¿Qué son las enzimas hidrolíticas?

Las enzimas hidrolíticas, o hidrolasas, son moléculas que catalizan reacciones de hidrólisis (hidro=
agua, lisis= ruptura), es decir, que catalizan una reacción química entre una molécula de agua y
otra u otras moléculas.

Las hidrolasas, al igual que la mayoría de las enzimas, son de naturaleza proteica, lo que significa
que están compuestas por una o más cadenas polipeptídicas o de aminoácidos.

Las enzimas están presentes en casi todas las reacciones bioquímicas de los organismos vivos. Se
encargan de acelerar dichas reacciones reduciendo el nivel de energía propio de la reacción.

Por ejemplo, la mayoría de las enzimas digestivas son hidrolíticas. Estas se encargan de acelerar la
descomposición de las moléculas complejas del bolo alimenticio.

La descomposición resulta en formas más sencillas fáciles de absorber por los organismos. Las
enzimas no solo cumplen funciones vitales en los organismos, sino que también tienen
importancia médica y económica.

Las enzimas hidrolíticas son el grupo más grande de enzimas conocidas. Existen más de 200
hidrolasas que catalizan reacciones

Hidrolisis: Reacción química en la que una molécula se divide en dos o más moléculas más
pequeñas al agregar una molécula de agua.

Estructura

Al igual que muchas enzimas, las hidrolasas son proteínas globulares organizadas en estructuras
complejas que se organizan por medio de interacciones intramoleculares.

Las hidrolasas, como todas las enzimas, se unen a una o varias moléculas de sustrato en una región
de su estructura que se conoce como “sitio activo”. Este sitio es un bolsillo o hendidura rodeada
por muchos residuos de aminoácidos que facilitan el agarre o la unión del sustrato.

Cada tipo de hidrolasa es específica para un sustrato dado, lo que está determinado por su
estructura terciaria y por la conformación de los aminoácidos que hacen su sitio activo. Esta
especificidad fue planteada de forma didáctica por Emil Fischer como una especie de “llave y
cerradura”.

En la actualidad se sabe que el sustrato, por lo general, induce cambios o distorsiones en la

conformación de las enzimas y que las enzimas, a su vez, distorsionan la estructura del sustrato
para conseguir que este “encaje” en su sitio activo.

¿Cómo actúan las hidrolasas?

Cuando una hidrolasa se encuentra con su sustrato específico, se une a él y facilita la ruptura de los
enlaces químicos en la molécula. Durante este proceso, la hidrolasa rompe el enlace químico
mediante la adición de una molécula de agua. La molécula de agua se divide en un ion hidróxido
(OH-) y un ion de hidrógeno (H+). El ion hidróxido se une a una parte de la molécula, mientras que
el ion de hidrógeno se une a la otra parte. Esto provoca la ruptura del enlace químico y la
formación de dos productos más pequeños.
¿Para que se usan los productos?

Estos productos más pequeños pueden ser utilizados por las células para obtener energía o para
construir nuevas moléculas. Por ejemplo, las hidrolasas que actúan sobre los carbohidratos, como
las amilasas, descomponen los almidones en azúcares más simples que pueden ser utilizados como
fuente de energía. Las hidrolasas que actúan sobre los lípidos, como las lipasas, descomponen los
lípidos en ácidos grasos y glicerol, que pueden ser utilizados para la síntesis de nuevas moléculas o
para la producción de energía. Las hidrolasas que actúan sobre las proteínas, como las proteasas,
descomponen las proteínas en aminoácidos, que son los bloques de construcción de las proteínas.

Función

Todas las hidrolasas tienen la función principal de romper enlaces químicos entre dos compuestos
o dentro de la estructura de una misma molécula.

Existen hidrolasas para romper casi cualquier tipo de enlace: algunas degradan los enlaces éster
entre los carbohidratos, otras los enlaces peptídicos entre los aminoácidos de las proteínas, otras
los enlaces carboxílicos, etc.

Clasificación

La clasificación de las enzimas hidrolíticas se basa principalmente en la naturaleza del enlace

hidrolizado, y del sustrato. La terminología taxonómica denomina hidrolasas o enzimas hidrolíticas
a este tipo de enzimas.

Por otra parte, los nombres comunes de las enzimas están conformados con el sufijo –asa, por
ejemplo, colinesterasa, esterasas y proteasas.

Finalmente, según la Unión Internacional de Bioquímica y Biología Molecular, las enzimas son
clasificadas por números denominados EC (enzime commission).

Las hidrolasas pertenecen al grupo 3 (EC3). Estas, a su vez, son subdivididas según el tipo de enlace
que hidrolizan.

EC 3.1: incluye aquellas hidrolasas que actúan hidrolizando enlaces tipo ester. Como la
carboxilesterasa. En enzimología , una carboxilesterasa o éster carboxílico hidrolasa ( EC 3.1.1.1 ) es
una enzima que cataliza una reacción química de la forma un éster carboxílico + H 2 O un alcohol
un carboxilato. Así, los dos sustratos de esta enzima son el éster carboxílico y el H 2 O , mientras
que sus dos productos son el alcohol y el carboxilato .

EC 3.2: incluye aquellas hidrolasas que actúan hidrolizando enlaces glucosidicos (glucosidasas).
Las glucosidasas (también conocidas como glucósido hidrolasas) son enzimas que catalizan
la hidrólisis de enlaces glucosídicos para generar glúcidos menores.

EC 3.3: incluye aquellas hidrolasas que actúan hidrolizando enlaces tipo éter. Como la eterasa.
Una esterasa es una hidrolasa que rompe enlaces éster en los correspondientes alcoholes y ácidos.

EC 3.4: incluye aquellas hidrolasas que actúan hidrolizando enlaces peptídicos (peptidasas).
Las peptidasas o proteasas son enzimas que rompen los enlaces peptídicos de las proteínas.
EC 3.5: incluye aquellas hidrolasas que actúan hidrolizando enlaces tipo carbono-nitrogeno,
diferentes a los enlaces peptídicos. Como la Glutaminasa. es una enzima amidohidrolasa que
genera glutamato a partir de glutamina .

EC 3.6: incluye aquellas hidrolasas que actúan hidrolizando anhidriditos de ácido. Como la ATPasa.
Las ATPasas son una clase de enzimas que catalizan la descomposición de ATP en ADP y un ion
de fosfato libre.

EC 3.7: incluye aquellas hidrolasas que actúan hidrolizando enlaces tipo carbono-carbono. Como la
Oxaloacetasa. La oxaloacetasa (EC 3.7.1.1) es una enzima que cataliza la siguiente reacción
química:1 oxaloacetato + H2O ⇌oxalato + acetato Por lo tanto los dos sustratos de esta enzima son
el oxaloacetato y agua, mientras que sus productos son el oxalato y el acetato.

EC 3.8: incluye aquellas hidrolasas que actúan hidrolizando enlaces con un elemento
halógeno. Como la Alquilhalidasa. Una alquilhalidasa (EC 3.8.1.1) es una enzima que cataliza la
siguiente reacción química: bromoclorometano + H2O ⇌ formaldehído + bromuro + cloruro Por lo
tanto los dos sustratos de esta enzima son el bromoclorometano y agua, mientras que sus
productos son el bromuro y el cloruro.

EC 3.9, incluye aquellas hidrolasas que actúan hidrolizando enlaces tipo fósforo-nitrógeno. Como la
Fosfoamidasa. La fosfoamidasa (EC 3.9.1.1) es una enzima que cataliza la siguiente reacción
química: N-fosfocreatina + H2O ⇌creatina + fosfato Por lo tanto, los dos sustratos de esta enzima
son la N-fosfocreatina y agua, mientras que sus dos productos son la creatina y fosfato.

EC 3.10: incluye aquellas hidrolasas que actúan hidrolizando enlaces tipo azufre-nitrógeno. Como
la Ciclamato sulfohidrolasa. La ciclamato sulfohidrolasa (EC 3.10.1.2) es una enzima que cataliza la
siguiente reacción química: ciclohexilsulfamato + H2O ⇌ciclohexilamina + sulfato Por lo tanto los
dos sustratos de esta enzima son el ciclohexilsulfamato y agua, mientras que sus dos productos son
la ciclohexilamina y sulfato.

EC 3.11: incluye aquellas hidrolasas que actúan hidrolizando enlaces tipo carbono-fósforo

EC 3.12: incluye aquellas hidrolasas que actúan hidrolizando enlaces tipo azufre-azufre. Tritionato
hidrolasa. La tritionato hidrolasa (EC 3.12.1.1) es una enzima que cataliza la siguiente reacción
química:12 tritionato + H2O ⇌tiosulfato + sulfato + 2 H+ Por lo tanto los dos sustratos de esta
enzima son el tritionato y agua, mientras que sus productos son tiosulfato, sulfato y iones
hidrógeno.

EC 3.13: incluye aquellas hidrolasas que actúan hidrolizando enlaces tipo carbono-azufre. UDP-
sulfoquinovosa sintasa. La UDP-sulfoquinovosa sintasa (EC 3.13.1.1) es una enzima que cataliza la
siguiente reacción química: UDP-glucosa + sulfito ⇌ UDP-6-sulfoquinovosa + H2O Por lo tanto los
dos sustratos de esta enzima son la UDP-glucosa y sulfito, mientras que sus productos son la UDP-
6-sulfoquinovosa y agua.

Conclusión

La hidrolasa es una enzima que cataliza la hidrólisis de un sustrato mediante la adición de una
molécula de agua. Las hidrolasas son importantes en muchos procesos biológicos, ya que ayudan a
descomponer y procesar moléculas complejas, como los carbohidratos, lípidos y proteínas, en
componentes más simples que pueden ser utilizados por las células. Algunos ejemplos de
hidrolasas son las amilasas, lipasas y proteasas.