Células eucariontes y células procariontes

(—Las principales macromoléculas biológicas : Proteínas, ácidos nucleicos, hidratos de carbono y lípidos—)
Se pueden dividir de acuerdo al reino :

• Procariontes (bacterias): Están en mayor cantidad en nuestro cuerpo , en donde son importantes para funciones del
cuerpo humano, ayudan a generar ciertas vitaminas y neurotransmisores (70% cerebro, 30%intestino)
-Términos asociados : Probiótico es quien contiene a la bacteria y El prebiotico ayuda a favorecer que la bacteria crezca

• Eucariontes: Ejemplos: Protozoos , fungui , animales, plantas

• La Célula es la unidad fundamental de la vida (lo más pequeño) y se estructuran de macromoléculas (ácidos nucleicos,
lípidos, carbohidratos y proteínas. Todas estas forman polímeros , pero los lípidos no, por su naturaleza heterogénea (no
hay un monomero que de origen a lípidos más grandes) )
• Las macromoléculas(moléculas grandes) están formadas por monomeros, en donde algunas tiene unidades
constituyentes que se repiten, ósea tienen monomeros que dan origen a un polimero (que es la macromolécula) .
Entonces los aminoácidos son los monomeros que forman polímeros que son las proteínas.

DIFERENCIAS Y SEMEJANZAS

CÉLULAS PROCARIOENTES
• Organismos celulares simples
• Dos tipos principales : Bacteria y arqueobacteria (Las que son “viejitas”)
• Estructuralmente son relativamente simples

• Presencia de pared de membrana ,esto es algo adicional, en esta pared hay

bacterias, grand negativas o grand positivas
• El ADN es circular
• El material genetico esta libre en el citosoma
• Esta presente el nucleoide (zona en donde esta el ADN)

CÉLULAS EUCARIONTES
• Existen Unicelulares(protozoos) y organismos multicelulares
• Están presentes en vegetales y animales
• Estructuralmente mas complejas : Presencia de núcleo (Eucariontes
ignífera núcleo verdejo ), organelos, citoesqueleto.

• La animal no tiene pared celular , pero las vegetales si (esta no es la misma pared que tienen las bacterias )
• El material genético esta en el núcleo , rodeado por una membrana
• El ADN lineal esta asociado a proteínas. ( La Cromatina esta formado por proteínas, histonas y ADN , también hay
proteínas no histonicas) , la cromatina forma los cromosomas cuando están mas condensados y forma los paquetes
empaquetados para hacer la distribución del material genético más equitativamente posible ))
• Los humanos tiene moléculas de ADN lineales (46 cromosomas somáticas =26 pares , 23 germinales ) , que sean lineales
significa que tiene un comienzo y un fin

• (Los gametos hacen el ciclo celular pero en vez de hacer mitosis hacen
' meiosis )
• La célula en interfase no tiene la cromatina condensada(no esta en formato
cromosoma) , aqui esta descondensada por que el ADN se está leyendo para
dar origen a ARN este proceso se llama transcripción , tras esto el ARN
( mensajero) se lee y da origen a una proteína
(en la siguiente pagina se explica la diferencia entre las células en este proceso)
• El ADN da este mensaje para ser una molécula funcional
 Más antiguas

-
• En las células Eucariontes el flujo de la información genética , es decir los procesos
que dan origen a las proteínas, se producen separados en el tiempo y en el espacio
(uno se produce primero (núcleo) y otro después (citosol). En las procariontes al no
tener membrana no están separados en el espacio, ni en el tiempo ( a medida que se esta
transcribiendo se produce inmediatamente la proteína ) en donde sucede directamente
en el citosol. Esto por la presencia de compartimientos en los eucariontes

• Las bacterias hacen síntesis de proteínas, pero sintetizan súper pocas, esto relacionado con el funcionamiento del sistema
nervioso central
• El ADN mitrocondrial proviene de la madre así que la herencia mitocondrial es de la madre
MACROMOLÉCULAS

• Los ácidos nucleicos (ADN y ARN) portan información , estructuralmente están formados
por nucleótidos (estos son los monomeros que darán origen a los polímeros que son los acido)

Estructura de los NUCLEÓTIDOS :

• Estructura compleja , formada por; grupos fosfatos( parte inorganica) , ribosa (hidrato de carbono)
y una base nitrogenada que puede ser Adenocina , citocina, guanina, timina y en ARN uracilo )
-La pentosa son los que tiene 5 átomos de carbono
-La Exosa más importante es la glucosa , porque las células procariontes a las Eucariontes se nutren
principalmente de glucosa y esto lo hacen desde hace millones de años

• Los nucleotidos ayudan en el proceso de transcripción a la maduración del ARN mensajero,

aunque esta no es la única y exclusiva función
• Forman la alfa hélice, ya que las bases nitrogenadas forman unas uniones no covalentes, esto quiere decir, que tienen menos
energías, ejemplo las de puente de hidrogeno
Estructura de los ÁCIDOS NUCLEICOS
• (Si tenemos la secuencia de una de las hebras podemos conocer la de todas)

• Las interacciones covalentes son las que comparten electrones, son las fuertes y permiten
formar moléculas
• Las interacciones no covalentes son débiles, son dinámicas, ya que permiten formar las
macromoléculas y se clasifica en 4:
Una es la que da origen a los ácidos nucleicos, que es la puente de hidrogeno , otra son las
interacciones iónicas que se establecen entre cargas negativas y positivas que se atraen , otras son
las interacciones hidrofóbicas las que permiten mantener la membrana plasmática , las cuales son las
que repelen el agua ya que se forman por moléculas que no tien mucha interacción , otras son las
interacciones Van der Walls, las cuales se acercan mucho y se crea una atracción de cargas e
interaccionan por un rato ( “ en un carrete 2 personas se acercan sin tener atracción pero “pum”
se acercan mucho y algo pasa, algo cambia , se adecuan cargas ” )
 Hidratos de carbono

• Monosacáridos (glucosa, fructosa, galactosa, ribosa, manosa)

• Disacáridos (maltosa: glucosa + glucosa; lactosa: glucosa + galactosa; sacarosa: glucosa +fructosa). son los que más consumimos ,
pero no la consumimos como tal, sino que es la manosa aftosa sacarosa
• Polisacáridos (glucógeno, almidón, celulosa, quitina). (almidón estan las papas en el arroz )

.
La membrana plasmática es muy selectiva , no deja pasar un disacarido , por ejemplo va a tomar solo un monoscarido y no el otro,
ya que la célula no los transporta , no va a transportar un nucleotido , sino que va a transportar un nucleosido que son los que no
tienen fosfato ( la membrana aborrece los fosfatos ya que estos tiene cargas)

La manosa es un azúcar simple o monosacárido, que se encuentra formando parte de algunos polisacáridos de
las plantas (como el manano, el glucomanano, etc.), y en algunas glucoproteínas animales

Estructura de los monosacáridos

• Tiene 6 carbonos , hartos azucares

Una diferencia entre la glucosa, galactosa y la fluctuosa, es que tienen la misma formula
pero estructuralmente son distintas
Para poder tener energía de la glucosa la empezamos a destruir, lo que se llama glucolisis, en
donde cada vez que se rompen los enlaces se libera energía y se libera ATP lo que permite
que las reacciones energéticamente desfavorables se vuelvan favorables (la enzima que
rompe la glucosa es especifica, siendo así distinta , entonces para degradarla tiene que tener
una estructura distinta para cada degradación )
Las principales clases de lípidos

• Son complejos, distintos , en donde hay algunos que son grandes u otros chicos, los principales son los ácidos grasos, ya que son
los que consumimos nosotros
• Los insaturados: Tienen enlaces dobles, lo que hace que sean más desordenados, generando estructuras más liquidas y los
saturados no tienen doble enlace lo que hace que se asocien en filita adoptando una estructura empaquetada y menos fluida.
• Los triglicéridos: Están en el tejido adiposo, tiene 3 ácidos grasos , buenos para hacer energía.
• Los fosfolipidos: Tienen 2 ácidos grasos, y el otro átomo de carbono del glicerol en vez de enlazarse con el acido graso se enlaza
con el fosfato, entonces la célula tiene una zona hidrofóbica en donde están las colas de los ácidos grasos y otra región es
hidrofilica, aquí esta el fosfato, que tiene carga, esto de tener dos regiones es ser anfipatica.
• Gycolipidos o glicloproteinas : Son lípidos unidos a hidratos de carbono, son importantes en la membrana.
En la célula, en la superficie de la membrana encontramos muchos hidratos de carbono, los cuales forman una estructura llamada glucocalix ,
proporcionando mucho reconocimiento de antígeno

• Colesterol : Es antfipatico en donde forman la capa bilípidica

Estructura de ácidos grasos saturados e insaturados

• Los más rígidos hacen a la membrana menos fluidos , Las principales moléculas presentes en las células
estos son más nobles hacen a la membrana menos fluida
 Carbono Alfa

Proteínas
Amino Carboxilo
• Las proteínas son las protagonistas de las células
Radical
• Están formadas por aminoácidos. Su estructura básica es:
TODOS LOS AMINOÁCIDOS tienen esta estructura común, un carbono alfa o quiral unido a un grupo amino y a un
grupo carboxilo. Estos carbonos hacen 4 enlaces, entonces uno es el amino, otro es el carboxilo, otro siempre es un
hidrógeno y el último es el radical, que puede ser muy diferente. (El grupo “r” o radical es el que le da la característica
al aminoácido, el que hace que el aminoácido sea hidrofílico, hidrofóbico, que tenga carga, hace que cada aminoácido
de los 20 que están en la célula tengan distintos nombres)
• Cuando una proteína tiene menos de 20 aminoácidos, se le llama péptido y cuando tiene más de 20, proteína.
• Este péptido tiene ¿cuántos aminoácidos? 5. Se va a llamar pentapéptido.
• Entonces cada pelotita o circulito que se ve ahí es un aminoácido distinto. Con su región amino, su región carboxilo,
carbono alfa y su radical.
• Aquí vemos una visión más compleja de los aminoácidos, donde están representados cada uno de los átomos que lo
forman y los enlaces. Entonces este es el carbono alfa, aquí está el amino que le genera una carga (+), el ácido que tiene
una carga (-).
• Los aminoácidos son neutros, este aminoácido al menos es neutro porque tiene carga negativa con carga positiva que
se van a neutralizar.
Aquí el aminoácido es una glycina porque el radical es un hidrógeno, en cambio acá está unido
a un grupo metilo, entonces este aminoácido es la alanina. ¿Qué estamos viendo en esta
imagen? Como se unen los aminoácidos, y cómo se forma la unión peptídica (una unión de
tipo COVALENTE, es decir, se comparten electrones) Y ¿qué pasó cuando se unieron estos 2
aminoácidos? Se une el carboxilo de un aminoácido con el amino del otro, y entre el
carbono y el nitrógeno se forma la unión peptídica. Sale un oxígeno y 2 hidrógenos, por lo
tanto, se genera agua, esta es una reacción de condensación.
Estos 2 aminoácidos tenían un diámetro separado, ahora se condensan, el diámetro se reduce
y hay salida de agua. En resumen, se formó la unión peptídica, se unieron 2 aminoácidos, se formó un DIPÉPTIDO.
• Cuando uno habla de un péptido o de una proteína, siempre nos vamos a referir de el en cierta secuencia, si lo vamos a
describir, lo haremos siempre partiendo del amino terminal al carboxilo terminal, porque la secuencia en las proteínas
es súper importante, pues si se hace en otro orden, adquieren ESTRUCTURAS DIFERENTES.
• ABREVIACIONES PARA AMINOÁCIDOS: no nos pide que nos lo aprendamos, pero si le interesa que sepamos reconocer
cuando de estos 20 aminoácidos uno es:
o No polar hidrofóbico
◦ Repele el agua
◦ Por lo tanto, va a estar en las zonas de la proteína que no tenga contacto con agua
◦ Grupo r: ausencia de átomos polares como el oxígeno, lo q más tienen son carbonos e hidrógenos que están
súper compensados eléctricamente. Se pueden reconocer pq no tienen ni O ni N
o Polar no cargado hidrofílico
◦ Va a estar un poco más reticente al agua, pero también es hidrofílico así q no va a tener problema
◦ Sí tiene carga, pero no neta
◦ Grupo r: encontramos oxígeno, sulfhidrilo
o Polar cargado hidrofílico
◦ Es polar
◦ Tiene carga neta (si sumamos todas las cargas va a dar una carga o positiva o negativa)
◦ Es soluble en el agua
◦ En un día lluvioso es veri japi Lysina Estos aminoácidos están en
◦ Grupo r: carga neta negativa ------ aminoácidos ácidos Arginina proteínas que interaccionan
carga neta positiva ------ aminoácidos básicos Histidina con cosas cargadas
negativamente.

¿Zona de la célula donde vamos a encontrar gran cantidad de carga negativa? el núcleo
¿Q hay en el núcleo? ácido desoxirribonucleico
¿Q carga tienen los ácidos? negativa.
Entonces, ¿pq el núcleo no está cargado negativamente? Porque el adn se encuentra asociado a las histonas
¿Q tienen las histonas? Muchos aminoácidos básicos (+).
Por lo tanto, espontáneamente si ponemos las histonas con los ácidos nucleicos, ellos van a establecer
interacciones iónicas por atracción de cargas opuestas.
ESTRUCTURA DE LAS PROTEÍNAS:
Estructura primaria: está dada por la unión peptídica (enlace covalente) que
determina la secuencia de los aminoácidos.
Estructura secundaria: cuando la proteína se sintetiza, inmediatamente comienza a
adquirir su estructura secundaria. Que está dada por puentes de hidrógeno (enlaces
no covalentes). Entonces, podemos decir que la secundaria no está formada por algo
de secuencia, sino estructural, y puede ser: Alfa hélice --- la mayoría de sus aminoácidos son hidrofóbicos
bien estructuradas
Beta plegada --- la mayoría de sus aminoácidos son hidrofílicos
Random coil (al azar) desordenadas

alfa hélice beta plegada

Estructura terciaria: se van a compactar/unir/ordenar varias estructuras secundarias, pueden haber varias alfa hélices, beta
plegadas, random coil que se enrollan y generan una estructura de orden superior. (estructura tridimensional de la proteína,
dada por el enrollamiento de la cadena peptídica sobre sí misma) (funcionan todas las uniones no covalentes)
Estructura cuaternaria: estas proteínas, para funcionar no lo hacen como una sola proteína, sino
como más de una subunidad proteica. (Asociación de más de una proteína, que se pliega para
formar un péptido funcional) (Está dada por las mismas interacciones que se establecen en la
estructura terciaria, es decir, uniones no covalentes [puentes disulfuros, puentes de hidrógeno,
interacciones iónicas, interacciones hidrofóbicas e interacciones de van der waals])
*no todas las prote llegan a estructura cuaternaria, la mayoría llegan a terciaria porque están formadas por una sola
subunidad proteica.

FUNCIONES DE LAS PROTEÍNAS:

TIPO DE
FUNCIÓN EJEMPLOS
PROTEÍNA
Las enzimas digestivas catalizan la hidrólisis de las macromoléculas
Enzimas Catálisis selectiva
de los alimentos
El colágeno y la elastina proporcionan una estructura fibrosa en los
Proteínas Soporte de estructuras
tejidos conectivos de los animales; la queratina es la proteína del
estructurales celulares
cabello, cuernos, plumas y otros apéndices de la piel
La actina y la miocina son responsable del movimiento de los
Proteínas de Movimiento de células y
músculos; la tubulina es el componente principal de los cilios y
motilidad partes celulares
flagelos
Proteínas Regulación de las Las prote de unión al ADN, llamadas factores de transcripción,
reguladoras funciones celulares regulan la lectura de la información genética
Transporte de sustancias El transporte de glucosa y otras moléculas pequeñas a través de las
Proteínas de
dentro y fuera de las membranas está mediado por proteínas de transporte específicas
transporte
células incrustadas en las membranas
Proteínas Comunicación entre partes La insulina es secretada por el páncreas y regula la concentración
hormonales distantes de un organismo de glucosa en la sangre de los vertebrados
Proteínas Respuesta de las células a Los receptores de la membrana de una célula nerviosa detectan
receptoras estímulos químicos señales químicas liberadas por otras células nerviosas
Proteínas Protección contra Los anticuerpos del sistema circulatorio de los vertebrados detectan
defensivas enfermedades y distribuyen bacterias y virus
Proteínas de Almacenamiento y Las proteínas almacenadas en semillas se descomponen durante la
almacenamiento liberación de aminoácidos germinación para liberar los aminoácidos necesarios

Enzimas: catalizan reacciones enzimáticas

Estructurales: soportan tracción, forman la matriz extracelular
Motilidad: la migración y contracción celular es dirigida por proteínas que tienen que ver con la motilidad
Reguladoras: factores de transcripción
Transporte:
Hormonales: Comunican órganos distantes, por ej la oxitocina. *no todas las hormonas son prote, por ej el estrógeno que
es de naturaleza lipídica
Receptores:
Defensivas: pueden actuar como defensa contra enfermedades (anticuerpos).
De almacenamiento: Se almacenan para producir y liberar aminoácidos
 Fosfolípido, cabeza que tiene el fosfato, por ende,
es polar e hidrofílica

Membrana plasmática Colas de los ácidos grasos, que tienen

muchos C e H, por ende, son altamente
hidrofóbicos

• Está formada principalmente por una estructura lipídica.

• Bicapa lipídica ---- formada por dos monocapas
o Entre las colas interacciones hidrofóbicas para repeler el agua
o Entre las cabezas interacciones hidrofílicas para captar/atraer agua
• La bicapa lipídica forma una lámina que rodea la célula, pero también las estructuras intracelulares, como Golgi,
mitocondrias, retículo, núcleo, peroxisomas, lisosomas y si es una célula vegetal cloroplastos bla bla bla.
Presente tanto en la membrana que rodea la célula como en los organelos rodeados por membrana.
• Tiene dos caras, una que mira hacia el exterior llamada cara extracelular y una cara que mira hacia el citosol que la
llamaremos cara intracelular.
• La membrana se comporta como una barrera selectiva, deja pasar algunas cosas y no deja pasar otras hacia el interior.

MODELO DEL MOSAICO FLUIDO (Singer y Nicholson 1970)

• La membrana se comporta como una estructura fluida y
que es diferente entre sus caras.
• Estructura base: bicapa fosfolipídica
• Las interacciones hidrofóbicas y las fuerzas de Van de
Walls, entre las colas de los ácidos grasos, dirigen el
ensamblaje de la bicapa.
• Los fosfolípidos son los que le otorgan fluidez a la
membrana y son anfipáticos (polar y apolar).
• También encontramos colesterol que se ubican entre los fosfolípidos y le otorga más rigidez a la membrana
• Vamos a encontrar proteínas, que son estructuras grandotas y pueden ser:
o Proteínas integrales de membrana que toman contacto no solo con la parte polar, sino también con la región
hidrofóbica (colas de los ácidos grasos)
o Proteínas periféricas que se asocian a las cabezas o a otras proteínas, pueden estar en el intracelular o en el
extracelular.
• También encontraremos oligosacáridos, que pueden ser azúcares unidos a lípidos formando glucolípidos o azúcares
unidos a proteínas formando glucoproteínas. Los oligosacáridos le proporcionan asimetría a la membrana, pues sólo
están en la cara externa (la que mira hacia el extracelular) Determinan la respuesta antigénica.
• Cuando nosotros vemos un organelo, la distribución de ambas capas, es la siguiente: la
membrana que mira hacia el citosol mira al citosol y la que mira hacia el extracelular, mira hacia
el interior del lumen (organelo).
• Los azúcares nunca miran hacia el citosol*

LÍPIDOS DE MEMBRANA Glycenofosfolípidos

• ¿Cuáles son los lípidos de membrana? Los fosfolípidos Estingofosfolípidos
• Se caracterizan por tener una región fosfato y una base alcohólica
• Los alcoholes le dan el nombre a los fosfolípidos
• Tiene fosfolípidos, pero también colesterol, y ambos son anfipáticos
• Hay una distribución diferencial de los fosfolípidos entre la cara endofacial y la cara exofacial, lo que sumado a los
glycolípidos y glycoproteínas que solo están presentes en la extracelular, ayudan a decir que la membrana es un mosaico
asimétrico
• El colesterol se intercala entre los fosfolípidos de la membrana y regula su fluidez, es decir, como se mueve la membrana
• Además, es precursor de otras moléculas bioactivas. En el hígado es precursor de las sales biliares, en la piel y el riñón es
precursor de la vitamina d y en la glándula adrenal y gónadas es precursor de las hormonas, como la progesterona.

PROTEÍNAS DE MEMBRANA
• Se sintetizan en una vía secretora, que tiene que ver con ribosomas que no están libres, los ARN mensajeros
• Se sintetizan en el retículo endoplásmico, luego pasan al Golgi y del Golgi se van a la membrana, hacen un camino bien
diferente a las proteínas que se sintetizan en los poliribosomas libres
• En el retículo endoplásmico se le agregan glúcidos (azúcares) que se terminan de glicocilar en el Golgi.
• Tipos de proteínas:
Integral monotópica: interacciona con una sola de las monocapas (intrac o estrac)
Integral unipaso: atraviesa una vez la memb
Integral multipaso: atraviesa más de una vez la memb
Más de una subunidad proteica: estructura cuaternaria
Periférica: no toma contacto con las colas de los fosfolípidos puede
estar en la cara extracelular o intracelular
 ↳
~

jQue hace a la membrana más o menos FlUIDA ?

CH) FIUIDA

• los fosfolipidos contienen una cabeza y Ouna cola,en donde las colas pueden ser saturados o insaturados,
siendo el insaturado el genera más fluidez ya que tienen mas desorden al tener un doble enlace. (Cuando 34
existe una cantidad menor de fosfolipidos saturados existirá un tiempo de recuperación menor en la Saturado Insaturada
florecencia
• al tener colas cortas existen menos Interacciones hidrofóbicas por lo cual las hará menos fluida
• Las temperadas altas hará la membrana más fluida debido al movimiento que este genera (por ejemplo el
oso polar al vivir en temperatura de menos grados el necesitará una mas membrana fluida, osea ácidos
grasos cortos para así compensar el efecto de la temperatura, otro ejemplo seria la iguana ya que vive en
altas temperaturas debe pone ácidos grasos saturadas para que así su membrana no se rompa y esta se
mantenga)
• También existe un término llamado aclimatar o mejor dicho renovación de fosfolipidos este proceso nos
ayudara a mantener la fluidez de la membrana según la temperatura en la que nos encontremos , ya que
partes de la membrana se lleva al interior y se ponen más fosfolipidos insaturados para así compensar el
comportamiento de la temperatura, este proceso o realizan los organelos tales como el golgi y el RER

(- FIUIDA

• los fosfolipidos saturados la hacen menos fluida ya que al no tener enlace doble esta estará mas
ordenada
• Al tener las colas largas existirían muchas interacciones hidrofóbicas entre ellas lo que lo hará
menos fluida
• El colesterol hace que la membrana sea menos fluida ya que este disminuye la flexibilidad de los
ácidos grasos de cadenas insaturadas

* EsDemembrana segun su
FIUID22 .

enlace Doble enlace simple

Función General De la membrana .

• separa el medio interno y externo, genera algo individual , crea un compartimento fundamental de la vida que
es la célula, lo que genera que la célula sea impermeable a ciertas cosas

TIPOS De TrANSPORTe

↳ Sinconsiderar las Proteins

Difusión simples
• es la distribución relativa de las principales moléculas que entran y salen de la célula como por ejemplo
el oxigeno y el etanol y los lípidos
• Transporta moléculas polares pequeñas no cargadas, se mueven sin la ayuda de proteínas
transportadoras
• No producen gasto de ATP ya que van a favor del gradiente de concentración.
• Todo lo que tiene carga NO SE TRANSPORTA por este medio ya que la membrana es apolar.
* considerando las Proteinas
,

Difusión facilitando por proteínas que serian 3

• 1. Permeasa estas transportan principalmente los nutrientes
• 2. Canal iónico transportan principalmente iones
• 3. Bomba transportan principalmente iones como la bomba NA y K

Difusion Simple

DIfUSIOn FaciliTADG
 TiPO De Grapiente .

• lo que se transporta en contra de la gradiente de concentración necesitan energía, ya que es como subir una
cuesta, también este trasporte puede ser llamado cuesta arriba
• lo que se transporta a favor del gradiente de concentración se hace cuesta abajo y sin gasto de energía

PERMEASA .

• 3 tipos, uniportadores,simportadores y antiportadores

• Estas transportan a favor del gradiente de concentración DATOI
• las permeasas y las bombas se parecen estructuralmente y funcionalmente ya que cuando el no se
↳ la proteina
sustrato toca la proteína transportadora le pasa algo por ejemplo un espacio que no existía no lOS
Transporta , si
antes y así deja pasar a la molécula,ósea sufre un cambio conformacional (cambio en la
amino aciDOS
estructura), en este transporte solo pueden pasar de a una molécula y cada una de estas
requiere el cambio conformacional para que después se recupere entre cada ingreso de se Presen
molécula pero los canales iónicos son muy distintos y no sufren este cambio ya que el tiene D los nucleosinos
TransPOUTar -B nucleotipo sin
un espacio que es una compuerta en donde puede pasar todos los iones que están ahí FOsFATO .

• También se pueden llamar Carrier.

• los lípidos muy grandes mayores a 26 átomos de carbono se transportan por aquí

UNIPORTADORES
• uno de ellos son los transportadores de glucosa llamó transportadores facilitativos de exosa o mejor llamada como GLUT, y
estos son varios tipos de transportadores y son 14 miembros, una familia, ya que tiene proteína que las conforman por ejemplo
• la proteína 1 la llamaron GLUT 1, que fue formada a través de eritrocitos
• el GLUT 2 lo encontraron en el hígado y lo llamaron el transportador de glucosa hepatica y luego descubrieron que se
encontraba en otros tejidos también
• El GLUT 3 lo encontraron en el cerebro y lo llamaron transportador neuronal
• El GLUT 4 vieron que responde a la insulina y lo llamaron el transportador que responde a la insulina
• El GLUT 5 en vez de transportar glucosa transporta fructosa
• Todos estos gluts fueron clonados para ver cómo transportaba la glucosa, conque afinidad lo hacía y si es que necesitaba
concentraciones altas para transportarlas o más pequeñas y de ahí surgió el concepto afinidad , ósea la afinidad tiene que ver
como el transportador y el sustrato químicamente se atraen , por ejemplo si se atraen mucho tendrán mucha afinidad y así ,
viceversa, si tiene mucha afinidad por el sustrato lo va a unir aunque exista poca concentración, pero si tiene baja afinidad
deberá existir mucho sustrato para unirse
• Todos los uniportadores tiene 12 dominios tras menos a ósea atraviesan la membrana 12 veces están formados por amino-
carboxilo y 12 dominios transmembrana

• por ejemplo el GLUT 1 transporta en contante de transporte KT bien a 5 milimolar y el glut 2 transporta bien a 20 milimolar
• Entonces el GLUT uno tiene mayor afinidad en comparación del dos ya que la afinidad es inversamente proporcional a la
contante de transporte
• Si tomamos una célula y la ponemos en un cultivo y la celulosa quiere GLUT 1 o tiene GLUT 2 se van a transportar de manera
diferente según la célula ya que tienen distintas concentraciones de glucosa,luego graficamos la velocidad con que se transporta
y nos dará la velocidad de transporte en cada célula, alcanzado una saturación , en donde llegan hasta cierta velocidad máxima
para luego mantenerse constante ahí, lo que significa que todos los transportadores están ocupados por la glucosa y que
seguirán transportando a la misma velocidad ósea alcanzar la saturación ( este concepto se llama constante de transporte ) y
se puede calcular
•

-
i
-

so-
Para alcanzar la mitad de la velocidad
GlUT 1
máxima requiero de más concentración
is io
61UT 2

• el Km permite distinguir a los hermanos de la familia GLUT ya que cada uno tiene distinta constante de transporte
• El GLUT 3 es el que tiene más afinidad con la glucosa y además se procede en donde más se requiere, cerebro, placenta etc
• Todos los uniportadores son vi direccionales ósea que pueden incorporar o sacar y esto dependerá de si hay harto en el
extra celular y poco en el intra incorpora y saca cuando hay mucho en el intra y poco en el extra y siempre a a favor del
gradiente de concentración
• Las diferencias de los GLUTS son la constante de transporte y su localización en los tejidos
• Glut 4 sufre una compartimentalizacion intracelular Ya que se encuentra en vesículas, entonces cuando llega la insulina
las vesículas se comienza a mover hacia la membrana esto pasa normalmente cuando hay alta glucosa en la sangre
 CANAL IONICO
• Canal iónico ( de naturaleza pareada ósea a base de estímulos)dependerá de un ligando, que es una señal química es algo
unido a otra cosa por ejemplo una proteína , neurona, neuro transmisores etc , para así generar su apertura o cierre, este
estimulo hará que se abra o cierre el canal
• Otros se activan por estímulos eléctricos y hacen que la membrana se despolarice
• También existen por estimulo mecánico , en donde una célula toca a la otra, por ejemplo en la presión sanguínea
• (la Insulina actúa sobre receptores y está no habré canales iónicos )
• el canal iónico transportan iones a gran velocidad y generan comunicación rápida a distancia
• Transportan a favor del gradiente de concentración
• Están formados por más de una proteína

BOMBA
• se clasifican en 3 tipos están las clase P por ejemplo la bomba sodio potasio, estan las clase inira exira
V que serian los protones y la clase F en la cual se encuentran los nutrientes . SOrm kt
Na 10mm <I
• todo lo transportan en contra del gradiente de concentración Nat
• Un ejemplo es la bomba sodio y potasio que transporta en contra la gradiente a través de k
+
130mm Smm

unas proteínas llamadas bombas, en donde uno entra y otro sale, entonces debemos saber
en donde se encuentra más concentración ósea en el intracelular o extracelular, por esto
entraría potasio y saldría sodio debido a sus concentración de milimolar(ver tabla
dibujada)

DIA PUnTa nos Indica en

Donne Hay más concentración

• Para que la bomba pueda transportar cuesta arriba, hidrolizándo la molécula de ATP, y esta energía la utilizaremos para poder
transportan en contra del gradiente de concentración
• Las bombas también se pueden llamar ATPasas ya que rompen el ATP
• Su transporte es muy lento ya que requiere dls actividades, el cual hidrolizar el ATP y sufrir el cambio conformacional ( dicho más
arriba en la parte de permeasa)
 Difusión forcilitado T pasivo
.
-
A favor
por proteinas
de la gradiante
T Act
primario Utiliza
=

i
.
.

ATP

-Secundario Fradiante :
elec-
troquímico
Canal
Bombos Permer saS .
T pasivo
Gr activo G uniporte T
.
.

pasivo
primorio ↳
↳Simport]en inte
entran
demolecula

- -
entran
de varios
moleculas se
debido
a que
un
abre" por
estimulo
 -neurotransmisor

lado y los tra

separan los
+ a un a
-> se
separa (voltoye)
·

Y se ,

-
intercambiadores
Mosaico fluido: Proteínas transportadoras, canales iónicos, permeasas

Transporte activo secundario ↳

S
Llevado acabo por
permeasa. 6 Posee un ion
(generalmente sodio)
Se obtiene energía del
gradiente
Se transporta un transportado cuesta electroquímico.
antiportador y abajo, en contra de la No por la hidrolisis de
contraportador acoplados. gradiente, y otro a favor ATP.
que generalmente es un
nutriente.

Potencial de membrana
Es más negativo por dentro y mas positivo por fuera, esto se debe a unas biomoleculas que
están dentro que están cargadas negativamente.

Gradiente de voltaje del sodio

Es positivo cuando el sodio ingresa, porque este va de una carga positiva a una carga
negativa.

Suma de kilocalorias
Cuando el sodio entra libera -1,45 kcal, el sodio cuando entra en potencial de
membrana genera-1,61 kcal. El total de la incorporación del sodio genera mas o menos
3 kcal por mol, similar a la hidrolisis del ATP, de ahí viene la energía para el
transporte del ion.

Diferencias transporte activo primario y secundario

Presentan dos grandes diferencias:
1) Transporte activo primario usa ATP como energía mientras el secundario utiliza la
concentración de los iones.

2) T.p en contra de la gradiente de concentración mientas T.s a favor de la gradiente.

Importante:
Importadores y antiportadores también pueden ser clasificados como transporte activo secundario.
 Transportador sodio-glucosa
Utilizado por ejemplo en el intestino, cuando uno consume glucosa, las celulas intestinales,
concentran toda la glucosa favorecida por el gradiente.

Precisar que hay uniportadores de glucosa y simportadores de glucosa.

Transporte equilibrativo y concentrativo

Gluts son equilibrativos ya que transportan en ambas direcciones pues son dirigidos por el
gradiente de concentración de la molécula que transporta. Por ejemplo, si no comemos este
tomara la glucosa reservada para alimentarse, a favor de la gradiante
Bajo estas condiciones se muestra que si hay más glucosa afuera, la glucosa va a entrar a la
célula.

Simportadores son concentrativos pues lo dirige el ion, siendo el Sodio, hacia adentro, la glucosa
va a entrar en contra del gradiante. Gracias a este transportador la célula no bota la glucosa y
se empieza a engordar.
Necesario en tejidos donde no se puede desperdiciar glucosa, es necesario. ej: los intestinos

Gradiente de sodio
Existe ya que la bomba hidroliza el atp, se encarga que la concentración de sodio dentro
de la célula siempre sea bajita

Importante
Gradiente de concentracion dirigido hacia el ingreso.
Gradiente de voltaje dado por el potencial de la membrana.

membrana cargada positivamente por fuera y negativa por dentro.

Al entrar sodio libera energía.

Gradiente electroquimico = gradiente de concentracion + gradiente de voltaje

6t =

6 +

GV
Ej
:

El sodio se une a la permeasa y

6twat 03 Kal/mol
=

permite un cambio confirmaciocional,

↳ donde el transportador se hace afin
Energía liberado a la glucosa, luego otro cambip que
permite liberacion de sodio y glucosa
 Transporte de agua
*
Unipolar
Ósmosis: Se mueve a través de la membrana a favor de la gradiente.
-Osmolaridad: concentración de iones.
Valores normales 320 kilos molares
500 solucion hipertonico
150 hipotonica
320 isotónica
Tonicidad: Capacidad de una sustancia de cambiar la osmolaridad.

Se regula mediante algunos órganos como el cerebro, que libera la hormona antidiuretica.
Hormona vasopresina realiza la antidiuresis.
Antidiuresis: Evita la perdida del agua, realizando la reabsorción.
Reabsorción ocurre en los riñones.

Por donde pasa la orina, la hormona vasopresina actua sobre un receptor de membrana y hace
que las vesiculas que tienen en su membrana acuaporina 2 las lleve y se localiza esta proteina
en la membrana y “toma agua” y el agua que sale en la orina sea menor.

La vasopresina es un tipo de proteina transportadora que se regula por compartimentación.

Otro ejemplo es en el tejido adiposo o muscular, compartimentalizada en vesículas, la insulina
actuaba sobre el receptor, hacía comunicacion intracelular y se “tomaba glucosa.”

En este contexto Vesepresina es a acuaporina 2 como insulina es a glut 4, estas serian 2 proteinas
que se regulan por compartimentación intracelular.

Si empezamos a retener agua, vasos sanguíneos estaran presionados por la cantidad de agua,
disfunción del organismo.

Tipos de diabetes
diabetes incipida central: Trastorno del metabolismo de la sal y el agua caracterizado por sed intensa y mucha
orina.
La diabetes insípida ocurre cuando el cuerpo no puede regular el manejo de los líquidos. La enfermedad es
ocasionada por una anomalía hormonal y no está relacionada con la diabetes.
Además de la sed extrema y la micción intensa, otros síntomas incluyen levantarse de noche para orinar o mojar
la cama.
Según el tipo de trastorno, el tratamiento puede incluir terapia hormonal, una dieta baja en sodio o tomar más
agua.
diabetes Mellitus tipo 1: páncreas no produce insulina o produce muy poca. La insulina es una hormona que
ayuda a que el azúcar en la sangre entre a las células del cuerpo, donde se puede usar como fuente de energía.
Diabetes mellitus tipo 2: Afección crónica que afecta la manera en la que el cuerpo procesa el azúcar en sangre
(glucosa).
En la diabetes tipo 2, el cuerpo de la persona no produce suficiente insulina o es resistente a la insulina.
Video explicativo transporte activo primario y secundario: https://youtu.be/eA5IQSarXUg?si=vJz3_Sn1pLY6OcsB

Video explicativo: https://youtu.be/gKbjZNemz6o?si=jr-sOkkxlk7M_UzH

Modelo eucariote —> células que forman
nuestro cuerpo
Entre las características importantes de este
modelo celular es que nos permite formar
estructuras más complejas
No nos quedamos como células, sino
que avanzamos hacia tejidos, órganos y
ornanismos
Estas células que se vuelven más grandes y
más complejas. Para poder desarrollar estas
funciones es vital la presencia de este sistema
interno de membrana —> SISTEMA DE
ENDOMEMBRANA
- envoltura nuclear - morado
- retículo rugoso - celeste
- retículo liso — verde
- aparato de golgi - amarillo
Existen también otros organelos
membranosos que no son parte del sistema
de endomembrana
- peroxisomas
- lisosomas
Características de este sistema: muy similares
en estructura a la membrana plasmática
- doble membrana
- fosfolípidos
- proteínas: (portadoras y receptoras,
dependiendo de su función)
Conceptos
- cara citosólica: cuando la estructura de la
membrana está mirando / tocando al citosol
- cara luminal: cuando la estructura de la
membrana está mirando hacia el interior del
organero - hacia el lúmen/luz.
- George Palade fue quien descubrió este
organelo. Describió mediante microcopia
electrónica una red citoplasmática construida
por dos compartimentos interconectados,
pero con diferente composición (1950)
- estructura en general formadas por una red
(estructura que se extiende y va a a estar
exapandida en el citosol) esta red va a estar
formada a su vez por algunos componentes
que tienen formas más planas (sacos
aplanandos), en otra parte de su estructura
encontramos como “canales y tubos”
- retículo endoplásmico rugoso - con forma de
sacos aplanados
- retículo endoplásmico liso - con forma de
tubos
- canales - que conectan al retículo entre sí
El retículo en sí es uno solo, no tenemos
espacios que limiten a cada uno de los
retículos, esto quiere decir que la membrana
es contínua; la estructura del retículo va a
estar formada por una parte rugosa, una lisa y
estructuras que conectan.
Presentan estructuras alargadas contínuas y
con presencia de ribosomas
- espacio interno: lumen
- continuidad con la membrana envoltura
nuclear (se proyecta desde la membrana del
núcleo, por lo tanto, vamos a tener zonas que
conectan el retículo rugoso con el núcleo,
vamos a tener todo en comunicación esta
membrana que luego pasa a ser retículo se
proyecta en todo lo que es el citosol)
 - la cantidad no es fija la cantidad de ese
organelo no es fija (característica en general
para todos los organelos, no es algo propio
del retículo y tiene relación con las funciones)
si bien el retículo va a desempeñar la misma
función en todas las células, la célula puede
tener una función muy específico que
requiera de un organelo o de otro, por lo
tanto es la función de la célula la que va a
definir si requiere más desarrollo de un
organelo o de otro (para cualquiera de los
sistemas membranosos nucleares).
- está presente en todas las células (no
podemos vivir sin retículo, porque la función
de este es la síntesis de proteínas, y estas son
fundamentales)
*Tenemos más de 200 tipos de células
distintas que conforman nuestro organismo, y
cada una tiene funciones específicas,
ej: una neurona tiene una morfología y
una función muy esencial porque es la que va a
recibir la información, la va a procesar y la va a
transmitir en una respuesta. Para que esta
cumpla su función se requiere de
neurotransmisores (estos neurotransmisores
tienen una base quìmica) esta neurona tiene
que tener asegurada la síntesis de este tipo de
moléculas, por ende, las neuronas requieren de
mucho RE, porque su función como célula es
dependiente de este tipo de organelo
*Hay otras células que no van a requerir de
tantas proteínas por lo que van a tener
retículo, pero no tan desarrollado
- la membrana formada por bicapa lípidica
similar a membrana plasmática
- sustancia basófila (esto tiene que ver con
las afinidades tintoriales, como los
componentes de sus membranas responden a
unos u otros colorantes)
IMPORTANCIA DE ESTE ORGANELO
Relevante para la fabricación y el
almacenamiento de estas moléculas que son
fundamentales para estas células (proteínas)
El proceso de síntesis no solo ocurre en este
organelo (RE), sino que ocurre en muchos
lugares dentro de la célula, ej dentro del
núcleo y mitocondrias.
El citosol es muy importante para la síntesis
al comparar los procesos de sintesis
de proteinas podemos ver que donde más
vamos a tener este proceso (por lo menos al
inicio de la síntesis) es a nivel del citosol
si el proceso se inicia de manera
preferente en el citosol y luego ese proceso se
desarrolla o termina en otro lugar también
nos da cuenta de que no todas las proteínas
llegan al retículo, algunas se van a quedar en
el citosol, ahí se van a formar, otras se van a
formar en el núcleo y otras en la mitocondria
- citoplasma: en el medio interno de la célula,
organelos y componente acuosa
- citosol: parte acuosa sin considerar los
sistemas de endomembrana
¿Distribución intracelular de las proteínas?
¿De qué depende que algunas se vayan al
retículo y de que otras se queden en el
citosol?
Va a depender de la función que deban
desempeñar esas proteínas, las proteínas
difieren entre sí en su estructura (si tiene un
aminoácido más o uno menos, si tuvo un
plegamiento o no terciario, va a determinar
una diferencia en su estructura y una
diferencia en su función), por eso que en los
procesos de síntesis de las moléculas
biológicas en general tiene que existir un
trabajo cuidadoso para que la síntesis de esa
molécula sea perfecta, de lo contrario el
proceso al cual está vinculado va a fallar.
*Las células tienen muchas cosas que hacer -
no solo se dedica a formar proteínas, también
tiene que preocuparse del ambiente,
comunicación celular, si necesita hacer
adaptaciones al medio, etc.
Solo una de sus funciones es formar
proteínas; la cantidad de proteínas que tiene
que formar es muy diversa.
La célula utiliza un sistema de códigos para
muchos procesos internos
entre una de sus funciones está definir
si una proteína se va al retículo o no.
 - La célula tiene mecanismo por los cuales formar una secuencia que indica lo que la
regula sus procesos internos de forma muy proteína debe de hacer.
rigurosa, esto lo hace mediante códigos. las secuencias aparecen tempranamente en la
- Estos códigos se traducen (en el caso de cadena, (no siempre, a veces aparecen al
sintesis de proteinas) y se definen como inicio y otras veces aparecen más alejado de
SECUENCIAS DE SEÑAL o PÉPTIDOS DE la cadena)
SEÑAL.
Si una proteína tiene que abandonar el
citosol e irse a otro lugar (ej: el retículo), se
logra mediante códigos; quienes van a
formar estos códigos son los propios
aminoácidos que son parte de la estructura de
la proteína que estamos armando.
- Son distintos tipos de códigos o de péptidos
de señales lo que se suelen definir esta
secuencia.
*¿Esta secuencia parte desde cuando se
modifica el ARNm o son cadenas que se van
uniendo a la proteína a medida que se va
formando?
Hay que recordar que este proceso parte en el
citosol (punto de partida), cuando este ARN
se comienza a leer, se va a comenzar a
sintetizar la proteína, estos aminoácidos a
medida que aparecen, y cada vez que se
- Cada vez que se forma una proteína y
ordenen de esta manera, va a hacer una
aparece esta secuencia completa, es lo que va
secuencia que indica que esta proteína se
a determinar si esta se queda o se va hacia
tiene que ir (por ejemplo, dirigirse hacia el
cierto organelo; si una proteína no tiene esta
retículo) estas secuencias aparecen
secuencia específica, va a tener un destino
tempranamente en la cadena (no siempre, ya
diferente.
que a veces aparecen más alejado de la
- Que una proteína llegue a cierto organelo,
cadena)
no es por azar, es porque había un plan
- Cuando va al comienzo de la cadena,
original con secuencias que indicaban que
después llega al retículo y se corta, por lo que
tenia que llegar ahí.
no pasa a formar parte de la estructura final
Cuando esta proteína tiene el primer péptido
de la proteína
que es de importe al retículo/ llegada al RE,
- Cuando la secuencia está más adelante de la
se puede quedar en el retículo o se puede ir
cadena, si va a formar parte ya que no se
del retículo, esto va a depender de otro código
puede cortar toda esa parte.
(secuencia KDEL) cada vez que aparece este
Esto va a depender del ARN, quien va a ser
código en una proteína que llegó al retículo,
quien define si aparece antes o aparece
va a significar que esta se va a quedar en el
después y si tiene consecuencias o no en la
retículo; si no aparece, va a significar que
estructura final de la proteína. *
llegó, cumplio su función y luego se fue.
- secuencia KDEL: secuencia de retención

Este proceso parte en el citosol, cuando el

ARN se comienza a leer, se va a comenzar a
sintetizar la proteína, entonces estos
aminoácidos a medida que aparecen y cada
vez que se ordenen de esta manera, van a

https://www.youtube.com/watch?v=98q7146_5_k
https://www.youtube.com/watch?v=d-7ajF1LqG0
Cuando ya tenemos el mensaje que vamos a
leer y apareció el péptido de señal (indicación
para que la proteína se aleje del citosol y se
vaya al organelo), alguien debe reconocer la
señal; hay un complejo molecular que está
ubicado en el citosol cuya función es
justamente esa: reconocer cada vez que
aparece este péptido de señal, unirse a él y
permitir que esto se vaya hacia la membrana
del retículo rugoso, esa molécula se llama
Partícula Reconocedora de Señal
- Es un complejo molecular formado por
proteínas más unos pequeños ARN
- recapitulación:
Cada vez que aparece este péptido de señal
tiene que reconocerlo, pegarse a él y evitar
que el mensaje se siga leyendo para que esa
proteína pueda seguir su proceso pero en el
retículo, porque si aparece esta secuencia de
señal quiere decir que no se debe formar en el
citosol, sino que se tiene que leer este
mensaje en otro lado, porque finalmente la
estructura molecular de esa proteína donde
se tiene que formar es allí, si no se detiene
este proceso de lectura, puede ocurrir que el
mensaje se siga leyendo, esta cadena siga
creciendo y que sufra plegamientos
prematuros que dañan su estructura.
- este tipo de partícula es una partícula
fundamental.
*reconocer el peptido que aparece en la
proteína en formación para evitar que se siga
leyendo el mensaje y cuando se une a esta
cadena, el mensaje deja de leer hasta que esto
se vaya (se va cuando llega al organelo), esto
puede demorar más o menos.
Cuando el ribosoma + arn + partícula
reconocedora de señal llegan al retículo, esta
molécula va a tener que irse, porque ya
cumplio su función; cuando se desprende, la
lectura del ARN sigue y podemos ir formando
la proteína. En el retículo se forma como
como un panal que permite que esta
secuencia ahora vaya pasando hacia el
interior de este organelo. Hasta que
terminamos de leer todo el mensaje y ahí se
desarma otra vez el ribosoma y nos
quedamos con esta cadena dentro de este
organelo (que es donde nos interesa que
esté).
* El ARN mensajero: secuencia para que
podamos formar esta proteína.
* La señal sale de a medida que vamos
midiendo el arn, vamos a ir agregando
aminoácidos según lo que nos diga el código.
Si estos aminoácidos se ordenan como la
secuencia que se mostró antes, va a actuar
como una secuencia de señal, estos
aminoácidos salen de lo que diga el mensaje.
Cuando esta secuencia aparece (no todas las
proteínas tienen esta secuencia) se ejecuta
este segundo proceso, si no la proteína se
queda en el citosol.
Es un proceso más complejo.
No todas las proteínas se sintetizan en el
retículo.
Mediante los péptidos de señal (códigos)
discriminamos que algunas lleguen o no
lleguen, funcionan como señales que
permiten llevarlos hasta este organelo; una
vez ya en este organelo hay que entender por
qué llegamos al retículo.
Este proceso es para que el arn que recién
comenzamos a leer llegue al retículo rugoso
¿Qué pasa si por error llega al REL?
Hay receptores en el retículo rugoso que
reconocen específicamente a los ribosomas
que permiten que este se quede “pegado”; en
el REL no se van a pegar porque no tiene
receptores que los dejen ahí.
 * Glicosilacion
↑ .

Le estamos agregando azúcares, esta

modificación que ocurre acá es un proceso
que requiere de varias cosas (propias del
retículo).
* Estamos recién leyendo al ARN (solo se ha 1. Presencia de este árbol de azúcar (que ya
leído una pequeña parte de ese mensaje) está armado)
queda mucho todavía por armar de esta - Para que este árbol de azúcar se arme, el
proteína. retículo tiene un fosfolípido muy particular,
Este proceso en el cual la síntesis se termina que es el dolicolfosfato; es particular porque:
por desarrollar en el RER es lo que va a o Es un fosfolípido doble (como dos
permitir que sobre esta proteina vayan fosfolípidos pegados)
ocurriendo plegamientos específicos que van o Solo lo encontramos aquí
a dar en el lumen y a su vez modificaciones o Gracias a su estructura los azúcares se
(le podemos ir agregando cosas a esta pueden ir pegando
secuencia a medida que se va formando) - Esos azúcares que después le vamos a
eso ocurre aquí dentro, no ocurre en otro pegar a la proteína, primero los armamos
lugar. sobre este fosfolípido (ESTE PROCESO
Aquí se le dan nuevos cambios, SOLO OCURRE EN EL RER)
estos nuevos cambios son los que se Para poder cortar este árbol de azúcares que
conocen como modificaciones ya estaba armado y poder pegarlo a la
postraduccionales, porque van a ocurrir proteína, es un proceso que hace una enzima
después de la lectura el ARN y son cambios muy específica.
que no dependen de lo que diga el ARN, sino
que son cambios que dependen de lo que va 2. Oligosacáridos-transferasas o glicosil-
pasando aquí en el mensaje y de donde se transferasas
lee el mensaje. - Son familias de enzimas o proteínas
Hay muchas modificaciones - Son proteínas transmembrana gigantes y
postraduccionales, pero cada una de ellas va atraviesan por completo la membrana del
a impactar finalmente en la estructura que retículo, está inserta.
tenga esta proteína y en su función, - Cómo lo hace: una vez que el árbol está
en el retículo ocurren varios, pero nosotros armado, lo toma, lo corta y lo pega.
vamos a hablar de uno que es de los más Pero éste no se puede pegar en cualquier
importantes para las proteínas. parte, como las enzimas son específicas
reconocen secuencias específicas.
- Cada vez que en la estructura enorme de la
Comienza en el RER (N-glicósidos) y termina proteína que estamos armando dentro del
en el Golgi. retículo, aparezca esta secuencia de
Se produce comúnmente en proteínas de aminoácidos: asparagina + X (cualquier
membrana queu son transportados a la aminoácido) + treonina o serina
superficie celular. La enzima sabe que tiene que pegar
el arbol de azúcar; si sigue leyendo la
cadena y encuentra A+ X+ S, corta

I
otro árbol y se lo pega
En el proceso de glicosilación se pueden
agregar varias veces estas secuencias de
n oligosacáridos en la cadena, va a depender
Base oTron Ch
nuevamente de códigos (3 aminoácidos), esta

int n. slicik enzima es la encargada de ir pegando

↳
Hay muchas enzimas y cada una tiene un
En nombre específico, pero en general se les
conoce como las “glicosil-transferasa /
CONGY pega Se prese oligosacáridos-transferasas”; son enzimas
proteínas transmembrana que lo que hacen
a ma sec De aminoacin
es ir glicosilando esta proteína.

pron lenorse trapino

el arbol bebe irhacia aquers para
P Para lenarse form or
o
- L eXTr4
mes azucares
↳ ya que hay
afuera .
 - Lo que busca la celula es que una vez esta
proteína salga del retículo, salga con cadenas
de azúcares.
- Las enzimas van a poner el azúcar en
secuencias específicas, cuando estas
aparecen, saben dónde ponerla
- La enzima no arma la cadena de azúcares,
la cadena ya estaba armada, sino que la
toma, la corta y la pega
- En este caso el péptido de señal (como iba
al inicio), no es parte de la secuencia de la
proteína (es solo proteína, que después va a
tener una función dentro de la célula)

ROL QUE CUMPLE EL DOLICOL FOSFATO

N-glicosilación se produce comúnmente en
proteínas de membrana que son
Los fosfolípidos en general son moléculas
transportados a la superficie celular.
muy dinámicas en la célula, que están en
constante movimiento.
Pueden hacer movimientos espontáneos,
pero hay un movimiento muy específico de
membrana que significa que este fosfolípido
es capaz de darse una voltereta por la
membrana, ese movimiento que se llama “flip-
flop”, es un movimiento que significa mucho
gasto energético para la célula, por lo tanto, la
célula lo va a usar, pero cuando lo necesite.
*Es una voltereta
*El fosfolípido cambia de una monocapa a la
otra.
En este caso el dolicol fosfato tiene a la
enzima que le permite hacer ese movimiento
(le permite girar). - Formación del oligosacárido central sobre el
fosfolípido dolicol fosfato. Estas etapas
¿De dónde sacamos los azúcares que le tempranas del proceso ocurren en la cara
vamos a llegar a la proteína? citosólica de la membrana del RE.
Los sacamos del citosol La flipasa transfiere el árbol pre-formado,
exponiéndolo al lúmen del RE.
El dolicol al girar de una capa a la otra, queda Transferencia del oligosacárido desde el
mirando hacia el citosol y los azúcares se dolicolfosfato fosfato al residuo de asparigina,
comienzan a pegar hasta que ya tiene una el proceso catalizado por la enzima
cantidad importante de azúcares, una vez ya oligosacárido transferasa -
cargado gira y queda mirando hacia adentro;
una vez ya adentro (cargado), la enzima lo
corta y pega; al quedar vacío de nuevo, se
vuelve a dar una voltereta para llenarse Los procesos de glicosilacion pueden ocurrir
nuevamente y así va repitiendo. en dos organelos, la N-glicosilacion es
Esto es algo muy particular del retículo, si el específica del RER, donde la cadena de
retículo no tuviera dolicol, no podría ocurrir la azucares queda pegada en el extremo amino
glicosilación, no se podría desarrollar, no de los aminoácidos - quda pegado a un
podría ocurrir la síntesis de estas azúcares. nitrógeno
La O-glicosilación ocurre en el aparato
de Golgi (aquí las azúcares se pegan a otro
grupo)
*Importancia: tenemos una cantidad
importante de proteínas en nuestras
membranas; la mayor parte de las proteínas
de nuestro cuerpo tienen cadenas de
azúcares, osea que son proteínas
glicosiladas, cada vez que formamos un tejido
o una célula, este proceso si o si se tuvo que
desarrollar, porque de lo contrario no
tendríamos esas proteínas con glicosilaciones
y por lo tanto las membranas biológicas no
podrían desarrollar su función.
*muchos de los abortos espontáneos que
ocurren en periodos de gestación muy
tempranos, están relacionados con problemas
de glicosilación. Ya a temprana etapa del
periodo de gestación, los trastornos de
glicosilación son súper relevenates.
Aquellas enfermedades que pueden tener
viabilidad también desarrollan una serie de
alteraciones, esto es tan importante que está
súper estudiado desde el punto de vista
médico y están súper clasificados los
trastornos congénitos.
Trastornos congénitos asociados a la n-
glicosilación: proceso que falló en la síntesis
de esa glicosilación en el retículo.
*siglas para identificar a cada una de las
enzimas involucradas que falló en el proceso.
Son múltiples las posibilidades de
alteraciones genéticas que pueden estar
involucradas y existen diversas
consecuencias para los bebés que nacen con
trastornos congénitos asociados a las
alteraciones en la glicosilación, algunos son
más graves y pueden estar asociados a
retraso mental, hay aspectos que sobresalen
más en este tipo de trasntornos congénitos
(retraso psicomotor, problemas a nivel del
hígado, etc.)
La glicosilacion es un proceso fundamental
para la célula, cumple funciones vitales.
lipios
↑Sesinterizan
↳
venovar men brann
Recordemos que el retículo en sí es una sola
estructura y se conecta con la parte lisa, que
tiene una morfología distinta, y ocurren
procesos enzimáticos muy distintos; las
funcionalidades que tienen cada uno es lo
que le va a permitir a la célula definir dónde
va a realizar cada proceso.
CORTE TRANSVERSAL DE UN PARTE DEL CITOPLASMA
*en la imagen a) se alcanza a ver una parte
del retículo rugoso*
La célula está llena de retículo liso
La cantidad no es fija, va a depender de la
función y de la necesidad.
Células de leydig
- encontramos a nivel del testiculo
- encargadas de sintetizar la testosterona
Si hacemos un corte de este tipo de células
en su citoplasma nos vamos a encontrar con
mucho retículo liso.
Aquí está más desarrollado porque su función
como célula depende de esto
Corteza suprarrenal
- glándula encargada de sintetizar los
corticoides
- proceso que depende de la precencia de
este organelo
*Existe una diversidad de funciones.
Algunas de ellas la realizan las células
especializadas y otras son funciones que la
puede hacer cualquier célula, va a depender
mucho de qué tejido y que célula estemos
hablando.
Necesaria para nuestro organismo, la no
liberación de estos tóxicos trae alteraciones
para el funcionamiento de nuestro cuerpo.
Este proceso va a ocurrir en el hígado ,
órgano por excelencia que va a detoxificar;
esos hepatocitos de este tejido van a estar
especialmente relacionados con este
proceso, ahí es donde principalmente se va a
desarrollar este proceso de detoxificación.
ROL DEL RETÍCULO LISO: dentro de este
organelo vamos a encontrar enzimas super
específicas (solamente estan ahí), estas
enzimas toman moléculas que son tóxicas
para nuestro cuerpo, pero que no tiene
afinidad con el agua (baja solubilidad) y que
nuestro cuerpo tiende a retenerlas, pero al ser
tóxicas hay que expulsarlas; este toma estas
moléculas y le agrega grupos químicos
funcionales para que estas moléculas se
vuelven más solubles (todo esto está
ocurriendo en el retículo liso) pasando por
varias reacciones enzimáticas, tomando esta
molécula y agregandole muchos grupos
químicos funcionales, hasta que esa molécula
ya es más soluble, de ahí esa molécula la
podemos eliminar a través de la orina.
- Elimina sustancias tóxicas de baja
solubilidad -
Vinculado con el retículo liso, pero no en
todas las células
Es específico de las células musculares y el
hígado
Son tejidos donde vamos a poder acumular
estos gránulos de exceso de azúcar, que los
vamos a organizar en polisacáridos y ahí lo
vamos a dejar guardado.
Este proceso no va a estar ocurriendo en
todas las células, sino que solo en ese tipo de
células.
El retículo expresa ciertas enzimas (estas lo
que hacen es un proceso largo) donde al
glucógeno hay que romperlo, sacarle la
glucosa y dejarla como glucosa libre para que
nuestra sangre la pueda ocupar.
Eso involucra varias rutas metabólicas; la
última ruta que es cuando la glucosa ya está
casi lista para usarla (ya no es parte del
glucógeno, sino que ya la tenemos libre),
tenemos que sacar este fosfato, porque si no,
no la podemos utilizar para poder
transportarla a través de estos uniportadores
En esta etapa es donde las enzimas
del REL son fundamentales, porque ellas
reconocen la glucosa con ese fosfato, le
quitan el fosfato, la dejan como glucosa libre y
ahi recien la toman los transportadores GLUT
y la podemos enviar a la sangre
Al final de esta reacción es donde este
organelo tiene un rol fundamental (en tipos
específicos de células)
http://www.cellimagelibrary.org/images/10796
- La degradación del glucógeno se realiza
eliminando unidades de glucosa, en forma de
glucosa-1-fosfato, que son luego
convertidas a glucosa-6-fosfato en el citosol.
*fosfato: elemento muy reutilizable dentro de
la célula, lo usamos por ejemplo cuando
hacemos atp, como mecanismos para
activar/desactivar procesos, etc.
FUNCIONES GENERALES
• almacenamiento de calcio
• síntesis de fosfolípidos o de hormonas
que son de origen lipídico
Procesos transversales que cualquier célula
con REL lo puede desarrollar

El estado ionizado es muy importante

Asociamos el calcio ionizado con el
movimiento de contracción muscular; cada - En el interior del REL existen proteínas
vez que nuestro sistema esquelético se capaces de secuestrar al calcio, ej:
mueve, detrás de eso está el músculo calsecuestrina. -
esquelético generando esos movimientos de En una célula común y corriente no vamos a
contracción. tener tanto retículo liso, pero si vamos a saber
*el calcio también es responsable de muchos que ahí se puede guardar cuotas de calcio.
procesos celulares (si una célula secreta, si
una célula realiza proceso de muerte celular,
si una célula abre o cierra el mecanismo de
transporte, el calcio modula muchos
procesos) al tener implicancia en muchos Síntesis de estas moléculas que ocurren
procesos celulares, las células se aseguran porque dentro del retículo al igual que como
de dos cosas: lo vimos acá, existe la presencia de enzimas
1. tener una reserva de calcio que son las encargadas de permitir la síntesis
2. tenerla gardada (no tenerla disponible de lípidos o moléculas de origen lipídico que
porque si no, va a activar algún son fundamentales en funciones hormonales
proceso celular) o estructurales o para regular distintos
Las concentraciones de calcio en la célula procesos metabólicos.
siempre son bajas, un lugar muy ideal para
guardar calcio es el REL
Existen dos organelos o de podemos
almacenar calcio, en las mitocondrias (donde
lo que se puede almacenar es poco) y
enviarlo hacia afuera (por mecanismos de
bombas de calcio)

El retículo liso tiene bombas de calcio,

mecanismos de transporte activo primario que
le permiten tener una cantidad de calcio - Lípidos: fosfolípidos, colesterol
importante Esteroides: gonadales y glándulas
Este proceso se ve más extremo en aquellos suprarrenales.
tejidos que dependen de manera muy Lipoproteínas, heppatocitos -
fundamental del calcio, que es en este caso
en el tejido muscular, donde existe mucho
desarrollo del REL, con la finalidad de
guardar mucho calcio para que cada vez que
la célula del músculo se quiera contraer, ya
sabe que tiene el calcio listo para poder
hacerlo.
Por lo que el calcio se va a guardar
principalmente en el REL.
 Introducción de unión a la clase anterior:

El transito de los organelos no es unidireccional, al contrario algunas moleculas pueden ir de

vuelta.

Desde el reticulo cada vez que salgan proteínas, irán envueltas en una vesícula.
Para esto se requiere de dos proteínas: una en el proceso de formación y otra que actuan como
receptoras.

Estas moléculas no pueden llegar y salir al citosol porque si no estan cubiertas por vesículas las
enzimas digestivas presentes en el citosol la destruirían.
Por lo mismo, para asegurar la prevalencia de estas moleculas es el viaje por medio de vesículas,
y estas duran el transcurso del viaje entre organelos.
Cuando llega al aparato de golgi, ese organelo tiene organismo para reconocer si esas moleculas
requieren un proceso de maduración en el REL, de ser necesario son llevadas de vuelta.

Entre estos dos organelos va a ver un tráfico constante de moléculas en ambos sentidos

Del reticulo solo vemos la parte rugosa y es

Aparato de golgi donde se conectaran las moleculas al aparato de
golgi por la salida de proteínas.
↳Tiene PolariDan Estr
-
FunGOn
Se descubrio gracias a la utilización de ciertos métodos pues en cuanto a tinciones era cierto
esquivo, por lo que se observo mediante a precipitación de sales en una placa.

Morfológicamente la tendencia de los sacos aplanados esten separados y dependiendo de la

cantidad de estos va a depender si entre las cisternas mediales puede ocurrir cierta
comunicación.

La via de conexion es atraves de las vesiculas, estas van a permitir sacar las moleculas y
conectar funcionalmente con la siguente cisterna para que ocurran procesos enzimaticos en su
interior.

Localizado estratégicamente, en relación a donde recibe (retículo) y hacia donde va enviar las
moléculas (mirando cerca de las membranas plasmáticas.) Una region de entrada de moleculas
inmaduras y una salida de moleculas maduras listas para selección.

Presenta: ciS Tra

1)Polaridad estructural: cara de entrada y salida.
2)Polaridad funcional: referencia a la presencia de estas cisternas en el interior, se encontraran
poblaciones enzimaticas. -

Si una molecula requiere de una modificación debe llegar ahí, más no todas las moléculas que
llegan al aparato de golgi requieren necesariamente hacer todo el pasaje, de ahí viene el
mecanismo de señales.
Funciones de procesamiento de información, clasificación y secreción., no hay síntesis ya
que al aparato de golgi ya llegan celulas preformadas. Pero existen sintesis de
polizacaridos

Glucosilacion
Importante para formar proteinas glicolizadas y para las funciones vitales.
No es exclusivo del retículo rugoso, más ahí inicia.

Existe otro proceso propio del aparato de golgi.

Este puede ocurrir cuando moléculas empiezan su proceso de glicolizacion o por modificación de
moléculas glicolizadas, esto permite que estas modificaciones se tenga moléculas reconocidas
biológicamente.

Algunas diferencias
Los aminoácidos que se reconocen para poder agregar esos azúcares, la secuencia es distinta.
La enzima reconoce los aminoácidos y pega la cadena y busca un exigeno, en el retículo busca
un nitrógeno.

Activacion de proteinas
Formación de ciertas hormonas de origen péptico.
Síntesis de insulina que inicia en el rer y aparecen ciertas modificaciones.
Recién salida no sera reconocida por los receptores de insulina porque es muy grande porque lo
que hay que cortar el peptido, que son 30 aminoácidos.
En el aparato de golgi están las enzimas que reconocen los extremos de este peptido y cortan
permitiendo que se de quede una estructura funcional biológicamente

-Activación por ruptura de proteínas:

Pasa de ser una molécula inactiva por su estructura pasa a una activa

-Síntesis de glicoaminoglicanos:
Moléculas que se unen, son polista áridos y forman nuestra célula en el aparato de golgi.

-Ácido de hialuronico:
Molecula que nosotros sintetizamos, azucar con rol rellenador, espacios entre las células a nivel
de la piel, etc.

Moleculas de rol estructural: Dan soporte, resistencia, etc.

Protreoglicanos:
se forman en la parte proteica ya se formo antes, la parte del azucar se realiza en el aparato
de golgi, eso se va a adherir.

Poblaciones de enzimas en las cisternas, de ahi sale el concepto de polaridad funcional

como va ocurriendo la modificación de las moleculas que llegan y ahí van avanzando por ciertos
niveles para “mejorar” en lo máximo la molécula.

Enfermedades asociadas a las moléculas que erróneamente transitan por mas cisternas que le
corresponden.

Salida del aparato de golgi

La última etapa asociada con el aparato de golgi es cuando sale el aparato de golgi, en las cisternas
de salida mirando a la membrana.

La célula tiene distintos caminos que la molécula rápidamente salga o que la molécula sale a traves
de vesículas y quedan acumuladas bajo la membrana hasta que se tenga un estímulo y las moléculas
pueden secretarse.

Vias automáticas se utilizan por moléculas que necesitamos rápidamente en la vía celular, por
ejemplo celulas de regeneración de tejidos, ejemplo el colágeno.

Vías reguladas celulas de naturaleza proteica o peptidica, que se liberen cuando se necesita
realmente, ejemplo insulina, prolactina.

Cortisol no porque es lipidica.

Neuronas utilizan las vías reguladas ya que solo estan mandando señales constantemente cuando lo
necesitan.

Sistema de endomembranas
Formado por envoltura nuclear, retículo y aparato de golgi, además de otras estructuras
membranosas simples.
 Lisosomas
Funciones relacionadas con la membrana donde se utilizan, proceso de sintesis en el
aparato de golgi, van a salir enzimas por vesículas fucionandose entre si.
Aporte directo e indirecto de moléculas pero todas provienen del aparato de golgi, donde
pasan por distintos procesos de madurez y ahí se forma un lisosoma.
Hay una gran presencia de enzimas.

Mecanismo de transporte específico que permite que las enzimas cada vez que se
fucionen con moléculas a degradar se va a producir la activación de estos mecanismos
transportadores y que empiece q digerir.

Regulación de todas las enzimas que llegan al lisosoma, son hidrolazas o sea que rompen,
funcionan a un pH muy bajo, de 5 y esto se logra con bombas protónicas.

Se degradan dentro:
proteazas (proteínas) que ya no nos sirven o proteínas envejecidas, etc
glucosidazas (azucares)
lipasazas y fosfolipazas (lipidos y fosfolipidos)
nicleasas (acidos nucleicos, arn)

Degradan casi todo menos aminoácidosde cadenas muy largas

¿Como se protege la membrana para no sucumbir a

la accion de destruccion que ocurre dentro?
La presencia de azúcares protegen la membrana y evitan que las propias enzima generen un
daño en el interior.

• Lisosomas pueden fallar por las celulas que los forman, las enzimas
alteraciones genéticas que no permitiran que pueden fabricar una suficiente cantidad de enzimas
 Procesos en los cuales las células incorpore moléculas en su interior ya sea por fines de participar
en fenómenos defensivos como la fagocitosis, lo que se come (principalmente globulos blancos) la
célula hay q inactivarlo y para eso los endosemas se fucionan con los lisosomas y estos van
destruyendo la bacteria, etc.

Procesos de digestion interna

Autofagia= comerse a si mismo.
La célula se come a si misma, pero se debe inducir.

Macroautofagia= sacar organelos de circulación, cosas más grandes.

Microautofagia= degradar moléculas más pequeñas, proteínas, etc.

Ejemplo, mitocondrias tienden a envejecer más rapido, estamos siempre recambiando.

Primero se aisla, despues el autofagosoma se puede fucionar con el lisosoma y empieza
gradualmente la degradación del organelo y luego se empiezan a formar nuevas mitocondrias

Hay eventos externos que pueden desarrollar la autofagia, por ejemplo ayunos, puesto
que la célula no recibe alimento y al no haber comida, sacrifica lo menos importante

Pinocitosis
La célula debe incorporar solutos en gran cantidad, se deforma la membrana y que permite
incorporar todos los solutos en pequeño peso pero gran cantidad.