Lípidos y Proteinas

Aspectos Elementales de Química Orgánica Cecilio Enrique Vera Viera
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LÍPIDOS
Los lípidos constituyen a un grupo importante de compuestos que incluyen a las

grasas y sustancias afines. Son insolubles en agua y solubles en disolventes no polares
como el éter, cloroformo, benceno, etc. Se constituyen como sustancias energéticas
importantes en la alimentación y por que contienen vitaminas liposolubles y ácidos grasos
esenciales.
En el organismo las grasas sirven como una fuente energética directa que se
encuentran almacenadas en el tejido adiposo; sirven como aislante térmico en los tejidos
subcutáneos y los lípidos no polares sirven como aislantes eléctricos. El estudio de los
lípidos extiende su importancia en la Bioquímica de interés Biomédica como obesidad,
aterosclerosis y el papel de los ácidos grasos poli insaturados en nutrición.
CLASIFICACION
La clasificación, más aceptada para el estudio de los lípidos es la siguiente:
1. Lípidos simples: a. Grasas

b. Ceras
2. Lípidos complejos: a.Fosfolípidos:

b.Glucolípidos
LIPIDOS
3. Derivados de lípidos
y sustancias afines: a. Glicerol y otros alcoholes
b. Ácidos grasos
c. Aldehídos grasos
d. Esteroles y esteroides
1. LIPIDOS SIMPLES
a. GRASAS
Son ésteres del glicerol y ácidos grasos (ácidos de alto peso molecular);
también reciben el nombre de triglicéridos o triacilgliceroles. Los compuestos que
se encuentran en la naturaleza, casi todos son triacilgliceroles mixtos, es decir los
restos de ácidos grasos presentes en sus estructuras son diferentes.
CH2 – OOC – R1

CH – OOC – R2

CH2 – OOC – R3
triacilglicerol
1
------------------------------------------------------------------------------------------------------------------------
CH2 – OOC – (CH2)16 – CH3


CH – OOC – (CH2)14 –CH3

CH2 – OOC – (CH2)16 –CH3
1,3-diestearopalmitina
CH2 – OOC – (CH2)16 – CH3


CH – OOC – (CH2)16 –CH3

CH2 – OOC – (CH2)14 –CH3
1,2-diestearopalmitina
Es importante reconocer que los carbonos 1 y 3 del glicerol son diferentes

cuando se orientan espacialmente; esta característica ha sido demostrada mediante la
identificación por acción enzimática.
b. CERAS
Son ésteres ácidos grasos con alcoholes monohídricos (con un grupo oxidrílico)
de peso molecular elevado.
CH3 – (CH2)11 – OOC – (CH2)14 – CH3

Palmitato de dodecanilo
(Cera)
2. LIPIDOS COMPLEJOS
a. FOSFOLÍPIDOS
Son compuestos que contienen, además de ácidos grasos y un alcohol, un

residuo de ácido o- fosfórico; con frecuencia contienen una base nitrogenada: colina
o etanolamina. En este grupo se clasifican a los glicerofosfolípidos y
esfingofosfolípidos.
- GLICEROFOSFOLÍPIDOS. El alcohol es el glicerol, comprende: ácido

fosfatídico y fosfatidilgliceroles, fosfatidilcolina, fosfatidiletanolamina y
plasmalógenos (entre los más importantes).
2
------------------------------------------------------------------------------------------------------------------------
CH2 – OOC – R

CH – COO – R

CH2 – O – P – O –
O O–
Ácido fosfatídico
CH2 – OOC – R

CH – COO – R

CH2 – O – P – O – CH2 – CH2 –
O OH
fosfatidilglicerol
- FOSFATIDILCOLINAS (LECITINAS). Son fosfogliceroles que contienen colina

como base nitrogenada; se encuentran como constituyentes de las
membranas celulares, son la reserva corporal más importante de la colina,
neurotransmisor para almacenar grupos metilo.
CH2 – OOC – R

CH – COO – R

CH2 – O – P – O – CH2 – CH2 –N(CH3)3
O OH
Fosfatidilcolina (lecitina)
- FOSFATTIDILETANOLAMINA (CEFALINAS). Son fosfogliceroles que se

diferencian de las lecitinas sólo en la base nitrogenada, estas estructuras
presentan etanolamina en vez de colina.
CH2 – OOC – R

CH – COO – R

CH2 – O – P – O – CH2 –CH2 –NH2
O OH
Fosfatidiletanolamina (cefalina)
3
------------------------------------------------------------------------------------------------------------------------
- FOSFATIDALETANOLAMINAS (PLASMALÓGENOS). Estos compuestos

constituyen hasta el 10% de los fosfolípidos del encéfalo y del músculo.
Estructuralmente se parecen a las cefalinas, pero poseen un enlace éter en el
carbono 1 , típicamente el grupo alquilo es un alcohol insaturado.
CH2 – O – CH = CH – R

CH – COO – R

CH2 – O – P – O – CH2 –CH2 –NH2
O OH
Fosfatididaletanolamina (plasmalógeno)
- ESFINGOFOSFOLIPIDOS. También se encuentran en el sistema nervioso, se

encuentran en el encéfalo y tejido nervioso; químicamente están
constituidos por ácido graso, ácido o-fosfórico, colina y esfingosina. La
combinación de esfingosina con ácido graso se conoce como ceramida.
CH3 – (CH2)12 – CH = CH – CHOH – CH – NH – OC – R


CH2

O

O=P–O–

O – CH2 – CH2 –N(CH3)3
Esfingomielina (esfingofosfolípido)
b. GLUCOLÍPIDOS
Son compuestos que se encuentran en la capa externa de la membrana

plasmática donde forman parte de los carbohidratos de la superficie celular; sin
embargo se encuentran distribuidos en todos los tejidos del cuerpo, en particular en
el tejido nervioso. Contienen ceramida y un azúcar. Los compuestos más sencillos
son la galactosilceramida y glucosilceramida.
La galactosilceramida es un glucoesfingolípido mayoritario del cerebro y otros

tejidos nerviosos; la galactosilceramida puede convertirse a sulfogalactosilceramida,
abundante en la mielina. Los glucoesfingolípidos más complejos son los
gangliósidos que se derivan de la glucosilceramida.
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CH3 – (CH2)12 – CH = CH – CHOH – CH – NH – OC – CH(OH)-(CH2)21 – CH3


CH2
CH2OH 
O
HO O
H
OR H
H H
H OH
Galactosilceramida (si R=H, es un galactocerebrósido)

Sulfogalactosilceramida (si R = SO42-, es un sulfátido)
3. DERIVADOS DE LOS LIPIDOS Y SUSTANCIAS AFINES
a. ACIDOS GRASOS
Son compuestos carbonados de alto peso molecular que existen como

constituyentes de las grasas; sin embargo pueden existir libres. La cadena puede ser
saturada o no saturada.
En el estudio de ácidos carboxílicos se dio a conocer algunas estructuras

importantes de ácidos de alto peso molecular; en esta parte haremos referencia de
otros ácidos de importancia biológica;
La nomenclatura sistemática, usada frecuentemente, está basada en nombrar al

ácido graso con el nombre del hidrocarburo de donde procede, sustituyendo la
terminación –O por – ANOICO y los ácidos insaturados con doble ligadura
terminan en – ENOICO.
Los átomos de carbono se numeran a partir del carbono del grupo

carboxílico que es el carbono número 1. El átomo de carbono adyacente es el
carbono número 2, que también se designa como carbono ; el carbono número 3 es
el carbono  y el carbono terminal metílico (último carbono) como carbono ω.
Se utilizan varios convencionalismos para designar la posición de los enlaces

dobles; así por ejemplo,  9 significa que existe un doble enlace entre el carbono 9 y
10 de la cadena carbonada. El símbolo ω9 indica una doble ligadura en el carbono
9 contando desde el último carbono. Los ácidos grasos saturados no contienen
dobles enlaces. Los ácidos grasos insaturados pueden contener más de un enlace
doble.
5
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Según el grado de insaturación, los ácidos grasos unsaturados pueden ser:
a. Acidos monoinsaturados: contienen un doble enlace.

b. Acidos grasos poliinsaturados: contienen dos o más dobles enlaces.
c. Eicosanoides: son compuestos que se derivan de los ácidos grasos eicosa-
polienoicos que contienen 20 átomos de carbono.
b. ESTEROIDES
Constituyen un grupo de compuestos de importancia biológica, que tienen
como núcleo al ciclopentanoperhidrofenantreno
12 18 17
11 13 16
C D
1 19 9
2 10 8 14 15
A B
3 5 7
4 6
ciclopentanoperhidrofenantreno
Todos los esteroides tienen un núcleo semejante al fenantreno, observar en la

figura anterior los anillos A, B y C, al que se le une el anillo del ciclopentano,
observe el anillo D; los carbonos se enumeran como se indica.
El colesterol es el compuesto más conocido, puesto que es el responsable de

la ateroesclerosis y como precursor de un gran número de esteroides de importancia
biológica en los que se incluye a las hormonas suprarrenales, hormonas sexuales,
ácidos biliares y vitaminas D entre otros.
HO
colesterol
El ergosterol es un precursor de la vitamina D. Cuando es radiado con luz
ultravioleta adquiere propiedades antirraquíticas debido a la abertura del anillo B.
6
------------------------------------------------------------------------------------------------------------------------
HO
ergosterol
El colesterol forma los ácidos biliares, los ácidos biliares primarios son
sintetizados en el hígado a partir del colesterol en varias etapas intermedias. El ácido
cólico es el ácido biliar más abundante; una proporción de ácidos biliares primarios
que llegan al intestino puede estar sujeta a ciertos cambios ulteriores por la actividad de
las bacterias, produciendo los ácidos biliares secundarios como el ácido desoxicólico.
COOH
OH
HO OH
Ácido cólico
La bilis contiene cantidades importantes de iones sodio y potasio y su pH es

alcalino, presumiéndose que los ácidos biliares y sus conjugados están en forma de
sales, de allí que se les denomina sales biliares. El ácido desoxicólico se diferencia de
ácido cólico en la ausencia del grupo OH en la posición 7 del correspondiente núcleo.
COOH
OH
HO
Ácido desoxicólico
La corteza de la glándula suprarrenal del adulto tiene tres capas: El área subcapsular o zona
glomerulosa, relacionada con la producción de los mineralcorticoides, la zona fasciculada y
la zona reticular; estas dos últimas producen glucocorticoides y andrógenos. Los
glucocorticoides son esteroides de 21 carbonos, de los que podemos mencionar:
corticosterona y cortisol.
CH2OH CH2OH
 
C =O C=O
OH
7
------------------------------------------------------------------------------------------------------------------------
HO HO
O O
Corticosterona Cortisol
Las gónadas son órganos bifuncionales que producen células germinales y

hormonas sexuales. Los ovarios producen óvulos y las hormonas esteroides, estrógenos
y progesterona; los testículos producen espermatozoides y testosterona
CH3

C =O OH
O O
Progesterona Testosterona
AMINOÁCIDOS Y PROTEÍNAS
Las proteínas son macromoléculas de importancia biológica cuyas unidades

monoméricas son los L--aminoácidos; aunque muchas proteínas incluyen en su
estructuras otros componentes como grupo heme, carbohídratos, lípidos, sus estructuras
tridimensionales y propiedades están determinadas por el tipo de aminoácidos que están
presentes en su molécula. La reacción más importante de los aminoácidos es la formación
del enlace peptídico que comprende la eliminación de un mol de agua entre el grupo -
amino de un aminoácido y el grupo -carboxílico de otro aminoácido, formándose la
cadena proteínica.
8
------------------------------------------------------------------------------------------------------------------------
COOH

H – C – NH2

R
L--aminoácido
Los aminoácidos contienen dos grupos funcionales amino y carboxilo; en un -

aminoácido ambas funciones se encuentran en un mismo carbono. Aproximadamente se
encuentran en la naturaleza 300 aminoácidos diferentes, sólo 20 se encuentran
conformando a las proteínas como constituyentes de toda forma de vida, estos aminoácidos
se llaman aminoácidos escenciales, estos deben ser suministrados en la alimentación por
que nuestro organismo no puede sintetizarlos en cantidades suficientes para el crecimiento
y la conservación de la salud.
Los aminoácidos pueden retener carga neta positiva, negativa o cero, dependiendo
del medio en donde se encuentren; en solución existen dos formas en equilibrio:
COOH COO –
 
H – C – NH2 ⇌ H – C – NH3+
 
R R
Forma neutra zwitterión
COOH COO –
 
H – C – NH2 ⇌ H – C – NH2 + H+
 
R R
Base conjugada
COOH COOH
 
H – C – NH3+ ⇌ H – C – NH2 + H+
 
R R
Ácido conjugado
Los -aminoácidos exhiben fuerzas relativas de ácidos débiles que se expresan en

términos de su constante de disociación , Ka o de su pKa; la carga neta de un aminoácido
depende del pH o de la concentración de protones de sus soluciones. El pH en que un
aminoácido no tiene carga neta y por ende no migran en un campo eléctrico, es su pH
isoeléctrico o punto isoeléctrico, pI
9
------------------------------------------------------------------------------------------------------------------------
El pH isoeléctrico es el pH medio entre los valores del pK de uno y otro lado de la

especie isoeléctrica o zwitterión:
COOH COO– COO–

  
H – C – NH3+ ⇌ H – C – NH3+ ⇌ H – C – NH2
  
R R R
forma ácida zwitterión forma básica
Para un aminoácido alifático, por ejemplo la alanina, la especie isoeléctrica es la

forma zwitteriónica, el punto isoeléctrico de la alanina es:
pK1(R-COOH) = 2,35 y pK2 (R-NH3+) = 9,69
pK1 + pK2 2,35 + 9.69

pI = -------------------- = ------------------ = 6,02
2 2
AMINOÁCIDOS ESCENCIALES
NOMBRE SÍMBOLO FORMULA

Glicina Gli H – CH – COOH

NH2
Alanina Ala CH3 – CH – COOH


NH2
Valina Val CH3 – CH– CH – COOH

 
CH3 NH2
Leucina Leu CH3 – CH – CH2 – CH – COOH

 
CH3 NH2
Isoleucina Ile CH3 – CH2 – CH – CH2 – CH – COOH
 
CH3 NH2
Serina Ser HO– CH2 – CH – COOH


10
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NH2
Treonina Tre CH3 – CHOH – CH – COOH


NH2
Tirosina Gli HO – – CH2 – CH – COOH


NH2
Cisteína Cis HS – CH2 – CH – COOH

NH2
Metionina Met CH2 – CH2 – CH – COOH

 
S – CH3 NH2
Acido aspàrtico Asp HOOC – CH2 – CH – COOH


NH2
Aspargina Asn H2N – CO – CH2 – CH – COOH


NH2
Acido glutámico Glu HOOC – CH2 – CH2 – C H – COOH


NH2
Glutamina Gln H2N – CO – CH2 – CH2 – CH – COOH


NH2
Arginina Arg HN – CH2 – CH2 – CH2 – CH – COOH

 
H2N – C = NH NH2
Lisina Lis H2N – CH2 – CH2 – CH2 – CH2 – CH – COOH


NH2
Histidina His – CH2 – CH – COOH


11
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HN N NH2
Triptofano Tri – CH2 – CH – COOH


NH NH2
Fenilalanina Fen – CH2 – CH – COOH


NH2
Prolina Pro
N COOH

H
La reacción más importante de los -aminoácidos es la formación del enlace peptídico, que
resulta de la eliminación de una molécula de agua entre el grupo -amino de un
aminoácido y el grupo -carboxilo de otro aminoácido; sin embargo la reacción
no ocure en este sentido, puesto que el sistema en equilibrio favorece el proceso
de hidrólisis, es por eso que, en la síntesis de la unión, debe activarse el grupo
carboxilo. En los procesos biológicos, la activación comprende una
condensación inicial trifosfato de adenosina.
NH2 COOH
 
H – C – COOH NH2 – C – H
 
R R
NH2 COOH
 
H – C – CO – NH – C – H + H2O
 
R R
Enlace peptídico
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La unión de dos o más aminoácidos mediante enlaces peptídicos se denomina

péptidos; los péptidos constituidos por más de 10 aminoácidos se llaman polipéptidos.
Muchas hormonas son péptidos como la insulina o son antibióticos como la valinomicina.
O R H O R H O R
║   ║   ║ 
H2 N C CH N C CH N C CH
CH N C CH N C CH N COOH
  ║   ║  
R H O R H O R H
Estructura de un péptido
PROTEÍNAS
Las proteínas son polímeros de aminoácidos o moléculas de polipéptidos con pesos

moleculares que van desde 600 hasta más de 50 millones de uma; . Las proteínas se
encuentran en todo el material plasmático y constituyen la mayor parte de la materia sólida.
Las proteínas son sustancias indispensables en la alimentación de los animales. Debido a
que hay 20 aminoácidos diferentes en las proteínas y a que las proteínas constan de
muchos aminoácidos, el número de arreglos posibles de los aminoácidos de las proteínas es
inmenso. Las proteínas simples sólo contienen -aminoácidos , las proteínas complejas o
conjugadas contienen además de -aminoácidos , otro grupo de naturaleza no protéica
denominado grupo prostético, este puede ser un azúcar, el grupo heme, derivados
vitamínicos o lípidos.
CLASIFICACIÓN
Las proteínas se clasifican de acuerdo a diferentes puntos de vista: por su

solubilidad, su forma, su función, o por su estructura tridimensional.
Las proteínas pueden clasificarse a la solubilidad en agua o en soluciones salinas

neutras; sin embargo existen algunas proteínas como las albúminas que son solubles en
ambos.
Por la forma pueden distinguirse dos tipos de proteínas en base a sus proporciones
axiales (relación entre longitud y amplitud). Un grupo corresponden a las proteínas
globulares, se caracterizan por estar plegadas en forma compacta y con las cadenas
polipeptídicas enrrolladas ejemplo la insulina, albúminas y globulinas plasmáticas y
muchas enzimas. Las proteínas fibrosas, se caracterizan por que sus cadenas polipeptidícas
se enrrollan en un espiral y poseen entrecruzamientos a base de enlaces covalentes o de
hidrógeno, ejemplo la queratina, miosina, colágeno y fibrina.
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Por la función biológica que desempeñan las proteínas pueden clasificarse como
catalizadores ejemplo las enzimas; de contracción como la actina y miosina; regulación del
gen como las histonas; de función hormonal como la insulina; de protección como fibrina,
inmunoglobulinas; papel estructural como colágeno, elastinas, queratinas; de transporte
como albúmina, hemoglobina, lipoproteínas.
Las proteínas también pueden diferenciarse según posean o no estructura

cuaternaria.(más adelante se estudiarán las estructuras primaria, secundaria, terciaria y
cuaternaria de las proteínas)
De modo general las proteínas simples se clasifican como:
1. ALBUMINAS: Son solubles en agua y en soluciones salinas neutras, son coagulables

por el calor , precipitan por saturación con sulfato amónico, pero no por saturacíon
de cloruro de sodio, excepto en presencia de ácidos; dan todas las reacciones de
coloración y precipitación de las proteínas y por hidrólisis no falta ninguno de los
aminoácidos indispensables; por ejemplo, la ovoalbúmina de la clara de huevo y la
seroalbúmina del plasma sanguíneo.
2. GLOBULINAS: Son insolubles en agua pura y en soluciones salinas muy diluidas,

solubles en soluciones salinas neutras al 1%, son coagulables por el calor, precipitan
por la semisaturacióncon sulfato amónico y por saturación con cloruro de sodio; dan
las reacciones de coloración y precipitación de las proteínas; por hidrólisis no falta
ninguno de los aminoácidos escenciales; son ejemplos, la ovoglobulina de la clara
de huevo, seroglobulina de la clara de huevo, la edestina del cañamón, muchas
globulinas parecidas a la edestina de otras semillas y huesos de fruta y la miosina de
la carne.
3. GLUTELINAS: Son insolubles en agua y en soluciones de sales neutras, pero

solubles en ácidos o álcalis muy diluidos, son coagulables por el calor; en su
estructura están presentes todos los aminoácidos escenciales; por ejemplo la
glutenina del trigo y la oricenina del arroz.
4. PROLAMINAS: Son insolubles en todas las soluciones acuosas pero solubles en

alcohol del 60% al 80%; no son coagulables por el calor, contienen mayor cantidad
de prolina que las demás proteínas; también contienen mayor cantidad de ácido
glutámico; ejemplo, la gliadina del trigo, la hordenina de la cebada, la secalina del
centeno, la zeina del maíz.
5. ESCLEROPROTEINAS (albuminoides): Son insolubles en todas las soluciones que no

las descompongan, contienen una elevada proporción de aminoácidos sencillos
como la glicina; carecen de otros aminoácidos como la tirosina y triptofano ;
ejemplo, la queratina de la epidermis, cuernos, cabello, lana, uñas, colágeno de los
huesos, tendones, fibroína de la seda.
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6. HISTONAS: Son solubles en agua y en soluciones ácidas diluidas, son insolubles en

amoníaco, solubles en hidróxido de sodio o de potasio, no son coagulables por el
calor, se encuentran formando a las proteínas compuestas; por ejemplo la globina
(desnaturalizada) a partir de la hemoglobina de la sangre y las histonas de las
nucleoproteínas de tejidos animales y vegetales.
7. PROTAMINAS: Son proteínas de bajo peso molecular, solubles en agua y en

soluciones ácidas y básicas, no coagulan por el calor, están constituidas por
diaminoácidos como la arginina. Se encuentran en combinación con los ácidos
nucleicos en la cabeza de los espermatozoides; ejemplo la salmina, esperma del
salmón, esturina de la esperma del esturión.
Las proteínas compuestas de modo general, según el grupo prostético, pueden ser:
1. NUCLEOPROTEINAS: Por hidrólisis dan ácido nucleico, se encuentran en el núcleo

de las células; en general es la combinación de una histona con ácido nucleico; por
ejemplo la nucleoproteína del timo y de la levadura
2. CROMOPROTEINAS: Están constituidas por una histona unida a un grupo cromóforo

que contiene a un metal; comprende las proteínas de los pigmentos respiratorios de
la sangre; ejemplo la hemoglobina de la sangre y la hemocianina de la sangre de los
invertebrados.
3. GLICOPROTEINAS: Por hidrólisis dan compuestos azucarados; por ejemplo la

mucina de la saliva.
4. LECITOPROTEINAS: Presentan como grupo prostético a las lecitinas; por ejemplo la

yema de huevo.
5. LIPOPROTEINAS: Por hidrólisis dan ácido graso, al igual que las lecitinas pueden
encontrase en tejidos animales y vegetales.
6. FOSFOPROTEINAS: Por hidrólisi dan ácido o-fosfórico; por ejemplo la caseína de la

leche y ovovitelina de la yema de huevo.
LA ESTRUCTURA DE LAS PROTEÍNAS SE CONSIDERA EN TERMINO DE

CUATRO ORDENES
ESTRUCTURA PRIMARIA
La estructura primaria de las proteínas se deriva del enlace covalente de los -
aminoácidos por enlaces peptídicos y los puentes disulfuro entre residuos de cisteína, este
es resistente a las condiciones usuales para la desnaturalización de las proteínas; la
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estructura primaria es una secuencia de aminoácidos unidos por enlaces peptídicos. La

unión carbono–nitrógeno del grupo carbonilo y amino tiene carácter parcial de un doble
enlace, pues no hay libertad de rotación alrededor dicho enlace, sin embargo si existe
rotación en torno a los otros enlaces de la cadena peptídica:
Estructura primaria de una proteína

ESTRUCTURA SECUNDARIA
El descubrimiento de que las cadenas peptídicas presentan conformaciones
altamente ordenadas, conservadas por puentes de hidrógeno constituyó un adelannto
importante. Pauling y Corey propusieron que la cadena polipeptídica de la -queratina
estaba ordenada como una hélice 
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Representación de la cadena polipeptídica principal orientada como hélice alrededor de un eje

(estructura secundaria)
Las características principales de la hélice  son:
1. La hélice  se estabiliza por los puentes de hidrógeno entre los residuos de

aminoácidos, formados entre el átomo de hidrógeno de un grupo amino y el oxígeno de
un grupo carbonilo.
2. La participación de los enlaces peptídicos en los puentes de hidrógeno, le atribuye a la
estructura máxima estabilidad.
3. La formación helicoidal de la proteína es espontánea ya que es la conformación más
estable y de menor energía para una cadena polipeptídica.
4. Cuando los residuos son L-aminoácidos, las hélices con giro a la derecha que ocurren
en las proteínas son más estables que las hélices con giro a la izquierda.
En la cadena existe aproximadamente 3,6 restos de aminoácidos por vuelta y los

grupos R se proyectan al exterior de la hélice. En las proteínas es frecuente la estructura
en hélice , así por ejemplo en la hemoglobina encontramos un 75% de forma
helicoidal; sin embargo otras proteínas, como las fibrosas, presentan estructura ,
ejemplo, cabello, seda y plumas. Se presentan tres cadenas paralelas de estructura ,
dispuestas en lámina plegada; los grupos R se encuentran por encima o debajo del
plano.
Estructura  de la cadena polipeptídica
ESTRUCTURA TERCIARIA
La cadena polipeptídica de la proteína se curva o se pliega para formar una

estructura compacta, que es la que presentan las proteínas globulares; este plegamiento es
debido a la interacción de las cadenas laterales de los aminoácidos, con frecuencia los
enlaces de sulfuro entre restos de cistina ayudan a estabilizar la estructura terciaria.
Generalmente, los grupos R polares se colocan en la superficie de la molécula y los grupos
no polares en su interior.
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Estructura terciaria de una proteína
ESTRUCTURA CUATERNARIA
Se consideran agregados moleculares de proteínas, las que poseen màs de una

proteína se llaman proteínas oligómeras y a sus componentes protómeros. Por ejemplo la
hemoglobina está formada por cuatro cadenas polipeptídicas entre las que no existe ningún
enlace covalente. Esta conformación es adoptada por la presencia de enlaces de hidrógeno y
otros enlaces no covalentes como las fuerzas de Van Der Waals.
Estructura cuaternaria de una proteína (Hemoglobina)
DESNATURALIZACION DE LAS PROTEINAS
Las estructuras secundaria y terciaria de una proteína están determinadas por la

estructura primaria de la cadena proteínica; cuando la cadena ha sido formada los grupos R
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guían el plegamiento específico de la estructura secundaria y el agregado específica o

estructura terciaria. El tratamiento de ribonucleasa, con un agente reductor débil y un
agente desnaturalizante como la urea, la inactiva cuando esta asume una conformación
molecular de enrrollamiento al azar. Las fuerzas débiles que conservan las estructuras,
secundaria terciaria y cuaternaria de las proteínas se rompen con facilidad perdiendo su
actividad biológica. La destrucción de la estructura nativa se llama desnaturalización; en
forma física, la desnaturalización puede observarse como una conformación aleatoria de
una cadena polipeptídica sin que se afecte la estructura primaria. Para una proteína
oligómera la desnaturalización puede comprender la disociación de los protómeros
pudiendo cambiar o no la conformación de ellos. La actividad biológica es destruida por
ácidos o bases minerales fuertes, calor, detergentes iónicos, metales pesados o disolventes
orgánicos. Generalmente las proteínas desnaturalizadas son menos solubles por lo que
precipitan. El proceso de hidrólisis conlleva al fraccionamiento gradual de la cadena
polipeptídica hasta obtener los aminoácidos constituyentes, este proceso se conoce como
degradación.
REACCIONES IMPORTANTES DE LAS PROTEINAS
REACCIONES DE PRECIPITACION
En general las proteínas solubles precipitan frente a los ácidos fuertes como son el
ácido clorhídrico ácido nítrico y ácido sulfúrico. Estas proteínas también precipitan en
presencia de los reactivos de los alcaloides: ácido fosfotúngstico, ácido fosfomolíbdico y
ácido pícrico. Frente a las sales de metales pesados como mercurio, plata estas proteínas
también precipitan. El calor, como en el caso de las albúminas, pueden provocar la
precipitación de ciertas proteínas.
REACCIONES DE COLORACION
Reacción de Biuret. Esta reacción se produce en soluciones diluidas de las proteínas

cuando son tratadas con KOH y soluciones diluidas de CuSO 4; al producirse la reacción, en
la solución aparece una coloración rosa pálido que va hasta el púrpura, debido a la
copulación del Cu(OH)2 a la molécula protéica, por efecto de la desaminación de los grupos
– CO – NH –
Reacción de Millon. Reacción específica para las proteínas que contienen grupos fenólicos
en su estructura, la reacción positiva se manifiesta por la presencia de un precipitado de
color rojo. El reactivo de Millón es una solución de cloruro de mercurio en ácido nítrico.
Reacción Xantoprotéica (Heller). Esta reacción la dan todas las proteínas cuando son
tratadas con ácido nítrico, formando un precipitado de color amarillo; si a este precipitado
se le agraga KOH se origina un color anaranjado brillante.
Reacción de Hopkings – Cole (Acido glioxílico). Es propia de aquellas proteínas que

incluyen en su estructura grupos indólicos, como el triptofano, al agregar H 2SO4 se forma
un anillo violáceo en la zona de interfase.
19
------------------------------------------------------------------------------------------------------------------------
Reacción de Liberman. Es una reacción específica de las proteínas que poseen grupos
indólicos (semejante a la anterior) las proteínas son extraidas con éter y se agrega HCl; en
la zona de interfase se forma un anillo violáceo o azul.
Reacción de la ninhidrina. Esta reacción es positiva para todas las proteínas, desarrollando
un color violáceo en la solución.
Reacción de Molish. Es propia de las proteínas que contiene como grupo prostético
azúcares; al agregar una solución alcohólica de -naftol, a una solución de proteína y luego
H2SO4 , en la zona de interfase se desarrolla un color violáceo.
Reacción de los tiogrupos. Las proteínas que contienen azufre, al ser tratadas con una
solución acetato de plomo y calentadas hasta ebullición desarrollan color pardo oscuro a
negro.
BASES PURINICAS Y PIRIMIDICAS
Las estructuras de los ácidos nucleicos, que cumplen un papel muy importante
desde el punto de vista biológico, contienen moléculas heterocíclicas nitrogenadas
derivadas de la purina y pirimidina;
H H
C6 N7 C4
1
N C5 3
N C 5H
8
CH
2
HC C4 HC2 C6H
3N N9 N1
Purina Pirimidina
Las bases purínicas y pirimídicas(purinas y primidinas) se forman por sustitución de

átomos en anillos aromáticos heterocíclicos de la purina o pirimidina; estas son moléculas
planares, propiedad muy importante en las estructuras de los ácidos nucleicos.
Las principales bases purínicas presentes en los nucleótidos son: adenina, guanina,
hipoxantina y xantina.
NH2 O
 ║
C N C N
N C HN C
CH CH
HC C H2N – C C
N N N N
H H
20
------------------------------------------------------------------------------------------------------------------------
Adenina Guanina
(6-aminopurina) (2-amino-6-oxipurina)
O O
║ ║
C N C N
HN C HN C
CH CH
HC C O=C C
N N N N
H H H
Hipoxantina Xantina
(6-oxipurina) (2,6-dioxipurina)
Las bases pirimídicas principales son tres: citosina, timina y uracilo
NH2 O O
 ║ ║
CH3
N HN HN
O O O
N N N
H H H
Citosina Timina Uracilo

(2-oxi-4-aminopirimidina) (2,4-dioxi-5-metilpirimidina) (2,4-dioxipirimidina)
NUCLEOSIDOS
Los nucleósidos están formados por un azúcar, que puede ser la D-ribosa o 2-
desoxi-D-ribosa, unida a una purina o pirimidina mediante un enlace -N-glucosídico. Las
especies más importantes de este grupo son: adenosina, guanosina, citidina y uridina.
NH2 O
 ║
C N C N
N C HN C
CH CH
HC C H2N – C C
N N N N
21
------------------------------------------------------------------------------------------------------------------------
HO O HO O
OH OH OH OH
Adenosina Guanosina
El enlace -N-glucosídico es relativamente lábil frente a los ácidos; factores

espaciales obtaculizan la rotación de este enlace y la conformación anti predomina en los
nucleósidos naturales.la conformación sys es menos favorecida.
NH2 O
 ║
N HN
O O
N N
HO O HO O
OH OH OH OH
Citidina Uridina
NUCLEÓTIDOS
Los nucleótidos son nucleósidos fosforilados, los mononucleótidos son nucleósidos

con una fosforilación en grupos oxidrílicos del azúcar; por ejemplo monofosfato de
adenosina (AMP o adenilato), esta especie está constituida por adenina + ribosa + fosfato.
Los azúcares que se unen a uracilo y timina son: D-ribosa y 2-desoxi-D-ribosa
NH2 NH2
 
C N C N
22
------------------------------------------------------------------------------------------------------------------------
N C N C
CH CH
HC C HC C
N N N N
O O O O
2- 2-
O3P O3P
OH OH OH H
Adenilato; AMP Desoxiadenilato; dAMP
BASES, NUCLEOSIDOS Y NUCLEOTIDOS PRINCIPALES.
Base Ribonucleósido Ribonucleótido (5’-monofosfato)

Adenina Adenosina Monofosfato de adenosina (AMP)
Guanina Guanosina Monofosfato de guanosina (GMP)
Citosina Citidina 5’-Monofosfato de citidina (CMP)
Uracilo Uridina 5’-monofosfato de uridina (UMP)
Base Desoxiribonucleósido Desoxirribonucleótido (5’-monofosfato)
Adenina Desoxiadenosina 5’-monofosfato de desoxiadenosina (dAMP)
Guanina Desoxiguanosina 5’-monofosfato de desoxiguanosina(dGMP)
Citosina Desoxicitidina 5’-monofosfato de desoxicitidina (dCMP)
Timina Timidina 5’-monofosfato de timidina (dTMP)
Los nucleótidos son importantes por que constituyen las unidades estructurales de
los ácidos nucleicos; sin embargo en forma liobre cumplen con las funciones vitales. El
difosfato de adenosina (ADP) y el trifosfato de adenosina (ATP) son substratos y productos
respectivamente en la fosforilación oxidativa y el ATP es el trasductor intracelular de
energía libre.
NH2 NH2
 
C N C N
N C N C
CH CH
HC C HC C
N N N N
23
------------------------------------------------------------------------------------------------------------------------
O O- O- O O-
║  O O  ║  O O
HO– P – O –P HO –P– O –P– O –P
 ║ ║  ║
O- O O O- O
OH OH OH OH
5’-difosfato de adenosina; ADP 5’-trifosfato de adenosina; ATP
La molécula clave en el proceso de almacenamiento de energía, es el trifosfato de

adenosina (ATP); el grupo fosfato más alejado de la izquierda en el ATP se puede
hidrolizar, es decir, separar por adición de OH – y H+ del agua, para dar fosfato y difosfato
de adenosina, ADP. Se puede descomponer nuevamente para dar otro grupo fosfato y
monofosfato de adenosina, AMP y finalmente se puede separar el último fosfato
obteniéndose adenosina. Las dos primeras escisiones liberan 8 kcal/mol de energía libre,
mientras que la tercera libera solamente 2kcal/mol. Es esta sustancia, particularmente el
primer enlace fosfato, el que es el principal medio de almacenamiento de energía de las
células vivas. Por cada molécula de glucosa que se degrada bioquímicamente a dos
moléculas de piruvato, se forman ocho moléculas de ATP a partir de ocho moléculas de
ADP.
Glucosa + 8ADP + 8 fosfato → 2CH3-CO-COOH + 8ATP
Esto conduce a un almacenamiento de (8 x 8) 64kcal/mol de energía libre.
ACIDOS NUCLEICOS
Los ácidos nucleicos son una clase de biopolímeros que son acarreadores químicos
de la información genética de los organismos vivos. El ácido desoxirribonucleico (ADN)
es una molécula de elevado peso molecular que va de 6 a 16 millones de uma. Los ácidos
ribonucleicos (ARN) son moléculas más pequeñas cuyos pesos moleculares están
comprendidos entre 20 000 a 40 000 uma. El ADN se encuentra principalmente en el
núcleo de la célula, mientras que el ARN se encuentra en el líquido circundante llamado
citoplasma. Los ADN almacenan información genética de la célula y controlan la
producción de proteínas. Los ARN llevan la información almacenada por los ADN fujera
del núcleo de la célula al citoplasma, donde se utiliza para sintetizar las proteínas.
Las unidades estructurales de los ácidos nucleicos son los nucleótidos que constan
de tres partes: Una molécula de ácido orto-fosfórico, un azúcar de cinco átomos de carbono
y una base orgánica nitrogenada.
El azúcar que se encuentra constituyendo a los ARN es la ribosa y en los ADN la

desoxirribosa; Las bases nitrogenadas que se encuentran en los ácidos nucleicos ADN y
ARN son los siguientes:
24
------------------------------------------------------------------------------------------------------------------------
ADENINA (A) GUANINA (G) CITOSINA (C) TIMINA URACILO

ADN ADN ADN ADN ADN
ARN ARN ARN
Los ácidos nucleicos son polinucleótidos formados por reacciones de condensación

entre un grupo OH del ácido fosfórico en un nucleótido y un grupo OH del azúcar de otra
molécula. Las moléculas de ADN constan de dos cadenas de ácido desoxirribonucleico
enrolladas juntas en forma de una hélice doble.
- AZÚCAR – FOSFATO – AZUCAR – FOSFATO – AZUCAR – FOSFATO – AZUCAR

   
A C G T
Representación de una porción de cordón sencillo de ADN

   
A C G T
T G C A
   
Representación de cordón doble de ADN con enlaces de hidrógeno entre las bases nitrogenadas.
25
------------------------------------------------------------------------------------------------------------------------
Representación de enlaces de hidrógeno entre nucleótidos
Las dos cadenas de polinucleótidos se mantienen unidas por enlaces de hidrógeno

entre las bases nitrogenadas de las dos cadenas; las estructuras de la timina (T) y la adenina
(A) permiten que sean parejas perfectas pues forman dos puentes de hidrógeno. En forma
similar la citosina (C) y la guanina (G) forman las parejas perfectas para formar tres
puentes de hidrógeno. En la estructura de la doble hélice, cada timina de una cadena
siempre está relacionada con una adenina de la cadena opuesta; así mismo, cada citosina
siempre está opuesta a una guanina
La estructura peculiar de la doble hélice con bases complemenmtarias de las dos

cadenas es importante en el funcionamiento de los ácidos desoxirribonucleicos, ADN
26
------------------------------------------------------------------------------------------------------------------------
Representación de un tetranucleótido, porción de una cadena de ADN compuesta por

Adenina (A), Timina (T), Citosina (C) y Guanina (G).
Suficientes evidencias sugieren que las dos cadenas de ADN se desenrollan durante
la división celular y se construyen nuevas cadenas, complementarias a las cadenas
originales. En el proceso se forman dos hélices dobles de ADN de estructuras idénticas,
cada una conteniendo una cadena de la estructura original y una recién sintetizada. Este
proceso de replicación permite la transmisión de la información genética cuando se dividen
las células.
27
------------------------------------------------------------------------------------------------------------------------
La naturaleza química del ARN difiere de la ADN, el ácido ribonucleico es un

polímero de ribonucleótidos purínicos y pirimídicos enlazados por puentes 3’,5’-
fosfodiester análogos a los ADN; aunque estructuralmente, el ARN y ADN, tienen
características similares, también tienen diferencias específicas:
 El azúcar en el RNA al cual se adhieren los fosfatos y las bases purínicas y pirimídicas
es la ribosa en lugar de la 2’-desoxirribosa del ADN.
 Los componentes pirimidínicos del ARN difieren de los del ADN, aunque el ARN
contiene los ribonucleótidos de adenina y citosina no posee timina .
 El RNA se presenta como una tira sencilla y no como una estructura helicoidal de doble
tira, pero por la secuencia de las bases complementarias apropiadas con polaridad
opuesta, la tira sencilla de ARN es capaz de doblarse sobre si mismo, adquiriendo las
características de una tira doble.
 En tanto que la molécula de ARN es una tira sencilla complementaria sólo una de las
dos tiras de un gen, su contenido en guanina no es necesariamente igual a su contenido
de citosina, ni el contenido de adenina es necesariamente igual al de uracilo.
28
------------------------------------------------------------------------------------------------------------------------
Representación esquemática de la estructura secundaria de la molécula de ARN
PRODUCTO DE HIDRÓLISIS DE ACIDOS NUCLEICOS
Acido nucleico de la levadura Acido nucleico del timo
Adenina Adenina
Bases purínicas
Guanina Guanina
Citosona Citosina
Bases pirimídicas
Uracilo Timina
Azúcares D-ribofuranosa 2-Desoxi -D-ribofuranosa
Acido fosfórico fosfórico
CONTENIDO DE BASES NITROGENADAS DE ADN DE DIFERENTES ORGANISMOS ( en mol/L)
ESPECIES TEJIDO DE ORIGEN A G C T A/T G/T

Ternero Timo 29,0 21,2 21,2 28,5 1,01 1,00
Cangrejo Todos los tejidos 47,3 2,7 2,7 47,3 1,00 1,00
Algas cloroplasto 38,2 12,3 11,3 38,1 1,00 1,09
Virus Forma duplicativa 26,3 22,3 22,3 26,4 1,00 1,00
29
------------------------------------------------------------------------------------------------------------------------
Representación de moléculas de ADN, con doble hélice
30

Lípidos y Proteinas

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Aspectos Elementales de Química Orgánica Cecilio Enrique Vera Viera

Los lípidos constituyen a un grupo importante de compuestos que incluyen a las

La clasificación, más aceptada para el estudio de los lípidos es la siguiente:

1. Lípidos simples: a. Grasas

2. Lípidos complejos: a.Fosfolípidos:

CH2 – OOC – (CH2)16 – CH3

CH2 – OOC – (CH2)16 – CH3

Es importante reconocer que los carbonos 1 y 3 del glicerol son diferentes

CH3 – (CH2)11 – OOC – (CH2)14 – CH3

Son compuestos que contienen, además de ácidos grasos y un alcohol, un

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Los aminoácidos contienen dos grupos funcionales amino y carboxilo; en un -

Los -aminoácidos exhiben fuerzas relativas de ácidos débiles que se expresan en

El pH isoeléctrico es el pH medio entre los valores del pK de uno y otro lado de la

COOH COO– COO–

forma ácida zwitterión forma básica

Para un aminoácido alifático, por ejemplo la alanina, la especie isoeléctrica es la

pK1(R-COOH) = 2,35 y pK2 (R-NH3+) = 9,69

pK1 + pK2 2,35 + 9.69

NOMBRE SÍMBOLO FORMULA

Alanina Ala CH3 – CH – COOH

Valina Val CH3 – CH– CH – COOH

Leucina Leu CH3 – CH – CH2 – CH – COOH

Serina Ser HO– CH2 – CH – COOH

Treonina Tre CH3 – CHOH – CH – COOH

Tirosina Gli HO – – CH2 – CH – COOH

Metionina Met CH2 – CH2 – CH – COOH

Acido aspàrtico Asp HOOC – CH2 – CH – COOH

Aspargina Asn H2N – CO – CH2 – CH – COOH

Acido glutámico Glu HOOC – CH2 – CH2 – C H – COOH

Glutamina Gln H2N – CO – CH2 – CH2 – CH – COOH

Arginina Arg HN – CH2 – CH2 – CH2 – CH – COOH

Lisina Lis H2N – CH2 – CH2 – CH2 – CH2 – CH – COOH

Histidina His – CH2 – CH – COOH

Triptofano Tri – CH2 – CH – COOH

Fenilalanina Fen – CH2 – CH – COOH

La unión de dos o más aminoácidos mediante enlaces peptídicos se denomina

Las proteínas son polímeros de aminoácidos o moléculas de polipéptidos con pesos

Las proteínas se clasifican de acuerdo a diferentes puntos de vista: por su

Las proteínas pueden clasificarse a la solubilidad en agua o en soluciones salinas

Las proteínas también pueden diferenciarse según posean o no estructura