PROTEÍNAS

• ESTRUCTURAS PRIMARIA,
SECUNDARIA, TERCIARIA Y
CUATERNARIA
NIVELES DE ESTRUCTURACIÓN DE LAS PROTEÍNAS
 ESTRUCTURA PRIMARIA

1. Ordenamiento lineal de aminoácidos, en cadenas no ramificadas

2. Posición específica de cada aminoácido en la cadena secuencia
específica
3. Unión covalente aminoácido – aminoácido (enlace peptídico)
4. La cadena de aminoácidos tiene dos extremos: uno amino, otro
carboxilo
 Cadenas de aminoácidos unidos por
uniones peptídicas.

2 – 40 aminoácidos PÉPTIDOS U OLIGOPÉPTIDOS

40 – 40,000 aminoácidos CADENAS POLIPEPTÍDICAS

O POLIPÉPTIDOS
FORMACIÓN DEL ENLACE PEPTÍDICO POR
CONDENSACIÓN DE LOS a-AMINOÁCIDOS

eliminación

RESIDUOS
LA CADENA POLIPEPTÍDICA TIENE POLARIDAD

RESIDUO
COMPONENTES DE UNA CADENA POLIPEPTÍDICA

CADENA PRINCIPAL O ESQUELETO (REPETIDA)

CADENAS LATERALES (VARIABLE)

LA SECUENCIA DE AMINOÁCIDOS DE UNA PROTEÍNA ES ESPECÍFICA (ÚNICA)
DETERMINADA POR LOS GENES

Segunda mitad del código genético

trascripción traducción plegamiento

Secuencia Estructura
DNA RNA
Transcr. inversa proteína tridimensional

replicación traducción
replicación
LAS PROTEÍNAS SON MACROMOLÉCULAS FUNDAMENTALES EN EL
METABOLISMO CELULAR
CADA PROTEÍNA TIENE UN ARREGLO
ESTRUCTURAL QUE ES EL REFLEJO DE SU
FUNCIÓN

CADA PROTEÍNA ESTA

FORMADA POR
AMINOÁCIDOS

Son 20
Diferentes (carga, tamaño, solubilidad, etc)
Propiedades ácido-base

PROTEÍNA ESPECÍFICA= SECUENCIA DE AMINOÁCIDOS ESPECÍFICA

ARREGLO = CADA PROTEÍNA TIENE UNA ESTRUCTURA TRIDIMENSIONAL

¿DE QUÉ DEPENDE ESTE ARREGLO?

DEPENDE DE LAS INTERACCIONES (DÉBILES)

Y DE LOS ENLACES PEPTÍDICOS
DE SU SECUENCIA
NIVELES DE ESTRUCTURACIÓN DE LAS PROTEÍNAS

Estructura Estructura Estructura Estructura

primaria secundaria terciaria cuaternaria

Residuos Hélice a Cadena Subunidades

aminoácidos polipeptídica unidas

ESTRUCTURA PRIMARIA.- Se refiere a la secuencia de aminoácidos en una

proteína.
DESCRIBE LOS ENLACES COVALENTES (ENLACE PEPTÍDICO Y PUENTES
DISULFURO) QUE UNEN LOS RESIDUOS AMINOÁCIDOS DE UNA CADENA
POLIPEPTÍDICA
CARACTERÍSTICAS DEL ENLACE PEPTÍDICO
1) ES PLANAR
EL ENLACE PEPTÍDICO ES PLANO.- DETERMINADO POR LA

ESTRUCTURA RESONANTE DEL MISMO ENLACE

Incapacidad de rotación= CONFORMACIÓN RESTRINGIDA

LONGITUDES DEL ENLACE PEPTÍDICO

O
C-N 1.49 A
O
C=N 1.27 A
EL ENLACE PEPTÍDICO PLANO TIENE
DOS CONFORMACIONES

a a a a
NIVELES DE ESTRUCTURACIÓN DE LAS PROTEÍNAS

Estructura Estructura Estructura Estructura

primaria secundaria terciaria cuaternaria

Residuos Hélice a Cadena Subunidades

aminoácidos polipeptídica unidas

ESTRUCTURA SECUNDARIA.- SE REFIERE A LA DISPOSICIÓN ESTABLE

DE LOS AMINOÁCIDOS EN UNA REGIÓN LOCAL DEL PÉPTIDO
LO CUAL DA LUGAR A PATRONES ESTRUCTURALES REPETIDOS
ESTEREOQUÍMICA DEL ENLACE PEPTÍDICO Y LOS
GRUPOS ADYACENTES
Papel de los enlaces sencillos: ángulos Fi ()= N-Ca
y Psi ()= C-Ca

ENLACE RÍGIDO




ENLACES FLEXIBLES
ENLACES FLEXIBLES Y ENLACES RÍGIDOS EN UN DIPÉPTIDO
LA ROTACIÓN DE LOS ÁNGULOS  Y  ORIGINA
DIVERSOS ORDENAMIENTOS ESPACIALES

SÓLO SERÁN ESTABLES AQUELLOS

QUE SE PUEDEN ACOMODAR
EN EL ESPACIO DE MANERA FAVORABLE
EL DIAGRAMA DE RAMACHANDRAN PREDICE LAS COMBINACIONES
TANTO POSIBLES Y PROHIBIDAS DE  Y 
ESTEREOQUÍMICA DEL ENLACE PEPTÍDICO

CAPACIDAD DE FORMACIÓN DE
-180º y 180o PUENTES DE HIDRÓGENO

ENLACE
PEPTÍDICO
TIPOS BÁSICOS DE ORDENAMIENTO DE LA CADENA POLIPEPTÍDICA

MIRAN HACIA UN MISMO LADO

O HACIA LADOS OPUESTOS C N

N C
IMPLICACIONES DEL PRIMER ORDENAMIENTO

2
1

240O 3
120O 4

ESTRUCTURA
HELICOIDAL
360O
120º Y -120º ESTRUCTURA
LAMINAR
 ESTRUCTURA SECUNDARIA

α hélice
1) Arreglo periódico.
2) Especialmente la cadena no está “estirada”. β plegada
3) Promovida y estabilizada por puentes de H.
Giros, asas

* Cadena helicoidal

* 3.6 aminoácidos por vuelta (5.4A)

* Los grupos R se encuentran hacia fuera de la hélice

α hélice * Formación de puentes de hidrógeno

con periodicidad regular pues intervienen:
H del NH O del C
O
* Enrolladas hacia la derecha
Esqueleto covalente de la cadena polipeptídica
adquiriendo una “torsión” helicoidal
a-hélice  -45º A -50º

 -60º
o
3.6 RESIDUOS 5.4 A
α – HÉLICE
DEXTRÓGIRA O
DE ENROLLAMIENTO A LA
DERECHA
EN LA a-HÉLICE, LOS GRUPOS R SE ENCUENTRAN HACIA FUERA
DE LA HÉLICE, AQUÍ SE MUESTRA LA CADENA DESDE “ARRIBA”
HÉLICE a
HÉLICE a
 Hoja b-plegada
•Es una forma de estructura secundaria

•Tiene una disposición planar en el espacio

•Está estabilizada por puentes de hidrógeno

• (carbonilo e imino de la cadena polipeptídica)

•Las cadenas pueden correr en forma paralela o

antiparalela

•Los grupos R se encuentran hacia arriba y hacia

abajo del plano
b-plegada
Los grupos R se encuentran hacia
arriba o hacia abajo del plano

Las b-plegadas se pueden

generar por varias cadenas
polipeptídicas o por
secciones diferentes de
la misma cadena
polipeptídica
HOJA b ANTIPARALELA
RESIDUO
AMINO RESIDUO
CARBOXILO

CARBOXILO
AMINO

AMINO
CARBOXILO

VISTA LATERAL

GRUPOS R PEQUEÑOS
(GLICINA Y ALANINA)
HOJA b PARALELA

VISTA LATERAL
Puentes de Hidrógeno
en hojas β – plegadas
antiparalelas y paralelas
APARIENCIA DE UNA HOJA
β-PLEGADA
ANTIPARALELA
HOJA b
 VUELTAS O GIROS Y ASAS.

-Estructuras secundarias en forma de U.

-Estabilizadas por puentes de H en sus extremos.

-Formadas por tres o cuatro residuos

- Se localizan en las superficie de las proteínas generalmente.

-Forman un doblamiento acentuado de la cadena polipeptídica que la reorienta

hacia el interior.

-Prolina favorece las vueltas o giros así como glicina, por tener un pequeño R.

-Sin estas vueltas, las proteínas serían largas cadenas de aminoácidos

extendidas (aunque con α-hélices o β-plegadas), y no serían estructuras
compactas.

-Las ASAS (loops) son más extensas y tienen diferentes formas.

GIROS b
Cada aminoácido tiene preferencia por
formar uno de los tres tipos de estructura secundaria
 Las proteínas membranales tienen regiones hidrofóbicas (en la parte
apolar de la membrana) y regiones hidrofílicas (en la región citosólica
o extracelular si se trata de la membrana plasmática

MEMBRANA

Región
hidrofílica

Región
hidrofóbica

Región
hidrofílica

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Las proteínas membranales también tienen estructura primaria,
secundaria, terciaria y cuaternaria

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 MOTIVOS, ESTRUCTURAS SUPERSECUNDARIAS Y
DOMINIOS.

α hélice
UN MOTIVO SERÁ UNA ESTRUCTURA SECUNDARIA β plegada
giro

UNA ESTRUCTURA SUPERSECUNDARIA

Será un agregado de por lo menos dos motivos y puede tener combinaciones
de α-hélices, β-plegadas y giros.
a-hélice, giro, α-hélice
Por ejemplo
b- plegada, giro, α- hélice, etc.

(intermediarios entre las estructura secundaria y terciaria)

UN DOMINIO SERÁ UN AGREGADO COMPACTO DE VARIAS

SUPERESTRUCTURAS UNIDAS A OTRO POR UN SEGMENTO FLEXIBLE.
 EJEMPLOS DE ESTRUCTURAS SUPER - SECUNDARIAS

VUELTA O GIRO O UNIDAD β α β HÉLICE – VUELTA-HÉLICE

DOBLAMIENTO
β