AMINOÁCIDOS: compuestos que contienen grupos funcionales amino y carboxilo (ácido).

Estos
compuestos tienen un carbono central que es el C2 o alfa y a este carbono está unido el grupo carboxilo y
el grupo amino.
Prácticamente todos los aa tienen diferentes grupos unidos a este carbono central. Un carbono que está
unido a 4 grupos distintos es un centro quiral o carbono asimétrico, esto le confiere a la molécula la actividad
óptica.
A pH 7 todos los aa poseen una configuración absoluta muy similar a la del L-gliceraldehido. En la alanina,
el grupo amino está a la izquierda del carbono asimétrico, por lo tanto, tiene una configuración L. Estos aa
son los constituyentes de las proteínas y aproximadamente unos 20 L-alfa-aa son los que aparecen en las
proteínas naturales (alimenticias o nutritivas).
Casi todos los aa tienen actividad óptica, salvo la glicina que es el aa que, en lugar de un metilo, tiene un H.
Al estar ese C unido a dos H no tiene actividad óptica. El resto de los aa tiene actividad óptica y esto es
porque este carbono está unido a 4 grupos distintos. Al tener actividad óptica, admite el isómero especular,
en el caso de L-alanina sería la D-alanina.
Todos los aa que aparecen en las proteínas son de la serie L, salvo casos muy concretos como los aa que
aparecen en los peptidoglicanos. Estas bacterias construyen su peptidoglicano usando aa de la serie D y
eso es un mecanismo adaptativo que las mismas presentan frente a la acción de algunos antibióticos
(algunos fundamentos de éstos están en impedir que las bacterias construyan su pared celular y entonces
como mecanismo adaptativo han empezado a reemplazar aa de la serie L que son las naturalmente
presentes por aa de la serie D y de esa manera tratan de sortear la acción de algunos antibióticos).
Numeración de los átomos de carbono de un aa (compuesto orgánico): El C1 no tiene numeración, es decir
no tiene una letra griega que lo distinga, el C2 es el alfa, el C3 es el beta, el C4 es el gamma, el C5 es el
delta y el C6 es el épsilon.
Los aa esenciales son aquellos que no podemos sintetizar por sí mismos, es decir el cuerpo humano no
puede generarlos por sí solos, entonces no nos queda otra opción que ingerirlos a través de la dieta. Cuando
un alimento contiene aa o la mayoría de sus aa son esenciales, se dice que son altamente nutritivos (carne,
huevos, lácteos, soja). No todos los aa esenciales en verdad lo son. La arginina y la histidina los podemos
sintetizar pero en cantidades muy pequeñas por eso debemos enriquecer su aporte a través de la dieta.
La alimentación tiene que contener algunos aa esenciales, por ejemplo los ramificados que son esenciales
para el desarrollo de la musculatura (valina, leucina, isoleucina) y otros aa que son muy complejos de
sintetizar como los aa ácidos (histidina, lisina y arginina) o los básicos “aromáticos” como el triptófano y
fenilalanina que si o si debemos ingerirlos con la alimentación.

Clasificación de los aa
Todos los aa tienen un grupo carboxilo, un grupo amino y una cadena de carbonos, esta cadena de carbonos
puede ser muy sencilla, tanto que sea inexistente como por ejemplo la glicina (el C alfa termina solo unido a
H) o bien puede terminar en un metilo como en la alanina y a partir de acá empezar a crecer una cadena de
carbonos como en la valina, en la leucina que ya tenemos un carbono más aparte de los 3, o bien en la
isoleucina donde también tenemos 4 carbonos como en la leucina, nada más que acomodados en diferentes
formas. Todos estos aa se denominan alifáticos y son no polares porque con grupos extras (en amarillo) o
grupo R tenemos una cadena no polar o hidrofóbica que va creciendo en complejidad. Todos los aa tienen
el grupo funcional (celeste), es decir un grupo carboxilo, un grupo amino y un H unido al C alfa.
También tenemos los aa polares, donde como grupo R ya tenemos un grupo polar como un oxidrilo en la
serina, una cadena de carbonos con un oxidrilo como en la treonina, un grupo polar unido a otro aromático
(hidroxifenilo) como en la tirosina.
Los aa aromáticos que solo presentan un grupo aromático como en la fenilalanina, un grupo indol como en
el triptófano. La tirosina también se puede incluir porque aparte del grupo polar también tiene el grupo fenil
y por eso la denominación de hidroxifenilo (es aromático y es polar). La histidina que tiene el grupo aromático
junto con 2 N.
Los aa azufrados o con S, como ser la metionina y la cisteína que tiene un grupo tiol, este aa también podría
ser incluido dentro de los aa polares porque es un aa muy similar a la serina, nada más que en vez de tener
un grupo oxidrilo tiene un grupo tiol.
Los aa ácidos son aquellos que además de tener el grupo carboxilo dentro del grupo funcional, también
tenemos un carboxilo extra. El ácido glutámico tiene 4 C y el último C pertenece a un grupo carboxilo. El
ácido aspártico tiene un C menos que el ácido glutámico pero también termina en un grupo carboxilo, ambos
aa pueden formar una amida y generar un derivado básico, por ejemplo el ácido aspártico genera la
asparagina y el ácido glutámico genera la glutamina.
Los aa básicos, a diferencia de los ácidos, en lugar de tener un carboxilo extra, tienen un grupo amino extra.
Tenemos por ejemplo la lisina que en el último C tiene un grupo amino, la arginina que tiene el grupo
guanidonio, que es esencial para el ciclo de la urea y por eso la arginina es un aa esencial. La histidina que
también es un grupo polar.
Los iminoácidos que en realidad contiene un solo que es la prolina, en donde el grupo
amino está comprometido en un ciclo de carbonos adentro del aa.
A pH del plasma, es decir pH entre 7.1 y 7.4, los grupo ácidos existen como iones
carboxilato, lo que es decir que el grupo ácido actúa como ácido cediendo un protón. A
los valores del mismo pH, los grupos amino están en una forma protónica, es decir el
protón viene hacia el grupo amino y entonces el grupo carboxilo se queda con una carga
negativa mientras que el grupo amino se queda con una carga positiva, producto de que recibió un protón.
A esta forma ionizada de los aa se los llama Zwitterion, entonces lo que ocurre en el Zwitterion es que la
forma no iónica de un aa adquiere carga y eso ocurre porque el grupo carboxilo actúa como ácido, cede un
protón, el grupo amino actúa como base aceptando a este protón y se forma el Zwitterion. El Zwitterion tiene
una carga negativa y una carga positiva, esto ocurre para que el aa sea soluble en agua, de hecho, la
formación del Zwitterion ocurre cuando un aa se disuelve en agua. Cuando se compra un frasquito de un aa
en un gym o farmacia y disuelve ese sólido cristalino en agua, lo que está ocurriendo es que en realidad el
aa en su forma no iónica o sólida o cristalina, adquiere forma Zwitterion para solubilizarse en agua. Entonces
un aa cuando está en solución adquiere carga. Esta carga puede ser positiva, negativa o neutra, va a
depender de que aa estemos hablando, entonces la carga neta que tiene un aa depende del pH de la
solución en que se encuentren.

Se denomina punto isoeléctrico al punto de pH, es decir el punto isoeléctrico es un pH en el cual un aa no

tiene carga cuando tiene carga neta igual a cero. Esto depende de la estructura de un aa, entonces el punto
isoeléctrico es característico de cada aa y es lo que nos permite por ejemplo en el laboratorio, separarlos y
diferenciarlos.
¿Por qué un aa tiene un punto isoeléctrico y otro aa tiene otro?
Consideremos por ejemplo a un aa ácido como el ácido aspártico. Para entender la gráfica se debe tener en
claro lo que es el pH, el pH es un N° que puede ir de 0 a 14 y que indica cuan ácida o cuan básica es una
solución, entonces a pH bajos o menores de 7 una solución es
ácida y entonces en la solución predominan los protones.
Como tenemos a pH bajos muchos protones, esos protones
van a tender a protonar a un aa, entonces a pH bajos la carga
que va a tener un aa es generalmente carga positiva. Se habla
en este caso de un aa ácido. Si analizamos otro estadio ya a
pH más altos, ese aa va a ir perdiendo su carga positiva porque
va a empezar a ceder protones a medida que aumentamos el
pH, lo que ocurre cuando hacemos esto es que aumenta la
concentración de iones oxidrilos en la solución, entonces para
neutralizar a esos oxidrilos un aa va a empezar a ceder sus
protones. Los protones que va a ceder primero son los de los grupos ácidos porque por definición, un ácido
es un compuesto capaz de ceder protones, entonces se cede primero el protón del grupo carboxilo, luego
(si es un aa ácido) se cede el otro protón del otro grupo carboxilo y finalmente cede el protón del grupo
amino. Si analizamos los puntos de la curva, habrá un punto en el cual el aa tiene una carga neta igual a
cero. En el punto 1 el aa tiene una carga positiva y una carga negativa, es decir tiene una carga neta igual
a cero, entonces en ese punto estamos en el punto de pH que se denomina punto isoeléctrico, como es un
aa ácido ese punto de pH va a estar por debajo de 7, entonces de ahí podemos sacar la conclusión de que
los aa ácidos tienen un punto isoeléctrico por debajo de 7 y los aa básicos van a tener un punto isoeléctrico
arriba de 7 y eso ocurre porque el análisis es totalmente
opuesto al que se realizó recién para un aa ácido.
PÉPTIDOS
Los péptidos son compuestos que resultan de la unión de aa
entre sí. El enlace que se va a producir entre dos aa es lo que
se va a denominar unión peptídica y es un enlace amida. Un
enlace amida es un enlace que se forma por la unión de un
grupo carboxilo con un grupo amino con pérdida de una
molécula de agua, entonces lo que ocurre es que un aa en su
estado no iónico tiene un oxidrilo, entonces forma una molécula
de agua con un protón de este grupo amino y se forma un
enlace amida. Cuando dos aa reaccionan formando una unión
amida se genera lo que llamamos un dipéptido (unión de 2 aa),
de la misma manera un tripéptido es la unión de 3 aa, un
tetrapéptido 4 aa y cuando llegamos a uniones de hasta 10 aa
el compuesto recibe el nombre de oligopéptido, un polipéptido
se forma por la unión de 10 a 50 aa y cuando tenemos
conformaciones por arriba de 50 aa es lo que denominamos
como proteína.

Ej: un oligopéptido en donde tenemos 3 uniones

amidas entonces estamos en presencia de un
tripéptido, el enlace amida está señalizado con
un plano de color celeste, si bien el enlace entre
el C y el N es simple, tiene un cierto carácter de
doble ligadura parcial, esto se debe a que el
carbonilo es capaz de localizar el doble enlace y
ubicarse momentáneamente sobre el enlace C-
N, entonces este doble enlace adquiere un cierto
carácter de doble enlace parcial que impide que
este enlace tenga libre rotación, entonces todos
estos átomos, los 4 átomos que forman el enlace
amida están en un mismo plano y entonces este
C no puede rotar, por lo tanto la estructura amida
es planar, los que si pueden rotar son los otros
enlaces como por ejemplo el C alfa con el N, el C
alfa con el carboxilo siguiente, esos si pueden
rotar pero le dan a la estructura proteica un cierto
esquema de rigidez que hace que la proteína
tenga una estructura totalmente adecuada a la
función que tiene que cumplir.
Péptidos: Aspectos generales, el enlace peptídico, cuantos enlaces peptídicos tienen, o sea si es un
tripéptido, tetrapéptido, pentapéptido, las propiedades biológicas y que funciones cumplen (agentes
vasoactivos, hormonal, neurotransmisores, antibióticos, antioxidante).
Algunas características de como se nombran los péptidos:
*Los aa que integran la cadena peptídica se consideran “restos o residuos de aa”.
*Los péptidos se nombran siguiendo el orden de los restos de aa, a partir del que posee el grupo alfa-amina
libre.
*Los residuos se nombran por la raíz de su nombre seguido por el sufijo “il” (el último aa se nombra
completo).
Funciones biológicas, propiedades de algunos péptidos importantes:
*Agentes vasoactivos: vasopresina.
*Hormonas: glucagón, oxitocina, etc.
*Neurotransmisores: beta-endorfina, encefalinas.
*Antibióticos: valinomicina, gramicidina.
*Agentes antioxidantes: glutation.
Péptidos importantes:
*Glutation: es un tripéptido formado por ácido glutámico, cisteína y
glicina. Tiene funciones antioxidantes (antioxidante celular). Está
permanentemente cuidando que ciertas moléculas estén en estado
reducido (interviene en sistemas enzimáticos de óxido-reducción)
como por ejemplo la Hemoglobina, entonces para atrapar agentes
oxidantes, él se oxida y entonces evita que se oxiden otras moléculas (reduce las especies reactivas del
oxígeno como el peróxido de hidrógeno, gracias a la enzima glutation peroxidasa).
*Glucagón: es un péptido (hormona) pero formado por 29 aa. Es un péptido bastante gigante. Tiene
funciones sobre el metabolismo glucídico (induce catabolismo del glucógeno hepático e induce aumento de
la gluconeogénesis con la consiguiente cetogénesis), es una hormona hiperglucemiante, es decir es una
hormona que aumenta el nivel de azúcar en la sangre y se contrapone la función de otra hormona que ya
es proteica como la insulina que es una hormona hipoglucemiante, es decir es una hormona que disminuye
el nivel de azúcar en la sangre. Induce relajación intestinal aguda (músculo liso), induce aumento de las
catecolaminas y la disminución de la liberación de insulina.
*Oxitocina: hormona gonadal, según su estructura es una molécula bastante
grande, es un nonapéptido que tiene una función básicamente centrada en la
musculatura lisa de los alveolos, pero mayor parte en el músculo del útero,
tiene funciones para estimular el parto (contracciones) y sobre los alveolos
mamarios los contrae para que el contenido del alveolo mamario se expulse
y entonces la leche pueda llegar al lactante.
*Vasopresina: 9 aa constituyentes. Su función es estimular la reabsorción de
agua.
*Gastrina I: 17 aa constituyentes. Su función es estimular la secreción de HCL
en estómago.
*Secretina: 27 aa constituyentes. Su función es estimular la secreción de jugo
gástrico.