Cuestionario/preguntas:

¿Qué color se produce en la prueba de Biuret y a qué se debe?

En la reacción de Biuret el sulfato alcalino reacciona con compuestos que
contienen dos o más enlaces peptídicos dando un complejo de coloración violeta.
La intensidad del color obtenido es un medida del número de enlaces peptídicos
presentes en la proteína.2 Esto se puede evidenciar en la práctica realizada,
donde 4 de las 10 muestras presentaron un color violeta o morado, aunque unas
con más intensidad que otras, por ejemplo la clara de huevo presenta por lo
menos dos o más enlaces peptídicos, en la cual se puede observar un color
violeta bastante intenso.

¿Cuál es la composición del reactivo de Millon? ¿Qué sucede cuando es

agregado a la solución de albúmina? ¿Qué sucede al hervir? ¿Con qué
grupo químico reacciona? ¿Qué aminoácidos contienen esos grupos?
La prueba de Millon se basa en el principio de nitrificación del grupo fenol en la
tirosina, que luego forma complejos con metales pesados como el mercurio. El
reactivo utilizado para la prueba se llama reactivo de Millon y consiste en nitrato de
mercurio y nitrato de mercurio que se disuelve en ácido nítrico concentrado. En la
prueba, el grupo fenol de la molécula de tirosina es nitrado por el ácido nítrico
presente en el reactivo. La tirosina nitrada luego se combina con los iones de
mercurio en la solución para formar un precipitado o una solución de color rojo.
¿Qué sucede cundo el HNO3 es agregado a la solución de albúmina? ¿Hay
cambio al hervir? ¿Cuál es la coloración antes y después de neutralizar con
NaOH? ¿Para qué grupo químico es la Xantoproteica? ¿Qué aminoácidos
contienen esos grupos?
La prueba xantoproteica se basa en el hecho de que los grupos aromáticos de los
aminoácidos se nitran mediante calentamiento con HNO 3 concentrado para
producir un derivado nitro de color amarillo intenso. Sin embargo, con la adición de
álcali, el residuo se vuelve naranja debido a la formación de una sal de la forma
tautomérica del compuesto nitro. Los aminoácidos que contienen anillos de
benceno, como la fenilalanina, no dan un resultado positivo en esta prueba porque
el grupo fenilo de la fenilalanina es muy estable y no reacciona con el ácido nítrico
en las condiciones de esta prueba. Sin embargo, la fenilalanina puede dar un
resultado positivo después de un período prolongado de calentamiento.

¿La albúmina coagula más fácilmente en solución ácida o alcalina? ¿Por

qué?
El calentamiento de una proteína en un medio ácido provoca la desnaturalización
de la proteína debido a la ruptura de ciertos enlaces responsables de la estructura
terciaria y cuaternaria de las proteínas. Sin embargo, en el caso de las proteínas
coagulables, cuando estas proteínas se calientan a su pH isoeléctrico, las cadenas
polipeptídicas se desenrollan y se acoplan entre sí para formar una masa
insoluble. La masa formada no se disuelve en el líquido. El proceso de
coagulación es máximo en el punto isoeléctrico, y la masa del coágulo puede
diferir con el tamaño de las partículas y la concentración de proteínas en la
muestra. Para la prueba de coagulación por calor de la albúmina y globulina, se
utiliza el rojo de clorofenol que ajusta el pH de la muestra al punto isoeléctrico de
la albúmina.
¿Cómo puede demostrar la naturaleza coloidal de las proteínas?
Las partículas en los coloides no son visibles directamente, son visibles a nivel
microscópico (entre 1 nm y 1 µm), y en las suspensiones químicas sí son visibles
a nivel macroscópico (mayores de 1 µm). Además, al reposar, las fases de una
suspensión química se separan, mientras que las de un coloide no lo hacen.

Bibliografías
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