¿Cuáles son las proteínas presentes en la leche?

La leche contiene cientos de tipos de proteínas, la mayoría de ellas en muy pequeñas cantidades. Estas pueden ser clasificadas de varias formas, de acuerdo a sus propiedades físicas o químicas así como también a sus funciones biológicas. La antigua metodología de agrupar a las proteínas de la leche en caseína, albúminas y globulinas ha desarrollado para dar lugar a un sistema de clasificación mucho más adecuado. La siguiente tabla muestra una lista abreviada de las proteínas de la leche de acuerdo a un sistema moderno (los grupos de proteínas menores han sido excluídos para mayor simplicidad). La proteína del suero es un término frecuentemente usado como sinónimo de las proteínas serológicas de la leche, pero éste debe ser reservado para las proteínas en el suero obtenidas durante el proceso de elaboración de los quesos. Además de las proteínas serológicas de la leche, las proteínas del suero también contienen fragmentos de moléculas de caseína. Adicionalmente, algunas de las proteínas serológicas se hallan presentes en más bajas concentraciones que en la leche original. Esto debido a la desnaturalización por calor durante la pasteurización de la leche previa a la elaboración del queso. Los tres grupos principales de las proteínas en la leche son distinguidos por sus amplias diferencias en cuanto a comportamiento y forma de existencia se refiere. Las caseínas son fácilmente precipitadas de la leche en una variedad de formas, mientras que las proteínas del suero usualmente permanecen en solución. De otro lado, las proteínas que conforman la membrana de los glóbulos grasos se adhieren, tal como su nombre lo indica, a la superficie de los glóbulos grasos, y solamente son liberadas por acción mecánica, como por ejemplo, durante el batido de la crema para producir la mantequilla. Concentración de las proteínas en la leche de vaca

Conc. en % del total de la leche
Caseína

g/kg proteína

p/p

Alfa-s1-caseína
Alfa-s2-caseína

10.0 2.6 10.1 3.3 26.0

30.6 8.0 30.8 10.1 79.5

Beta-caseína Gamma-caseína Caseína total
Proteínas del suero

Beta-lactoalbúmina

1.2

3.7

4 Proteína total 32. con la excepción de algunas focas. La α -lactalbúmina es una proteína formada por una sola cadena polipeptídica. La α -lactalbúmina se sintetiza como respuesta a los procesos hormonales que inducen la lactación Una vez sintetizada. siendo la estructura reguladora de una galactosil transferasa mamaria.1 2.2 0. La α -lactalbúmina es la segunda proteína en concentración en el lactosuero de vaca (entre 1 y 1.4 19. En la europeas solamente existe la variante B. en las vesículas secretoras producidas a partir de las membranas del aparato de Golgi.3 9. con una zona de hélice α y otra de hojas plegadas β . de 123 aminoácidos. La α -lactalbúmina tiene un ión calcio unido. con distribución desigual según las razas. muy compacta. Su misión biológica es la síntesis de la lactosa. donde se une a la galactosil transferasa Su acción se produce al aumentar la afinidad de la galactosiltransferasa por la glucosa. con glutamina en esa misma posición. Su estructura terciaria.2 2. este enzima transfiere la galactosa a los glicanos de las glicoproteínas. está mantenida por cuatro puentes disulfuro. En ausencia de α -lactalbúmina. junto con la lactosa. con arginina en la posición 10.4 0.5 mg /ml). que es imprescindible en el mantenimiento de su estructura y de su actividad como reguladora de la .Beta-lactoglobulina Albúminas del suero de leche Inmunoglobulinas Misceláneos Proteínas totales del suero 3. En la vaca existen dos variantes genéticas.8.200.8 1. la α -lactalbúmina es transportada al aparato de Golgi. globular. La α lactalbúmina se secreta en la leche.7 α -lactalbúmina La α -lactalbúmina es una proteína que se encuentra en la leche de casi todas las especies.3 1. En las indias existe también la variante A.7 0. Es una proteína ácida con un punto isoeléctrico de alrededor de 4.2 100 Proteínas de las membranas de los glóbulos grasos 0. con un peso molecular de unos 14. y la más abundante en el lactosuero humano.8 6.

la β -lactoglobulina está en forma de monómeros. respectivamente. la β -lactoglobulina de los rumiantes (no así la de otras especies) se presenta en forma de dímeros con los monómeros unidos de forma no covalente. También existe un grupo tiol libre. La eliminación del calcio produce la estructura llamada "molten globule". como el calentamiento. especialmente con la κ -caseina. con la proteína en forma "apo". con un peso molecular de unos 18. Este tiol es muy importante en la asociación de la β -lactoglobulina con otras moléculas. y un aspártico en la posición 64.400. Está formada por una sola cadena de 162 aminoácidos. la α -lactalbúmina es importante dada la abundancia de triptófano. un estado intermedio de desnaturalización que ha sido muy utilizado como modelo en la desnaturalización de proteínas. Esta asociación tiene una gran influencia en la coagulación de la .2. La zona más alergénica es la situada entre la valina de la posición 42 y el glutamico de la posición 49 β -lactoglobulina La β -lactoglobulina es la proteína más abundante en el lactosuero bovino. pero no se encuentra en la leche humana.5 y pH 5. Por encima de pH 7. como la yegua y la cerda.5. mientras que entre pH 5. Laα -lactalbúmina es una de las proteínas de la leche que pueden causar alergia a este alimento. el correspondiente a la cisteína que ocupa el lugar 121 en la secuencia. Está presente teambién en la leche de otras especies. que difieren en dos aminoácidos. siendo las más comunes lal llamadas A y B. Su secuencia se conoce desde 1976. es mucho menos resistente que la forma saturada con calcio a agentes desnaturalizantes. Desde el punto de vista nutricional. Al pH de la leche.5 se encuentra en forma de octámeros.5 y por debajo de pH 3. representando alrededor de la mitad de las proteínas del lactosuero. minetras que la variante B tiene. alanina y glicina. 4 residuos por molécula.galactosiltransferasa. Estos dímeros se forman entre pH 7. Este estado. lo que representa un 6% en peso.2 y pH 3. en el que alcanza concentraciones de 2 a 4 mg/ml. La variante A tiene una valina en la posición 118. Existen varias variantes genéticas. La estructura terciaria de los monómeros de la β -lactoglobulina está mantenida por dos puentes disulfuro. el punto isoeléctrico de laβ -lactoglobulina.

se trata de una proteína transportadora de ácidos grasos. y dan lugar a reacciones de intercambio de sulfidrilos. como en los rumiantes. La estructura básica. que ejerce su función en el tubo digestivo del lactante. además de estar probablemente relacionada con su función biológica. aproximadamente el 80% de la inmunoglobulinas presentes . Cada cadena ligera está unida a una cadena pesada por un puente disulfuro. Las cadenas pesadas están glicosiladas. al menos en el caso de los rumiantes. mientras que las dos cadenas pesadas se unen entre sí mediante dos puentes disulfuro. las inmunoglobulinas. Inmunoglobulinas Las inmunoglobulinas son proteínas que forman parte del sistema de defensa contra microrganismos. La función de la β -lactoglobulina no se ha establecido todavía con seguridad. En todos los casos. actúan como sistema de defensa en el tubo digestivo del lactante En la leche de vaca.leche inducida por la quimosina. especialmente en ausencia de ligandos asociados. con forma de Y está constituida por dos cadenas ligeras y dos cadenas pesadas. especialmente el retinol y los ácidos grasos. Los puentes disulfuro son también bastante reactivos. especialmente en ausencia de ligandos asociados. La β lactoglobulina se desnaturaliza con relativa facilidad por el calor. facilidad por el calor. hace que tenga buenas propiededes emulsionantes. La actividad de defensa de las inmunoglobulinas del calostro y la lechese puede ejercer de dos formas: En las especies en las que la placenta no permite el paso de inmunoglobulinas. La β -lactoglobulina es la mas hidrofóbica de las del proteínas comunes del lactosuero. las inmunoglobulinas del calostro (del tipo IgG) transmiten la inmunidad pasiva desde la madre. especialmente las igA. La β -lactoglobulina es capaz de interaccionar con distintas moléculas hidrofóbicas. aunque probablemente. Esta propiedad.

domina la hélice alfa. y tiene lugar en presencia de un ión carbonato o bicarbonato por cada ion férrico. En el lactosuero se encuentra en una concentración de alrededor de 0. pero en la leche humana se mantiene también una concentración significativamente elevada a lo largo de toda la lactación En la figura puede verse la estructura general de la lactoferrina. La unión del hierro es reversible. unidos por una hélice de tres vueltas.4 mg/ml. y procede de ella. la concentración es mayor en el calostro y en el periodo de secado. Es una glicoproteína que está formada por dos lóbulos. emparentada estructuralmente con la transferrina de la sangre y con la ovotransferrina del huevo. por lo que es probable que proceden de una porteína antecesora de la mitad de tamaño. con los dos lóbulos. Los dos lóbulos tienen un 37% de homología de secuencia. Lactoferrina La lactoferrina es una proteína fijadora de hierro. El hierro se une directamente a los grupos laterales de dos tirosinas. mientras que el ión carbonato (o bicarbonato) también unido al hierro interacciona con la cadena lateral de una arginina . con una cadena formada por 528 aminoácidos. M -1. La concentración de estas proteínas en la leche es de entre 0. La lactoferrina es abundante en la leche humana. Los puntos de unión del hierro están localizados en posiciones equivalentes en ambos lóbulos. una histidina y un aspártico. Tiene carácter básico. y la estructura detallada del punto de unión del hierro en el lóbulo Nterminal. Albúmina La albúmina de la leche es la misma que se encuentra en la sangre. encontrándose también en concentraciones significativas en la leche de los rumiantes y en la de yegua. con un punto isoeléctrico próximo a 9. siendo la constante de afinida por el ión férrico del orden de 10 20. La afinidad de la lactoferrina por el hierro es muy grande. En todos los casos. Es una proteína relativamente grande. aunque es muchísimo más elevada en el calostro. Como estructura secundaria.4 y 1 mg/ml.en la leche son IgG.

la carne de vacuno bien preparada no sólo mejora el sabor. Cuando una proteína tiene todos los aminoácidos esenciales en cantidad suficiente. Las proteínas están formadas por aminoácidos. La importancia viene dada no sólo por la cantidad de proteínas que contienen. y en la proporción adecuada. y algunos de ellos únicamente podemos obtenerlos a través de la comida. como ingrediente de alimentos infantiles. también favorece el aprovechamiento proteico y del hierro.4 gramos de proteína. el selenio y el fósforo. 31.1 de lípidos. el yodo. Por este motivo. Aunque el cocinado de la carne suele destruir parte de las vitaminas. Las carnes son una de las fuentes más importantes de proteínas que podemos encontrar dentro de los diferentes tipos de alimentos. La carne contiene vitaminas y minerales de vital importancia para el crecimiento y el desarrollo. la carne. sino también por la alta calidad de éstas. También se ha propuesto su utilización como agente antimicrobiano en la protección de la carne y de productos cárnicos. el pescado y los huevos. Para hacernos una idea. y minerales como el zinc. 4. Y éstas son precisamente las que encontramos en los alimentos de origen animal como la leche. que son imprescindibles para la vida. se las considera uno de los pilares fundamentales de la nutrición en muchos de los países desarrollados. obtenemos 215 calorías. especialmente las vitaminas B. especialmente en Japón. . También podría La lactoferrina obtenida del lactosuero bovino se utiliza en algunos países. haciendo éste indisponible para las bacterias y para la formación de radicales libres en las reacciones de oxidación. por cada 100 gramos de carne de ternera rebozada y frita. ya que una de sus misiones es la protección del recién nacido mediante el secuestro del hierro. sobre todo la B12.La lactoferrina de la leche está muy poco saturada con hierro. se denominan proteínas “completas” o “de buena calidad”. así como para el correcto funcionamiento del organismo.4 gramos de glúcidos y 8.

desde el punto de vista legal el concepto de carne incluye todas las partes de los animales de sangre caliente que el hombre emplea para su alimentación. ordenadas longitudinalmente. la del cerdo y la de la vaca. Es fundamental para acabar con la anemia y en la generación de la hemoglobina.000 años a. La superficie externa de la fibra muscular recibe el nombre de sarcolema. y rodeando a éstas. Con el paso de los años se ha añadido la facilidad que supone la domesticación de algunos animales . Por otra parte.La vitamina B12 sólo se obtiene de los alimentos de origen animal y el vacuno es una buena fuente de ella. elemento primordial como fuente energética y protectora de la piel. Capas más finas de este mismo tejido separan grupos de fibras para formar haces y cada una de las fibras se encuentran a su vez separada de las demás de un mismo haz por otra envoltura más fina.C.. el sarcoplasma y el resto de los elementos celulares (núcleo. y posteriormente. La carne tanto de animales domésticos como de salvajes ha tenido desde tiempos remotos una gran trascendencia en la alimentación de los humanos. retículo sarcoplasmático). pobres en miofibrillas. ricas en miofibrillas. se utiliza también como alimento otras partes acompañantes. Así por ejemplo. de contracción intensa y rápida y agotamiento rápido. como la grasa. además de la musculatura esquelética. la carne de vacuno joven tiene mayor cantidad de vitamina B2. En los animales de sangre caliente. que se conoce como carne en sentido habitual. y las rojas.C. mitocondrias. pobres en sarcoplasma. unos 5. mientras que en el lenguaje corriente carne es únicamente el tejido muscular esquelético acompañado de mayor o menor cantidad de grasa. el sistema nervioso y los ojos. ricas en . Según la relación miofibrillar / sarcoplasma se diferencian dos tipos de fibras: las blancas. Estructura del tejido muscular Un músculo esquelético está formado por células largas y estrechas o fibras. las vísceras o la sangre. como la oveja que se inició 7. Las diversas definiciones de carne difieren de su dependencia en cuanto a su uso. El interior de la fibra contiene las miofibrillas que conforman el aparato contráctil.000 a. ordenadas de forma paralela y rodeadas de una gruesa envoltura de tejido conjuntivo.

Miosina La miosina contribuye con un 50-60%. 1. importantes para la contracción.1. c) insolubles o proteínas del tejido conjuntivo y de los orgánulos. extraíbles en su mayor parle con disoluciones salinas concentradas y son : miosina. contiene como promedio 76% de agua.500 nm..2%). pequeñas cantidades de carbohidratos (0. Proteínas del aparato contráctil Se conocen unas 20 proteínas miofibrilares diferentes. una vez liberada de la grasa que normalmente la acompaña. que contribuyen a la estabilización del sarcómero. extraibles con agua o disoluciones salinas diluidas y son : mioglobina. y “heavy”). al total de proteínas del aparato contráctil. alrededor del cual se ordenan las cabezas en forma . etc. y distintas proteínas del citoesqueleto.000 aproximadamente. Composición y función del tejido muscular La musculatura.sarcoplasma. Este tipo de células se presenta en los músculos de contracción involuntaria. troponina. con pesos moleculares de 150. Presenta un peso molecular de 500. de modo que no presentan estriación transversal. La enzima tripsina rompe la molécula de miosina en dos porciones. Las moléculas de miosina se ordenan en filamentos gruesos (1.000 y 340. Contiene. como componente fundamental de los filamentos gruesos. La célula de la musculatura lisa es especial porque posee un núcleo en posición central y miofibrillas ópticamente homogéneas. d . bazo.5% de grasa y 1% de minerales.05-0. ver anexo 1 Proteínas Las proteínas del músculo se dividen en tres grupos: a) del aparato contráctil o proteínas miofibrilares. b) solubles o proteínas sarcoplasmáticas. tropomiosina. Las más abundantes son miosina y actina. El resto son las proteínas tropomiosina y troponina. tales como los de intestino.000. nódulos linfáticos y epidermis.5% de sustancias nitrogenadas. 21. enzimas. y está compuesta por dos cadenas peptídicas.12 nm). Por contacto entre las colas peptídicas se forma el filamento principal. actina. además. que suponen el 65-70% del total. de contraccción lenta y sostenida y agotamiento lento. conocidas como meromiosinas L y H (“slight”. mucosas.

En presencia de sales o de ATP y Mg2+ el monómero sufre polimerización a actina F (actina fibrilar). como componente fundamental de los filamentos delgados. miosina y actina. d. d = 2 nm) que parten de la línea Z y que discurren entre los filamentos gruesos de sarcómeros vecinos. une iones Ca2+ de modo reversible mediante cambios conformacionales. con 179 restos aminoacidicos. El componente más importante es la conectina. con un peso molecular de 70.. una proteína insoluble (Mr = 700. La actina F se encuentra en los filamentos delgados (1. Otra proteína del esqueleto celular es la miomesina.000 aproximadamente y la propiedad de ligar ATP. capaz de formar filamentos finos (filamentos g. Como quiera que la miomesina se une fuertemente a la miosina. con 158 restos aminoacídicos . La troponina I .8 nm) formando una doble cadena enrollada helicoidalmente. Actina La actina constituye por sí sola. Otras proteínas miofibrilares Además de los componentes principales del sarcómero. El monómero actina G (actina globular) posee un peso molecular de 46. probablemente intervenga . Tropomiosina y troponina La tropomiosina es una molécula estirada (45 x 2 nm). La troponina C.1. que está estabilizada por la presencia de dos fibrillas de tropomiosina .000 aproximadamente.espiral. I y C. La troponina se asienta sobre los filamentos de actina y regula el contacto entre los filamentos de miosina y actina . Estos filamentos g contribuyen decisivamente a la firmeza de la carne.000.Se trata por tanto de un filamento de cuatro hebras. Es mucho más difícil extraerla del tejido muscular que la miosina. se conoce una serie de proteínas citoesqueléticas responsables de la estabilización de la estructura del sarcómero.000). se une a la actina e inhibe diversas actividades enzimáticas (ATPasa). formada por dos cadenas peptídicas enrolladas entre sí de forma helicoidal. La troponina T consta de una cadena peptídica con 259 restos aminoacídicos y se une a la tropomiosina.000-1. un 15-30% del total de proteínas contráctiles.000 nm. Está formada por tres componentes: T.

esencialmente enzimas y mioglobina. La alta viscosidad del sarcoplasma se debe a la gran concentración de proteínas disueltas. que alcanza hasta un 20% del total. Actomiosina Las soluciones de actina F y miosina forman in vitro con altas fuerzas iónicas el complejo denominado actomiosina.000) y sinemina (Mr = 23. La formación de dicho complejo está ligada a un incremento de la viscosidad y se verifica de acuerdo con una determinada relación molar : una molécula de miosina interacciona con dos de actina G. La mioglobina consta de una cadena peptídica de peso molecular 16.tarmbién en el empaquetamiento y coherencia de la molécula de miosina en los filamentos gruesos.desaminasa. que llega a ser del 20-30%. = 200.000). En las líneas Z se localizan entre otras las proteínas a-actinina (M. cuyas estructuras primaria y terciaria son bien conocidas y un componente que posee color. desmina (Mr = 55. La formación de fibrillas a partir de una solución de actomiosina es posible por “hilado”. sin embargo. Proteínas solubles Las proteínas solubles constituyen el 25-30% de la proteína total del tejido muscular. La desmina parece unir miofibrillas vecinas. Este contenido es. Se trata de unos 50 componentes. la extracción de los haces de fibras musculares con glicerol posibilita la separación de todos los componentes solubles del músculo y la eliminación de la semipermeabilidad de las membranas. Mioglobina El tejido muscular contiene como promedio un 1% de mioglobina de intenso color rojo. en agua corriente. Existe además toda una serie de enzimas relacionadas especialmente con el metabolismo del ATP como son la creatin-quinasa y la ADP. Destaca la proporción de gliceraldehído-3-fosfato-deshidrogenasa. Por otro lado.000).800. localizado en una oquedad hidrófoba unido . vimentina (Mr = 58.000). muy variable dependiendo del tipo de fibra muscular. las cuales se contraen como las miofibrillas musculares por adición de ATP. Enzimas El sarcoplasma contiene ante todo las enzimas necesarias para la glicólisis y el ciclo de las pentosas-fosfato.

y está formada por fosfolípidos. La mioglobina (Mb) posee un color rojo púrpura . El tejido conjuntivo contiene diversos tipos de células.que al igual que en la hemoglobina.Fe3+ va unida a un cambio de coloración. debido a su capacidad de unión reversible al oxígeno. como por ejemplo los citocromos. la función de actuar como reserva del mismo. en cuanto a otros pigmentos. mientras en las mitocondriales supone aproximadamente el 90%. de la cual la mayor parte se encuentra en las membranas. Mientras que en los animales vivos sólo un 10% del hierro corporal se encuentra unido a mioglobina. lípidos. Colágeno El colágeno constituye en los mamíferos entre el 20 y el 25% del . A él hay que sumar el componente de membranas y la porción insoluble del aparato contráctil. La hemoglobina por tanto contribuye sólo con una pequeña proporción al color de la carne. La proporción lipídica del tejido muscular es de un 3-4%. La transformación Fe2+ . triglicéridos y colesterol. el producto unido con el oxigeno oximioglobina (MbO2) es rojo brillante y el producto de oxidación. compuesta por material amorfo (carbohidratos. En cuanto a los componentes de membrana. se considera despreciable. de rojo a pardo. y. que probablemente es similar al sistema de reducción de la metahemoglobina en los eritrocitos. La carne fresca posee un sistema capaz de volver a reducir la MMb+ a Mb. proteínas) y fibras de colágeno incluidas en él. El color de la carne fresca viene determinado por la proporción relativa de mioglobina (Mb). oximioglobina (MbO2) y metamioglobina (MMb+). producida por esas mismas células. pero alta. se trata sobre todo de lipoproteínas. También es característico de este tejido la gran cantidad de sustancia intercelular.a His93. en las membranas celulares es del orden del 50%. Proteínas insolubles La mayor parte del material proteico insoluble tanto en agua como en disoluciones salinas es constituyente del tejido conjuntivo.La estabilidad de la MbO2 es muy dependiente de la temperatura. La proporción de fosfolípidos en la fracción lipídica es variable. metamioglobina (MMb+) pardo claro . en músculo de vacuno bien desangrado este mismo porcentaje se incrementa hasta valores del 90%. se trata de una Fe2+protoporfirina (hemo) .La mioglobina tiene.

se encuentran en mucha mayor proporción. Se trata de una proteína muy resistente. Son características la alta proporción de glicina y prolina y la presencia de 4-hidroxiprolina y 5-hidroxilisina. posee un peso molecular de 30.000 aproximadamente y una longitud de unos 280 nm con un grosor de 1. La colocación conjunta de las moléculas de tropocolágeno. La gelatina tiene cierta importancia como agente gelificante. Según el proceso de extracción se obtienen productos con diferentes pesos moleculares y. dependiendo de ello.4-1. entre las que se encuentran la alimentaria. lleva a la formación de las fibras de colágeno. de uso en varios tipos de industrias. La molécula resultante.gelatina se produce en la carne con el cocinado. La transición colágeno .5 nm. forman una triple hélice. Se obtiene tecnológicamente a partir de huesos y pieles por tratamiento con ácidos y/o álcalis y posterior extracción con agua. que pueden ser iguales o distintas y cada una de ella . Es hidrolizado enzimáticamente por una serie de colagenasas de diversa procedencia y grado de especificidad. El colágeno es capaz de embeber agua. mientras que aquellos con cadenas laterales apolares . lo cual explica el comportamiento contrario al colágeno en cuanto a la imbibición de agua por calentamiento. con estructura helicoidal. pero no es soluble. Todos los que forman parte de proteínas se encuentran en pequeñas cantidades ( .3%. El colágeno está formado por tres cadenas peptídicas. como glucosa y galactosa. Aminoácidos libres El músculo fresco de vacuno contiene aminoácidos libres en una concentración de 0.1 -0. cuyo aspecto estriado transversalmente resulta del especial modo de solapamiento de las cadenas. el tropocolágeno. incapaz de embeber agua y con propiedades similares al caucho. Los aminoácidos básicos son escasos. El colágeno contiene también carbohidratos. con diversas propiedades de gelificación. Elastina La elastina se presenta asociada con el colágeno en pequeñas cantidades en el tejido conjuntivo.contenido proteico total.

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