [SAL]
0.01 pH= pKa+log ⁡
pH=4.7+log =3.797 [ ACIDO ]
0.08 0.01
pH=4.7+log −3
=5.302
2.5 x 10
[SAL]
pH= pKa+log ⁡
[ ACIDO ] [SAL]
0.01 pH= pKa+log ⁡
pH=4.7+log =4.098 [ ACIDO ]
0.04
0.01
pH=4.7+log =5.603
1.25 x 10−3
[SAL]
pH= pKa+log ⁡
[ ACIDO ]

Complete los resultados de la siguiente tabla

Sistema 1 2 3 4 5 6 7 8 9
Relación 1/16 1/8 1/4 1/2 1/1 1/5 1/0.5 1/0.2 1/0.0625
SAL/ACIDO 5
pH Teórico 3.496 3.797 4.098 4.399 4.7 5.001 5.302 5.603

6
Perdida de 0(+) 0(+) 0(+) 0(+) 4(+) 4(+) 5(+) 5(+)
solubilidad
INTERROGANTES

1. ¿Cuál es el Punto Isoeléctrico de la CASEINA? Fundamente su respuesta.

La caseína al ser una proteína se desnaturalizo ya que perdió su estructura nativa por
efecto de la variación del pH ya que pasó de un pH de 6.4 que es el de la leche a un pI de
4.6 que es el de la caseína.  Su valor de 4,76 correspondiente al pH del punto isoeléctrico
de la proteína presente en la leche, la caseína.

2. ¿Se altera la estructura primaria de las proteínas, cuando se encuentran a un

pH que coincide con el valor de su Punto Isoeléctrico? Fundamente su respuesta.

Todas las proteínas tienen una carga neta dependiendo del pH del medio en el que se
encuentren y de los aminoácidos que la componen, así como de las cargas de cualquier ligando
que se encuentre unido a la proteína de forma covalente (irreversible).

Debido a la composición en aminoácidos de la proteína, los radicales libres pueden existir en

tres formas dependiendo del pH del medio: catiónicos, neutros y aniónicos.

Las proteínas tienen un pH característico, en donde su carga neta es cero. A este pH se le

denomina punto isoeléctrico (pI). En el punto isoeléctrico (pI), se encuentran en equilibrio las
cargas positivas y negativas por lo que las proteínas presenta su máxima posibilidad para ser
precipitadas al disminuir su solubilidad y facilitar su agregación.

3. ¿Por qué precipita la caseína en su Punto Isoeléctrico? es un proceso

reversible?

A este pH (4,6) la caseína precipita, debido a la reducción de repulsiones intermoleculares.  A

diferencia de muchas otras proteínas, la caseína no precipita al calor. Precipita bajo la acción
de la renina (enzima proteolítica presente en el estómago de terneros) para formar la
paracaseína. Al precipitar por acción de ácidos se le llama caseína ácida. Este precipitado
blanco forma la base para la elaboración de todo tipo de quesos.

4. El Punto Isoeléctrico de la UREASA es 5,0 será mayor su solubilidad si se

encuentra disuelta en un tampón acetato 4,7 o si se encuentra disuelta en un
tampón fosfato 7,8 ¿Por qué?

La solubilidad será mayor si se encuentra disuelta en un tampón acetato 4.7 puesto

que es el que se acerca más al pH de punto isoeléctrico.

5. El Punto Isoeléctrico de la PROTAMINA es 12,2. Qué significado tiene esta

cifra con relación a la composición de aminoácidos de esta proteína?

El punto isoeléctrico de la protamina es 12.2 quiere decir que la proteína con el

disolvente disminuye su estabilidad en disolución provocaría la precipitación a un pH
12.2 (alcalinos)

6. Podríamos aplicar los conceptos de solubilidad de las proteínas a diferentes

pH, para la purificación de proteínas, que ventajas tendría desde el punto de
vista de los costos, de dos ejemplos reales de este beneficio.

EXPERIMENTO 2

DESNATURALIZACIÓN Y ACTIVIDAD BIOLOGICA DE CATALASA

OBJETIVOS
1. Determinar la actividad biológica de CATALASA
2. Demostrar el efecto desnaturalizante del Calor, sobre la actividad de CATALASA
3. Demostrar el efecto desnaturalizante del SDS, sobre la actividad de CATALASA
4. Demostrar el efecto desnaturalizante de Urea 8 M, sobre la actividad de
CATALASA
MÉTODO
Estudio de la actividad de la CATALASA de los hematíes en presencia de diversos
agentes desnaturalizantes.

PROCEDIMIENTO
1. Rotular 4 tubos de ensayo y preparar los sistemas, midiendo con diferentes
pipetas para evitar la contaminación:
Sistema 1: 0.1 ml de sangre diluida (1 gota de sangre en 100 ml de agua
destilada)
Sistema 2: 0.1 ml de sangre diluida hervida
Sistema 4: 0,1 ml de sangre diluida en SDS al 3%.
Sistema 3: 0,1 ml de sangre diluida en presencia de urea 8 M
2. Tener listo un cronómetro, para proceder con el siguiente paso.
3. Adicionar al primer sistema 5 ml de H2O2 (peróxido de hidrógeno) 0.05M y mezclar, e
inmediatamente con ayuda de una varilla de vidrio depositar en el fondo de
cada tubo un circulito de papel filtro: Iniciar el cronómetro y medir lo más
exacto posible el tiempo que tarda el circulito, en ascender hasta la superficie.
4. Enseguida continúe con el siguiente sistema y así sucesivamente.
RESULTADOS

Complete la siguiente Tabla:

Sistema 1 2 3 4
DESNATURALIZACION --- CALOR SDS Urea 8M
Actividad Biológica 0(+) 1(+)
v=1/t

INTERROGANTES

1. Defina desnaturalización y nombre algunos tipos de este proceso.

Se llama desnaturalización de las proteínas a la pérdida de las estructuras de orden

superior (secundaria, terciaria y cuaternaria), quedando la cadena polipeptídica reducida
a un polímero estadístico sin ninguna estructura tridimensional fija.

2. Junto al nombre de cada agente desnaturalizante, escriba su mecanismo de

acción:

a) UREA 8M

La desnaturalización de la RNAsa A con urea 8 M y B-mercaptoetanol. Reduce los puentes

disulfuros de la enzima. Eliminando la urea y el BME, por ejemplo mediante dialisis, la enzima
recuperasu plegamiento y se forman lo spuentes disulfuros correctos; la RNAsa A recupera su
actividad. Si en cambio solo retiramos el agente reductor. Los puentes disulfuros que se
forman no los los correctos y aproximadamente solo el 1% de la enzima es activa (si 8 residuos
de cisteína forman puentes disulfuros aleatoriamente, hay 105 posibles combinaciones, 7 para
el primer par, 5 para el segundo, tres para el tercero y solo uno para el úiltimo, 7x5x3x1 = 105).
Si a esta última preparación se le añaden trazas de BME y se calienta suavemente, los puentes
disulfuros incorrectos se rompen formmandose los adecuados.
 b) SDS

Es un detergente de acción desnaturalizante que se une a las cadenas poli-peptídicas

desnaturalizadas con una relación de 1.4 g de SDS por g de proteína, uniéndose
aproximadamente una molécula de SDS por cada dos aminoácidos de la cadena. Esta
unión masiva de moléculas de SDS bloquea la carga propia de la molécula de proteína
y le confiere al complejo una carga neta negativa proporcional a su masa, haciendo
que todas las proteínas acomplejadas con SDS viajen hacia el ánodo. La separación de
los complejos SDS-proteína es proporcional sólo a la masa de la proteína pues todas
tienen la misma carga por unidad de masa. Se puede entonces determinar el peso
molecular aparente de cualquier proteína por comparación con un patrón de proteínas
de pesos moleculares conocidos. Las movilidades de las proteínas en los geles de SDS-
PAGE son funciones lineales del logaritmo de su peso molecular.

 
c) DTT
 3. Escriba la reacción química catalizada por la CATALASA.

4. ¿La catalasa es una proteína simple o conjugada?

Proteínas simples: formadas exclusivamente por  α- aminoácidos

5. ¿Cuál ha sido la fuente de CATALASA en estos experimentos?

Fue sangre diluida es una de las enzimas más abundantes en la naturaleza y se encuentra
ampliamente distribuida en el organismo humano

6. ¿Por qué los Eritrocitos requieren de CATALASA?

A nivel celular se localiza en la mitocondrias y los peroxisomas, excepto en los eritrocitos,

donde se encuentra en el citosol.

En el hombre, la catalasa protege la hemoglobina del peróxido de hidrógeno que se genera en

los eritrocitos

7. ¿Con que experimentos podría demostrar que la desnaturalización no afecta la

estructura primaria de la proteína?

En un vaso precipitado con el alcohol echamos una clara de huevo y movemos con un agitador
de vidrio y se observa como la clara cambio de color transparente a blanco. Las cadenas de
proteínas que hay en la clara de huevo se encontraban enrrolladas adoptando una forma
esférica. S e denomina proteínas globulares al aumentarlo con el alcohol este hace que las
proteínas cambien su estructura globular.
 8. ¿Qué importancia podría tener en clínica la búsqueda de actividad catalásica en
orina?

Esta prueba se realiza a algunas bacterias para sabor si son capaces de degradar el peróxido de
hidrogeno, contrarrestar y equilibra la producción continua de peróxido de hidrogeno
actividad dual en el organismo.

9. Una proteína desnaturalizada puede variar su movilidad electroforética ¿Por qué?

Si, puesto que la movilidad electroforética (Me) es un caso particular de la velocidad de

migración de un ion, cuando se aplica un campo eléctrico de 1v/km

10. ¿Por qué algunas muestras dan reacción positiva (Ej. Millon) sólo después de ser
sometidas al calor?

La velocidad de migración electroforética depende de la densidad de la carga de la molécula

( relación carga/peso), del voltaje aplicado y de la porosidad del gel de electroforesis. El voltaje
no se puede incremento indiscriminadamente porque se genera un exceso calor. En contraste
al aplicar bajo voltaje puede ocurrir una pobre separación, por causa de la difusión por tiempo
muy prolongado de la corrida electroforética
PRÁCTICA 3 - CINÉTICA
ENZIMÁTICA
RELACIÓN DE EXPERIMENTOS

1. Determinación del efecto del pH sobre la actividad de la Pepsina

2. Determinación del efecto de la Temperatura sobre la actividad de la Pepsina
3. Determinación del efecto de la Concentración de Enzima sobre la actividad de la
Pepsina
4. Determinación del efecto de la Concentración de Sustrato sobre la actividad de la
Pepsina

INTRODUCCION
Las enzimas son sustancias de naturaleza proteica que aceleran la velocidad de
las reacciones químicas que ocurren dentro de los organismos vivos, esta acción se
conoce como biocatálisis.

La actividad de una enzima es bastante específica, es decir solo catalizará una o

unas cuantas reacciones.

Algunas enzimas dependen para su actividad solamente de su estructura

proteica en cambio otras, dependen además de estructuras no proteicas llamadas
cofactores. El cofactor puede ser un ion metálico (Fe, Mg, Zn, Cu, Mo, Se, etc.) o una
molécula orgánica (formas activas de las vitaminas hidrosolubles).
En la presente práctica estudiaremos cuatro factores que regulan la actividad
enzimática: temperatura, pH, concentración de la enzima y concentración de sustrato.
Para ello utilizaremos como modelo la acción hidrolítica de la pepsina sobre la
proteína albúmina de huevo de gallina.

La ovoalbúmina es una proteína globular presente en gran cantidad en la clara

de huevo, en su estado natural mide 13 x 3 nm y está constituida por 584 aminoácidos
agrupados en una sola cadena de 64 000 de PM y con un PI de 4,6.

La ovoalbúmina debe ser previamente desnaturalizada para poder ser usada lo

que se consigue sometiendo al huevo a temperatura de ebullición, luego se extrae la
clara, se la licua con agua destilada y se filtra a través de una gasa, obteniéndose así
una solución turbia la cual será sometida a la acción de la pepsina, el aclaramiento
exhibido luego de un determinado tiempo de incubación a pH y temperatura
adecuados será el indicador de la actividad de la enzima.
EXPERIMENTO 1
EFECTO DEL pH.- La actividad de una enzima es máxima a un determinado pH, por
debajo o por encima del mismo la actividad disminuye
Preparar 5 sistemas de acuerdo a la siguiente tabla:
Sistemas 1 2 3 4 5
Solución de
ovoalbúmina (ml) 2,5 2,5 2,5 2,5 2,5

HCl 1 N ( ml ) 1,0 0,25 ------ ------- -------

Na2CO3 al 10 % ------ ------- ------- 0,25 1,0

H2O ------ 0,75 1,0 0,75 -------

A continuación llevar los tubos a baño maría a 37 oC y preincubarlos por 5 minutos,

añadir luego a cada uno de ellos y en forma rápida 1,5 ml de solución de pepsina al 1
%. Volver a incubar los tubos hasta que uno de ellos (el de mejor actividad) se vuelva
totalmente transparente. Retirar los tubos del baño maría y proceder inmediatamente
a la determinación del grado de aclaramiento utilizando valores de cero a cinco.
Mida el pH de cada tubo utilizando papel indicador

Complete la siguiente tabla:

Sistemas 1 2 3 4 5
pH 0.7 1.2 7.0 9 11
Actividad 4 5 1 2 3
Grafique en papel milimetrado pH vs Actividad:

Efecto de pH
6

4 f(x) = − 0.23 x + 4.34

R² = 0.46
Actividad

0
0 2 4 6 8 10 12
pH

EXPERIMENTO 2.

EFECTO DE LA TEMPERATURA.- Una reacción enzimática se ve favorecida por el

aumento gradual de la temperatura debido a que las moléculas tanto del sustrato
como de la enzima adquieren progresivamente una mayor energía cinética
favoreciendo de ese modo su interacción. Este aumento es solo hasta cierto límite ya
que a partir de él se ve afectada la conformación de la enzima.

Prepare un sistema de acuerdo a la siguiente tabla:

Sistemas 1 2 3 4 5
Solución de ovoalbúmina 2,5 2,5 2,5 2,5 2,5
HCl 1 N 0,25 0,25 0,25 0,25 0,25
H2O 1,75 1,75 1,75 1,75 1,75
Temp. de incubación (oC ) 0 20 37 70 95
 Llevar cada uno de los 5 tubos a sus respectivas temperaturas de incubación
por 5 minutos. Sin retirar los tubos de los respectivos baños añada a cada uno 0,5 ml
de la solución de pepsina al 1 % lo más rápido posible (para el tubo 5 puede añadir
pepsina hervida).
Continuar con la incubación hasta que uno de ellos (el de mejor actividad)
aclare totalmente. Retire de inmediato los tubos y proceda con la determinación del
grado de aclaramiento (actividad) como en el experimento anterior. Complete la
siguiente tabla:
Sistemas 1 2 3 4 5
Temperatura 0 20 37 70 90
Actividad 0 3 4 2 1

En el siguiente espacio y en papel milimetrado, grafique Temperatura vs Actividad

(expresada en cruces)

Temperatura
4.5
4
3.5
3 EXPERIMENTO 3
2.5 EFECTO DE LA
Actividad

2 CONCENTRACION
f(x) = 0 x + 1.97
1.5 R² = 0
DE LA ENZIMA
1
La velocidad de una
0.5
0 reacción enzimática
0 10 20 30 40 50 60 70 80 90 100
está directamente
Temperatura °C
relacionada con la
concentración de la
enzima.
Preparar 5 sistemas de acuerdo a la siguiente tabla:
Sistemas 1 2 3 4 5
Solución de ovoalbúmina 2,50 2,50 2,50 2,50 2,50
HCl 1 N 0,25 0,25 0,25 0,25 0,25
H2O 0,75 1,25 1,75 2,00 2,25
Pepsina 1 % 1,50 1,00 0,50 0,25 --
Mezclar bien cada tubo e incubarlos a 37 °C hasta que uno de ellos (el de mayor
actividad) aclare totalmente.
Proceder inmediatamente a la determinación de la actividad.Complete la siguiente
tabla
Sistemas 1 2 3 4 5
[Pepsina] 1.5 1 0.5 0.25 0
Actividad 5 4 3 2 0

Efecto de [E] En el
6
siguiente
5 f(x) = 15.17 x + 0.83 espacio y en
R² = 0.9
4 papel
Actividad

3 milimitrado,

2 Grafique

1 [Pepsina] vs

0
Actividad
0 0.05 0.1 0.15 0.2 0.25 0.3 0.35 (expresada en
[E ]
cruces)
EXPERIMENTO 4.
EFECTO DE LA CONCENTRACION DE SUSTRATO
Al aumentar la concentración del sustrato manteniendo fija la concentración de
la enzima, se produce al comienzo un incremento en la velocidad de reacción y luego
una estabilización (saturación por el sustrato) y la velocidad en que ya no existe
incremento se llama velocidad máxima (Vmax).
Preparar 5 sistemas de ensayo de acuerdo a la siguiente tabla.
Sistemas 1 2 3 4 5
Solución de 1,0 1,5 2,0 2,5 3,0
ovoalbúmina
HCl 1 N 0,25 0,25 0,25 0,25 0,25
H2O 3,5 3,0 2,5 2,0 1,5

Mezclar bien cada tubo.

Realizar una lectura al fotocolorímetro de cada uno de ellos (primera lectura)
utilizando filtro azul.
Incubarlos a 37 oC por 5 minutos.
Cumplido este tiempo agregue a cada uno 0,25 ml de pepsina al 1 % y vuelva a
incubar por 2 minutos exactamente. Cumplido este tiempo realice una nueva lectura al
fotocolorímetro (segunda lectura) de cada uno de los tubos.

Para los cálculos de concentración de la ovoalbúmina asuma que la solución

que Ud. uso es aproximadamente al 1 %. Para la determinación de la actividad de cada
tubo, solo tiene que restar de la primera lectura la segunda.

Complete la siguiente tabla:

Sistemas 1 2 3 4 5
Ovoalbúmin 1 1.5 2 2.5 3
a ml
Sustrato mg 1 1.5 2 2.5 3
%
Primera 0.443 0.559 0.752 0.931 1.075
Lectura
Segunda 0.218 0.305 0.397 0.529 0.642
Lectura
ACTIVIDA 0.225 0.294 0.355 0.402 0.433
D

En el siguiente espacio y en papel milimetrado, Grafique [Ovoalbúmina] vs Actividad

(expresado en Absorbancias):

Efecto de la [S]
0.5
0.45
f(x) = 0.52 x + 0.13
0.4 R² = 0.98
0.35
Actividad Vi (x10-2)

0.3
0.25
0.2
0.15
0.1
0.05
0
0.15 0.2 0.25 0.3 0.35 0.4 0.45 0.5 0.55 0.6 0.65
[S]

INTERROGANTES
1.- ¿Cuál es el pH óptimo de la pepsina?

La pepsina es más activa con un pH de entre 2 y 3. Se desactiva permanentemente con

un pH superior a 5. Interactúa con las uniones Phe-Phe y Phe-Tyr.
Es la enzima que degrada los Polipéptidos y obtiene Aminoácidos

2.- ¿Cómo será la actividad de la pepsina al pH del jugo gástrico?

La pepsina ataca prácticamente todas las proteínas, a excepción de queratinas,
mucoproteínas y protaminas. Cataliza la hidrólisis de uniones peptídicas situadas en el
interior de la molécula antiguamente se les denominaba proteasas y peptonas. Las
enzimas proteolíticas como la pepsina atacan uniones peptídicas reciben el nombre
genérico de endopeptidasas.

3.- Calcule teóricamente el pH de los tubos en donde se observó la mejor actividad.

4.- ¿Cuál cree Ud. es la temperatura óptima de la pepsina? Por qué?.

La temperatura afecta notablemente la actividad de la enzima pepsina. De los resultados, se
concluyeque la temperatura ópti ma para la acti vidad de la pepsina es 37ºC, es
decir la temperatura corporalnormal. También se puede observar que las
altas temperaturas, alrededor de 100ºC desnaturalizan esta enzima,acabando con su capacidad
catalizadora
5.- ¿Que es un zimógeno? Cite algunos ejemplos.
Un zimógeno o proenzima es un precursor enzimático inactivo, es decir, no cataliza
ninguna reacción como hacen las enzimas. Para activarse, necesita de un cambio
bioquímico en su estructura que le lleve a conformar un centro activo donde pueda
realizar la catálisis. En ese momento, el zimógeno pasa a ser una enzima activa. 

 Angiotensinógeno.
 Tripsinógeno.
 Quimotripsinógeno.
 Pepsinógeno.

6.- ¿Coloque a continuación los cálculos de la concentración de enzima y de sustrato

en los experimentos 3 y 4.
 7.- ¿Cuál sería el valor
Efecto de la [S]
de Vmax y Km en el
0.5
0.45 experimento número
0.4 f(x) = 0.52 x + 0.13
Actividad Vi (x10-2)

0.35 R² = 0.98
4? (haga el cálculo
0.3
0.25 teórico y también
0.2
0.15 gráficamente).
0.1
0.05
0
0.15 0.2 0.25 0.3 0.35 0.4 0.45 0.5 0.55 0.6 0.65 8.- ¿Por qué se
[S]
desnaturaliza la clara
de huevo antes de
utilizarla?

La desnaturalización de proteínas es consecuencia de algún factor externo como acidez del

medio, temperatura, etc es importante saber que la desnaturalizacion de una proteína no
afecta a la que se conoce estructura permanente, esto es consecuencia de aminoácidos bases
de la proteína.

9.- ¿Se puede calcular el valor de energía de activación (Ea) con algún experimento
desarrollado? Explique.
Esta la derivada del log natural de la constante de reacción respecto a la temperatura,
multiplicada por la constante de los gases y por el cuadrado de la temperatura. La energía de
activación puede tener un valor positivo y negativo.

10.- Señale 8 determinaciones enzimáticas en suero sanguíneo y la alteración del tejido u

órgano para las cual se utiliza.
Determinación de t°/tp en el suero la T° y la Tp son importantes en la clínica y su aumento se
debe a un proceso necrótico en órganos con alta funcionalidad como lo es el hígado y el
miocardio. Aunque estas enzimas se encuentran en todos los tejidos, se relacionan
preferentemente, en los procesos de escape de enzimas de miocardio o el hígado. Estas estas
enzimas siempre están presentes en el suero pero en concentraciones muy bajas, por lo tanto
su elevación nos indicaría que hay un proceso anormal en estos órganos el cual los hace muy
útiles en los diagnósticos.