TEMA 5.

BIOCATALIZADORES: ENZIMAS, VITAMINAS Y HORMONAS

1. Biocatalizadores.
2. Enzimas.
2.1 Concepto, propiedades y composición química.
2.2 Mecanismo de acción de las enzimas.
2.3 Especificidad de las enzimas.
2.4 Cinética enzimática.
2.5 Factores que influyen en la actividad enzimática.
2.6 Inhibición de la actividad enzimática.
2.7 Enzimas alostéricas.
2.8 Nomenclatura y clasificación de las enzimas.
3. Vitaminas.
3.1 Nomenclatura de las vitaminas.
3.2 Clasificación de las vitaminas.
4. Hormonas.

1. BIOCATALIZADORES.

En toda reacción química se produce la transformación de unas sustancias iniciales,

denominadas reactivos o sustratos, en otras sustancias finales llamadas productos: S 🡪 P. Para
ello es necesario que las sustancias que van a reaccionar reciban una determinada cantidad de
energía (generalmente en forma de calor pero también en forma de descargas eléctricas) que las
active, por eso se denomina "energía de activación". Ésta se emplea en debilitar los enlaces de los
reactivos y así favorecer su rotura y que se formen otros nuevos.

Cuando las reacciones químicas se llevan a cabo en el laboratorio hay que aumentar la
temperatura, dar descargas eléctricas o bien utilizar un catalizador, es decir, una sustancia que haga
disminuir la energía de activación, ya que se asocia temporalmente con las moléculas de los
reactivos, debilitando los enlaces químicos existentes, y facilitando la formación de otros nuevos.

En los seres vivos, un aumento de temperatura o una descarga eléctrica puede provocar la
muerte, por lo que se opta por la otra posibilidad, es decir, la presencia de biocatalizadores o
catalizadores biológicos.

Los biocatalizadores son sustancias capaces de aumentar la velocidad de una reacción, al

disminuir la energía de activación. Además, no se gastan durante la reacción ya que se reutilizan y
por lo tanto se necesitan en cantidades muy pequeñas. Existen cuatro tipos de biocatalizadores:
- Oligoelementos: Fe, Cu, Zn, Mn, I, F, etc.
- Enzimas.
- Vitaminas.
- Hormonas.

1
2. ENZIMAS.

2.1 CONCEPTO, PROPIEDADES Y COMPOSICIÓN QUÍMICA DE LAS ENZIMAS.

Las enzimas son proteínas* globulares (por tanto solubles en agua) que actúan como
biocatalizadores de las reacciones biológicas.

*Hace algunos años se descubrió la actividad enzimática de ciertas moléculas de ARN, a las que se ha
denominado ribozimas (ejemplo ARN L19) que catalizan la pérdida o ganancia de nucleótidos.

Las enzimas cumplen las dos características de todos los catalizadores:

● Son sustancias que aceleran las reacciones.
● No se consumen durante las mismas, es decir, al terminar la reacción, la enzima queda libre
y puede volver a ser utilizada.

Además, a diferencia de los catalizadores no biológicos, las enzimas presentan una gran
especificidad, es decir, para cada reacción química y para cada sustrato hay un enzima concreto.

Atendiendo a su composición, se pueden distinguir dos tipos de enzimas:

- Enzimas exclusivamente proteicas. Es decir, formadas sólo por aminoácidos. Pueden
estar constituidas por una o más cadenas polipeptídicas.
- Holoenzimas. Enzimas formadas por una parte proteica, llamada apoenzima, y una parte
no proteica, denominada cofactor.
El cofactor puede ser:
- Un catión metálico: Fe, Cu, Mg, Zn, ...
- Una molécula orgánica compleja, que recibe el nombre de coenzima. La mayoría de los
coenzimas se unen débilmente a la enzima, pero otros se unen estrechamente, mediante
enlaces covalentes, en este caso, el coenzima recibe el nombre de grupo prostético.
La naturaleza de los coenzimas es muy variada. Los
principales son:
- Los adenosín-fosfatos: AMP, ADP, ATP.
- Los piridín- nucleótidos: NAD y NADP.
- Los flavín-nucleótidos: FMN y FAD.
- El coenzima A.
Muchas vitaminas son coenzimas o parte de
coenzimas.

2.2 MECANISMO DE ACCIÓN DE LAS ENZIMAS.

En todas las reacciones enzimáticas el sustrato (S) es convertido en producto (P).

Para ello, en primer lugar, el sustrato (S) se une a la enzima (E), formándose el complejo
enzima-sustrato (ES). El resultado de esta unión es que el sustrato se transforma en otra molécula
llamada complejo activado. El complejo activado se transforma en el complejo enzima-producto,
desprendiéndose finalmente el producto (P).

E + S --------> ES ---------> complejo activado ---------> EP ---------> E + P

2
 La unión del sustrato a la enzima tiene lugar en una zona específica de la enzima, que recibe
el nombre de centro activo. Este constituye una parte muy pequeña de la molécula enzimática. Los
aminoácidos de fijación y los catalíticos forman el centro activo de la enzima.

En una enzima (en su

cadena polipeptídica) se distinguen
tres tipos de aminoácidos:
● Aminoácidos estructurales.
Son la mayoría de los que integran
la molécula y son los que dan forma
a la enzima.
● Aminoácidos de fijación.
Son los que establecen enlaces
débiles con el sustrato y lo fijan.
● Aminoácidos catalizadores.
Son aquellos que al establecer
enlaces inestables, débiles o
fuertes (covalentes), con el sustrato
y provocan la rotura de alguno de
sus enlaces. Son los responsables
directos de la actividad enzimática.

2.3 ESPECIFICIDAD DE LAS ENZIMAS.

Las enzimas tienen un alto grado de especificidad, ya que sólo los sustratos que tienen la
forma adecuada pueden acoplarse al centro activo, es decir, sólo se fijan a las enzimas aquellos
sustratos que pueden establecer algún enlace con los radicales de aminoácidos de fijación del centro
activo. Y sólo pueden ser alterados aquellos sustratos que presentan algún enlace susceptible de
ruptura próximo a los aminoácidos catalizadores de la enzima. Por ejemplo, la sacarasa sólo se
puede unir a la sacarosa.

La especificidad del sustrato con la enzima se explica mediante 3 modelos:

1. MODELO DE COMPLEMENTARIEDAD: En 1890, Fischer lo llamó también el modelo de la
"llave-cerradura", que decía que una enzima se une al sustrato como una cerradura y una llave.
2. MODELO DE AJUSTE INDUCIDO: En este, la enzima modifica su forma para adaptarse al
sustrato. Según esta teoría, el centro activo, posee de antemano una cierta complementariedad
con el sustrato, pero sólo se adapta a él al ponerse en contacto. El proceso sería comparable a
cómo se adapta un guante de cirujano a la mano. El guante vacío tiene una forma parecida a la
mano, pero no la forma exacta, la cual sólo se adquiere una vez puesto en la mano.
3. MODELO DE APRETÓN DE MANOS: Tanto la enzima como el sustrato modifican su forma
para acoplarse el uno al otro.

También existen diferentes grados de especificidad:

a. Especificidad absoluta: La enzima actúa únicamente sobre un sustrato. Ejemplo: la ureasa
con la urea.
b. Especificidad de grupo: La enzima reconoce un grupo de moléculas similares. Ejemplo:
𝛃-glucosidasas se une a los 𝛃-glúcósidos (heterósidos).
c. Especificidad de clase: La enzima actúa sobre un tipo de enlace, independientemente de la
molécula en la que se encuentre: Ejemplo: las fosfatasas rompen los enlaces con grupos
fostato.

3
2.4 CINÉTICA ENZIMÁTICA.

Si en una reacción enzimática mantenemos constante la concentración de E y aumentamos

progresivamente la concentración de S, la velocidad de reacción aumentará rápidamente, ya que al
aumentar el número de moléculas de sustrato, aumenta la probabilidad de encuentro entre S y E.
Pero llega un momento en que, a pesar de que la concentración de S siga aumentando, la velocidad
no varía, es decir, se llega a una velocidad máxima (Vmáx). Esto se debe a que todas las moléculas de
la E se encuentra formando el complejo E-S, lo que se denomina saturación de la enzima.

Este hecho llevó a Michaelis y Menten a formular una ecuación para calcular la velocidad de
una reacción enzimática según las distintas concentraciones de sustrato.

[S]
V = Vmáx . ________
KM + [S]

V= velocidad de reacción
Vmáx= velocidad máxima de reacción
[S]= concentración de S
KM= constante de Michaelis-Menten

La constante KM es la concentración de sustrato [S]

a la cual la velocidad de reacción es la mitad de la
velocidad máxima. Esta constante es característica de
cada enzima y proporciona una idea de la afinidad de la
enzima por el sustrato; a menor KM, mayor afinidad, ya que
alcanza antes la mitad de la velocidad máxima.

2.5 FACTORES QUE INFLUYEN EN LA ACTIVIDAD ENZIMÁTICA.

Las reacciones catalizadas por enzimas no se producen siempre a la misma velocidad. Entre
los factores que pueden modificar la velocidad de dichas reacciones se pueden citar las siguientes:

- La concentración del sustrato. A mayor concentración de sustrato, mayor velocidad de reacción.

- La temperatura. A medida que aumenta la temperatura, aumenta también la actividad enzimática.

El aumento de temperatura aumenta la movilidad de las moléculas y por tanto, la posibilidad de
encuentro enzima-sustrato. Existe una temperatura óptima para la cual la actividad enzimática es
máxima. Pero por encima de ésta, se dificulta la unión enzima-sustrato y además llega un momento
(en general entre 50 y 60ºC) en el que la enzima se desnaturaliza y pierde su actividad enzimática.

- El pH. Las enzimas sólo actúan dentro de unos valores límite de pH. Entre estos límites, está el pH
óptimo, en el cual la enzima presenta su máxima eficacia. Traspasados esto límites, la enzima se
desnaturaliza, provocando cambios en la estructura tridimensional de la enzima. El pH óptimo suele
estar próximo a la neutralidad, pero hay, sin embargo, casos como la pepsina del jugo gástrico, cuyo
pH óptimo es de 2 o el pH óptimo de la tripsina presente en el jugo pancreático es de 7,8.
4
2.6 INHIBICIÓN DE LA ACTIVIDAD ENZIMÁTICA.

La inhibición consiste en la pérdida o en la disminución de la actividad enzimática, debido a

que la enzima se une a un compuesto llamado inhibidor.

Los inhibidores pueden ser perjudiciales o beneficiosos. Por ejemplo, la penicilina, es un

inhibidor de las enzimas que regulan la síntesis de la pared bacteriana, por lo que es útil contra las
infecciones bacterianas. El AZT, que es un inhibidor de la transcriptasa inversa, por lo que retrasa el
desarrollo del SIDA. Pero también hay inhibidores que se han utilizado como armas biológicas. Es el
caso del "gas nervioso" DFP, un compuesto que inhibe irreversiblemente la enzima colinesterasa,
molécula fundamental en el proceso de transmisión del impulso nervioso a los músculos. Como
consecuencia de esta inhibición, la muerte de las personas que inhalan el gas es prácticamente
instantánea.

La inhibición puede ser de dos tipos:

- Inhibición irreversible o envenenamiento de la enzima. Tiene lugar cuando el inhibidor o veneno

se fija permanentemente (por enlaces covalentes) al centro activo de la enzima, alterando su
estructura y, por tanto, inutilizándola para siempre.

- Inhibición reversible. Tiene lugar cuando la enzima vuelve a tener actividad una vez eliminada la
sustancia inhibidora. En este caso, la unión del inhibidor con la enzima se realiza por enlaces no
covalentes (iónicos o puentes de H) más fáciles de romper.
Según el lugar de unión a la enzima se diferencian dos tipos de inhibición reversible: competitiva y no
competitiva.
a. Inhibición reversible competitiva. En
ella el inhibidor es una molécula similar
al sustrato, por lo que se une al centro
activo impidiendo la unión del sustrato.
Existe una competencia entre ambos
para ocupar el centro activo.
Si se fija el inhibidor, la enzima queda
bloqueada. Por tanto el sustrato no
puede fijarse hasta que el inhibidor se
vaya. La velocidad de la reacción
disminuye en función de la
concentración de inhibidor.
b. Inhibición reversible no competitiva. El inhibidor se une a la enzima, pero en una zona distinta
del centro activo. Esta unión modifica la estructura de la enzima, dificultando el acoplamiento del
sustrato.
c. Inhibición por bloqueo del complejo enzima-sustrato. En ocasiones, el inhibidor se une al
complejo E-S, una vez creado éste, e impide la liberación del producto.

2.7 ENZIMAS ALOSTÉRICAS.

Son aquellas enzimas que pueden

adoptar dos formas distintas. Una es la
conformación activa de la enzima (en la que la
afinidad por el sustrato es alta) y otra la
conformación inactiva (en la que dicha afinidad es
baja). El paso de una forma a otra se logra con la
unión de ciertas moléculas, llamadas ligandos, a
determinados lugares de la superficie enzimática
(distintos al centro activo) que son conocidos
como centros reguladores.

Los ligandos pueden ser inhibidores alostéricos o activadores alostéricos, que al unirse a la
enzima modifican la estructura de la proteína impidiendo o favoreciendo la unión con el sustrato.
5
 Un ejemplo de regulación alostérica es la retroinhibición o inhibición feed-back. Tiene
lugar cuando el producto final de una serie de reacciones, actúa como ligando inhibidor alostérico de
la primera enzima. Con lo cual dicho producto al estar en exceso inhibe su propia síntesis.

2.8 NOMENCLATURA Y CLASIFICACIÓN DE LAS ENZIMAS.

Los nombres que originalmente se dieron a las enzimas, fueron a gusto de sus
descubridores, como por ejemplo la pepsina del jugo gástrico, la tripsina del jugo intestinal, o la
ptialina de la saliva. Nombres que nada nos indican acerca del tipo de sustrato sobre el que actúan,
ni el tipo de reacción que catalizan.

Posteriormente se les dio nombres que indicaban el sustrato sobre el que actuaban, al que
se añadía el sufijo "-asa". Así se nombraron amilasa, sacarasa, lipasa. Pero dado el gran número de
enzimas que han terminado por descubrirse, en la actualidad alrededor de dos mil, ha sido preciso
adoptar una nomenclatura más sistematizada.

En esta nueva nomenclatura, la primera parte indica el sustrato sobre el que actúa; la
segunda el tipo de reacción que cataliza, y la tercera y última, el sufijo "-asa", específico de todas
las enzimas. Ejemplo la ARN-polimerasa.

La nomenclatura recomendada por la Comisión Internacional de Enzimas (IEC), organismo

que cataloga las enzimas conocidas, consiste en un código de cuatro números, que hacen referencia
a la clase en que está incluida, a la subclase, a la subdivisión y a la enzima concreta de que se trate.
Por ejemplo, la malonato coenzima-A transferasa es la enzima 2.8.3.3.

Aunque más precisa, esta nomenclatura no resulta cómoda y se utiliza menos que la anterior.

Según el tipo de reacción que catalizan las enzimas se clasifican en seis clases:

6
7
3. VITAMINAS

Las vitaminas* son otro grupo de biocatalizadores indispensables para el buen

funcionamiento del metabolismo de los seres vivos. Muchos coenzimas tienen naturaleza vitamínica.

Aunque las plantas y las bacterias pueden sintetizarlas, los animales no, por ello deben
ingerirlas en la dieta, como tales o como sustancias transformables en vitaminas: las provitaminas.

Hay algunas excepciones como las ratas y las aves que son capaces de sintetizar la vitamina
C o los rumiantes que sintetizan vitaminas del grupo B.

Las vitaminas se necesitan en pequeñas cantidades, pero su déficit en la alimentación puede

generar trastornos y enfermedades muy graves, incluso mortales, que se denominan avitaminosis,
si la carencia vitamínica es total, e hipovitaminosis, si la carencia es parcial.

Las vitaminas son sustancias lábiles que se alteran con facilidad. El calor, el oxígeno del aire
o la luz provocan su destrucción.

*Vitaminas. El término vitamina se debe al bioquímico polaco K. Funk, quien en 1912 obtuvo una
sustancia, a partir de la cáscara de arroz, cuya deficiencia provocaba la aparición de una enfermedad
denominada beri-beri. Llamó a esta sustancia vitamina, es decir, "amina indispensable para la vida", al aislar e
identificar en ella una molécula con grupos amina (hoy denominada vitamina B1). Este término se aplicó despues
a otros compuestos orgánicos esenciales para el ser humano, aunque la mayoría de las vitaminas no contienen
grupos amina.

3.1 NOMENCLATURA DE LAS VITAMINAS.

Normalmente, las vitaminas se nombran utilizando letras mayúsculas, en ocasiones con

subíndice (A, B1,...), o un término que aluda a la enfermedad que provoca su hipovitaminosis
(vitamina antirraquítica, vitamina antiescorbútica, ...)

Actualmente, sin embargo, se tiende a designarlas por su nombre químico (ácido ascórbico,
tocoferol, etc.).

3.2 CLASIFICACIÓN DE LAS VITAMINAS.

Debido a la gran heterogeneidad que presentan en su composición química, las vitaminas se

clasifican tradicionalmente según su solubilidad en dos grupos:

- Liposolubles. A este grupo pertenecen las vitaminas A, D, E y K. Todas ellas son insolubles
en agua, pero solubles en disolventes orgánicos. Algunas son también lípidos. Una ingestión
excesiva de este tipo de vitaminas puede provocar su acumulación en los órganos grasos del
cuerpo, como el hígado, trastorno denominado hipervitaminosis.

- Hidrosolubles. Son solubles en agua y no se acumulan, ya que se eliminan rápidamente por

la orina. Sin embargo, al no almacenarse, es más fácil que se produzca un déficit de este tipo
de vitaminas.
A este grupo pertenecen las vitaminas C y las del complejo B (8 vitaminas). Todas las del
grupo B desempeñan la función de coenzimas.

8
9
4. HORMONAS

Son biocatalizadores elaborados por los propios seres vivos. Son sustancias segregadas por
glándulas de secreción interna (endocrinas), que al carecer de conducto excretor, vierten su
secreción directamente a la sangre, siendo transportadas por ella hasta que llegan al órgano o tejido
sobre el que ejercen su acción.
Están dispersas por todo el organismo, aunque actúan sólo en el órgano o tejido cuyas
células poseen un receptor específico para ellas. Su naturaleza es muy variada; las hay que son
proteinas, como la insulina; esteroides, como las hormonas sexuales, etc.
Las hormonas realizan tres funciones:
- Estimulan la síntesis de determinadas sustancias.
- Regulan el metabolismo celular.
- Estimulan el crecimiento y la diferenciación celular.
10