Bioquímica

FERNÍN HUMBERTO ARÉVLO ORTIZ

UNALM – LIMA - PERÚ

BIOQUÍMICA
Afinidad del sustrato por la enzima e Inhibición enzimática

Se observa que hay mayor afinidad

cuando Km es menor (Km1), porque
requiere menor [S] para alcanzar ½
de Vmax.

Por el contrario, una menor

afinidad resulta en un Km mayor
(Km2), porque requiere mayor [S]
para alcanzar ½ de Vmax.

C= Km1
D=Km2 La curva A representa la actividad
de una enzima normal; en tanto
que la curva B representa la
actividad de la misma enzima; pero
con un inhibidor
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Inhibición enzimática
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Inhibición competitiva
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Inhibición competitiva
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Inhibición no competitiva
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Inhibición no competitiva

a=Vmax de 1, la enzima normal.

b=1/2 Vmax de 1, la enzima normal.

c=Vmax de 2, la enzima con inhibidor.

d=1/2 Vmax de 2, la enzima con inhibidor.

e=es el mismo Km para 1 para 2.

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Inhibición no competitiva
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Inhibición acompetitiva

Se une al complejo ES y
lo estabiliza, impidiendo
la formación de
productos.
Normalmente es un tipo
de inhibición
irreversible.
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Inhibición acompetitiva
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Inhibición acompetitiva
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Cinética enzimática

Cuando las
concentraciones de
sustrato son altas sigue
una cinética de orden 0

Cuando las
concentraciones de
sustrato son bajas sigue
una cinética de orden 1
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Inhibición enzimática linearizada resumen
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Inhibición enzimática
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REGULACIÓN ENZIMÁTICA
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REGULACIÓN ENZIMÁTICA
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La tripsina y la quimotripsina
son enzimas con capacidad para
digerir proteínas en el intestino
delgado.
En el intestino delgado, el
tripsinógeno se activa a tripsina
que a su vez activa el
quimotripsinógeno a
quimotripsina.

La tripsina actúa sobre los

aminoácidos básicos,
mientras que la
Quimiotripsinógeno Quimiotripsina quimotripsina actúa sobre
los aminoácidos
aromáticos.
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ENZIMAS ALOSTÉRICAS
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ENZIMAS ALOSTÉRICAS
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ENZIMAS ALOSTÉRICAS
BIOQUÍMICA
ENZIMAS ALOSTÉRICAS
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COOPERACIÓN ALOSTÉRICA
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COOPERACIÓN ALOSTÉRICA
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INHIBICIÓN ALOSTÉRICA