Enzimología

Las enzimas son:

A + B ------- C + D

Catalizadores • No hacen factibles las reacciones imposibles

biológicos

• Sin consumirse en una reacción, aumentan

Aceleradores notablemente su velocidad

Posibilitan la • Prácticamente todas las reacciones químicas que

tienen lugar en los seres vivos están catalizadas
vida por enzimas.

Autor: M en C Erika A. Villeda Gutiérrez

 Partes de la enzima

SITIO ACTIVO

REGIONES
O
SITIOS Sitio de
ALOSTÉRICOS unión de la
enzima

Autor: M en C Erika A. Villeda Gutiérrez

Las enzimas son proteínas altamente especializadas.
Función: catálisis (o regulación de la velocidad) de
las reacciones químicas en los seres vivos.

A + B ------- C + D
E+S [ES] E+P

E = Enzima [ES] = complejo enzima-sustrato

S = Sustrato P = Producto

Autor: M en C Erika A. Villeda Gutiérrez

 Estructura de una enzima
Están formadas por una gran cantidad de aminoácidos (AA), que cumplen
funciones diferenciadas:

No esenciales, estructurales, de unión y

catalíticas.
• Los AA no esenciales pueden ser reemplazados y, en algunos
casos, eliminados sin pérdida significativa en la función o
conformación de una enzima.
• Los AA estructurales = conforma­ción de la enzima, "forman su
esqueleto".
• Los AA de unión = asociación entre la enzima y el sustrato.
• Los AA catalíticos = transformación del sustrato.

Autor: M en C Erika A. Villeda Gutiérrez

Aspectos generales de las enzimas

Las enzimas son catalizadores específicos: cada

enzima cataliza un solo tipo de reacción y casi siempre
actúa sobre
– un único sustrato o
– un grupo muy reducido de ellos.

• Modelo Llave-cerradura
Especificidad enzimática
• Modelo por ajuste inducido

Sustrato: sustancia sobre la que actúa la enzima

Autor: M en C Erika A. Villeda Gutiérrez

 ESPECIFICIDAD ENZIMÁTICA
Dos modelos sobre la forma en que el sustrato se une al centro
activo del enzima de forma específica:
 el modelo llave-cerradura

 el modelo del ajuste inducido

Autor: M en C Erika A. Villeda Gutiérrez

 MODELO LLAVE-CERRADURA
 La estructura del sustrato y la del centro activo son
complementarias

 Este modelo es válido en muchos casos, pero no es

siempre correcto

Autor: M en C Erika A. Villeda Gutiérrez

 MODELO DEL AJUSTE INDUCIDO
 el centro activo adopta la conformació n idó nea só lo en
presencia del sustrato.

 La unió n del sustrato al centro activo de la enzima

desencadena un cambio conformacional que da lugar a
la formació n del producto.

Autor: M en C Erika A. Villeda Gutiérrez

Clasificación y estructura de la enzimas

Con actividad catalítica

Mg, Ca, Fe
Una enzima conjugada es una

Holoenzima
(Se forma por una apoenzima y un
cofactor)

Autor: M en C Erika A. Villeda Gutiérrez

 Actividad de las enzimas
En algunas ocasiones, las enzimas requieren de otras estructuras
complementarias para poder ejercer su actividad catalitica.
Estas estructuras complementarias, son denominadas COFACTORES

COFACTOR

(INACTIVA) (ACTIVA)
Autor: M en C Erika A. Villeda Gutiérrez
 Representación de la REACCIÓN ENZIMATICA

[E] + [S] [E S] [P] + [E]

Enzima Sustrato Complejo Producto Enzima

Enzima-sustrato

Autor: M en C Erika A. Villeda Gutiérrez

 Reacción catalizada por una enzima:
Centro activo región concreta de la enzima donde el sustrato se une:

Enzima y su Unión al centro Formación de

sustrato activo productos

E+S  ES  E + P

Autor: M en C Erika A. Villeda Gutiérrez

 El centro activo comprende:

 un sitio de unión formado por los aminoácidos que

están en contacto directo con el sustrato y

 un sitio catalítico, formado por los aminoácidos

directamente implicados en el mecanismo de la reacción

Autor: M en C Erika A. Villeda Gutiérrez

 El sustrato se une a la enzima luego se inicia la
catálisis

Sitio de unión: es el que le da la especificidad a la enzima

Sitio
catalítico

Autor: M en C Erika A. Villeda Gutiérrez

 MECANISMO DE ACCIÓN DE LAS ENZIMAS

La acción catalizadora
consiste en disminuir la
Energía de activación
 Por ejemplo:

la descomposición del agua oxigenada

(H2O2) puede ocurrir

 sin catalizador Ea= 18 Kcal/mol

Go
 con un catalizador inorgánico (Pt)
Ea= 12 Kcal/mol

 con una enzima específica

(catalasa)
Ea= 6 Kcal/mol Así, se puede calcular que el platino acelera la
reacción 20.000 veces, mientras que la catalasa la
Autor: M en C Erika A. Villeda Gutiérrez acelera 370.000 veces.
 Nomenclatura
Hay varias formas de nombrar una
enzima:
 nombres particulares
 nombre sistemá tico
 có digo de la comisió n de enzimas (EC =
Enzyme Comission)

Autor: M en C Erika A. Villeda Gutiérrez

 Nomenclatura sistemática
Consta actualmente de 3 partes:
 el sustrato preferente
 el tipo de reacción catalizada
 terminación "asa"

Por ejemplo: la glucoquinasa

Glu + ATP  Glu-6P + ADP

ATP: glucosa fosfo transferasa

Autor: M en C Erika A. Villeda Gutiérrez
 Comisión de Enzimas
Nomenclatura: __.__.__.__.
El nombre es identificado por un código numérico:

 encabezado por las letras EC (enzyme commission)

 seguidas de cuatro números separados por puntos.
– el primer número indica a cual de las seis clases
pertenece la enzima,
– el segundo se refiere a distintas subclases dentro de
cada grupo,
– el tercero y el cuarto se refieren a los grupos químicos
específicos que intervienen en la reacción y el nº de orden
en la lista.
Autor: M en C Erika A. Villeda Gutiérrez
Clasificación de enzimas: EJEMPLO

CK o CPK = EC 2.7.3.2: Creatina kinasa

 Clases
 Subclases
 Subsubclases
 Orden

Autor: M en C Erika A. Villeda Gutiérrez

 Clasificación y
Nomenclatura:
Comisión de Enzimas

Clases
1. Óxido-reductasas
2. Transferasas
3. Hidrolasas
4. Liasas
5. Isomerasas
6. Ligasas

Autor: M en C Erika A. Villeda Gutiérrez

Bibliografía

Para la elaboración de esta presentación se empleo

información de:

• Leningher. Bioquímica general. Mc Graw Hill. 7ª

edición

M en C Erika A. Villeda Gutiérrez