GLOSARIO

1.- Enzima: Proteínas complejas que producen un cambio químico específico en

todas las partes del cuerpo, pueden ayudar a descomponer los alimentos que
consumimos para que el cuerpo los pueda usar.

2.- Sustrato: Molécula sobre la que actúa una enzima, se une al sitio activo de la
enzima, y se forma un complejo enzima-sustrato. El sustrato por acción de la enzima
es transformado en producto y es liberado del sitio activo, quedando libre para
recibir otro sustrato.

3.- Producto: Son moléculas que resultan de la acción de la enzima sobre el

sustrato o sustratos, y que cumplirán funciones específicas vitales para el cuerpo
humano.

4.- Apoenzima: Parte proteica de una enzima que, para ser activa, requiere estar
unida a la correspondiente coenzima, también se denomina apoproteína.

5.- Holoenzima: Enzima formada por una proteína (apoenzima) y un cofactor,

que puede ser un ion o una molécula orgánica compleja unida (grupo prostético) o
no (una coenzima); es una enzima completa y catalíticamente activa.

6.- Isoenzima: Proteínas con diferente estructura pero que catalizan la misma
reaccion pero se desplazan de forma diferente en la electroforesis. Son oligomeros
de diferentes cadenas peptidicas, y usualmente difieren en los mecanismos de
regulacion y en las caracterisiticas cinéticas.

7.- Proenzima (zimógeno): Es un precursor enzimático inactivo, es decir, que

no cataliza ninguna reacción a diferencia de las enzimas. Para activarse, necesita
de un cambio bioquímico en su estructura que le lleve a conformar un centro activo
donde pueda realizar la catálisis (se aumenta la velocidad de una reacción química).

8.- Grupo prostético: Es el componente no aminoacídico que forma parte de la

estructura de algunas proteínas y que se halla fuertemente unido al resto de la
molécula, también reciben el nombre de heteroproteínas (o proteínas conjugadas).

9.- Cofactor: Componente no proteico, termoestable y de bajo peso molecular,

necesario para la acción de una enzima, se une a una estructura proteica
denominada apoenzima, y a este complejo se le denomina holoenzima. Ejemplos
son vitaminas, iones metálicos (Fe2+, Cu2+, K+, Mn2+, Mg2+, entre otros) y
moléculas orgánicas ó coenzimas.

10.- Coenzima: Moléculas orgánicas no proteicas que transportan grupos

químicos entre enzimas. A veces se denominan cosustratos, son sustratos de
las enzimas y no forman parte permanente de la estructura enzimática.
11.- Oxidorreductasas: Grupo de enzimas que catalizan reacciones relacionadas
con la transferencia de H o electrones de un sustrato a otro.

12.- Transferasas: Grupo de enzimas que transfieren un grupo funcional, distinto

al hidrógeno, de un sustrato (donador) a otro (aceptor).

13.- Hidrolasas: Grupo de enzimas que catalizan la ruptura de distintos tipos de

enlaces químicos mediante agua, en muchos compuestos diferentes.

14.- Liasas: Grupo de enzimas que participan en el corte o adición de grupos de

un compuesto químico.

15.- Isomerasas: Grupo de enzimas que están involucradas en el re-arreglo

estructural o posicional de diferentes moléculas.

16.- Ligasas: Grupo de enzimas que catalizan la unión entre moléculas,

generalmente, sucede junto con la hidrólisis de un compuesto de alta energía, como
el ATP, que proporciona energía para que dicha reacción tenga lugar.

17.- Inhibición enzimática irreversible: Inhibición donde se modifica un grupo

esencial para la catálisis del enzima, participan sustancias toxicas, naturales o
sintéticas, se forma un enlace covalente, no cumple la ecuación de Michaelis y
Menten y posee velocidad cinética lenta.

18.- Inhibición enzimática reversible: El inhibidor se une al mismo sitio que el

sustrato, impidiendo la formación del complejo ES y la formación del producto, la
concentración de sustrato elevada impide la unión del inhibidor.

19.- Inhibición competitiva: Sucede cuando estos compuestos se unen en el

centro activo y compiten con el sustrato por el centro activo de la enzima; causan
un aumento aparente en Km, pero ningún cambio en Vmax.

20.- Inhibición no competitiva: Sucede cuando el inhibidor muestra afinidad

tanto por la enzima libre como por el complejo ES, se une en lugar distinto al
centro activo, existe un aumento de concentración del sustrato no evita su unión y
produce la disminución de Vmax, ya que el complejo ternario ESI no genera
producto, Km no cambia en presencia del inhibidor ya que no se une al centro activo.

21.- Inhibición acompetitiva: El inhibidor se une exclusivamente al complejo

ES en un lugar diferente al centro activo, en presencia del inhibidor hay una
disminución de Vmax y Km.