Carbohidratos

Enviado por cibercrazy5000

1. Introduccin 2. Carbohidratos, lpidos y protenas en el ciclo de los cidos tricarboxlicos 3. Gluclisis 4. Energa de la - Oxidacin 5. Conclusin

INTRODUCCIN El metabolismo es una actividad altamente integrada y pletrica de propsitos, en la que participan muchos conjuntos de sistemas multienzimticos. Aunque el metabolismointermediario comprende centenares de reacciones diferentes, catalizadas enzimticamente, las rutas metablicas centrales muestran un plan de organizacin sencillo, y son fciles de comprender; adems son idnticas en la mayor parte de las formas de vida. La degradacin enzimtica de cada uno de los principales elementos nutritivos de las clulas a saber, los hidratos de carbono, lo lpidos y las protenas, tienen lugar de modo escalonado, a travs de cierto nmero de reacciones enzimticas consecutivas. Las enzimas que catalizan estas etapas y los diversos intermediarios qumicos que se forman en la ruta hasta los productosfinales estn, en su mayor parte, bien comprendidos. Carbohidratos, lpidos y protenas en el ciclo de los cidos tricarboxlicos: El principal alimentador en el ciclo de los cidos tricarboxlicos es el acetilo de la acetil coenzima A; sus dos carbonos se unen a un intermediario de 4 carbonos (oxalacetato) y forman uno de 6 (citrato); en una vuelta del ciclo se regenera el intermediario de 4 carbonos, listo para dar otra vuelta al ciclo si este es alimentado con mas acetilo. En una vuelta del ciclo se liberan 2CO2, 2H2O, un GTP y 4 pares de hidrgenos que entran a la cadena respiratoria. La acetil coenzima A provienen del metabolismo de los carbohidratos y los lpidos, y en menor proporcin del metabolismo de las protenas, las cuales, como aminocidos, pueden alimentar el ciclo en sitios diferentes a los del acetilo. Desde el punto de vista de las reacciones degradativas y de la obtencin de energa, la conexin fundamental entre la gluclisis y el ciclo de krebs se establece a travs de la descarboxilacin oxidativa del piruvato y su conversin a CO2 y acetil coenzima A. La oxidacin de los cidos grasos su conversin a CO2 y acetil coenzima A, incorporado al ciclo en forma directa A. Los aminocidos glucognicos se convierten en piruvato y este en acetil coenzima A. Otros aminocidos se transforman en intermediarios del ciclo: el aspartato al desaminarse genera

oxalacetato y el glutamanato, l celoglutanato, nica sustancia del ciclo con 5 carbonos. Gluclisis: Es la ruta central mediante la cual se extrae energa de los hidratos de carbono. Se trata de una ruta formada por 10 pasos, que va de la glucosa al piruvato en las clulas con respiracin. En los microorganismos anaerobios o en las clulas que representan un deterioro de la respiracin, el piruvato sufre reacciones de reduccin, con lo que el conjunto de la ruta puede cursar sin un cambio neto del estado de oxidacin. La gluclisis puede contemplarse como un proceso que transcurre en dos fases; en primer lugar, una fase de inversin de energa, en la que utiliza ATP para sintetizar unazcar fosfato de 6 carbonos que se desdobla en dos triosa fosfatos, y en segundo lugar, una fase de generacin de energa, en la que la energa de los compuestos de sper alta energa se utiliza para impulsar la sntesis de ATP a partir de ADP. La fofofructoguinasa y la piruvatoguinasa son los dos lugares principales de control de la ruta. Gran parte del control est en relacin con loas necesidades energticas de la clula, de tal manera, que las situaciones de baja carga energtica estimulan la ruta y las situaciones de baja carga energtica y las situaciones de abundancia energtica retardan la ruta. Las reservas de polisacridos intracelulares en los animales se movilizan bajo una cascada metablica bajo control hormonal, en la que el A.M.P. cclico transmite la seal hormonal y pone en marcha sucesos que activan la degradacin del glucgeno a glucosa 1 fosfato. Cuando aspartato o glutamato estn implicados, los cetocidos producidos son el L citoglutanato y el oxalacetato, respectivamente, siendo ambos intermediarios del ciclo del cido ctrico. En consecuencia, cada uno puede entrar al ciclo para completar su catabolismo. Sin embargo, ntese que cuando el ciclo comienza en cada uno de esos puntos, el funcionamiento continuado depender de la disponibilidad de suficiente acetil SCOA para formar citrato. Para ver el grfico seleccione la opcin "Descargar" del men superior Energa de la - Oxidacin:: Un anlisis ideal de la bioenergtica del catabolismo de los cidos grasos requiere la suposicin de que el destino de la acetil SCoA sera entrar al ciclo del cido ctrico, donde sera oxidada completamente a CO2. la suposicin no sera irreal. En realidad ese sera el caso cuando el estado fisiolgico del organismo y / o factores dietticos determinen que los lpidos, en lugar de los carbohidratos, sean utilizados como fuente de energa principal. Recurdese adems que las enzimas del ciclo cido ctrico estn tambin localizadas en las mitocondrias. Una vez dentro de la mitocondria, los compuestos acil SCoA se degradan a travs de la accin de 4 enzimas. La qumica de esta serie de reacciones es directa, y sigue los siguientes pasos:
a. Eliminacin de hidrgeno (deshidrogenacin) para producir una acil SCoA , no saturada;

b. Hidratacin para producir una - hidroxiacil-SCoA; c. Oxidacin (deshidrogenacin) para dar una -cetoacil-SCoA;

d. Ruptura tioltica para producir acetil-SCoA y un segundo acil-SCoA, acortado ahora en dos unidades de carbono; y e. Recirculacin de acil SCoA acortado a travs de los pasos desde (A) hasta(D) Ntese, que aunque las etapas oxidativas (A) y (C) son catalizadas por deshidrogenasas, la primera es dependiente de PAD y la segunda de NAD+. Ambas etapas representan sitios de conservacin de energa, que es finalmente utilizada en la formacin de ATP. El acil-SCoA acortado podra ir luego a travs de la misma secuencia de reacciones, generando una segunda unidad de acetil-SCoA y otro acil-SCoA acortado, el cual sera recirculado por otro paso. Este patrn cclico de la - oxidacin continuara a travs de la formacin del metabolismo -ceto de cuatro carbonos, acetoacetil Para ver el grfico seleccione la opcin "Descargar" del men superior SCoA (CH3-C-CH2-C-SCoA). La ruptura teoltica de este Para ver el grfico seleccione la opcin "Descargar" del men superior compuesto dara dos unidades de CH3-C-SCoA y, de esta manera, completara el proceso. Como se indica, siendo estearil ScoA el compuesto inicial, el efecto global sera la conversin completa de nueve unidades de acetil ScoA. Todas las enzimas han sido aisladas en forma pura. Ntese las estereoespecifidadedes de las enzimas que se aplaca tanto a la formacin de producto como al sustrato preferido. CONCLUSIN El metabolismo intermediario puede dividirse en rutas catablicas, que son las responsables de la degradacin de las molculas nutritivas de alto contenido energtico, y en rutas anablicas, por las cuales se efecta la biosntesis de los componentes celulares; la ruta anfiblica central puede desempear ambas capacidades. Cada ruta se halla promovida por una secuencia de enzimas especficas que cataliza reacciones consecutivas. Las rutas catablicas y anablicas que se inician en un nutriente determinado o que conducen a l, como la glucosa no son exactamente inversas una de otra, sino que son qumica y enzimticamente diferentes. Adems, se hallan reguladas independientemente y se localizan en diferentes partes de la clula

Grasa
Para otros usos de este trmino, vase manteca.

Estructura qumica de la timiristina, untriglicrido

En bioqumica, grasa es un trmino genrico para designar varias clases de lpidos, aunque generalmente se refiere a los acilglicridos, steres en los que uno, dos o tres cidos grasos se unen a una molcula de glicerina, formando monoglicridos, diglicridos y triglicridos respectivamente. Las grasas estn presentes en muchos organismos, y tienen funciones tanto estructurales como metablicas. El tipo ms comn de grasa es aqul en que tres cidos grasos estn unidos a la molcula de glicerina, recibiendo el nombre de triglicridos o triacilglicridos. Los triglicridos slidos a temperatura ambiente son denominados grasas, mientras que los que son lquidos son conocidos como aceites. Mediante un proceso tecnolgico denominado hidrogenacin cataltica, los aceites se tratan para obtener mantecas o grasas hidrogenadas. Aunque actualmente se han reducido los efectos indeseables de este proceso, dicho proceso tecnolgico an tiene como inconveniente la formacin de cidos grasos cuyas insaturaciones (dobles enlaces) son de configuracin trans. Todas las grasas son insolubles en agua teniendo una densidad significativamente inferior (flotan en el agua). Qumicamente, las grasas son generalmente tristeres del glicerol y cidos grasos. Las grasas pueden ser slidas o lquidas a temperatura ambiente, dependiendo de su estructura y composicin. Aunque las palabras "aceites", "grasas" y "lpidos" son todas usadas para referirse a las grasas, la palabra "aceites" es usualmente usada para referirse a lpidos que son lquidos a temperatura ambiente, mientras que la palabra "grasas" es usada para referirse a los lpidos slidos a temperatura ambiente. La palabra "lpidos" es usada para referirse a ambos tipos, lquidos y slidos. La palabra "aceites" es usada para cualquier sustancia que no se mezcla con el agua y es

grasosa, tales como el petrleo y el aceite de cocina, sin importar su estructura qumica. Las grasas forman una categora de lpidos, que se distingue de otros lpidos por su estructura qumica y propiedades fsicas. Esta categora de molculas es importante para muchas formas de vida, cumpliendo funciones tanto estructurales como metablicas. Estos constituyen una parte muy importante de la dieta de la mayora de los hetertrofos (incluyendo los humanos). Ejemplos de grasas comestibles son la manteca, la margarina, la mantequilla y la crema. Las grasas o lpidos son degradadas en el organismo por las enzimas llamadas lipasas.
Contenido
[ocultar]

1 Tipos de grasas 2 Funciones de las grasas 3 Referencias 4 Enlaces externos

Tipos de grasas [editar]

En funcin del tipo de cidos grasos que formen predominantemente las grasas, y en particular por el grado de insaturacin (nmero de enlaces dobles o triples) de los cidos grasos, podemos distinguir: Grasas saturadas: formadas mayoritariamente por cidos grasos saturados. Aparecen por ejemplo en el tocino, en el sebo, en las mantecas de cacao o de cacahuete, etctera. Este tipo de grasas es slida a temperatura ambiente. Las grasas formadas por cidos grasos de cadena larga (ms de 8 tomos de carbono), como los cidos lurico, mirstico y palmtico, se consideran que elevan los niveles plasmticos de colesterol asociado a las lipoprotenas LDL. Sin embargo, las grasas saturadas basadas en el esterico tienen un efecto neutro. Ejemplos: sebos y mantecas. Grasas insaturadas: formadas principalmente por cidos grasos insaturados como el oleico o el palmitoleico. Son lquidas a temperatura ambiente y comnmente se les conoce como aceites. Pueden ser por ejemplo el aceite de oliva, de girasol, de maz. Son las ms beneficiosas para el cuerpo humano por

sus efectos sobre los lpidos plasmticos1 ,2 y algunas contienen cidos grasos que sonnutrientes esenciales, ya que el organismo no puede fabricarlos y el nico modo de conseguirlos es mediante ingestin directa. Ejemplos de grasas insaturadas son los aceites comestibles. Las grasas insaturadas pueden subdividirse en: Grasas monoinsaturadas. Son las que reducen los niveles plasmticos de colesterol asociado a las lipoprotenas LDL3 (las que tienen efectos aterognicos, por lo que popularmente se denominan "colesterol malo"). Se encuentran en el aceite de oliva, el aguacate, y algunos frutos secos. Elevan los niveles de lipoprotenas HDL (llamadas comnmente colesterol "bueno"). Grasas poliinsaturadas (formadas por cidos grasos de las series omega3, omega-6). Los efectos de estas grasas sobre los niveles de colesterol plasmtico dependen de la serie a la que pertenezcan los cidos grasos constituyentes. As, por ejemplo, las grasas ricas en cidos grasos de la serie omega-6 reducen los niveles de las lipoprotenas LDL y HDL, incluso ms que las grasas ricas en cidos grasos monoinsaturados.4 Por el contrario, las grasas ricas en cidos grasos de la serie omega-3 (cido docosahexaenoico y cido eicosapentaenoico) tienen un efecto ms reducido, si bien disminuyen los niveles de triacilglicridos plasmticos.5 Se encuentran en la mayora de los pescados azules (bonito, atn, salmn, etc.), semillas oleaginosas y algunos frutos secos (nuez, almendra, avellana, etc.). Grasas trans: Se obtienen a partir de la hidrogenacin de los aceites vegetales, por lo cual pasan a ser de insaturadas a poseer cidos grasos trans. Son mucho ms perjudiciales que las saturadas, ya que son altamente aterognicas y pueden contribuir a elevar los niveles de lipoprotenas LDL y los triglicridos, haciendo descender peligrosamente los niveles de lipoprotenas HDL. Ejemplos de alimentos que contienen estos cidos grasos son: la manteca vegetal, margarina y cualquier alimento elaborado con estos ingredientes.

Funciones de las grasas [editar]

Produccin de energa: la metabolizacin de 1 g de cualquier grasa produce, por trmino medio, unas 9 kilocaloras de energa. Forman el panculo adiposo que protege a los mamferos contra el fro. Sujetan y protegen rganos como el corazn y los riones. En algunos animales, ayuda a hacerlos flotar en el agua.

Protena

(Redirigido desde Proteinas)

Estructura tridimensional de la hemoglobina. La animacin corresponde a la transicin conformacional entre las formas oxigenada y desoxigenada.

Las protenas son macromolculas formadas por cadenas lineales de aminocidos. El nombre protena proviene de la palabra griega ("prota"), que significa "lo primero" o del dios Proteo, por la cantidad de formas que pueden tomar. Las protenas desempean un papel fundamental en los seres vivos y son lasbiomolculas ms verstiles y ms diversas. Realizan una enorme cantidad de funciones diferentes, entre las que destacan: estructural (colgeno y queratina), reguladora (insulina y hormona del crecimiento), transportadora (hemoglobina), defensiva (anticuerpos), enzimtica, contrctil (actina y miosina).

Las protenas de todo ser vivo estn determinadas mayoritariamente por su gentica (con excepcin de algunos pptidos antimicrobianos de sntesis no ribosomal), es decir, la informacin gentica determina en gran medida qu protenas tiene unaclula, un tejido y un organismo. Las protenas se sintetizan dependiendo de cmo se encuentren regulados los genes que las codifican. Por lo tanto, son suceptibles a seales o factores externos. El conjunto de las protenas expresadas en una circunstancia determinada es denominado proteoma.

Contenido
[ocultar]

1 Caractersticas 2 Funciones 3 Estructura 4 Propiedades de las protenas 5 Desnaturalizacin 6 Reacciones de reconocimiento

6.1 Determinacin de la estabilidad proteica

7 Clasificacin

7.1 Segn su forma 7.2 Segn su composicin qumica

8 Fuentes de protenas 9 Calidad proteica 10 Deficiencia de protenas 11 Exceso de consumo de protenas 12 Anlisis de protenas en alimentos 13 Digestin de protenas 14 Vase tambin 15 Referencias 16 Enlaces externos 17 Referencias bibliogrficas

Caractersticas [editar]
Las protenas son macromolculas; son biopolmeros, es decir, estn constituidas por gran nmero de unidades estructurales simples repetitivas (monmeros). Debido a su gran tamao, cuando estas molculas se dispersan en un disolvente adecuado, forman siempredispersiones coloidales, con caractersticas que las diferencian de las disoluciones de molculas ms pequeas.

Por hidrlisis, las molculas de protena se escinden en numerosos compuestos relativamente simples, de masa pequea, que son las unidades fundamentales constituyentes de la macromolcula. Estas unidades son los aminocidos, de los cuales existen veinte especiesdiferentes y que se unen entre s mediante enlaces peptdicos. Cientos y miles de estos aminocidos pueden participar en la formacin de la gran molcula polimrica de una protena. Todas las protenas tienen carbono, hidrgeno, oxgeno y nitrgeno y casi todas poseen tambin azufre. Si bien hay ligeras variaciones en diferentes protenas, el contenido de nitrgeno representa, por trmino medio, 16% de la masa total de la molcula; es decir, cada 6,25 g de protena contienen 1 g de N. El factor 6,25 se utiliza para estimar la cantidad de protena existente en una muestra a partir de la medicin de N de la misma. La sntesis proteica es un proceso complejo cumplido por las clulas segn las directrices de la informacin suministrada por los genes. Las protenas son largas cadenas de aminocidos unidas por enlaces peptdicos entre el grupo carboxilo (-COOH) y el grupo amino (-NH2) de residuos de aminocido adyacentes. La secuencia de aminocidos en una protena est codificada en su gen (una porcin de ADN) mediante el cdigo gentico. Aunque este cdigo gentico especifica los 20 aminocidos "estndar" ms la selenocistena y en ciertos Archaea lapirrolisina, los residuos en una protena sufren a veces modificaciones qumicas en la modificacin postraduccional: antes de que la protena sea funcional en la clula, o como parte de mecanismos de control. Las protenas tambin pueden trabajar juntas para cumplir una funcin particular, a menudo asocindose para formar complejos proteicos estables.

Funciones [editar]
Las protenas ocupan un lugar de mxima importancia entre las molculas constituyentes de los seres vivos (biomolculas). Prcticamente todos los procesos biolgicos dependen de la presencia o la actividad de este tipo de molculas. Bastan algunos ejemplos para dar idea de la variedad y trascendencia de las funciones que desempean. Son protenas: casi todas las enzimas, catalizadores de reacciones qumicas en organismos vivientes; muchas hormonas, reguladores de actividades celulares; la hemoglobina y otras molculas con funciones de transporte en la sangre;

los anticuerpos, encargados de acciones de defensa natural contra infecciones o agentes extraos;

los receptores de las clulas, a los cuales se fijan molculas capaces de desencadenar una respuesta determinada;

la actina y la miosina, responsables finales del acortamiento del msculo durante la contraccin;

el colgeno, integrante de fibras altamente resistentes en tejidos de sostn.

Estructura [editar]
Artculo principal:

Estructura de las protenas

Es la manera como se organiza una protena para adquirir cierta forma. Presentan una disposicin caracterstica en condiciones fisiolgicas, pero si se cambian estas condiciones como temperatura, pH, etc. pierde la conformacin y su funcin, proceso denominado desnaturalizacin. La funcin depende de la conformacin y sta viene determinada por la secuencia de aminocidos. Para el estudio de la estructura es frecuente considerar una divisin en cuatro niveles de organizacin, aunque el cuarto no siempre est presente. Conformaciones o niveles estructurales de la disposicin tridimensional:

Estructura primaria. Estructura secundaria. Nivel de dominio.

Estructura terciaria. Estructura cuaternaria.

A partir del nivel de dominio slo las hay globulares.

Propiedades de las protenas [editar]

Solubilidad: Se mantiene siempre y cuando los enlaces fuertes y dbiles estn presentes. Si se aumenta la temperatura y el pH, se pierde la solubilidad. Capacidad electroltica: Se determina a travs de la electroforesis, tcnica analtica en la cual si las protenas se trasladan al polo positivo es porque su molcula tiene carga negativa y viceversa. Especificidad: Cada protena tiene una funcin especfica que est determinada por su estructura primaria. Amortiguador de pH (conocido como efecto tampn): Actan como amortiguadores de pH debido a su carcter anftero, es decir, pueden comportarse como cidos (aceptando electrones) o como bases (donando electrones).

Desnaturalizacin [editar]
Artculo principal:

Desnaturalizacin de protenas

Si en una disolucin de protenas se producen cambios de pH, alteraciones en la concentracin, agitacin molecular o variaciones bruscas detemperatura, la solubilidad de las protenas puede verse reducida hasta el punto de producirse su precipitacin. Esto se debe a que los enlaces que mantienen la conformacin globular se rompen y la protena adopta la conformacin filamentosa. De este modo, la capa de molculas de agua no recubre completamente a las molculas proteicas, las cuales tienden a unirse entre s dando lugar a grandes partculas que precipitan. Adems, sus propiedades biocatalizadores desaparecen al alterarse el centro activo. Las protenas que se hallan en ese estado no pueden llevar a cabo la actividad para la que fueron diseadas, en resumen, no son funcionales. Esta variacin de la conformacin se denomina desnaturalizacin. La desnaturalizacin no afecta a los enlaces peptdicos: al volver a las condiciones normales, puede darse el caso de que la protena recupere la conformacin primitiva, lo que se denomina renaturalizacin.

Ejemplos de desnaturalizacin son la leche cortada como consecuencia de la desnaturalizacin de la casena, la precipitacin de la clara de huevo al desnaturalizarse la ovoalbmina por efecto del calor o la fijacin de un peinado del cabello por efecto de calor sobre las queratinas delpelo.1

Reacciones de reconocimiento [editar]

Reaccin de Biuret El reactivo de Biuret est formado por una disolucin de sulfato de cobre en medio alcalino, este reconoce el enlace peptdico de las protenas mediante la formacin de un complejo de coordinacin entre los iones Cu2+ y los pares de electrones no compartidos del nitrgeno que forma parte de los enlaces peptdicos, lo que produce una coloracin rojo-violeta. Reaccin de Millon

Reconoce residuos fenlicos, o sea aquellas protenas que contengan tirosina. Las protenas se precipitan por accin de los cidos inorgnicos fuertes del reactivo, dando un precipitado blanco que se vuelve gradualmente rojo al calentar. Reaccin xantoproteica

Reconoce grupos aromticos, o sea aquellas protenas que contengan tirosina o fenilalanina, con las cuales el cido ntrico forma compuestos nitrados amarillos.

Determinacin de la estabilidad proteica [editar]

La estabilidad de una protena es una medida de la energa que diferencia al estado nativo de otros estados "no nativos" o desnaturalizados. Hablaremos de estabilidad termodinmica cuando podamos hacer la diferencia de energa entre el estado nativo y el desnaturalizado, para lo cual se requiere reversibilidad en el proceso de desnaturalizacin. Y hablaremos de estabilidad cintica cuando, dado que la protena desnaturaliza irreversiblemente, slo podemos diferenciar energticamente la protena nativa del estado de transicin (el estado limitante en el proceso de desnaturalizacin) que da lugar al estado final. En el caso de las protenas reversibles, tambin se puede hablar de estabilidad cintica, puesto que el proceso de desnaturalizacin tambin presenta un estado limitante. Actualmente se ha demostrado que algunas protenas reversibles pueden carecer de dicho estado limitante, si bien es un tema an controvertido en la bibliografa cientfica. La determinacin de la estabilidad proteica puede realizarse con diversas tcnicas. La nica de ellas que mide directamente los parmetros energticos es la calorimetra (normalmente en la modalidad de calorimetra diferencial de barrido).

En esta se mide la cantidad de calor que absorbe una disolucin de protena cuando es calentada, de modo que al aumentar la temperatura se produce una transicin entre el estado nativo y el estado desnaturalizado que lleva asociada la absorcin de una gran cantidad de calor. El resto de tcnicas miden propiedades de las protenas que son distintas en el estado nativo y en el estado desplegado. Entre ellas se podran citar la fluorescencia de triptfanos y tirosinas, el dicrosmo circular, radio hidrodinmico, espectroscopia infrarroja, resonancia magntica nuclear,... Una vez hemos elegido la propiedad que vamos a medir para seguir la desnaturalizacin de la protena, podemos distinguir dos modalidades: Aquellas que usan como agente desnaturalizante el incremento de temperatura y aquellas que hacen uso de agentes qumicos (como urea, cloruro de guanidinio, tiocianato de guanidinio, alcoholes,...). Estas ltimas relacionan la concentracin del agente utilizado con la energa necesaria para la desnaturalizacin. Una de las ltimas tcnicas que han emergido en el estudio de las protenas es la microscopa de fuerza atmica. Esta tcnica es cualitativamente distinta de las dems, puesto que no trabaja con sistemas macroscpicos sino con molculas individuales. Mide la estabilidad de la protena a travs del trabajo necesario para desnaturalizarla cuando se aplica una fuerza por un extremo mientras se mantiene el otro extremo fijo a una superficie. La importancia del estudio de la estabilidad proteica est en sus implicaciones biomdicas y biotecnolgicas. As, enfermedades como elAlzheimer o el Parkinson estn relacionadas con la formacin de amiloides (polmeros de protenas desnaturalizadas). El tratamiento eficaz de estas enfermedades podra encontrarse en el desarrollo de frmacos que desestabilizaran las formas amiloidognicas o bien que estabilizaran las formas nativas. Por otro lado, cada vez ms protenas van siendo utilizadas como frmacos. Resulta obvio que los frmacos deben presentar una estabilidad que les d un alto tiempo de vida cuando estn almacenados y un tiempo de vida limitado cuando estn realizando su accin en el cuerpo humano. En cuanto a la importancia en las aplicaciones biotecnolgicas radica en que pese a su extrema eficacia cataltica su baja estabilidad dificulta su uso (muchas protenas de potencial inters apenas mantienen su configuracin nativa y funcional por unas horas).

Clasificacin [editar]
Segn su forma [editar]

Fibrosas: presentan cadenas polipeptdicas largas y una estructura secundaria atpica. Son insolubles en agua y en disoluciones acuosas. Algunos ejemplos de estas son queratina, colgeno y fibrina. Globulares: se caracterizan por doblar sus cadenas en una forma esfrica apretada o compacta dejando grupos hidrfobos hacia adentro de la protena y grupos hidrfilos hacia afuera, lo que hace que sean solubles en disolventes polares como el agua. La mayora de las enzimas, anticuerpos, algunas hormonas y protenas de transporte, son ejemplos de protenas globulares. Mixtas: posee una parte fibrilar (comnmente en el centro de la protena) y otra parte globular (en los extremos).

Segn su composicin qumica [editar]

Simples: su hidrlisis slo produce aminocidos. Ejemplos de estas son la insulina y el colgeno (globulares y fibrosas). Conjugadas o heteroprotenas: su hidrlisis produce aminocidos y otras sustancias no proteicas llamadas grupo prosttico.

Fuentes de protenas [editar]

Las fuentes dietticas de protenas incluyen carne, huevos, soja, granos, legumbres y productos lcteos tales como queso o yogurt. Las fuentes animales de protenas poseen los 20 aminocidos. Las fuentes vegetales son deficientes en aminocidos y se dice que sus protenas son incompletas. Por ejemplo, la mayora de las legumbres tpicamente carecen de cuatro aminocidos incluyendo el aminocido esencialmetionina, mientras los granos carecen de dos, tres o cuatro aminocidos incluyendo el aminocido esencial lisina. Sin embargo, para aquellas personas que tienen una dieta vegetariana, existe la opcin de complementar la ingesta de protenas de productos vegetales con diferentes tipos de aminocidos para contrarrestar la falta de algn aminocido componente.

Calidad proteica [editar]

Las diferentes protenas tienen diferentes niveles de familia biolgica para el cuerpo humano. Muchos aumentos han sido introducidos para medir la tasa de utilizacin y retencin de protenas en humanos. stos incluyen valor biolgico, NPU (Net Protein Utilization) y PDCAAS (Protein Digestibility Corrected Amino Acids Score), la cual fue desarrollado por la

FDA mejorando el PER (Protein Efficiency Ratio). Estos mtodos examinan qu protenas son ms eficientemente usadas por el organismo. En general, stos concluyeron que las protenas animales que contiene todos los aminocidos esenciales (leche, huevos, carne) y la protena de soya son las ms valiosas para el organismo[1].

Deficiencia de protenas [editar]

Deficiencia de protenas en el tercer mundo La deficiencia de protena es una causa importante de enfermedad y muerte en el tercer mundo. La deficiencia de protena juega una parte en la enfermedad conocida como kwashiorkor. La guerra, la hambruna, la sobrepoblacin y otros factores incrementaron la tasa de malnutricin y deficiencia de protenas. La deficiencia de protena puede conducir a una inteligencia reducida o retardo mental. La malnutricin proteico calrica afecta 500 millones de personas y ms de 10 millones anualmente. En casos severos el nmero de clulas blancas disminuye y habilidad de los leucocitos a pelear contra la infeccin disminuye. [2] Deficiencia de protenas en pases desarrollados La deficiencia de protenas es rara en pases desarrollados pero un pequeo nmero de personas tiene dificultad para obtener suficiente protena debido a la pobreza. La deficiencia de protena tambin puede ocurrir en pases desarrollados en personas que estn haciendo dieta para perder peso, o en adultos mayores quienes pueden tener una dieta pobre. Las personas convalecientes, recuperndose de ciruga, trauma o enfermedades pueden tener dficit proteico si no incrementan su consumo para soportar el incremento en sus necesidades. Una deficiencia tambin puede ocurrir si la protena consumida por una persona est incompleta y falla en proveer todos los aminocidos esenciales.

Exceso de consumo de protenas [editar]

Como el organismo es incapaz de almacenar las protenas, el exceso de protenas es digerido y convertido en azcares o cidos grasos. El hgado retira el nitrgeno de los

aminocidos, una manera de que stos pueden ser consumidos como combustible, y el nitrgeno es incorporado en la urea, la sustancia que es excretada por los riones. Estos rganos normalmente pueden lidiar con cualquier sobrecarga adicional pero si existe enfermedad renal, una disminucin en la protena frecuentemente ser prescrita. El exceso en el consumo de protenas tambin puede causar la prdida de calcio corporal, lo cual puede conducir a prdida de masa sea a largo plazo. Sin embargo, varios suplementos proteicos vienen suplementados con diferentes cantidades de calcio por racin, de manera que pueden contrarrestar el efecto de la prdida de calcio. Algunos sospechan que el consumo excesivo de protenas est ligado a varios problemas: Hiperreactividad del sistema inmune. Disfuncin heptica debido a incremento de residuos txicos. Prdida de densidad sea, la fragilidad de los huesos es debido a que el calcio y la glutamina son filtrados de los huesos y el tejido muscular para balancear el incremento en la ingesta de cidos a partir de la dieta. Este efecto no esta presente si el consumo de minerales alcalinos (a partir de frutas y vegetales, los cereales son cidos como las protenas, las grasas son neutras) es alto. En tales casos, el consumo de protenas es anablico para el hueso. Muchos investigadores piensan que un consumo excesivo de protenas produce un incremento forzado en la excrecin del calcio. Si hay consumo excesivo de protenas, se piensa que un consumo regular de calcio ser capaz de estabilizar, o inclusive incrementar la captacin de calcio por el intestino delgado, lo cual sera ms beneficioso a las mujeres mayores.[1] Las protenas son frecuentemente causa de alergias y reacciones alrgicas a ciertos alimentos. Esto ocurre porque la estructura de cada forma de protena es ligeramente diferente, algunas pueden desencadenar una respuesta a

partir del sistema inmune mientras otros permanecen perfectamente seguros. Muchas personas son alrgicas a la casena, la protena en la leche; al gluten, la protena en el trigo y otros granos; a la protena particular encontrada en el man; o aquellas encontradas en mariscos y otras comidas marinas. Es extremadamente inusual que una misma persona reaccione adversamente a ms de dos tipos diferentes de protenas, debido a la diversidad entre tipos de protenas o aminocidos. [3]

Anlisis de protenas en alimentos [editar]

El clsico ensayo para medir concentracin de protenas en alimentos es el mtodo de Kjeldahl. Este ensayo determina el nitrgeno total en una muestra. El nico componente de la mayora de los alimentos el cual contiene nitrgeno son las protenas (las grasas, los carbohidratos y la fibra diettica no contienen nitrgeno). Si la cantidad de nitrgeno es multiplicada por un factor dependiente del tipo de protena esperada en el alimento, la cantidad total de protenas puede ser determinada. En las etiquetas de los alimentos, la protena es expresada como el nitrgeno multiplicado por 6,25, porque el contenido de nitrgeno promedio de las protenas es de aproximadamente 16%. El mtodo de Kjeldahl es usado porque es el mtodo que la AOAC International ha adoptado y por lo tanto es usado por varias agencias alimentarias alrededor del mundo.

Digestin de protenas [editar]

La digestin de las protenas se inicia tpicamente en el estmago cuando el pepsingeno es convertido a pepsina por la accin del cido clorhdrico, y contina por la accin de la tripsina y la quimotripsina en el intestino. Las protenas de la dieta son degradadas a pptidos cada vez ms pequeos y stos hasta aminocidos y sus derivados, que son absorbidos por el epitelio gastrointestinal. La tasa de absorcin de los aminocidos individuales es altamente dependiente de la fuente de protenas; por ejemplo la

digeribilidad de muchos aminocidos en humanos difiere entre la protena de la soja y la protena de la leche2 y entre protenas de la leche individuales, como betalactoglobulina y casena.3 Para las protenas de la leche, aproximadamente el 50% de la protena ingerida se absorbe en el estmago o el yeyuno y el 90% se ha absorbido ya cuando los alimentos ingeridos alcanzan el leon.4 Adems de su rol en la sntesis de protenas, los aminocidos tambin son una importante fuente nutricional de nitrgeno. Las protenas, al igual que los carbohidratos, contienen 4 kilocaloras por gramo, mientras que los lpidos contienen 9 kcal y los alcoholes 7 kcal. Las protenas pueden ser convertidas en carbohidratos a travs de un proceso llamado gluconeognesis.