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Hemoglobina y Mioglobina
Hemoglobina y Mioglobina
MIOGLOBINA
PROTEINAS GLOBULARES
HEMOGLOBINA Y MIOGLOBINA
Hemoproteinas
Grupo especializado
de proteínas que
contienen el grupo
prostético hemo.
Funciones fisiológicas
diferentes.
GRUPO HEMO (HEM)
Consta de un anillo de
porfirina formado por 4 anillos
pirrol unidos mediante puentes
de metileno alfa con hierro en
estado ferroso en el centro.
El quinto enlace de
coordinación es para el
átomo de nitrógeno de un
residuo de histidina.
El O2 almacenado se libera
durante la falta de O2, útil en
mitocondrias ( síntesis aeróbicas
de ATP
Los sistemas de
enzimas fosforilasas
son menos activos en
los glóbulos rojos que
contienen HbF.
HEMOGLOBINA
TRANSICION ALOSTERICA
Hemoglobina unida al O2,
HbO2 ( oxihemoglobina):
estado relajado (R)
Hemoglobina libre de O2 ;
desoxigenada, Hb
(hemoglobina reducida):
estado tenso (T)
La hemoglobina se alterna
entre estas dos
conformaciones estables.
En estado relajado, los
puentes salinos y
determinados enlaces de
hidrogeno se rompen al
deslizarse los dimeros uno
sobre otro y girar 15°.
HEMOGLOBINA Y MIOGLOBINA
CURVAS DE DISOCIACION
La curva de equilibrio
mide la afinidad por el O2
Forma sigmoidea para la
hemoglobina
La unión del primer O2 a
la hemoglobina potencia
la unión de otro O2 a la
misma molécula (unión
cooperativa)
La curva de disociación
de la mioglobina es
hiperbólica
( almacenamiento de O2)
HEMOGLOBINA
FACTORES QUE POTENCIAN LA DISOCIACION
DEL O2 DE LA HEMOGLOBINA
Estabilización de la
conformación
desoxihemoglobina:
Disminucion del pH
Aumento del CO2:
formando carbamatos o
grupos: -NHCOO-
Aumento del 2,3
bifosfoglicerato (BPG)
deriva del glicerato-1,3
bifosfato y se estimula
por la hipoxia tisular
HEMOGLOBINA
EFECTO BOHR
En los tejidos la
desoxihemoglobina
enlaza un protón por
cada 2 moléculas de O2
liberados
CO2+Hb-NH3+ = 2H+Hb-NH-COO-
2. Bicarbonato:
2. Hemoglobina M
• La histidina es sustituida por la tirosina
• El equilibrio R- T favorece el estado T
• Esta reducida la afinidad por el oxigeno
3. Hemoglobina S
• El aminoácido no polar valina ha sustituido residuo superficial polar Glu6 de la subunidad
beta formando un parche adhesivo
• A PaO2 bajas , la desoxiHBS puede polimerizarse en fibras insolubles largas
• Forma de hoz característico del eritrocito
• Vulnerable a la lisis en el bazo
4. Talasemias
• Resultan de la ausencia parcial o total de una o mas cadenas alfa o beta
• Mas de 750 mutaciones distintas
• Comunes ; talasemias alfa , talasemias beta ,