Cuestionario

 Que son los aminoácidos y como están formados

 Grafica la estructura general de un aminoácido
 Clasifica los aminoácidos según los siguientes criterios:
 a. La característica de la cadena lateral
 b. su obtención o biodisponibilidad
 grafica la estructura de los 20 aminoácidos que forman
proteínas
 Investiga sobre las propiedades de los aminoácidos
 Que es el punto isoelectrico
 Cuales son las propiedades generales de los
aminoácidos
 A que forma enantiomerica pertenecen los aminoácidos
que forman proteínas
 Continuación
 Cual es y como se forma el enlace que une a los
aminoácidos?
 Investiga sobre los aminoácidos no proteicos y su
función
 Cuales son los aminoácidos derivados que pueden
formar parte de las proteínas, y de que proteína forman
parte.
 Que es un péptido?
 Investiga como se nombran
 Investiga sobre los péptidos de importancia biológica y
su función
 aminoácidos
Son los precursores de las
proteínas.

Están formados químicamente

por CHON.
FUNCIONES DE LOS AMINOÁCIDOS

 PRECURSORES DE LAS PROTEÍNAS.

 PRECURSORES DE LÍPIDOS Y

GLUCOSA.
 PRECURSORES DE COMPUESTOS
NITROGENADOS
ESPECIALIZADOS.
 FUENTE DE ENERGÍA.

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•Además de componentes de las proteínas los
aa o sus derivados poseen diversas funciones
en el metabolismo:
-Varios aa o sus derivados actúan como
mensajeros químicos. Ej. ácido gamma amino
butírico, serotonina y melatonina son
neurotransmisores.
-Los aminoácidos son precursores de diversas
moléculas biológicas que contienen N, Ej. Bases
nitrogenadas, Hemo y la clorofila.
-Varios aminoácidos actúan como intermediarios
metabólicos. Ej. Arginina, citrulina y ornitina en
el ciclo de la urea
 Aminoácidos
Los aminoácidos están formados por
un carbono unido a un grupo
carboxilo, un grupo amino, un
hidrógeno y una cadena R de
composición variable, que determina
las propiedades de los diferentes
aminoácidos;
existen cientos de cadenas R por lo
que se conocen cientos de
aminoácidos diferentes.
En los aminoácidos naturales, el
grupo amino y el grupo carboxilo se
unen al mismo carbono que recibe el
nombre de alfa asimétrico.
Todos los aminoácidos que
forman las proteínas son
L-Alfa Aminoácidos
Como dichos grupos funcionales
poseen H en sus estructuras
químicas, son grupos
susceptibles a los cambios de
pH, por eso, en el pH de la célula,
prácticamente ningún aminoácido
se encuentra de esa forma, sino
que se encuentra ionizado.
Ionización de un
aminoácido
Los aminoácidos a pH bajo (ácido) se
encuentran mayoritariamente en su forma
catiónica (con carga positiva), y a pH alto
(básico) se encuentran en su forma aniónica
(con carga negativa).

Sin embargo, existe un pH especifico para cada

aminoácido, donde la carga positiva y la carga
negativa se encuentran en equilibrio, y el
conjunto de la molécula es eléctricamente
neutro. En éste estado se dice que el
aminoácido se encuentra en su forma de
zwitterion.
 Clasificación

 Según las propiedades de su cadena

 Según su Obtención o Disponibilidad

CLASIFICACIÓN AMINOÁCIDOS SEGÚN SUS
CARACTERÍSTICAS ESTRUCTURALES
ALIFÁTICOS GLICINA GLI
VALINA VAL
ALANINA ALA
LEUCINA LEU
ISOLEUCINA ILE
CON ALCOHOL SERINA SER
TREONINA TRE
AROMÁTICOS FENILALANINA FEN
TIROSINA TIR
TRIPTOFANO TRI

CON AZUFRE CISTEINA CIS

METIONINA MET
CÍCLICOS/ IMINOÁCIDOS PROLINA PRO
BÁSICOS LISINA LIS
ARGININA ARG
HISTIDINA HIS
ÁCIDOS ASPARTATO ASP
GLUTAMATO GLU
AMIDAS ASPARAGINA ASN
GLUTAMINA GLN 14
CLASIFICACIÓN SEGÚN LA POLARIDAD DE SUS CADENAS
LATERALES O GRUPOS “R”

NEUTROS NO POLARES (apolares hidrófobos)

ALANINA – VALINA - PROLINA – FENILALANINA
TRIPTÓFANO – METIONINA - LEUCINA – GLICINA-
ISOLEUCINA

NEUTROS POLARES (polares hidrófilos)

ASPARAGINA –
Cisteina - GLUTAMINA –
SERINA – TREONINA -
TIROSINA
Con carga positiva o básicos LISINA – ARGINÍNA -
HISTIDINA
Con carga negativa o ácidos ASPARTATO - GLUTAMATO
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Según su biodisponibilidad
Esenciales: Son los que no pueden ser sintetizados por
el organismo como son Valina, leucina, isoleucina, lisina,
metionina, treonina, fenilalanina, triptofano

Semiesenciales: Solo se requieren en la dieta en

periodos de rápido crecimiento celular o convalecencia.
Histidina y arginina

No esenciales: estos pueden ser sintetizados a partir de

intermediarios metabólicos del ciclo de Krebs y otras vías
metabólicas
Aminoácidos codificados por el
Genoma
 Los aminoácidos que están codificados en el genoma
de la mayoría de los seres vivos son 20: Alanina,
glicina; valina, leucina, isoleucina, fenilalanina,
tirosina; triptófano, aspartato, glutamato,
asparagina, glutamina, prolina, metionina, cisteína,
serina, treonina, lisina, histidina, arginina.

 Sin embargo, hay algunas pocas excepciones.

 En algunos es vivos el código genético tiene

pequeñas modificaciones y puede codificar otros
aminoácidos. Por ejemplo: selenocisteína y pirrolisina
Aminoácidos No proteicos y Derivados

 Hay aminoácidos que no se consideran

proteicos, otros son derivados de otros
aminoácidos, es decir, se incorporan a la
proteína como uno de los aminoácidos
proteicos y, después de haber sido
formada la proteína, se modifican
químicamente; por ejemplo, la
hidroxiprolina.
AAS NO PROTEICOS

20
AAS DERIVADOS

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Propiedades de los aminoácidos

*Propiedades Acido-Básicas

*Propiedades Ópticas

*Propiedades Químicas
 Ácidos-Básicas
 Comportamiento de cualquier aminoácido
cuando se ioniza. Cualquier aminoácido
puede comportarse como ácido y como
base, se denominan sustancias anfóteras.
 Cuando una molécula presenta carga neta
cero está en su punto isoeléctrico. Si un
aminoácido tiene un punto isoeléctrico de
6,1 a este valor de pH su carga neta será
cero
 Los aminoácidos y las proteínas se
comportan como sustancias tampón.
 Ópticas
 Todos los aminoácidos excepto la glicina, tienen el
carbono alfa asimétrico lo que les confiere actividad
óptica.
 Cada aminoácido puede presentar configuración D o
L dependiendo de la posición del grupo amino en el
plano de la luz polarizada.
 Según el isómero, desviará el rayo de luz polarizada
hacia la izquierda (levógiro) o hacia la derecha
(dextrógiro) el mismo número de grados que su
esteroisómero. El hecho de que sea dextrógiro no
quiere decir que tenga configuración D. La
configuración D o L depende de la posición del grupo
amino (L si está a la izquierda según la
representación de Fisher)
Como los aminoácidos tienen un
carbono asimétrico o quiral (carbono
alfa), pueden existir en la forma
enantiomerica L y D, pero la forma
que existe en las proteínas solo es la
forma L, aunque existen aminoácidos
con isomería D que tienen funciones
especializadas, pero no forman parte
de las proteínas
 Químicas

 Las que afectan al grupo carboxilo

(descarboxilación).

 Las que afectan al grupo amino

(desaminación).

 Las que afectan al grupo R.

 Punto Isoeléctrico

El punto isoeléctrico es el pH al que una

sustancia anfótera tiene carga neta cero.
 A este valor de pH la solubilidad de la
sustancia es casi nula. Para calcularlo se
deben utilizar los pKa.
 Enlace Peptídico
 El enlace peptídico es un enlace covalente
entre el grupo amino (–NH2) de un aminoácido
y el grupo carboxilo (–COOH) de otro
aminoácido.
 Los péptidos y las proteínas están formados por
la unión de aminoácidos mediante enlaces
peptídicos.
 El enlace peptídico implica la pérdida de una
molécula de agua y la formación de un enlace
covalente CO-NH.
 Es, en realidad, un enlace amida sustituido
 Péptido

 Unión de aminoácidos por enlaces

peptídicos.
 A la unión de dos aminoácidos se le
denomina dipéptido
 Si son pocos residuos
(menos de 10), oligopeptidos
 Si son cadenas largas, polipéptidos
Por convenio el grupo amino libre se denomina residuo
N-terminal y se escribe a la izquierda. El grupo carboxilo
libre es el residuo C-terminal aparece a la derecha.
Estos se nombran utilizando la secuencia de
aminoácidos empezando por el residuo N-terminal.
Ej.
Muchos venenos secretados por hongos
macromicetos como la -amanitina y muchos
antibióticos, son también pequeños péptidos.
La insulina es una hormona pancreática que contiene
dos cadenas de aminoácidos, una de 30 y la otra de
21 residuos; el glucagon, otra hormona pancreática
posee 29 residuos y lleva a cabo la acción contraria a
la insulina.
La corticotropina es una hormona de 39 residuos, se
secreta en la parte anterior de la glándula pituitaria y
estimula la corteza adrenal.
Otros péptidos como el glutation (gamma
glutamil-L-cistenilglicina) protege a la
célula de los daños oxidativos generados
por los radicales libres