1
1. AMINOÁCIDOS
Revisado por los Dres. Antonio Márquez y Marco Betti,
Departamento de Bioquímica y Biología Molecular de Plantas.
Facultad de Química, Universidad de Sevilla, España.
1. Características de los aminoácidos
Las proteínas de bacterias, hongos, plantas y ani-
males están formadas por los mismos 20 α ami-
noácidos.
• Los α aminoácidos tienen un grupo carboxilo
(-COOH), un grupo amino (-NH2) y un grupo
radical (-R) unidos al C α (Fig. 1). Observe que
el -R es lo que hace diferente entre sí a los α
aminoácido, porque tienen diferente tamaño
reactividad química y polaridad (Fig. 3, 4 y 5).
• Además de los 20 α aminoácidos que forman
proteínas hay más de 200 β, γ, o δ aminoáci-
dos, que no forman proteínas, son los aminoá-
cidos no proteicos.
• Según el grupo -NH2 se encuentre a la derecha
o a la izquierda del C α los aminoácidos son la
forma D o L respectivamente. Las proteínas es-
tán formadas por L-aminoácidos (Fig. 1).
Figura 1. Fórmulas de α aminoácidos. El -NH2, –COOH, - H
y el -R (radical) están unidos al C α. Excepto en la glicina, el
C α es un C quiral porque tiene cuatro grupos sustituyentes
diferentes.
• Para denominar a los aminoácidos se usan las tres
primeras letras de su nombre común, por ejem-
plo val (valina), ala (alanina), glu (glutámico), etc.
• Los animales no son capaces de producir to-
dos los aminoácidos necesarios para su cre-
cimiento y desarrollo, o los producen pero en
cantidad insuficiente. Esos aminoácidos, de-
nominados esenciales, deben ser aportados
por la dieta y difieren según la especie y edad.
Por ejemplo los vacunos no pueden sintetizar
lys ni thr y sintetizan insuficiente cantidad de
S. Signorelli, E. Casaretto y J. Monza
arg, phe, his, iso, leu, met, trp y val. Estos ami-
noácidos son esenciales para esa especie. Los
aminoácidos que el animal puede sintetizar se
denominan no esenciales.
2. La polaridad del -R
La polaridad se debe a la diferencia de electro-
negatividad entre los átomos que participan en
un enlace.
• Las moléculas polares tienen mayor densidad
electrónica en una zona respecto a otra, por lo
que se generan cargas parciales. Un ejemplo es
la molécula de agua, en la que hay mayor den-
sidad electrónica alrededor del oxígeno y me-
nor alrededor de los hidrógenos (Fig. 2 A).
• En la figura 2 B se representa la distorsión de
la nube electrónica entre el oxígeno y el hidró-
geno del agua, dos átomos con diferente elec-
tronegatividad. Esta diferencia genera un mo-
mento dipolar que le confieren la polaridad.
• Las moléculas apolares no presentan diferencias
marcadas en la densidad electrónica entre sus
átomos. Un ejemplo de molécula apolar son los
alcanos, formados por C e H. Como la diferencia
de electronegatividad entre el C y el H es poca (C
2.5 e H 2.1), la densidad electrónica se distribuye
homogéneamente en toda la molécula y no se ge-
neran cargas parciales: son apolares (Fig. 2 C).
• Otras moléculas apolares tienen diferencias de
electronegatividad entre sus átomos, generan-
do los momentos dipolares correspondientes,
pero estos se anulan entre sí como es el caso
del CO2 (Fig. 2 D), lo que hace que la molécula
no tenga polaridad.
3. Los aminoácidos se pueden clasificar
según la polaridad del –R
Según la polaridad del -R los aminoácidos pue-
den ser apolares, polares sin carga y polares con
carga, positiva o negativa.
2

Figura 2. Disposición de la nube electrónica en moléculas polares y apolares. A. Molécula de agua. La mayor afinidad del
O por los electrones genera diferente densidad electrónica entre el O y el H: la molécula es polar. B. Nube electrónica en un
enlace O-H del agua. La zona hacia donde está desplazada la nube de electrones es más electronegativa. Cualquier molécula
con esta asimetría es polar sin carga. C. Molécula de alcano. La densidad de electrones entre los C y los H es homogénea,
por lo que no se generan zonas con diferente polaridad: la molécula es apolar. D. Disposición de la nube electrónica en una
molécula de CO2. Si bien las nubes se desplazan hacia los O la molécula es simétrica por lo que no tiene momento dipolar
neto, es apolar.

3.1 Aminoácidos apolares

El -R de estos aminoácidos puede ser alifático (li-
neal o ramificado) o aromático (Fig. 3). En las
proteínas estos -R interaccionan entre sí en zonas
internas de la molécula, e interactúan poco con el
medio acuoso externo porque son apolares.

Figura 4. Aminoácidos polares sin carga. Los -R presentan

Figura 3. Aminoácidos apolares. Los -R pueden ser alifáti-
cos (lineales, ramificados) o aromáticos y tienen en común
que entre sus átomos no se generan densidades de cargas
parciales.
3.2 Aminoácidos polares sin carga
En este tipo de aminoácido, entre alguno de los
átomos del -R hay una distribución electrónica
asimétrica, por ejemplo en los grupos –OH (Fig.
grupos con disposición desigual de la nube electrónica entre
dos átomos con diferente electronegatividad. En el grupo
-OH la nube de electrones está desplazada hacia el oxígeno y
genera en torno a él una región más electronegativa respecto
a la zona electropositiva alrededor del hidrógeno.
4). Como consecuencia de esa distribución se ge-
nera una región electronegativa alrededor del O,
que permite que el -R interaccione con otros -R
polares o con moléculas polares como el agua.
3.3 Aminoácidos polares con carga
Estos aminoácidos presentan en el -R un se-
gundo grupo ácido o base (Fig. 5). A pH 7.0 los
 3

aminoácidos ácidos tienen el -R cargado negati-
vamente porque el grupo -COOH se encuentra
desprotonado (-COO-). Los aminoácidos básicos
a ese pH tienen el -R cargado positivamente por-
que tienen al menos un grupo -NH2 protonado
(-NH3+).
forma de dipolo. Esto se debe a que el grupo
-COOH se comporta como un ácido (cede un
H+) mientras que el grupo NH2 se comporta
como una base (capta un H+). La consecuencia
es la formación de un dipolo (Fig. 6).

Figura 6. Forma no disociada y dipolo de un aminoácido.

El grupo -COOH se desprotona y el grupo -NH2 capta el H+,
El producto es un dipolo eléctricamente neutro, en la forma
de zwitterion.

• En la forma dipolo el -COO- puede captar H+,

comportándose como una base, mientras que
el grupo -NH3+ puede desprotonarse y compor-
tarse como un ácido: son anfóteros.
• Cuando a una solución de aminoácidos se le
agrega un ácido o una base, el pH no varía
bruscamente: son amortiguadores a pH no fi-
siológico.
• El pH del medio determina que un aminoá-
cido tenga o no carga neta, es decir, según el
pH los aminoácidos adquieren diferente carga
Figura 5. Aminoácidos polares con carga. Los -R presentan (Fig. 7).
grupos -COOH o -NH2, que según el pH se desprotonan o
protonan y el -R adquiere carga neta.

5. Curva de titulación de un aminoácido

4. A pH fisiológico los aminoácidos están
como dipolos
A pH celular, en el entorno a la neutralidad, los
aminoácidos están predominantemente bajo la
La curva de titulación corresponde a la represen-
tación gráfica de la variación del pH de una solu-
ción en relación al agregando de equivalentes de
base o de ácido (Fig. 8).

Figura 7. Aminoácido monoamino monocarboxilo a diferentes pH. A pH ácido el grupo –COO- capta un H+ y el aminoácido
queda con carga neta positiva. A pH alcalino el grupo –NH3+ se desprotona y el aminoácido queda con carga neta negativa. A
determinado pH el aminoácido se encuentra predominantemente como dipolo. Algunos aminoácidos (glu, asp, lys, his, arg,
cys, tyr) tienen otros grupos ácido-base en el -R, por lo que existen otros equilibrios adicionales no representados en esta figura.
4
Figura 8. Curva de titulación de un aminoácido. Una curva
de este tipo se obtiene con aminoácidos neutros, es decir que
no tienen en el –R un segundo grupo ácido-base.
• A pH 1 se puede considerar que el 100% de
un aminoácido se encuentra como ión positi-
vo, porque el grupo carboxilo y el amino están
protonados.
• Al aumentar el pH habrá un valor para el cual el
50% del aminoácido estará con carga neta posi-
tiva y el 50% como dipolo neutro, con carga neta
0. Dicho valor de pH corresponde al pKa (Fig. 8).
• El pH en el cual el 100% del aminoácido se en-
cuentra como dipolo con carga neta 0 corres-
ponde al punto isoeléctrico (PI). En ese pH el
aminoácido es eléctricamente neutro (Fig. 8).
• Por encima del PI hay un valor de pH en el cual
el aminoácido estará 50% como dipolo neutro
(carga neta 0) y 50% con carga neta negativa.
Ese valor de pH corresponde al pKb (Fig. 8).
Observe que entre el PI y el pKb predomina el
dipolo respecto a la forma ión negativo respec-
tivamente.
• A pH muy alcalino (pH>12) se puede conside-
rar que el 100 % de un aminoácido se encuen-
tra como ión negativo, porque el grupo carbo-
xilo y amino están desprotonados.
5. Electroforesis: un método de separación
ampliamente utilizado en bioquímica
La electroforesis consiste en la migración de mo-
léculas con carga por acción de un campo eléc-
trico. La carga del aminoácido está determinada
por el pH de la solución tampón, por lo que los
aminoácidos se desplazarán al polo positivo o
negativo según su carga.
Figura 9. Electroforesis de un aminoácido. Sobre el soporte
se coloca el aminoácido, que migrará hacia uno u otro polo
según el pH del tampón. Los electrodos se conectan a una
fuente de poder que genera el campo eléctrico.
En la figura 9 se muestra una cuba de electrofo-
resis y el soporte (papel o gel) donde se coloca
la muestra, en este caso un aminoácido. Después
de transcurrido un tiempo de encendida la fuen-
te los aminoácidos se visualizan con un reactivo
apropiado. Observe que el aminoácido no migra-
rá cuando el pH del tampón sea igual al PI.
Al finalizar la preparación del tema será
capaz de:
1. Caracterizar químicamente un aminoácido.
2. Diferenciar los –R según su polaridad.
3. Comprender cómo las cargas de los restos ácidos o
básicos de un aminoácido, dependen del pH.
4. Predecir la carga de un aminoácido según el
pH del medio
5. Explicar en qué se basa y para que se usa la
electroforesis.