Sustancia intercelular

1. ¿Qué es la sustancia intercelular?

Muchas células están rodeadas por un conjunto de macromoléculas y a esto es lo que llamamos la
sustancia intercelular o matriz extracelular. Proveen el medio inmediato donde la célula interactúan
con otras, obtiene nutrientes, elimina desechos y se organizan como conjunto para formar un tejido
íntegro y funcional.
2. Mencione características de la sustancia intercelular
 Es el conjunto de materiales que elaboran las células y eliminan hacia el espacio
extracelulares que forman parte de un tejido.
 Es una sustancia amorfa, viscosa, resbaladiza al tacto con aumento de contenido de agua y
poca estructura morfológica.
 Es producida por la mayor parte de las células de sostén.

3. Funciones de la sustancia intercelular

 Forma los elementos esqueléticos del tejido donde
 se encuentra.
 Modifica la morfología y funciones de las células.
 Modula la supervivencia celular.
 Influye en el desarrollo celular.
 Regula la migración de las células.
 Dirige la actividad mitótica celular
 Establece relaciones de unión con las células.
 Permite la comunicación intercelular.
 Aporta propiedades mecánicas a los tejidos.
4. Componentes
5. ¿Qué son los glucosaminoglucanos?
Son cadenas largas de disacáridos repetidos, parecidas a bastones y con carga negativa, que tienen
la capacidad de unir grandes cantidades de agua, su rigidez provee un armazón estructural para las
células, todos se sintetizan en el aparato de Golgi excepto el ácido hialuronico.

6. ¿Qué son los proteoglicanos?

Constituyen una familia de macromoléculas compuestas de un centro proteico se unen de manera
covalente con los glucosaminoglucanos, se producen en el Retículo Endoplásmico Rugoso y se
transportan al Aparato de Golgi. Se encuentran en el cartílago y en tejido Conjuntivo.
7. Funciones de los proteoglicanos
 Resisten fuerzas de compresión
 Defensa, retardan el movimiento rápido de microorganismos y células metástasicas
 Forman filtros moleculares
 Tienen sitios de unión para ciertas moléculas de señalamiento.

8. Función del Agrecan

Tiene a su cargo el estado de gel de la matriz extracelular y actúa como una barrera para la difusión
rápida de los depósitos acuosos
9. ¿Qué son glucoproteínas de adherencia?
Son moléculas grandes poseen varios dominios, estabilizan la matriz extracelular, regulan las
funciones de la matriz relacionadas con el movimiento y la migración de las células.
10. ¿Qué son los fibronectina?
Es la glucoproteína más abundante del tejido conectivo, son moléculas diméricas formadas por
dos péptidos semejantes. Cumple una función importante en la adhesión celular a la matriz
extracelular.
11. ¿Dónde se encuentran las Laminina?
Presente en las láminas basales y láminas externas y posee sitios de unión para colágeno IV,
heparán sulfato, heparina, Entactina, Laminina y el receptor de Laminina en la superficie celular.
12. Tenascina
Aparece durante la embriogénesis, pero su síntesis es inactiva en los tejidos maduros. Reaparece
durante la curación de heridas, también está presente en las uniones músculotendinosas y en los
tumores malignos. Tiene sitios de fijación para fibrinógeno, heparina y factores de crecimiento
EGF. Participa en la adhesión celular a la matriz extracelular.
13. Osteonectina
Presente en la matriz extracelular del tejido óseo. Se une a los osteoclastos y los adhiere a la
superficie ósea subyacente. Desempeña un papel importante en el secuestro de calcio y en la
promoción de la calcificación de la matriz extracelular.
14. Fibras de la matriz celular
 Proporcionan fuerza de tensión.
 Elasticidad a la matriz extracelular.
 Tienen propiedades bioquímicas y mecánicas distintivas como consecuencia de sus
características estructurales.
 Se encuentran en cantidades variables dependiendo de las necesidades estructurales o
funcionales de cada tejido.
 Son sintetizadas por fibroblastos.
 Son proteínas compuestas por cadenas peptídicas largas.
 Fibras de colágeno, reticulares y elásticas.

15. ¿Qué son fibras de colágeno?

Los colágenos constituyen una familia de proteínas fibrosas muy características. Son secretadas
principalmente por las células del tejido conjuntivo (fibroblastos, condroblastos, osteoblastos).
Constituyen el 25% de la proteína total del cuerpo. El rasgo más característico es la estructura
RÍGIDA HELICOIDAL DE TRES HEBRAS. Son moléculas muy ricas en PROLINA y
GLICINA.
16. ¿Qué hace la prolina?
Estabiliza la estructura helicoidal levógira en cada una de las cadenas alfa de tres residuos por
vuelta.
17. ¿Qué es la glicina?
Es el aminoácido más pequeño y se distribuye de forma regular a lo largo de la región central de
la cadena alfa (Gli-X-Y), permitiendo que las tres cadenas se empaqueten de forma apretada. Es
el único aminoácido que puede ocupar el eje de la triple hélice
18. La resistencia de la molécula de colágeno proviene de ______________
La resistencia de la molécula proviene de los enlaces covalentes entre hileras contiguas, y no de
las uniones cabeza cola en una hilera
19. ¿Cómo está compuesta la molécula de colágeno?
Cada molécula de colágeno es una hélice triple, compuesta de tres cadenas polipeptídicas
entrelazadas (cadenas alfa).
20. Tipo de colágeno
Se conocen al menos 20 tipos diferentes de colágeno de acuerdo a la secuencia de aminoácidos de
sus cadenas alfa, tienen mayor importancia 10 de ellos
21. ¿Dónde se da la síntesis de colágeno?
La síntesis del colágeno se inicia en los ribosomas del RER, donde se sintetizan como grandes
precursores (procadenas alfa).
22. ¿Dónde se hidroxilan la prolina y lisina?
En el lumen del RER se hidroxilan residuos de prolina y lisina por la hidroxiprolina y la
hidroxilisina.
23. Función de la hidroxiprolina (HyPro)
Forma puentes de hidrógeno entre las cadenas, estabilizando la triple hélice.
24. Función de la hidroxilisina (HyLys)
Es necesaria para la glicosilación ligada a la lisina, y el extenso entrecruzamiento que se produce
en las moléculas de colágeno mientras tiene su ensamblaje en el espacio extracelular.
25. Características de las fibras elásticas
 Las fibras elásticas son sumamente ajustadas y pueden estirarse 1.5 veces su longitud en
reposo sin romperse. Cuando se libera la fuerza estas fibras regresan a su longitud en
reposo.
 Son delgadas y se organizan en redes tridimensionales.
 Dan distensibilidad e impiden el desgarro del tejido por estiramiento excesivo.
 Son producidas por los fibroblastos y células musculares lisas.
 Las fibras elásticas están compuestas de un núcleo central de elastina y una red circundante
de microfibrillas de fibrilina.
26. Características de las fibras reticulares
 Están compuestas por colágeno tipo III.
 Tienen un diámetro reducido y no suelen organizarse en haces o fibras gruesas, sino en
redes irregulares.
 NO se ven en preparados H-E.
 Están presentes como estructura de sostén en el tejido hematopoyético y linfopoyético
(salvo el timo)
 Son producidas por células reticulares.
27. ¿Qué es la membrana basal?
Es una región acelular y estrecha, ocupa la interfaz entre el epitelio y tejido conjuntivo.
28. Dos constituyentes de la membrana basal
 La lamina basal: que produce las células epiteliales
 La lamina reticular: que elabora las células del tejido conjuntivo.
29. Función de lámina lucida:
Actúa como un filtro molecular y un sostén flexible para el epitelio subyacente.
30. ¿Cómo está compuesta la lámina densa?
Incluye una malla de colágeno tipo IV recubierta en los dos lados de la lámina lucida y la lámina
reticular por el proteoglucano PERCALANO la superficie de la lámina reticular de la lámina densa
también posee Fibronectina.
31. ¿Qué son las glucoproteínas?
Las glucoproteínas transmembranales actúan como receptores de laminina y también
organizadores de la lámina basal.
32. ¿Qué son las integrinas?
Son proteínas transmembranales similares a los receptores de la membrana celular porque forman
enlaces con ligandos unen al citoesqueleto a la matriz extracelular también se conocen como
enlazadores transmembranales.