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DESACTIVACIÓN DE LA ENZIMA PEROXIDASA DURANTE EL

PROCESO DE ESCALDADO DE PLATANO (MUSA PARADISIACA)

AUTORES

NATALIA ANDREA MOLINA VARGAS


YULIETH GUERRERO CARRILLO
KEVIN ORLANDO CARREÑO
JESÚS DAVID VEGA

DOCENTE: ORLANDO VIRGILIO GARCÍA MARTINEZ

UNIVERSIDAD DE PAMPLONA
FACULTAD DE INGENIERÍA Y ARQUITECTURA
INGENIERÍA DE ALIMENTOS
VILLA DEL ROSARIO
2019

1
ÍNDICE DE CONTENIDO

INTRODUCCIÓN
1 OBJETIVOS ............................................................................................................... 7
1.1 Objetivo general .................................................................................................. 7
1.2 Objetivos específicos ........................................................................................... 7
2 MARCO TEÓRICO .................................................................................................... 8
2.1 El plátano como materia prima ............................................................................ 8
2.2 Escaldado ............................................................................................................ 8
2.2.1 Definición y objetivos del escaldado. ............................................................ 8
2.2.2 Métodos de escaldado.................................................................................. 9
2.3 Enzimas............................................................................................................. 11
2.3.1 Definición de las enzimas. .......................................................................... 11
2.3.2 Enzimas en los Alimentos. .......................................................................... 11
2.3.3 Peroxidasa ................................................................................................. 11
3 METODOLOGÍA ...................................................................................................... 13
3.1 PARTE EXPERIMENTAL .................................................................................. 13
3.1.1 EQUIPOS ................................................................................................... 13
3.1.2 MATERIALES ............................................................................................. 13
3.1.3 REACTIVOS ............................................................................................... 13
3.1.4 PROCEDIMIENTO ..................................................................................... 14
4 RESULTADOS......................................................................................................... 16
5 ANÁLISIS DE LOS RESULTADOS .......................................................................... 31
6 OBSERVACIONES .................................................................................................. 33
7 CONCLUSIONES .................................................................................................... 34
8 REFERENCIAS BIBLIOGRÁFICAS ......................................................................... 35

2
TABLA DE FIGURAS

Figura 1. Rodajas de plátano con lavado


de agua destilada y exposición al oxigeno 16
del ambiente.

Figura 2. Rodajas de plátano después de 16


transcurrido un tiempo a temperatura y
oxigeno del ambiente.

Figura 3. Rodajas de plátano sometidas a 17


inmersión de solución salina al 5%

Figura 4. Rodajas de plátano sometidas a 17


inmersión de solución salina al 5%
después de 36 minutos transcurridos

18
Figura 5. Rodajas de plátano transcurrido
40 minutos

Figura 6. Rodajas de plátano transcurrido 18


32 minutos

Figura 7. Rodajas de plátano transcurrido 19


45 minutos

Figura 8. Rodajas de plátano transcurrido 19


45 minutos

Figura 9. Rodajas de plátano transcurrido 20


60 minutos
Figura 10. Rodajas de plátano 20
transcurrido 36 minutos

3
Figura 11. Rodajas de plátano 21
transcurrido 30 minutos
Figura 12. Rodajas de plátano 21
transcurrido 34 minutos
Figura 13. Rodajas de plátano 22
transcurrido 60 minutos
Figura 14. Rodajas de plátano 22
transcurrido 60 minutos
Figura 15. Rodajas de plátano 23
transcurrido 35 minutos
Figura 16. Rodajas de plátano 23
transcurrido 34 minutos
Figura 17. Rodajas de plátano 24
transcurrido 60 minutos
Figura 18. Rodajas de plátano 24
transcurrido 60 minutos
Figura 19. Rodajas de plátano 25
transcurrido 31 minutos
Figura 20. Rodajas de plátano 25
transcurrido 34 minutos
Figura 21. Rodajas de plátano 26
transcurrido 31 minutos
Figura 22. Rodajas de plátano 26
transcurrido 36minutos
Figura 23. Rodajas de plátano 27
transcurrido 60 minutos
Figura 24. Rodajas de plátano 27
transcurrido 36 minutos
Figura 25. Rodajas de plátano 28
transcurrido 40 minutos
Figura 26. Rodajas de plátano 28
transcurrido 31 minutos
Figura 27. Rodajas de plátano 29
transcurrido 35 minutos

4
Figura 28. Rodajas de plátano 29
transcurrido 38 minutos

Figura 29. Rodajas de plátano


(concentración de 15% en la parte
superior de la servilleta y
concentración de 5% en la parte 30
inferior) después de la adición de
peróxido de hidrogeno y reactivo
guayacol. Testigo 1, testigo 2, muestra
escaldada a 80°C (30s, 60s y 90s),
muestra escaldada a 90°C (30s, 60s y
90s) y muestra escaldada a 96°C (30s,
60s y 90s). Respectivamente.

5
INTRODUCCIÓN

En el presente informe se evidencia los resultados de la actividad enzimática de una


muestra de plátano verde, la cual fue sometida, inicialmente, a una inmersión en
solución salina (5% y 15%) por un tiempo de 15 minutos aproximadamente; seguido
de un proceso de escaldado/choque térmico a tres escalas de temperatura (80°C,
90°C y 96°C) y cuatro tiempos de exposición en dicho escaldado (30s, 60s, 90s y
120°C). Posterior a estos procedimientos se realizó una adición de peróxido de
hidrógeno (H2O2) y reactivo guayacol (C6H4) con la finalidad de observar la
reactivación enzimática de la peroxidasa la cual presentó mayor predominancia en
la cascara y el centro del vegetal.
A manera de comparación se realizó dos muestras, testigo 1 y testigo 2, donde se
efectuó solo lavado con agua destilada y exposición al oxígeno e inmersión de
solución salina del 5% sin proceso térmico ni adición de reactivos. Respectivamente.

Se observó que a temperatura de 80°C y 90°C la desactivación de la enzima


peroxidasa presentaba una regresión a medida que pasaba el tiempo en exposición
al aire y a una temperatura ambiente.

Además se observó que el corto tiempo (30s y 60s) en que la muestra fue sometida
al escaldado, permitió, de igual manera, una reactivación de la enzima peroxidasa,
resultado que se evidenció gracias a la adición de peróxido de hidrógeno y reactivo
guayacol a las muestras que poseían dichas características.

6
1 OBJETIVOS

1.1 Objetivo general

Observar la actividad inicial de peroxidasa (POD) en el plátano y evaluar la velocidad de


reacción de desactivación enzimática durante el proceso combinado de escaldado y choque
térmico.

1.2 Objetivos específicos

Determinar la actividad enzimática inicial del producto


Determinar la actividad enzimática del producto a diferentes tiempos, temperaturas y
concentraciones de solución salina.
Comparar los resultados obtenidos para cada proceso
Evaluar la resistencia térmica de la enzima peroxidasa (POD)

7
2 MARCO TEÓRICO

2.1 El plátano como materia prima


El plátano comprende un gran número de plantas herbáceas del género Musa, tanto
híbridos obtenidos horticulturalmente a partir de las especies silvestres Musa
acuminata y Musa balbisiana como cultivares genéticamente puros de estas especies.
Clasificado originalmente por Carlos Linneo como Musa paradisiaca en 1753, la especie
tipo del género Musa, estudios posteriores han llevado a la conclusión de que la
compleja taxonomía del género incluye numerosos híbridos, de variada composición
genética, y se ha desarrollado un sistema estrictamente sui géneris de clasificación para
dar cuenta de esta variación. Sin embargo, de acuerdo con las reglas del Código
Internacional de Nomenclatura Botánica, el nombre linneano cuenta con prioridad, y sigue
siendo usado —tanto en su forma original como en la modificada Musa × paradisiaca, que
indica que se trata de un híbrido— para designar genéricamente a estas variedades.
2.2 Escaldado
2.2.1 Definición y objetivos del escaldado.
El escaldado es un proceso de tratamiento térmico de corta duración y a temperatura
moderada. Generalmente consiste en mantener el producto algunos minutos (1,5 a 4 min)
a una temperatura próxima a 95-100ºC (CASP y ABRIL, 1999), que por lo general se aplica
a frutas y hortalizas antes de la congelación, el secado o enlatado. El escaldado se lleva a
cabo principalmente para inactivar enzimas antes de la congelación o la deshidratación.
Los alimentos congelados o deshidratados sin escaldar experimentan cambios
relativamente rápidos en las propiedades de calidad como color, sabor, textura y valor
nutricional debido a la continua actividad de las enzimas (SHARMA et al., 2003).

Los objetivos del escaldado son los siguientes:


- Limpieza del producto (SHAMS y THOMPSON, 1987; RESS y BETTISON, 1993).
- Inhibir las reacciones enzimáticas indeseables, por destrucción térmica de las enzimas
responsables presentes en los vegetales que en otro caso darían lugar a aromas, sabores
o coloraciones extrañas y causarían la pérdida de vitamina C; provocando un efecto
adverso en la calidad y valor nutritivo del producto (RESS y BETTISON, 1993; BARRET y
THEERAKULRAIT, 1995; CASP y ABRIL, 1999; SHARMA et al., 2003; BARREIRO y
SANDOVAL, 2001).
- Posibilitar un mejor aprovechamiento de los recipientes al disminuir el tamaño de la
materia prima como consecuencia de la coagulación forzada de las proteínas y contracción
por la liberación de agua (POULSEN, 1986).
- Remover el aire atrapado en los tejidos que puede causar reacciones de oxidación durante
el almacenamiento en frío (RESS y BETTISON, 1993; LUH y KEAN, 1988; BARRET y
THEERAKULRAIT, 1995; BARREIRO y SANDOVAL, 2001)

8
- Mejorar el sabor y estabilizar el color verde de los vegetales por activación de las clorofilas
en sus respectivos clorofílicos (FENNEMA, 2000).
- Reducir la carga microbiana viable, ya sean células vegetativas, levaduras y/o hongos
(POULSEN, 1986; BARRET y THEERAKULRAIT, 1995).
- Disminución del tiempo de cocimiento del producto final (POULSEN, 1986).
- Incremento de la flexibilidad de los productos, lo que permite su manipulación más segura
en el momento del envasado, reduciéndose las roturas y consiguiéndose un mejor
aprovechamiento del volumen del envase (CASP y ABRIL, 1999).
2.2.2 Métodos de escaldado.
Los dos métodos de escaldado comercialmente mas empleados son mantener durante un
tiempo el alimento en una atmósfera de vapor saturado, o sumergirlo en un baño de agua
caliente. En los últimos años se han introducido importantes mejoras en las instalaciones
con objeto de reducir el consumo energético y la pérdida de los componentes solubles. Esto
último, reduce los contaminantes de los efluentes e incrementa el rendimiento del producto
(SÁNCHEZ, 2003).
2.2.2.1 Escaldadores a base de vapor.
Consiste en un simple túnel de unos 15 metros de longitud, donde se introduce el producto
sobre un transportador de cinta, generalmente de acero inoxidable. La calefacción se
consigue por medio de vapor de agua saturado, a una presión próxima a la atmosférica,
que se inyecta en el interior del túnel por unas series de boquillas distribuidas en toda su
longitud (SHARMA et al., 2003).
El rendimiento energético de estos equipos es muy bajo, ya que las pérdidas de vapor que
se producen, principalmente en la entrada y salida de producto túnel, son muy elevadas y
apreciables a simple vista. Para evitar estos escapes de vapor se han propuesto varias
soluciones, que dan lugar a diseños diferentes del escaldador (CASP y ABRIL, 1999).
Desde 1940, el vapor se ha convertido en una alternativa frente al agua caliente para el
escaldado de muchos vegetales excepto verduras, porque estas últimas tienden a adherirse
resultando en un escaldado desigual (WOODROOF, 1988). Los escaldadores de vapor
continuo son mecánicamente más complejos; en ellos el producto se mueve por un tanque
que contiene vapor de agua.
El vapor es rápido y causa menos pérdidas por lixiviación de nutrientes (LAZAR et al., 1971;
LUND et al., 1972; RESS y BETTISON, 1993). Sin embargo, los beneficios ganados por el
vapor pueden perderse por la excesiva cantidad de agua usada para el enfriamiento; por lo
tanto, nutricionalmente hay pocas ventajas del vapor sobre el agua para escaldar
(DIETRICH et al., 1970). Asimismo, aunque el vapor permite obtener menores tiempos de
escaldado, su costo de implementación es bastante elevado 8 (WOODROOF, 1988).
Además, debe considerarse que el escaldado con vapor consume una gran cantidad de
energía, en un escaldador de vapor convencional, al que no se le hayan aplicado medidas
correctoras, se puede perder cerca del 95% del vapor consumido (CASP y ABRIL, 1999).

9
Desde el punto de vista de la limpieza del alimento esta es limitada y se requieren
limpiadores adicionales (FELLOWS, 1988).
2.2.2.2 Escaldadores de agua caliente.
La inmersión en agua a temperaturas entre 80 y 100ºC seguido por inmersión en agua fría,
es el más común de los métodos de escaldado (WOODROOF, 1988; HOLDSWOTH, 1993).
Generalmente se utilizan dos tipos de equipos para este propósito; el más importante es el
escaldador giratorio de inmersión continua en el cual los productos son transportados a
través de un tanque o tambor estático con agua caliente utilizando un transportador en
espiral con lo que el producto es sumergido constantemente en el agua caliente (HERSOM
y HULLAND, 1984; HOLDSWORTH, 1993).
La calefacción del agua se consigue por inyección directa de vapor, y es necesario
mantener su nivel, por adición continua de agua fresca, ya que una parte del agua de
tratamiento es absorbida y arrastrada por el producto. Este sistema de calentamiento de
agua tiene una eficacia térmica muy baja, ya que una parte del vapor inyectado se pierde
antes de haberse condensado. Por lo tanto, y con el fin limitar el consumo enérgico, se han
desarrollado sistemas de calentamiento por intercambiador de calor en los que se consigue
la completa condensación del vapor empleado (CASP y ABRIL, 1999).
El otro equipo es el escaldador hidráulico de tipo tubo en el que el producto se bombea con
agua caliente a lo largo de una tubería, de cuyas paredes salen chorros de vapor que se
utilizan para calentar el agua y facilitar el flujo del producto (HERMSON y HULLAND, 1984).
Los métodos de escaldado por inmersión de los productos en agua presentan la objeción
de necesitar grandes volúmenes de agua. Cuando se emplea agua caliente es fácil de
imaginar que el escaldador actuará como un extractor sólido-líquido, dando lugar en el
producto a pérdidas de materias solubles: proteínas, azúcares, sustancias minerales,
vitaminas, etc. que disminuirán su valor nutritivo, pasando al agua e incrementando la carga
contaminante de los vertidos de la industria (CASP y ABRIL, 1999).
La doble pérdida de nutrientes puede ser reducida mediante un escaldado serial, esto es,
usando la misma agua de escaldado y enfriado en varias oportunidades. Ya que la pérdida
de compuestos hidrosolubles es estabilizada después de tener una acumulación de
nutrientes lixiviados en el agua de escaldado, la adición de ciertos minerales al agua de
escaldado ayuda a estabilizar el proceso de lixiviación (WOODROOF, 1988). El escaldado
convencional, constituye una gran fuente de contaminación; sobre el 50% de la producción
de DBO es debido al escaldado durante el proceso de enlatado de productos vegetales
(Weckel et al., citado por HURT, 1979). Al respecto, diversos estudios han sido
desarrollados por la National Canners Association (ahora National Food Processors
Association), citado por HURT (1979), con el objetivo de reducir esta fuente de
contaminación y potencial fuente de nutrientes.

10
2.3 Enzimas
2.3.1 Definición de las enzimas.
Las enzimas son proteínas que se comportan como catalizadores, es decir, aceleran la
velocidad con la que las reacciones se llevan a cabo sin alterar el equilibrio y son
responsables de las transformaciones metabólicas en los seres vivos. Desde el punto de
vista fisicoquímico, y como consecuencia de su estructura proteica, la actividad catalítica
de las enzimas depende del pH y de la temperatura de reacción, característica que resulta
de fundamental importancia en una aplicación industrial (GARCÍA et al., 2002).
Las enzimas están constituidas por proteínas globulares que, a temperaturas cercanas a
los 37ºC, aceleran la velocidad de las reacciones químicas y biológicas por un factor de
1012 a 1020 en relación a las reacciones no catalizadas. La actividad de una enzima, se
expresa en términos de la reacción que ella cataliza como la transformación de un micromol
de sustrato en producto por unidad de tiempo. Mientras que las Unidades son una medida
de una cantidad de enzima activa (FENNEMA, 2000).
2.3.2 Enzimas en los Alimentos.
En los tejidos vegetales, enzimas como la lipoxigenasa, la polifenoloxidasa, la
poligalacturonasa y la clorofenolasa causan pérdidas en el valor nutritivo, el sabor y la
textura que canalizan las reacciones de deterioro en el interior de la célula (endógenas),
afectando la calidad de los vegetales congelados. Estas enzimas difieren en su resistencia
térmica, lo que implica que la velocidad de desactivación enzimática variará dependiendo
del tipo de enzima, variedad del vegetal, etc. (MATHEIS, 1990). Además, la peroxidasa
(POD) y la catalasa son dos de las enzimas más resistentes al calor y de más amplia
distribución. Aunque a estas enzimas no se les consideran como causantes del deterioro
durante el almacenamiento, su actividad se utiliza para evaluar la eficacia del escaldado
(SHARMA et al., 2003).
2.3.3 Peroxidasa
2.3.3.1 Mecanismo de reacción.
La peroxidasa es una oxidorreductasa que cataliza reacciones usando oxígeno o peróxido
como aceptor de hidrógeno. BEN - AZIZ et al. (1970) y HEMEDA y KLEIN (1990), señalan
que los mecanismos de acción de la peroxidasa están basados en la formación de un
complejo enzima - donante de hidrógeno, como se observa en la siguiente reacción:

ROOH + AH2----------------- ROH + A + H2O


Cataliza la reacción de ciertos compuestos dadores de hidrógeno, como fenoles (guayacol,
pirogalol) y aminas aromáticas (o-fenilendiamina) por medio de peróxidos (H202). El
sustrato oxidable más usado es el guayacol, que es oxidado a un complejo coloreado de
tetraguayacol en presencia de peróxido (WHITAKER, 1972). La velocidad de formación del
color rojo ladrillo puede ser utilizada como medida de la actividad enzimática por lecturas
espectrofotométricas de las absorbancias con relación al tiempo (FENNEMA, 2000). 10

11
2.3.3.2 Peroxidasa como Enzima Indicadora.
La peroxidasa ha sido ampliamente usada como indicadora de efectividad del escaldado
por su alta tolerancia a tratamientos térmicos. Se espera que si la POD ha sido inactivada,
las otras enzimas también. Además, es importante inactivar la POD debido a su vinculación
con cambios en la coloración de frutas y hortalizas, degradación de compuestos fenólicos
con importante valor antioxidante y pérdida de aroma. Cuando se usa esta enzima como
indicadora, se espera que a un mayor grado de inactivación, la calidad se mantenga por un
mayor tiempo (MATHEIS, 1990; BARREIRO y SANDOVAL, 2001).
Diversos investigadores han informado que la peroxidasa puede estar involucrada en el
deterioro de la calidad sensorial de los vegetales procesados, y principalmente en el
desarrollo de sabores extraños. KAMPIS et al. (1984), le asignan responsabilidad en la
biosíntesis de lignina; CHANG et al. (1984) señalan que esta enzima está relacionada con
cambios de sabor y color debido a la oxidación de compuestos fenólicos en quinonas (en
presencia de peróxido de hidrógeno), y afectaría el valor nutritivo por reacción de éstas con
aminoácidos y vitamina C en los vegetales no escaldados. Walter citado por KAMPIS et al.
(1984), reporta que sería causante de degradación de clorofila.
2.3.3.3 Capacidad de regeneración.
El fenómeno de regeneración consiste en la recuperación de actividad transcurrido un
tiempo después del tratamiento térmico (HEMEDA y KLEIN, 1990). Esto ha sido explicado
asumiendo que la fracción proteica de la proteína sufre una desnaturalización parcial, con
pérdida de estructura terciaria, produciendo luego una reversión a su estado normal por la
recombinación de grupos hidrógenos o sulfhidrílicos (SCHMIDT - HEBBEL y
PENNACCHHIOTTI, 1982).
Se cree que el proceso de regeneración enzimática después del tratamiento térmico se
deriva de la regeneración de la estructura terciaria de la parte proteica de la enzima, cuando
ésta no ha sido inactivada o desnaturalizada en forma total por el tratamiento térmico
(SHARMA et al., 2003). Si el tratamiento térmico es incompleto la peroxidasa tiende a
regenerarse, al menos parcialmente, después del tratamiento. Las temperaturas muy altas
por tiempos cortos de inactivación tienden a producir mayor regeneración que procesos
equivalentes a menor temperatura y tiempos más largos.

12
3 METODOLOGÍA

3.1 PARTE EXPERIMENTAL

3.1.1 EQUIPOS

 pHmetro
 Balanza analítica

3.1.2 MATERIALES

 Material de cristal básico


 Montaje de calentamiento

3.1.3 REACTIVOS

 Solución de NaCl al 5%
 Solución de NaCl al 15%
 Peróxido de hidrógeno al 0,5%
 Reactivo guayacol al 1%
 Agua destilada

13
3.1.4 PROCEDIMIENTO

Evaluación de escaldado en
Se separó una muestra de
plátano se rebanaron
control la cual fue expuesta al
porciones pequeñas formas aire libre y otra cubierta
estándar de plátano

Se realizó el escaldado a Con otra muestra se realizó


una temperatura constante la prueba de polimerasa
las cuales fueron 80, 90, activa con guayacol y
96° en distintos tiempos peróxido observando

Las muestras de plátano


Los tiempos utilizados fueron fueron sumergidas en una
30, 60, 90, 120 segundos solución salina al 5% y al
15%

Posteriormente fueron
Controlando los tiempos de trasladadas a los vasos
cada muestra plátano precipitados que contenía
agua destilada a diferentes
temperaturas ya
mencionadas

14
Se observaron las
Ligadas en los tiempos y
muestras en distintas
temperaturas ya
concentraciones de
mencionadas
solución salina

Para así observar el Cada 30 minutos se toma


pardea miento de las muestra fotográfica de
muestras de plátano cada muestra

15
4 RESULTADOS

4.1 Evidencias de la muestra “testigo 1”

4.1.1 Minuto cero (0)

Figura 1. Rodajas de plátano con lavado de agua destilada y exposición al oxigeno del ambiente.

4.1.2 Minuto 113

Figura 2. Rodajas de plátano después de transcurrido un tiempo a temperatura y oxigeno del ambiente.

16
4.2 Evidencias de la muestra “testigo 2”

4.2.1 Minuto cero (0)

Figura 3. Rodajas de plátano sometidas a inmersión de solución salina al 5%

4.2.2 Minuto 36

Figura 4. Rodajas de plátano sometidas a inmersión de solución salina al 5% después de 36 minutos transcurridos

17
4.3 Evidencias de la muestra “1” (escaldado y concentración salina del 15%)

4.3.1 Temperatura de 80°C

4.3.1.1 30 segundos de exposición en el escaldado

Figura 5. Rodajas de plátano transcurrido 40 minutos

4.3.1.2 60 segundos de exposición en el escaldado

Figura 6. Rodajas de plátano transcurrido 32 minutos

18
4.3.1.3 90 segundos de exposición en el escaldado

Figura 7. Rodajas de plátano transcurrido 45 minutos

4.3.1.4 120 segundos de exposición en el escaldado

Figura 8. Rodajas de plátano transcurrido 45 minutos

19
4.3.2 Temperatura de 90°C

4.3.2.1 30 segundos de exposición en el escaldado

Figura 9. Rodajas de plátano transcurrido 60 minutos

4.3.2.2 60 segundos de exposición en el escaldado

Figura 10. Rodajas de plátano transcurrido 36 minutos

20
4.3.2.3 90 segundos de exposición en el escaldado

Figura 11. Rodajas de plátano transcurrido 30 minutos

4.3.2.4 120 segundos de exposición en el escaldado

Figura 12. Rodajas de plátano transcurrido 34 minutos

21
4.3.3 Temperatura de 96°C

4.3.3.1 30 segundos de exposición en el escaldado

Figura 13. Rodajas de plátano transcurrido 60 minutos

4.3.3.2 60 segundos de exposición en el escaldado

Figura 14. Rodajas de plátano transcurrido 60 minutos

22
4.3.3.3 90 segundos de exposición en el escaldado

Figura 15. Rodajas de plátano transcurrido 35 minutos

4.3.3.4 120 segundos de exposición en el escaldado

Figura 16. Rodajas de plátano transcurrido 34 minutos

23
4.4 Evidencias de la muestra “2” (escaldado y concentración salina del 5%)

4.4.1 Temperatura de 80°C

4.4.1.1 30 segundos de exposición en el escaldado

Figura 17. Rodajas de plátano transcurrido 60 minutos

4.4.1.2 60 segundos de exposición en el escaldado

Figura 18. Rodajas de plátano transcurrido 60 minutos

24
4.4.1.3 90 segundos de exposición en el escaldado

Figura 19. Rodajas de plátano transcurrido 31 minutos

4.4.1.4 120 segundos de exposición en el escaldado

Figura 20. Rodajas de plátano transcurrido 34 minutos

25
4.4.2 Temperatura de 90°C

4.4.2.1 30 segundos de exposición en el escaldado

Figura 21. Rodajas de plátano transcurrido 31 minutos

4.4.2.2 60 segundos de exposición en el escaldado

Figura 22. Rodajas de plátano transcurrido 36minutos

26
4.4.2.3 90 segundos de exposición en el escaldado

Figura 23. Rodajas de plátano transcurrido 60 minutos

4.4.2.4 120 segundos de exposición en el escaldado

Figura 24. Rodajas de plátano transcurrido 36 minutos

27
4.4.3 Temperatura de 96°C

4.4.3.1 30 segundos de exposición en el escaldado

Figura 25. Rodajas de plátano transcurrido 40 minutos

4.4.3.2 60 segundos de exposición en el escaldado

Figura 26. Rodajas de plátano transcurrido 31 minutos

28
4.4.3.3 90 segundos de exposición en el escaldado

Figura 27. Rodajas de plátano transcurrido 35 minutos

4.4.3.4 120 segundos de exposición en el escaldado

Figura 28. Rodajas de plátano transcurrido 38 minutos

29
4.5 Evidencia de las cinco muestras con adición de peróxido de hidrógeno y
reactivo guayacol

Figura 29. Rodajas de plátano (concentración de 15% en la parte superior de la servilleta y concentración de 5% en la parte
inferior) después de la adición de peróxido de hidrogeno y reactivo guayacol. Testigo 1, testigo 2, muestra escaldada a 80°C
(30s, 60s y 90s), muestra escaldada a 90°C (30s, 60s y 90s) y muestra escaldada a 96°C (30s, 60s y 90s). Respectivamente.

30
5 ANÁLISIS DE LOS RESULTADOS

Las muestras testigo 1 presentaron una deshidratación progresiva a medida que pasaba
el tiempo, a su vez presentó un color café oscuro en la parte central de la misma, esto
debido al pardeamiento enzimático donde ocurre una reacción de oxidación cuyo substracto
es el oxígeno molecular.

Las muestras testigo 2 presentaron una mayor deshidratación con respecto a las muestras
testigo 1, el sometimiento a la concentración salina del 5% permitió un aumento en la
cinética enzimática, por ende las rodajas de plátano se observaron con una tonalidad café
mucho más oscura que las observadas en las muestras con solo agua destilada.

La solución salina en este experimento demostró ser un factor clave en la reacción


enzimática; a mayor concentración de la solución, mayor será la velocidad de reacción y en
este caso en particular, la oxidación. Por tanto las muestras que fueron sumergidas en la
solución al 5% presentaron una reacción lenta con un pardeamiento leve en la estructura
central de la misma; caso contrario en las muestras que fueron sumergidas en una solución
al 15%, presentaron un pardeamiento más acelerado y por ende una coloración más
oscura.

La aplicación de la técnica de escaldado se realizó con la finalidad de determinar las


temperaturas y el tiempo de exposición adecuado para que la reacción enzimática sea
ausente o sea mínima, en la práctica de laboratorio se trabajó con tres temperaturas y
cuatro tiempos de exposición. En cuanto a las temperaturas se evidenció que la muestra a
una temperatura de 80°C y 90°C no permitió una efectiva inactivación de las enzimas
responsables del pardeamiento enzimático, se observó cambio de coloración en la
estructura central de la muestra. Concluyendo así, que las muestras al ser escaldadas a
una temperatura de 96°C presentaron una inactivación de reacción casi totalitaria, lo cual
es un dato a considerar cuando se quiere aumentar la vida útil en un alimento.
Además de la temperatura de escaldado también se consideró el comportamiento de las
muestras a un tiempo determinado de exposición. En el segundo 30 y en el segundo 60 la
muestras no presentaron mucha resistencia contra el pardeamiento, se presentó
ennegrecimiento en el centro de la muestra. En el segundo 90 y en el segundo 120 la
muestra presentó una disminución considerable de ennegrecimiento, así como de perdida
de agua; sin embargo, es preciso solo considerar el tiempo de 120 segundos ya que es el
que más presenta resistencia a la reacción de oxidación.

31
Por último se determinó la presencia de la enzima peroxidasa en la reacción con la adición
de peróxido de hidrógeno y reactivo guayacol, sustancias que fueron colocadas sobre cada
muestra previamente “tratada”, como se mostró en la figura 29 del capítulo de resultados,
en dicha figura se observa una coloración violeta con distintas tonalidades que indica la
existencia de peroxidasa y el volumen en la que ésta se encuentra en la muestra. Esto se
encuentra directamente relacionado con lo explicado en el párrafo anterior, la temperatura
y el tiempo de exposición de la muestra en el escaldado son los responsables de dicho
comportamiento; a menor temperatura y tiempo de exposición mayor será la presencia de
la enzima peroxidasa en la reacción enzimática.

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6 OBSERVACIONES

No se realizó maceración a la muestras para la prueba de guayacol

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7 CONCLUSIONES

Se determinó que el escaldado para la muestra problema, a una temperatura de


90°C por una duración de 120 minutos es efectiva para la inactivación de las
reacciones enzimáticas que se dieron lugar en ese experimento.

El escaldado/choque térmico es una de las técnicas más usadas para hacerla parte
del proceso de conservación de la materia ya que ha demostrado resultados
óptimos, no obstante, la temperatura y el tiempo depende de la materia prima con
la que se vaya a trabajar.

Se obtuvieron los resultados deseados y se encontró una similitud frente a los datos
teóricos y experimentales de algunos experimentos de varios autores referenciados
para esta práctica.

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8 REFERENCIAS BIBLIOGRÁFICAS

Ramírez Becerra, C. (2009). Estudio Experimental de la Desactivación de la Enzima


Peroxidasa Durante el Proceso de Escaldado de Papas (Solanum tuberosum) y el
Almacenamiento a -18ºC. Recuperado 10 junio, 2019, de
http://cybertesis.uach.cl/tesis/uach/2009/far173e/doc/far173e.pdf

Colaboradores de Wikipedia. (s.f.). Peroxidasa - Wikipedia, la enciclopedia libre.


Recuperado 10 junio, 2019, de https://es.wikipedia.org/wiki/Peroxidasa

Colaboradores de Wikipedia. (s.f.). Cinética enzimática. Recuperado 13 junio, 2019, de


https://es.wikipedia.org/wiki/Cin%C3%A9tica_enzim%C3%A1tica

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