PROTEINAS

 Son polímeros de aa (macromoléculas) formadas por C H O S N

 Son las más abundantes porque están involucradas en muchos procesos
 Forman hormonas, receptores, anticuerpos
 Estructuras de sostén (colágeno actina miosina)

ESTRUCTURA
AMINOÁCIDOS
Estructura general: grupo carboxilo y uno amino unidos a un carbono
central, también cuenta con un hidrogeno y un radical que varía; son quirales
porque se unen a 4 distintos compuestos, por lo que forman isómeros ópticos L
Y D. Dentro del punto biológico importa el L.

OM
CLASIFICACION .C
DD
 Aa Alifáticos neutros con cadena no polar

 Glicina el residuo es hidrogeno


 En la alanina es un metil
LA

 En la valina es un isopropil
 En la leucina es un isobutil
 En la isoleucina es un
FI

 Aa Alifáticos neutros con cadena polar (con grupo oxhidrilo)



 Serina: metanol
 Treonina: etanol

 Aminoácidos neutros aromáticos

 Fenilalanina: núcleo benceno

 Tirosina: hidroxilo fenólico
 Triptófano: núcleo heterociclo inol

Este archivo fue descargado de https://filadd.com

  Aminoácido con azufre

 Cisteína Dos cisteínas se pueden unir y formar cistina

 Metionina

Aminoácidos ácidos Aminoácidos básicos Prolina inminoácido

OM
tienen como residuos amina de residuo
ácidos carboxílicos

.C
DD
Aminoácidos esenciales
LA

Isoleucina, Leucina, Fenilalanina, Lisina, Metionina, Treonina, Triptófano,

Valina, Histidina y Arginina.

PROPIEDADES
FI

Acido-base: pueden actuar como ambos dependiendo del medio; ya que tienen una amina
y un carboxilo y les permite amortiguar el pH; actuar como buffer cuando se agrega oxidrilo o
protones a la solución.

PÉPTIDOS:


Formados por unión peptídica entre dos o más aa, en esta se genera un enlace entre el grupo
carboxilo y el grupo amino del otro para formar unión de tipo amida; esta se repite entre diferentes
residuos para obtener polipeptidos y luego proteínas.

PROPIEDADES DE PROTEÍNAS

ACIDO BASE: no depende del grupo COOH O NH, sino que de los grupos amino de carbonillos
que son parte de los residuos de las cadenas laterales de los aa, por lo que es importante conocer
el tipo de aa que forman la prot.
ELECTROFORESIS: migran en un campo eléctrico y de acuerdo al tipo se separa en el tamaño o
masa.
SOLUBILIDAD: aquellas con mayor aa hidrofilicos disuelven más rápido en agua y los que tienen
más aa hidrofobicos les cuesta más o adoptan otra forma.
DIALISIS:

Este archivo fue descargado de https://filadd.com

ESTRUCTURA DE PROTEÍNA
PRIMARIA: aa unidos por la unión peptídica que forma la estructura general lineal que proviene
de la trasformación del ADN en ARNm y luego se traduce a prot. La secuencia de aa es el más
importante para determinar su estructura, función etc. Proviene de la codificación presente en el
ADN de la cel.

OM
Para la determinación se usan distintos métodos:

 Método sanger

.C
 Secuenciamiento

 Degradación edman
DD
SECUNDARIA: Incluye una disposición tridimecional en la cual actúan enlaces entre los aa y su
cad lateral de tipo puente hidrogeno para obtener estructura conservada, como alfa hélice o lamina
beta, también puede ser al azar aleatorio dependiendo de la energía libre.
HELICE A: Sirve para generar dominio funcional.
LAMINA B: Está formada por enlace de aa que están próximos en la cadena peptídica
LA

(interacciones).

TERCIARIA: formada por enlaces que ocurren entre aa distantes, son fuerzas: de atracción o
repulsión electrostática, P H, cadena hidro fóbica o filica o puente disulfuro.

No todas las estructuras tienen 4; existen unas oligomericas que se combinan entre si dif.
FI

estructuras 3rias es una disposición espacial de subunidades polipeptidicas constituyentes de las

proteínas un ej. es globulina en hemoglobina. La estructura es fundamental para la función.


Este archivo fue descargado de https://filadd.com