Colegio Adventista de Antofagasta / Enseñanza MEDIA

GUIA PROTEINAS Y ENZIMAS

Colegio
Lectura Hispano Americano
Complementaria
Depto. de Ciencias - Biología
Nivel: 4to medio
NOMBRE ALUMNO Unidad I
CURSO
SUBSECTOR Proteínas
PROFESOR Alana Aravena
Colegio Hispano
Lectura Americano
Complementaria 1
CONTENIDO / OBJETIVO
Depto. de Ciencias - Biología
FECHA APLICACIÓN
Nivel: 4to medio En las células, son lasPJE
proteínas
IDEAL las macromoléculas
PJE REAL más abundantes y las que constit
Unidad I
EXIGENCIA No hay que60% olvidar, que éstas son
NOTAel resultado molecular de la expresión genética. Cumplen fun
el esqueleto celular y regular el metabolismo
Proteínas como ocurre con la insulina y el glucagón (hormon
Proteínas mantener el nivel de glucosa normal en la sangre (glicemia).
En las células, sonEn las
las proteínas
células, son las proteínas las
las macromoléculas másmacromoléculas
abundantes y lasmás que abundantes
constituyen más y lasdeque constituyen
la mitad másseco.
de su peso de la Nomitad de su peso seco.
hay que
olvidar,No hay
que queson
éstas olvidar, que éstas
el resultado son el de
molecular resultado molecular
la expresión de la
genética. expresión
Cumplen genética.
funciones Cumplen
importantes comofunciones importantes
las de formar como las de formar
el esqueleto
Lasel metabolismo
proteínas como participancon también
la insulinaacelerando
y el glucagón la velocidad de que reacciones del met
celularely regular
esqueleto celular y regular
el metabolismo como ocurre con la insulina y elocurre
glucagón (hormonas proteicas), que son (hormonas
responsablesproteicas),
de mantener son responsables
el nivel de
mantener el nivel Intervienen
de glucosa
de glucosa normal en la sangre (glicemia). además
normal en laen la
sangre defensa
(glicemia). del organismo a través de los anticuerpos, proteínas comp
Las proteínas participan eliminación de losvelocidad
también acelerando agentes extraños. Otros tiposy se dedenominan
proteínas queIntervienen
se utilizan conenfines estruc
Las proteínas participan latambién de reacciones
acelerando la del metabolismo,
velocidad de reacciones delenzimas.
metabolismo, y se además
denominan enzimas.
la defensa del organismo
Intervienen elasticidad
además a través a la piel;
de los anticuerpos,
en la defensa la queratina
del organismoproteínas que
complejas
a través es la principal
queanticuerpos,
de los proteína
participan en proteínas
la detección del pelo,
y eliminación
complejas de
que de los cuernos
los agentes
participan y de lasy
en la detección
extraños. Otros tiposdedetransporte
eliminación losproteínas
agentesque desesustancias
utilizan
extraños. enestructurales,
con fines
Otros tipos el plasma
de como
proteínascomo lautilizan
Hemoglobina
que laseelastina, que
conconfiere y a través
elasticidad
fines estructurales, de
piel;lalalamembrana
a lacomo elastina, quecelular
queratina confiere(
que eselasticidad
la principal aproteína
la piel;della pelo, de losque
queratina cuernos
es lay principal
de las uñas. Cumplen
proteína delademás,
pelo, defunciones de transporte
los cuernos y de lasde sustancias
uñas. Cumplen en elademás,
plasma funciones de
como latransporte
Hemoglobina y a través deenlaelmembrana
de sustancias plasma comocelularla(canales y Carriers).
Hemoglobina (Tabla 1)
y a través de la membrana celular (canales y Carriers). (Tabla 1)
Tabla 1: Funciones de las proteínas
Función Tabla 1: Funciones de las proteínas Ejemplo
Función Estructural Colágeno deEjemplo
la piel; queratina del pelo, uñas y cuernos; tubulina en cito
Estructural Colágeno de la piel; queratina
Contráctil Actina ydelmiosina
pelo, uñas
eny los
cuernos; tubulina en citoesqueleto
músculos
Contráctil Actina y miosina en los músculos
Inmunitaria
Inmunitaria Inmunoglobulinas o anticuerpos producidos por los linfocitos B
Inmunoglobulinas o anticuerpos producidos por los linfocitos B
Mensajera Mensajera Hormona
Hormona del crecimiento, del crecimiento, Histamina
Histamina
Reserva Reserva
Albúmina presente enAlbúmina presente
el huevo, caseína de la en el huevo, caseína de la leche
leche
Transporte Hemoglobina
Transporte que transporta oxígeno
Hemoglobina que transporta oxígeno
Catalítica Enzimas: catalizan reacciones químicas celulares, ATP sintetasa
Catalítica Enzimas: catalizan reacciones químicas celulares, ATP sintetasa

Son polímeros de aminoácidos en que un aminoácido está unido al adyacente por un enlace covalente llamado enlace
peptídico. (Fig. 1)
Son polímeros de aminoácidos Son
en que polímeros
un aminoácido estáde aminoácidos
unido al adyacente poren que un
un enlace aminoácido
covalente está peptídico.
llamado enlace unido al(Fig.
adyacente por
1) peptídico. (Fig. 1)

Hay 20 tipos de aminoácidos en las proteínas, pero alcanzan para fabricar miles
de proteínas distintas, debido al orden en que se colocan los aminoácidos. Estos
aminoácidos son de cuatro tipos:
 No polares: Con su radical Hidrofóbico, tales como: Alanina, valina, leucina,
isoleucina, prolina, fenilalanina, triptófano y metionina.
 Polares sin carga: Con su radical hidrofílicos, pero sin carga eléctrica, tales
como: Glicina, serina, treonina, cisteína (único que tiene Azufre), tirosina,
asparagina y glutamina.
 Ácidos: polares con carga negativa: ácido aspártico y ácido glutámico. 
Básicos: polares con carga positiva: histidina, lisina y arginina.
Cuando se habla de aminoácidos esenciales y no esenciales se hace referencia
al hecho de que algunos deben ser incorporados en la dieta de un determinado
animal porque éste no es capaz de sintetizarlos a partir de otros. Estos son los
esenciales. Aquellos que el animal puede sintetizar a partir de otros se llaman
no esenciales.
En las proteínas reconocemos tres o cuatro niveles de organización (Fig. 2):

Fig. 1
 Lectura Complementaria
 Estructura Primaria: es el nombre que recibe la secuencia
lineal de aminoácidos, unidos por enlaces peptídicos, que forman
una cadena polipeptídica. Está determinada por la información
hereditaria y es responsable de los siguientes niveles de
organización.

Estructura Secundaria: Es la conformación espacial que puede

adoptar los aminoácidos cercanos que forman una proteína. La
estructura secundaria está determinada por la naturaleza química
de los aminoácidos que componen a una proteína.
Lectura Así, los
Complementaria
aminoácidos no polares tienden a disponerse de manera de no
Enzimas
interactuar con el medio acuoso que forma la gran mayoría de la
célula. Los aminoácidos polares en cambio, se acomodan La estabilidaddede las moléculas complejas, como los nutrientes, hace que sea añadirles energía para poder
manera que puedan contactarse con estetrata abundante solventeanálogo al de una piedra que está enredoso en un cerro, que se encuentra en un nivel ener
de un fenómeno
elevado, menos estable, que si estuviera en el suelo; pero para que caiga al suelo es necesario darle un empujón,
celular. energía.
Hay dos estructuras secundarias que adoptan frecuentemente
La energía las adicional que requieren las moléculas de reactantes para reaccionar se llama energía d
proteínas: Hélice alfa y la hoja beta. La primera
moléculas esqueun contienen
arreglo la energía necesaria para reaccionar, a la temperatura que es compatible con la vida, s
helicoidal regular que se asemeja a un pocas moléculas
cilindro; de reactantes pueden reaccionar, habrá poca cantidad de productos originados por unidad de t
la segunda
velocidad de la reacción será muy baja. Pero las células tienen la solución: cuentan con proteínas que se une
presenta en cambio, forma de hoja, dado que la cadena
formando combinaciones muy inestables, de modo que necesitan mucho menos energía para reaccionar (Fig. 3 y 4)
polipeptídica está casi completamente extendida.
moléculas Estadeforma se pueden tener la energía mínima necesaria para reaccionar, es decir, se originan más pro
reactantes
mantiene a que algunos aminoácidos conforman de tiempo, puentes de
o sea, se acelera la reacción.
hidrógenos.
Estructura Terciaria: Corresponde a estructuras
tridimensionales regulares que se forman al plegarse las
estructuras secundarias sobre sí mismas. Los puentes disulfuro Fig. 2
que se forman entre dos cisteínas juntan partes de un solo péptido que, de otra manera, quedarían distantes. En la queratina, las hélices se
mantienen unidas de diversas maneras  por puentes
Estructuradisulfuro, dependiendo
Secundaria: Es silaelconformación
pelo es lacio oespacial
rizado. La
que influencia
puede más importante
adoptar sobre
los aminoácidos cercanos
la estructura terciaria de una proteína es su ambiente celular:
La estructura específicamente,
secundaria si la proteínapor
está determinada estáladisuelta en el química
naturaleza agua del de citoplasma, o en
los aminoácidos que comp
los lípidos de las membranas, o si abarcanlos ambos ambientes.
aminoácidos noLos aminoácidos
polares tienden hidrofílicos
a disponerse pueden formar de
de manera puentes de hidrógeno
no interactuar con con
el medio acuoso q
moléculas de agua cercanas, cosa que no pueden de la hacer
célula.
losLos aminoácidos
aminoácidos polaresPor
hidrofóbicos. enello,
cambio, se acomodan
una proteína disuelta endeagua
manera queen
se pliega puedan contact
solvente
una masa irregular, con los aminoácidos hidrofílicos celular.
hacia fuera, hacia el entorno acuoso, y los aminoácidos hidrofóbicos agrupados en el
Hay dos
centro de la molécula. Lo contrario ocurre con una proteína estructuras
inserta secundarias
en la membrana celular.que
Otroadoptan
ejemplo: frecuentemente
Insulina las proteínas: Hélice alfa y la
un arreglo helicoidal regular que se asemeja a un cilindro; la segunda presenta en cambio, forma de
Estructura Cuaternaria: cuando hay más de una cadena polipeptídica (subunidad) conformando la proteína, cada una con su estructura
polipeptídica está casi completamente extendida. Esta forma se mantiene a que algunos aminoácid
terciaria. La hemoglobina consta de dos pares de péptidos similares, que se mantienen unidos por puentes de hidrógenos. Cada péptido
hidrógenos.
sujeta una molécula orgánica que contiene hierro, llamado grupo Hemo (Hem), que puede unirse a una molécula de oxígeno.
Desnaturalización: Alteración de la estructura
 Estructura secundaria y terciaria
Terciaria: de una proteína
Corresponde (sin rompertridimensionales
a estructuras los enlaces peptídicos
regularesentreque
los se forman al
aminoácidos), perdiendo ésta su función. Unasecundarias
de las formassobrede desnaturalizar
sí mismas.es Los a través del calor,
puentes rayosque
disulfuro UV,se soluciones ácidasdos
forman entre o saladas.
cisteínas juntan parte
de otra manera, quedarían distantes. En la queratina, las hélices se mantienen unidas de divers
disulfuro, dependiendo si el pelo es lacio o rizado. La influencia más importante sobre la estructura
Fig 3 te
Enzimas su ambiente celular: específicamente, si la proteína está disuelta en el agua del citoplasma,
La estabilidad de las moléculas complejas, como los nutrientes,
membranas, hace queambos ambientes. Los aminoácidos hidrofílicos pueden formar puentes de
o si abarcan
de agua
sea añadirles energía para poder desintegrarlas. cercanas,
Se trata cosa que no pueden hacer los aminoácidos hidrofóbicos. Por ello, una proteína d
de un fenómeno
en una masa irregular,
análogo al de una piedra que está enredoso en un cerro, que se encuentracon los aminoácidos hidrofílicos hacia fuera, hacia el entorno acuoso, y los
en un nivel energético mucho más elevado, menos estable, que de
agrupados en el centro si la molécula. Lo contrario ocurre con una proteína inserta en la membra
Insulina
estuviera en el suelo; pero para que caiga al suelo es necesario darle un
empujón, es decir, aportarle energía.
 Estructura Cuaternaria: cuando hay más de una cadena polipeptídica (subunidad) conformando la
La energía adicional que requieren las moléculas de reactantes para
estructura terciaria. La hemoglobina consta de dos pares de péptidos similares, que se mantiene
reaccionar se llama energía de activación. hidrógenos.
Las moléculasCadaque contienen
péptido sujeta una molécula orgánica que contiene hierro, llamado grupo Hemo (H
la energía necesaria para reaccionar, a la temperatura que
una molécula de es compatible
oxígeno.
con la vida, son muy pocas. Si pocas moléculas de reactantes pueden
reaccionar, habrá poca cantidad de productos originadosAlteración
Desnaturalización: por unidaddedela estructura secundaria y terciaria de una proteína (sin romper los enla
tiempo, es decir, la velocidad de aminoácidos),
la reacción será muy baja.ésta
perdiendo Perosulas
función. Una de las formas de desnaturalizar es a través del calor, rayos
células tienen la solución: cuentansaladas.
con proteínas que se unen a los
reactantes formando combinaciones muy inestables, de modo que Fig. 4
necesitan mucho menos energía para Actividad Resuelta
reaccionar (Fig. 4). Así, muchas
Se llama catalizador a cualquier sustancia que influye sobre la velocidad de las reacciones químicas. Si la
1.- ¿Cuál(es) de los
catalizador siguientes
negativo Organelos
y si las celulares
acelera, positivo. Los contiene proteínas
catalizadores en sulasinterior?
que poseen células se llaman enzimas. Son pro
I) Núcleo.
por las células mismas y pueden actuar dentro o fuera de ellas.
II) Retículo endoplásmico liso (REL).
Como ya dijimos, para acelerar las reacciones químicas las enzimas se unen a los reactantes. El reactan
III) Retículo endoplásmico
una clase rugoso
de enzima se (RER).
denomina sustrato.

A) sólo I
B) sólo II Configuración enzimática: Relación enzima-sustrato
más moléculas de reactantes pueden tener la energía mínima necesaria para reaccionar, es decir, se originan más productos por unidad de
tiempo, o sea, se acelera la reacción.
Se llama catalizador a cualquier sustancia que influye sobre la veloc
catalizador negativo y si las acelera, positivo. Los catalizadores que poseen la
Se llama catalizador a cualquier sustancia que influye sobre la velocidad porde las
las reacciones químicas.
células mismas Si lasactuar
y pueden retarda se llama
dentro catalizador
o fuera de ellas.
negativo y si las acelera, positivo. Los catalizadores que poseen las células se llaman enzimas.
Como Son proteínas
ya dijimos, sintetizadas
para acelerar por las células
las reacciones químicas las enzimas
mismas y pueden actuar dentro o fuera de ellas. Como ya dijimos, parauna acelerar
clase las reacciones
de enzima químicas sustrato.
se denomina las enzimas se unen a los
reactantes. El reactante específico para una clase de enzima se denomina sustrato.
Configuración enzimática: Relac

Configuración enzimática: Relación enzima-sustrato

tridimens
Las enzimas tienen una determinada forma tridimensional de la que entre ell
depende su actividad catalítica, pues entre ellas y sus sustratos existe estructur
una complementariedad estructural, de modo que calzan entre sí, hacen u
parecido a como la hacen una llave y su cerradura, en un sitio llamado activo (F
sitio activo (Fig. 5). Esto hace que las enzimas sean específicas. Esto Esto qui
solo tipo
quiere decir que una determinada enzima se une a un solo tipo de
sustrato y sirve para un solo tipo de reacción.
Fig. 5

Actividad
LecturaEnzimática
Complementaria 4

Actividad Enzimática

El complejo enzima-sustrato
El complejo necesita
enzima-sustrato menor
necesita energía
menor de activación,
energía que el
de activación, sustrato
que solo solo
el sustrato parapara
reaccionar, lo que
reaccionar, acelera
lo que la reacción
acelera en un
la reacción en
promedio de un millón
un promedio de undemillón
veces.deLaveces.
velocidad de reacción
La velocidad dependerá
de reacción de variosdefactores
dependerá (Fig. 6): (Fig. 6):
varios factores


 Concentración Concentración
de enzima: de La enzima:
velocidadLadevelocidad
la reacciónde es la reacción
directamentees directamente
proporcionalproporcional a la concentración
a la concentración enzimática. enzimática.
 Concentración de sustrato: La velocidad de reacción es, a baja concentración de sustrato, directamente proporcional a ésta, como es

de esperar; sinConcentración de sustrato:
embargo, alcanzada La velocidad de
cierta concentración reacción
sustrato, es, alas
todas baja concentración
enzimas de sustrato,
están ocupadas directamente
al máximo y ya noproporcional a ésta,
se obtiene mayor
como es de esperar; sin embargo, alcanzada cierta concentración sustrato, todas las enzimas están ocupadas al máximo y ya no se
velocidad por agregar
obtiene mayor más sustrato.
velocidad Se ha alcanzado
por agregar una velocidad
más sustrato. máxima una
Se ha alcanzado y sevelocidad
dice que el sistema
máxima está
y se saturado.
dice que el sistema está saturado.
 Temperatura y pH: La actividad de la enzima depende tanto de la temperatura como del pH, existiendo para cada enzima una
temperatura
 y Temperatura
un pH a los cuales
y pH:laLavelocidad
actividadde dereacción
la enzima esdepende
máxima. tantoEstosde selallaman valores como
temperatura óptimos
dely,pH,
a medida quepara
existiendo nos alejamos de
cada enzima
ellos (aumentando o disminuyendo),
una temperatura y un pH a losdisminuye
cuales la la velocidad
actividad enzimática.
de reacciónAes temperaturas
máxima. Estosmayores que lavalores
se llaman óptima comienza
óptimos y,aadesnaturalizarse,
medida que nos
mientrasalejamos
que a temperaturas inferiores, lao energía
de ellos (aumentando cinética de
disminuyendo), las partículas
disminuye disminuye,
la actividad con lo que
enzimática. disminuye la frecuencia
A temperaturas mayores quede colisiones
la óptima
comienza a desnaturalizarse, mientras que
entre ellas y su posibilidad de encontrarse y reaccionar. a temperaturas inferiores, la energía cinética de las partículas disminuye, con lo que
disminuye la frecuencia de colisiones entre ellas y su posibilidad de encontrarse y reaccionar.
 Presencia de Coenzimas y Cofactores: La actividad de ciertas enzimas requiere, en ciertos casos, de la presencia de otras moléculas.
Cuando éstasPresencia
no son orgánicas (Zn ++, Cu
de Coenzimas +, Mn++, MgLa
y Cofactores: +, K +,Fe+ y de
actividad +) hablamos
Naciertas enzimas de requiere,
cofactores. Cuandocasos,
en ciertos son orgánicas, no proteicas,
de la presencia de otras
hablamos de coenzimas,
moléculas. como no
Cuando éstas porson
ejemplo el ATP
orgánicas (Zn y , el
++
CuNAD.
+
, Mn En
++
algunas
, Mg +
, K+,Feocasiones
+
las moléculas
y Na+) hablamos accesorias
de cofactores. debenson
Cuando serorgánicas,
parte de lano
enzima.proteicas, hablamos de coenzimas, como por ejemplo el ATP y el NAD. En algunas ocasiones las moléculas accesorias deben ser
parte de la enzima.

Fig. 6

Las enzimas no son modificadas por la reacción que catalizan, de modo que al ser liberadas pueden catalizar otra reacción igual.
El número de moléculas de sustrato sobre el que actúa una enzima en un minuto se llama número de recambio. Es un número tan
grande (cerca de un millón) que las enzimas pueden actuar en cantidades pequeñísimas.
 Las enzimas no son modificadas por la reacción que catalizan, de modo que al ser liberadas pueden catalizar otra reacción igual. El
número de moléculas de sustrato sobre el que actúa una enzima en un minuto se llama número de recambio. Es un número tan grande
(cerca de un millón) que las enzimas pueden actuar en cantidades pequeñísimas.

Regulación Enzimática
Las reacciones catalizadas por enzimas deben estar
cuidadosamente coordinadas de modo que, si un producto se
está acumulando, se inhiban las enzimas que catalizan las
reacciones que conducen a su producción. Hay dos tipos de
inhibición:

1.- Retroalimentación Negativa: El mismo producto

acumulado inhibe a una enzima que participa en su síntesis, o
bien activa una enzima que cataliza reacciones distintas a
partir de los mismos sustratos (Fig. 7). Los inhibidores de las
enzimas no son sus propios sustratos, de modo que no se
unen a la enzima en su sitio activo sino que en otro sitio, con lo
que alteran su forma y su funcionamiento. Esta inhibición no
Lectura Complementaria 5
competitiva constituye un efecto alostérico (Fig. 8 y 9).

2.- Inhibición competitiva: Ejercida por una sustancia lo suficientemente semejante al sustrato como para competir con él por la
unión al sitio activo e impedir, de este modo, su unión a la enzima (Fig. 9).
Fig. 8

2.- Inhibición competitiva: Ejercida por una sustancia lo

suficientemente semejante al sustrato como para competir con él por
la unión al sitio activo e impedir, de este modo, su unión a la enzima
(Fig. 9).

Fig. 9: Regulación enzimática por regulación alostérica y por

Fig. 9: Regulación enzimática por regulación
inhibición competitiva
alostérica y por inhibición competitiva
a) Muchas enzimas tienen un sitio activo y un sitio regulador alostérico
en diferentes
a) partes
Muchas de enzimas
la molécula.
tienen un sitio activo y
b) Cuando lasun enzimas
sitio se regulador
inhiben por regulación
alostérico alostérica,
en la unión
de una moléculadiferentes partes
reguladora de la
altera el molécula.
sitio activo y hace a la enzima
menos compatible con su sustrato.
c) En la b)inhibición competitiva, una molécula parecida al sustrato
Cuando las enzimas se inhiben por
encaja en el sitio activo e impide
regulación la entrada
alostérica, del sustrato.
la unión de una
molécula reguladora altera el sitio
activo y hace a la enzima menos
compatible con su sustrato.

c) En la inhibición competitiva, una

molécula parecida al sustrato encaja en
el sitio activo e impide la entrada del
sustrato.

Actividad: Factores que modifican la actividad enzimática (temperatura y pH)

 Actividad: Factores que modifican la actividad enzimática (temperatura y pH)

1. Explica cómo afectan el pH y la temperatura a la actividad enzimática rellenando los huecos correctamente.
1. Explica cómo afectan el pH y la temperatura a la actividad enzimática rellenando los huecos correctamente.

óptimos 100 50 60 alcalino alejen bacterias termófilas cargas

superficiales sitio activo combinación conformación espacial
desaparecerá desnaturalización desnaturalizar disminuirá disminuye
estación fría estructura terciaria estructura terciaria hibernar
homeostáticos homeotermos inactivan intestino medio interno normal
organismo pepsina pH ácido pH óptimo pH neutro poiquilotermos
proteica ptialina sustrato temperatura

Las enzimas son muy sensibles a las variaciones de temperatura y pH, cada enzima posee temperatura y pH
____________
Lectura Las enzimaspara
Complementaria actuar,
son muy de a manera
sensibles que de
las variaciones sutemperatura
actividad_________________
y pH, cada enzima poseesensiblemente
temperatura y pH o____________
incluso 6
Lectura ____________________
Complementaria cuando los valores de ambas variables se ____________ del adecuado. Las variaciones
para actuar, de manera que su actividad_________________ sensiblemente o incluso ____________________ cuando los valores 6 de
de pH y temperatura afectan a la ____________ de la fracción _________________ de la enzima, incluso
ambas variables se ____________ del adecuado. Las variaciones de pH y temperatura afectan a la ____________ de la fracción
provocan su ___________________, desapareciendo el _________________y, en consecuencia, la capacidad de
_________________ de la enzima, incluso provocan su ___________________, desapareciendo el _________________y, en
_____________ con el _______________.
consecuencia, la capacidad de _____________ con el _______________.

La mayoría de las enzimas se ______________________ a Pequeñas variaciones del pH del _____________ producen
La mayoría de las enzimas se Pequeñas variaciones del pH del _____________
La mayoría de lascomprendidas
temperaturas enzimas se ______________________
entre _________ a Pequeñas
y ________ºC, variaciones
grandes cambios endel pH del de
la actividad _____________
lasactividad
enzimas, yaproducen
______________________ a temperaturas producen grandes cambios en la deque
lasmodifican
temperaturas comprendidas
comprendidas entre _________
entre _________ y ________ºC,
y ________ºC, excepto grandes cambios en la actividad de las enzimas, ya que modifican
excepto las _____________, capaces de resistir temperaturas enzimas, ya que modifican las _____________ y
las _____________ y se altera la ___________ de la
exceptolas
las_____________,
_____________, capaces de de resistir
resistirtemperaturas
temperaturaslas se_____________
próximas a los ______ºC.capaces
En los animales y se altera
altera la ___________ de lala ___________ de la
En _________________, _______________.
próximas a los ______ºC. los animales
próximas atemperatura
los ______ºC.óptima
la_________________, En los animales _________________, _______________.
_______________.
la coincide
temperatura conóptima
la temperatura
coincide Por otro lado, el _________________ es diferente para los
la temperatura
con la óptima
temperatura coincide
_____________
_____________ del cuerpo. con la
del temperatura
cuerpo. Por otro lado, enzimas
distintas el _________________ es diferente para los
de un _____________________, así: La
Por otro lado, el _________________ es diferente
_____________ del_________________,
cuerpo. distintas enzimas de undel_____________________, así: La
Los animales
Los animales que carecen de para
que carecen de mecanismos
_________________, los distintas enzimas
_______________ de un está adaptada
estómago a un
Los animales _________________, que carecen de mecanismos _______________ del
_____________________, estómago así:está
La adaptada a un
mecanismos ____________________
____________________ para para regular la la __________. La _____________ salival está adaptada a un
regular
____________________,
____________________
____________________, sese ven
para ven obligados
regular _______________
obligadosla a__________.
a ______. La La tripsina del estómago
_____________ salivaldelestá
y quimiotripsina está adaptada
adaptada aa unestán
________________
__________________se
____________________, ven en
obligados un __________.
a la______. La tripsina La _____________
y quimiotripsina salival estáestán
del__________________.
________________
__________________ en la __________________________,
__________________________, ya que la actividad de ya adaptada
adapatadas a un pH ligeramente
a un ______. La tripsina y quimiotripsina
__________________
suslaenzimas
que en
delasus
__________________________,
actividad_______________ ya esta
en esta época, aunque
enzimas _______________ en adapatadas a un pH ligeramente __________________.
del ________________ están adapatadas a un pH
que la no seaunque
época, llegan_______________
actividad denosus enzimas
se llegan _______________ en esta
a _________________. ligeramente __________________
época, aunque no se llegan a _________________.

2.- realiza la siguiente actividad virtual en la página:

2.- realiza la siguiente actividad virtual en la página:
http://personales.ya.com/geopal/biologia_2b/unidades/ejercicios/act8benzitema1.htm
http://personales.ya.com/geopal/biologia_2b/unidades/ejercicios/act8benzitema1.htm
 TRABAJO METODLOGICO

Realiza la lectura del tema tratado en clases y desarrolla los siguientes pasos

1. Vocabulario : extrae términos que te parezcan desconocidos y asígnales un significado

2. Sintetiza 3 ideas principales del texto:
a. Sobre las proteínas
b. Sobre las enzimas
c. Factores que afectan a las enzimas
3. Redacta un breve resumen del texto estudiado
4. Realiza un mapa conceptual con 15 términos del tema