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C) Estructura de los dominios de una Ig. Los dominios N-terminal son variables (rojo). Los restantes dominios son constantes (verde).
Las cadenas ligeras están formadas por un dominio variable (VL) y uno constante (CL). Las cadenas pesadas de una IgG están
formadas por uno variable (VH) y tres constantes (CH1, CH2 y CH3).
Porter en 1959
B) La digestión con ciertas proteasas rompe las Igs en dos fragmentos (F), uno que se une al
antígeno (antigen-binding, Fab, en naranja) y otro que se une al complemento o a los
receptores de las Igs (Fc, en verde).
Monómeros Anclados
en membrana del LB
Ig M
En el Plasma como
pentámeros
Las formas solubles
de Ig M e Ig A pueden
polimerizarse
En el Plasma y
fagocitos como
Monómeros
Ig A
En secreciones como
Dímeros
Receptores para
inmunoglobulinas FcR
La mayoría de FcR se unen a la Ig cuando esta unida al antígeno, otras veces la afinidad
de FcR por las Igs es tan alta que las células que la expresan van “armadas”
Respuesta de las
células con receptor
FcR
Inmunidad
Neutralización
Prenatal
neonatal
inflamación Opsonización
Citólisis
ANTÍGENO