Bioenergética y metabolismo

Termodinámica Termoquímica
Estudia fenómenos inheren se encarga del estudio del
-

1-es a las transformaciones intercambio energético de

energéticas y sus efectos un sistema químico con el
sobre el estado de la materia exterior

Energía capacidad de un
: sist .

para realizar trabajo .

=
MOV ,
calor , trabajo

Energía interna / v1

Esta energía total de un sistema .

Esta suma de :
Energía potencial +
Energía cinética
[ como la qrauedad [
trabajo

SISTE " AS TERMODINÁMICOS sistema →

objeto de estudio
Entorno →
parte del universo que
interactuó con el sistema
Proceso → cambios en el sistema
Pared riqidaono permeable
O no

sistema + entorno -
_
universo

•
Adiabática :
No conduce el calor •
No adiabática Diatermia : conduce el calor

Funciones de estado
Presión -

volumen -

Temperatura -

energía interna -

entropía -

entalpía energía libre de

-

Gibbs

AH Entalpía AH -
-
H productos -
H reactantes

cantidad de energía que un sistema intercambia con su entorno

AH < O exotérmica

AH > O endotérmica
 Si AH es
-
Productos tienen menos energia que reactantes
• ☐
La reacción libera calor A = diferencia
→
Reacción exotérmica

si AH es + → Productos tienen más energía que reactantes

→
La reacción necesita calor
→
Reacción endotérmica

Lo natural es perder energía a que ganar la

AS Entropía
•
Es el grado de desorden y desconocimiento de un sistema .

Mientras más desordenado es el sistema , mayor la entropía .

•
as > °

A S < O
.

.
"

A S
>

<
°

O
.

¥É☒%
D8 Energía Libre de Gibbs

Permite predecir si una reacción ocurrirá cuando se mezclen los reactivos en condiciones
especiales ( T , presión concentración)
°

Procesos que ocurren naturalmente Procesos que necesitan de un

sin necesitar estímulos externos agente externo

La dirección natural de los procesos es determinada por :

1. La componente calórica del proceso AH

2. La componente en trópico del proceso TAS

La relación entre la variación de entalpía de un proceso y la variación de entropía

que tiene lugar a una temperatura determinan la energía libre ,
del sistema .
 - - - - -
- - - - - -
- - -
-

, ,

i
'
-
- -
G
- - -
=

- - - - -
-

- - - -
S- -
'

•
Si _
G < O ☐
El proceso es espontáneo reacción exerqónica
•
Si 6=0 ☐
El sistema está en equilibrio estable

•
Si G O ☐
El proceso es NO espontáneo reacción en derqónica

Metabolismo
Metabolismo
MUHARRAM
Es el conjunto de reacciones bioquímicas que están involucradas en

degradación o biosíntesis .

CATABOLISMO •
Es un conjunto de reacciones que van a degradar lo que
consumimos .

•
En el proceso catabólica oxi damos esto quiere decir que . perdemos
electrones .

•
Se obtiene CO2 . Ha 0 . NHZ ( depende del animal )
•
AG < O

ANABOLISMO •
Procesos de reducción esto significa que está ganando electrones
,

•
conjunto de reacciones para construir macromoléculas como :
-

lípidos
-
carbohidratos
-

Ácidos nucleicos
•
NO es espontáneo , AG > O
 Bio energética • ☐
Termodinámica
R
p

•
Metabolismo "

Anabolismo F- Catabolismo

Reacciones catabólicas : AG < O Reacciones anabolicas : AG > O

Anabolismo
•
Síntesis o construcción de moléculas

•
Se obtienen moléculas grandes a partir de otras más pequeñas .

Aumenta el número de enlaces por lo tanto se debe absorber energía (proceso

•
,

enderqónico )
•
Moléculas finales son más energéticas que las iniciales

•
El proceso procede con una variación de energía libre positiva (Abt)

•
Por lo general son reacciones de reducción (ganancia de electrones)

Formación ATP Base nitrogenada

se Forma con los grupos fosfatos

"
monofosfato

Enlace Fosfo anhidro es un enlace que almacena harta cantidad de

energía .

Para unir los grupos fosfatos se necesita de este enlace .

El ATP se Guarda hasta que la célula lo necesite la energía se ,

guarda en los enlaces fosfoanhidros , esta es una Cant importante

☐ iiosia "
.

que puede usarse en los procesos anabólicos necesarios

?
¡ RECUERDA !
i-rir-osr-o.io

No confundir enlace Fosfoester ( alcohol -

ácido) con enlace
Fosfo anhidro ( 2 ácido5) .

Enlace FOSFO estar es mucho menos energético .

La hidrólisis del enlace Fosfo anhidro altamente exerqónica / AG -31kg / mol) Parte
"
es =
.

de esta energía alta se debe a restricciones en la estructura resonante y parte a la

, repulsión
electrostática entre las cargas negativas .
En enlace fisio anhidro la carga del oxígeno O puede estar
"

derramada el enlace
-
"
en
,

y que sea asi ayuda a que sea estable y pueda guardar mucha energía .

Entonces en el Metabolismo

El Anabolismo es :

fase de biosíntesis de moléculas complejas / lípidos polisacáridos , proteínas , y oí .

nucleicos ) a partir de
precursores simples .

•
Requiere energía , generalmente en Forma de ATP y de mó .
con poder reductor .

MÓ Con poder reductor

.
→ MÓ que están reducidas y pueden reducir
. a otras [ dar el
→ NADH -
NADPH -
FADH a

Los enlaces fosfoanhidro

☐ mucho más energéticos 1-30-31
son

"
e- parecida
Kj /no 1) comparación con
en

enlace FOSFO estar 1- 14 Kj / mol )

-
libera mucho
menos
energía
Por cada enlace Fosfoan -

hidro se liberan 7,41kcal

O aproximadamente .

Ade no sin di fosfato

si solo se rompe un

enlace fosfo anhidro

Adenosín monofosfato
se rompen 2 enlaces

Fosroan hidro

Catabolismo
•
Degradación de moléculas

•
Se obtienen moléculas pequeñas a partir de moléculas grandes
•
Disminuye el n° de enlaces , por lo tanto se debe liberar energía ( proceso exerqónico)

•
Moléculas finales menos energéticas que iniciales

•
Proceso procede con una variación de energía libre negativa (AG )
-

• Por lo general son reacciones de oxidación .

( perdida de electrones )

E) : ATP → ADP + Pi AG = -31 Kj /mol

ADP ☐
AMP + Pi DG =
-31 K) /mol
 Cuando el carbono está completamente oxidado ( perdió todos sus electrones ) es un desecho
desde el pto de vista energético E) : co , → O = C 0 por la gran electronegatividad
.
=
,

del oxigeno, el carbono practicamente perdió sus e- O sea que el carbono tiene E. O = +4 Oxidado .

Por otro lado ,

si el carbono está Unido a H , este es más electronegativo porque atrae con más
fuerza a los e- . Ej : metano µ -

CÉ
-
H es 1-4 ← reducido

A mayor n° de 0 , mayor oxidado que estará el carbono ( + 4)

Mientras más enlaces con H está el carbono , t reducido está f- 4)

No toda la energía del catabolismo es oxidada, también se libera como calor (es .
calor corporal ,

este proviene del catabolismo)

Entonces en el hretocbolisauo

El Catabolismo es :

Una fase de qradativa del metabolismo en la que las moléculas orgánicas de los nutrientes
( carbohidratos , grasas y proteínas) se convierten en productos finales simples / Es : ácido táctico ,
CO2 ,
NH })

•
Se libera energía la cual , es conservada en Forma de ATP , en correa dores de e- reducidos
( NADH ,
NADPH y FADH a) , y el resto se pierde en calor .

Reducidos Oxidados
- ,
CAT AN A
NADT ☐ NADH ☐ NADT

' AT ANA
FAD is
NADH ☐
FAD

Rutas metabólicas centrales

•
son Universales en los organismos vivos

•
son las rutas principales desde el pto de vista cuantitativo ,
o sea ,
las que más producen energía
 Reacciones acopladas
Desde el pto de vista metabólico , hay reacciones que necesitan mucha energía para poder
ocurrir .

Un ejemplo es la
Sola requiere mucha energía , por lo tanto se acopla a otra
glucólisis ,

reacción que seria la Fosforilación de la glucosa Esto significa que la molécula se une .
a

un grupo fosfato a través de un enlace estar Fosfato , .

"
Para formarse esto necesita energía , así que ocurre rompimiento
de ATP de 1 fosfato lqraf .
reaction 2) y esto ocurre

acto pado a la glucosa , para que ocurra esto debe haber

Positivo
Un reactivo en común .

SÍ , /no , ,

" En el de la glucosa el
caso

reactivo en común es el grupo fosfato .

•
Cuando ocurre esto ,
los AG se suman .

•
Esto le ocurre a todas las reacciones energéticamente imposibles

Importancia de los intermediarios fosforilados

o de reacción

Un intermediario metabólico es un producto PERO no el producto final .

O sea , es una

ruta metabólica de degradación o de síntesis de algún compuesto , pero en medio hay

3 PQSOS :

1. Los grupos fosfatos a pH 7 están ionizados Como las membranas celulares son .

impermeables a los compuestos con carga los compuestos Fosforilados NO pueden difundir ,

por las membranas .

Al ser así un nutriente que esté dentro de la célula

. , no podrá difundir fuera de esta .

2. La energía liberada en la hidro lisis de ATP ,

se conserva parcialmente como enlaces ésteres
fosfato .
Generándose compuestos de alta energía más inestables ( más reactivos)

3. Los grupos Fosfatos la Formación de complejos con

de todos los intermediarios permiten
el Mq " que favorece la formación de los complejos enzima sustrato (casi todas las enzimas
,
lo -

qluco líticas requieren magnesio para su actividad ) .

Un ejemplo son los intermediarios de la glucólisis , donde 9 de 10 están fosforilados

 ¿ Qué es un complejo ?
Es una unión NO covalente ,
O sea , que no es un enlace químico ,
si no que es una interacción

electro estática que permite que dos especies se mantengan unidas formando una Única

especie .

Fases del catabolismo

Fase 1 : Las grandes macromoléculas se degradan en sus monómeros con enzimas con enzimas

específicas . Ocurre Fuera de la célula , como en la digestión .

Fase 2 Los .
monómeros son degradados por procesos específicos hasta acetil-CoA .
Se produce
algo de AFP . GWCO lisis ,
b- oxidación transaminación
, .

Fase 3 : El acetil-CoA esoxidado hasta Co2 y Hall , originando gran cantidad de NADH
( poder reductor ) y ATP Ocurre en la mitocondria También se genera ATP en la fosforilación
. .

oxidativa .

Ciclo de Krebs
También llamado ciclo del ácido cítrico o ciclo de los ácidos tri carboxílicos .

Rutas Anfibolitas
Es una ruta que se comporta como catabólica y anabólica .

El ciclo de Krebs se considera anfibolita porque sus primeras reacciones son oxidativas

La 1° parte de ciclo oxida

al Oxalacetato ,
Mientras

2da parte busca

que la
precursor de regenerar el oxalacetato para
síntesis de glucosa poder volver a hacer el ciclo .

gluconeogénesis .

-
Gluconeogénesis es anabólica

El ciclo de Krebs también

proporciona precursores para
-
muchas biomoléculas tales
como ciertos aminoácidos .

Por ello se considera una

1° parte vía antibiótica .

¿ Qué
•

es una ruta o vía

metabólica ?
Una serie de reacciones catalizadas por
enzimas , las cuales diversos intermediarios .
?⃝
 Metabolismo
Cada via metabólica tiene una finalidad .

Se clasifican en anabólicas ,
catabólicas o antibióticas .

Pueden ser lineales ramificadas

, ,
cíclicas o en cascada .

Las vias antibióticas pueden funcionar como anabólicas o catabólicas según sus necesidades .

Características del metabolismo

1. Las rutas metabólicas centrales son pocas y similares en todas las formas de vida .

2 .
Casi todas las reacciones del metabolismo son reversibles , que puede ocurrir
o sea , en una

dirección para obtener productos , pero ellos se pueden mover para hacer más .

3. Todas las rutas se regulan de manera similar

4 .
Algunas rutas están relacionadas con otras ( entrecruzadas )

5. Un metabolito puede intervenir en rutas distintas según las necesidades de la célula .

Un metabolito es uno de los compuestos que se va produciendo entre medio , este puede
intervenir en una ruta o en otra según necesidades de la célula .

6. El metabolismo está regulado por enzimas

7. Las rutas están compartimenta tiradas

Principales mecanismos del control metabólico

• Control de la actividad catalítica de las enzimas

• Control de la concentración de la enzima

• Control de compartimentación
• Control hormonal
 Enzimas
Son catalizadores biológicos ,
También llamados catalizadores positivos

Catalizador : Acelera , Favorece a la reacción en relación con el tiempo .

No hace posible reacciones
imposibles , solo más rapidos a las favorables .

•
Son de alta especificidad
•
Moléculas de RNA catalíticamente activas

•
La catálisis tiene lugar en sitios específicos

•
La mayoría son proteínas

•
Alrededor de la cuarta parte de los genes del genoma humano codifican enzimas

•
La energía catalizadora no depende de Gibbs .

El catalizador participa en la reacción pero no altera ningún parámetro del proceso .

Solo
entrega velocidad .

La catálisis ocurre en un sitio específico de la enzima , que se llama sitio activo .

E; de que las enzimas afectan las velocidades de reacción no los equilibrios

a-
es espontáneo
| pero no rápido
I

Í S → P ocupa
!
alta energía para

hacer producto

p→s mucha t

energía .

S :
sustrato ! →
barrera energética El camino que tiene recorrer una molécula para
P =
Producto Energía de transición ,
llegar a producto se llama mecanismo de
estado de alta energía .
reacción .

El catalizador ofrece un camino diferente

Si no hay sustrato a catalizar y hay mucho producto la alta concentración inhibe a la

enzima y deja de trabajar .

Con poca enzima , se puede catalizar mucho sustrato .

La posición y dirección del equilibrio no se ven afectadas por ningún catalizador .

Un equilibrio favorable no significa que la conversión de S

→ P
ocurrirá a una velocidad
detectable .

¿ cómo actúan las enzimas ? Enlace covalente : enlace que

> Enlaces covalentes transitorios → después se rompen

> Interacciones no covalentes débiles → interacciones intermoleculares como : ión -

dipolo
dipolo-dipolo
→
No son enlaces qcos ,
son más débiles ión -
ión

y sensibles London
-
De Van der Waals

Las enzimas actúan sobre sustratos específicos mediante:

•
Fuerzas no covalentes ; van der Waals ,
electrostáticas , enlaces de hidrógeno ,
interacciones
hidrofóbicas

•
Complementariedad geométrica .
→ llave cerradura
-

ajuste inducido

•
Complementariedad electrónica → Deben ser complementarios
tanto geométricamente como

electrónicamente en el
sitio activo

Modelos de especificidad
Ode / o de llave
"
Modelo de ajuste inducido -
cerradura

Propuesto por Daniel Kosh / and 119581

Propuesto por Emil Fisher 11890)
 Cofactores enzimáticos
Son parte de la enzima pero NO tienen estructura proteica ,
o sea , que tampoco están
Formados por aminoácidos .

Son fundamentales para la capacidad catalítica de la enzima .

Muchas enzimas requieren
de cofactores para su
Los que están en el sitio activo de la enzima para catalizar .
especificidad

Se pueden clasificar en 2 grupos :

" "
Fe
"
•
Iones metálicos →
, Mg ,
la ←
tmbn llamados grupos
prostéticos

( orgánicas /C. H )
oenqimas estructuras
• →
,
o

también se •
losustratos
divide en
→

2 qrupos
•
Grupos prostéticos

µ
La enzima toma distinto nombre si está o no con su cofactor .

Apo enzima → cuando la enzima está sin su cofactor .

Está inactiva .

Hola enzima → Cuando la enzima está unida a su cofactor .

está Activa .

Ejemplos de coenzimas

coenzima A =
transfiere grupos Acilos (orgánicos) .
Parte de muchos complejos enzimáticos .

NAD / Nicotinadenin dinucleótido transfiere iones Hidruros ( H )

-

FAD / Flavin adenin dinucleotido = transfiere electrones

 O sitio

centro activo
Todas las enzimas tienen una estructura enorme pero solo Un sector de la enzima es el
,

encargado de hacer la catálisis .

Esta zona de la enzima se denomina centro activo , y la
molécula que es fijada en el sitio activo y sobre la cual actúa la enzima se denomina sustrato .

En el sitio activo es donde debe existir esta complementariedad

geométrica .

Composición del centro activo

1. Centro de Unión : formado por aminoácidos en contacto directo
con el sustrato .

2. Sitio catalítico : formado por aminoácidos directamente implicados

en el mecanismo de reacción .

Nomenclatura de enzimas
El nombre sistemático de una enzima consta de 3 partes :

1. -

El sustrato preferente

2. -

El tipo de reacción realizado

"
Terminación
"

3. asa
-

Ejemplos :
Peptidil -
L camino acido hidrolasa
-

Glucosa Fosfato isomerasa

-

.
→
transformar grupo fosfato con isómeros .

FOSFO fruto cinasa .

 Código de comisión enzimática

Cada enzima puede ser identificada por un código numérico encabezado , por las letras EC
lenzyme Comission ) seguidas por cuatro números separados por puntos
, .

1. El 1er número indica cuál de las 6 clases pertenece la enzima .

2. El 2do se refiere a distintas subclases dentro de cada grupo .

3. El 3.ro y 4to se refieren a los grupos químicos específicos que intervienen en la reacción .

Ejemplo

✓ ↳ todas encargan
las enzimas que se
todas las enzimas que
de formar nuevos enlaces .

realizan oxido reducción

→
transfieren grupos Ht

→ transfieren grupos de átomos completos

→ rata tiran reacciones de hidoolisis ,

donde hay agua

→ catalizan

Man .
de adición

E) EMPLO 1 . Oxidorreductasas E. C 1 .
120 Subclases )
reacciones de oxido reducción .

IÉ
Es
Q
no oxida a

÷
reduce €

EJEMPLO 2 .
Transferasas E. C 2 ( 9 subclases )

Se transfiere un grupo químico

completo ,
amino qwtanamo es

transferido al piruvato .
Producto
se llama al arina y el que no tiene
amino se llama alfa
cetoglutarato
grupo
 EJEMPLO 3 .
Hidrolasas E. C 3 111 subclases )

§
catalizan reacciones de hidro lisis .

GRUPO 4 .
Liasas El 417 Subunidades)

Catalizan reacciones reversibles :

ce

•
De adición de un grupo a un doble en la
•
De eliminación de un grupo creando un doble enlace .

No rompen ni dividen sino que , unen .

También catalizan la reacción inversa .

La reacción de adición y eliminación son reversibles .

Siempre hay involucrado un doble enlace .

GRUPO 5 .
IsomerasaS E. ( S ( 6 Subclases)

Catalizan reacciones de isomerización

Transfiere parte de la molécula de un sector a otro .

Se transfiere hacia abajo dando resultado a un isómero,

GRUPO 6 .
Lipasas E. 1 6 15 Subclases )

Catalizan la unión de dos grupos químicos a expensas

de la hidrolisis de un enlace de alta energía .

Se parecen a las liasas , pero las ligasas dependen de energía lo hacen

,
a expensas de ATP .
 Entonces : • diosas
-

Catalizan la eliminación de grupos para

•
Oxidorreductasas formar un doble enlace
-

Catalizar reacciones de Oxido reducción

i
Descarboxilasas ,
deshidratasas de Sami nasas
,

:
Deshidrogenasas -
Oxidasas -

oxigenasa
-

reductasa s -

per oxidasas
•
Isomerasa
-

Catalizan reordenamientos moleculares

•
Transferasas
Catalizan transferencias de grupos qcos
-

.
:-[ pimerasas -
mu tasas

i.
transcarboxilasa transaminasas trans meti tazas
- - •
Lipasas
-
Catalizan Formaciones de enlace entre 2

•
Hidrolasas sustratos , con energía aportada por la

Catalizar la rotura de enlaces hidrolisis de ATP

-

por adición de agua

:
Esterasas -
fosfatasas -

peptidasas

Factores que afectan la actividad enzimática

•
Concentración de la enzima Actividad enzimática
Es la cantidad de producto o Cant .
de
• Concentración de moléculas de sustrato sustrato catalizado por una enzima en una

unidad de tiempo .

•
Temperatura
La actividad enzimática de una enzima es
• PH del medio estrechamente dependiente de la integridad de la
enzima O sea la enzima mantenga estable
, que.

• Presencia de inhibidores su sitio activo .

Basta que la enzima pierda su integridad levemente para que esta deje de funcionar de
manera correcta .

°
•
La integridad de una proteina depende principalmente de la 1- y el pH .

Efecto de la concentración de la enzima

A mayor concentración de enzima , mayor actividad enzimática
 /

Efecto de la comicidad de Austria

Inicialmente la velocidad inicial (vo) tiene
una curvabastante pronunciada , pero a medida
que pasa el tiempo de la reacción , esta pendiente
va cambiando , de manera que disminuye

llegando a un estado de equilibrio .

Luego de un tiempo no aumenta la cantidad de

producto ya que todo el sustrato ya fue transformado en

producto . Cinética enzimática

Estudio de la velocidad de las
A mayor concentración de enzima ,
la velocidad inicia reacciones catalizadas enzima
-

con la que se produce la catálisis es mayor .

ticamente .

Pero la velocidad inicial irá disminuyendo

•
La pendiente del gráfico corresponde a la Minimal V0

A mayor Cant de sustrato , mayor .

es la cantidad de producto .

Cuando hay una cata tisis enzimática la reacción no es lineal A medida que se aumenta el , .

sustrato se llega a una etapa donde esta deja de aumentar y empieza a mantenerse y tener

pendiente cero .

No es correcto decir que la concentración de sustrato es proporcional a la velocidad enzimática

Esto sucede porque llega un momento en el que todas las enzimas están saturadas con tanto
sustrato , por lo cual la P no aumenta más .

Esto se llama punto de saturación

Teoría de Leonor Michaelis y Maud Menten (19130)

v, con relativa rapidez
ocuryre ¡
< es un"'
se acumula complejo haciendo

[ ] que sea constante .

Para que una enzima cala Iice y forme producto es necesario que
se forme el complejo encima sustrato -
-

1. -

El completo E S
la concentración
-

E S
se
-
encuentra
([E -

s] ) es
en estado estacionario ,
constante en el tiempo .
o sea , que
| susto la

km
mitad

2 .
-

En el momento de saturación toda la enzima se convierte en E- S El estado estacionario

facilita la descripción de la
3. -

La velocidad máx coincide . con el pto de saturación cinética enzimática

↳ todo lo que puede catalizar una enzima
La mitad de la velocidad máxima se obtiene a una determinada concentración de sustrato / Km) .

Ecuación de Michaelis -
brenton

V0 =
Vmax • IS ] Vmax :P máxima
km +157 Vo : Ñ inicial
[S] concentración sustrato
:

Es la velocidad ejercida por Km conste

:
de Michaelis Men

[
.
.

la enzima , inmediatamente
después de que se ha puesto Recuerda I .

en contacto con el sustrato .

Concentración de sustrato a la
cual la velocidad de reacción

↳ Pasa a una ecuación de la recta es la mitad de la P máx .

1 =
km • + 1- → para las enzimas que obedecen a la relación de Michaelis -

Vo Vmax Vmax Menten la grafica 1/ vo frente 14s] da una línea recta .

- - - -

y
=
m . × t n

km enseña el grado de afinidad que tiene o

la enzima con el sustrato .

Relación de Km con la afinidad del

sustrato
A menor km mayor afinidad de la enzima

por el sustrato

A mayor KM menor afinidoin enzima sustrato .

}-
tiene la afinidad
☐ - tiene P Afinidad

Constante catalítica
Tiempo molécula de enzima para que
"
necesario que necesita una
"
recambio una molécula de sustrato
o número de sustrato re cambiada por molécula de enzima por segundo .

Kcat =
Vmax / [ Et]

• A P valor de Kurt más rápido será el recambio .

•
Kurt es también conocida como número de recambio
 Temperatura
La temperatura a la cual la actividad
catalítica es máxima se llama temperatura
Optima .

A cualquier reacción que NO sea enzimática a ti

habra T cantidad de choques y la Ñ de
°
1-
reacción va a aumentar .

En la 1ra etapa de una enzima se comporta

de esta manera la actividad catalítica aumenta , pero llega una temperatura en donde la
,

actividad comienza a bajar porque cambia la integridad de la enzima Luego si se supera la .

Cant .
de temperatura ya la enzima se desnaturaliza .

Existe una tempera Óptima para cada enzima .

Esta No es lineal

Efecto del pH
PH Óptimo
pH en el cual la conformación será la más adecuada
para la actividad catalítica .

Es : pepsina funciona de mejor manera con pH muy bajo

Ureasa es optima a pH neutro, si se lleva a un pH
menor o mayor , esta se desnaturaliza roi .

las concentraciones de sustrato se pueden variar [s]

l Pendiente)
¥ para ver cómo funciona una determinada enzima

} Cuánto se desvía

Yo
1 = recta perfecta KM 1 £
+
0,3025-1-+0,0%1
%
=
.

☒ =

-
Vmax
- - Vm [ S]

KI Y m X t
= .
n
Vmax
[S] Vi

0,0981 → V Max = 1 :O, 0981 →

10,191 O / O
Imax
=
←
,

% 0,5 O
luego despejar

¥ ( independiente)
km despejar ecv recta para km
O
= .

0,7
concentración de sustrato
y O

Uno puede las Puede medir la O

conocer concentraciones de sustrato y V0 . 1,5
Vmax 10,19 se despeja f-max Antes de llevar
ingtercepto
→
=
ese ✗ estos valores a
una tabla , debe dividir todos
Í = -

Q 3243 →-
1 013243
¥
Km 3, 083¢
=
0 km + :
0,0981 -0,3243/1 1¢, ÷
→
0,3025 -0,0981
-
= =
.
→ :
0,3025 =
m

Esos son los

DATOS que se →
llevan a la tabla
( cuando uno hace
el experimento )
Ejemplo 2 .
.

Una reacción catalizada por una enzima tiene un Fin de 1m y una Vmax de 5mm S
"
.
Cuál es la velocidad
de la reacción cuando la concentración del sustrato es :( s] )

) 0,25mm
1=1%5 #
1
a →
.
+1
b) 1,5mm Vi " Vmax
c) 10mm
A) 1 =
1mA
5AM
¡ "
• 1- + 1-S = 0,2s
'
• 4mm +
0,2mm = /NMS =

} =
1
✓¡
0,25nA 5mm

B) = 1AM S • 1 + 1- S = 0,2s .
0,66mA 0,2 MMS =
0,332 MMSD 1 :O, 332=3,01
5mm 1,5mm 5mm

c) 1- =
1 MMS • 1- +
1 S = 0,2s
'

0,1+0,2 =
0,22
Vi g- MM 10 MM 5mm

Vmaxxtst
=
V0
→

km +
[ S]
 Glucólisis
ftp.ggzgg
Gozosamente
Karmakar
•
Rompimiento de q lúcidos los hidratos de carbono , van a ser metabolizados a través de esta
ruta

Es una ruta catabólica , donde el rompimiento produce Principalmente lo

que se
obtiene es energía de
>
energía , rápida obtención .

>
poder reductor
>
produce intermediarios para otras rutas metabólicas

Los residuos de la glucólisis pueden generar más energía , pero a base de otros mecanismos .

( 6 H 1202
•
Resultado de la glucólisis NADH TLATP
•
Deshecho de la qluwlisis : 2 piruvato s
cada piruvato tiene 3 átomos de C
Cantidad de
.

•
reacciones : 10 reacciones

•
Se producen LATP por glucosa mediante ,

fosforilación a nivel de sustrato

•
Se genera poder reductor

•
Enzima marcapaso : FFQ -1

• La energía almacenada en la glucosa se va

liberando poco a
poco en estas 10 reacciones , de

manera que pueda ser utilizada de la manera más

eficiente

•
El piruvato puede seguir siendo degradado Para que haya glucólisis debe haber
NAD + , y el NAD+ se genera a través
En condiciones aeróbicas piruvato : se transforma del metabolismo del piruvato .

en Acetil-CoA 1/2 moléculas ) y en el ciclo de Krebs

termina de oxidarse y eso sería el deshecho • 10 reacciones para llegar al
metabólico final → V02 + 4 H , O piruvato ,
3 reacciones irreversibles

1 , 3 y 10 .

En Condiciones Anaeróbicas :(ausencia de Oxigeno)

Piruvato tiene 2 destinos → • Fermentación
táctica
•
Fermentación

alcohólicas)
convierte piruvato a

etanol .
 GIUCÓIISIS SE DIVIDE EN 2
Etapa 1 : •
1 eras 5 reacciones Etapa 2: •
Últimas 5 reacciones

•
Fase de inversión de energia
•
Fase de generación de energía

Reacciones ocurren en el citoplasma

Respiración celular ocurre en mitocondria

1era reacción de glucólisis inversión de ATP

•
Es una reacción de fosforilación C primario

•
•
Es IRREVERSIBLE

• Se ocupa 1 ATP que queda en ADP •

C Secundario

• En el carbono 6 la glucosa tiene su grupo

alcohol Este alcohol es un alcohol primario
c.
.

que está Unido al C . primario .

libera calor , mó .

queda con carga negativa

^ ÷
C primario →
Unido a un solo C •
;Í c. cuaternario
C secundario →
Unido a 2 C ←
-

¥ c. terciario

La hexo quinasa retiene la glucosa en la célula y comienza la glucólisis

Estos tienen una reactividad diferente

La fosforilación ocurre en el alcohol primario ,

donde es reemplazado por 1 grupo fosfato .

La enzima es específica para fosforilar esa posición y no otra .

-
Es más fácil que reaccione un alcohol primario que un secundario para hacer una reacción de
sustitución OH qr P
→
.

Reacciones irreversibles implican necesariamente que una enzima inhiba y así otra enzima

pueda ser activada a través de otro mecanismo

La que cataliza la reacción de glucosa a QIUCOSOI

enzima -
6- Fosfato es la hexo quinasa ,

acompañada del cofactor Mg +2 ( ion magnesio)

Al ser una reacción irreversible , la célula la puede regular dependiendo de las necesidades de
esta .

Pide "

prestada
"
energía , por eso es una reacción de inversión .

Reacción de fosforilación tiene AG positivo , energéticamente no es viable , es una reacción enderqónica

NECESITA energía para llevarse a cabo / cerca de 15K, / mol ) ,
Sobrando 16,7 que hacen que termine con AG negativo .

AÍP →
ADP

}
131K /mol )
 ATP ADP Pi
} reacción aclopada
→ +
es una

Pi + Glucosa → Glucosa b - -
pi

Glucosa Fosfato queda cargada negativamente por lo que ayuda a la célula a que no
-
b- ,

pueda difundir a través de la membrana plasmática ( porque también es negativa por los
fosfolípidos ) .

2da reacción glucólisis Isomerización de la glucosa G Pi - -

•
Es Reversible Grupo Funcional
grupo
hemiacetal

Al reversible
/ y
nemicelal
•
ser no puede ser una real .

de regulación .

•
Pasa de ser hexosa a celosa

•
También usa de cofactor al Mqzt

•
Enzima que cataliza la reacción
de qlu b pi a fructosa b pi es
- - - - / someros → misma fórmula molecular ,
la Fosfohexosa isomerasa distinta distribución .

-
↳ ¡ g. mamá. . . .. .. . ¡ µ. www.e.aam.m.nawn.ma.u.am .
mediante la presencia de la enzima grupo funcional ,
ocurre en Cr y Cr

FOSFOQIUCO isomerasa ( EC 5. 3. I. 9)
.

(1 C secundario
pasa de ser a uno primario
• AG positivo / esto ayuda que sea reversible )
se forma un alcohol primario para *

poder reaccionar más adelante .

Glucosa -
6- Fosfato tiene un alcohol secundario

3ra reacción glucólisis Inversión de ATP

nuevo gasto de ATP
Ocurre una 2da fosforilación ,
o sea 1 2

Un rompimiento de ATP ,
nuevo

cuesta Un poco más fosforilar

la Fructosa

• Reacción Irreversible

Fructosa 1,6 -
bifosfato es

altamente energética porque

tiene 2 Fosfato ( que están en el .
→

carbono 1 y 6) También se usa como cofactor el Mg "

•
Se Fosforila CI
 4ta reacción Fragmentación aldólica de la Fructosa -1,6 Pi -

Fragmentación aldólica de la
Fructosa 1-6 Fosfato

•
Reacción reversible

Es la primera reacción de rompimiento ,

donde se obtienen dos productos donde

cada uno tiene un grupo Fosfato .

Cada una de estas mó tiene .

un grupo fosfato

• AG positivo

Desde esta reacción hacia adelante todo ocurre ✗ 2 ( por las 2 mó Formadas)
,
.

5ta reacción Isomerización ( 1-automatización) de la

dihidroxiacetona Fosfato

Es reversible

OF
•

•
Solo reacciona la dihidroxiacetona
fosfato ,
porque la reacción 5 es
donde se transforma la dihidroxiacetona
fosfato en gliceraldehído 3- Fosfato
( se cambia grupo carbonilo del 2 al
1er carbono )

↳ ya mamá ,, www.aapo , una ,¡ www.gomuaga , ,,

, ,, , , ama , ,

1- auto meros → son 2 isómeros que comparten el mismo grupo funcional (del carbono que está
en el centro -
Carbono 2- al (1)

Al terminar esta reacción tenemos 2 moléculas de gliceraldehído -

3- fosfato , porque la
otra dihidroxiacetona también se transformó en eso .

Acá termina la etapa de preparación de la qwcolisis

✗ 2
 Gta reacción Generación del primer compuesto de alta energía

Gliceraldehído reacciona con fosfato oxida para unirse

a un ☐ ✗ ioie no
se
✓

inorgánico y nuevamente
otro grupo fosfato
se une a la mó .

) u

• molécula pierde un e- y se lo lleva el NAD+

convirtiéndose en NADH

• Corresponde a una reacción de oxidación ,

perdió un H ( se des hidro qenó ) • deshidroqenar = oxidar

• La enzima que hace esta reaccionaste s hidrogenasa gliceraldehído -3 pi -

• SU ④ Factor se reduce de NAD + a NADH ←

no es ATP pero el poder reductor sirve para procesos
,

anabólicos o para generar la síntesis de ATP

La glucólisis no ocurre con la idea de

conseguir piruvato ,
ocurre para obtener

energía .

• MÓ altamente reactiva porque tiene 2 grupos fosfatos en una molécula de 3 carbonos

.
,

7- tima reacción Primera fosforilación a nivel de sustrato

• Se fosforila el ADP en ATP

•
Reacción inversa

Usa al Mq +2 como cofactor

Lx

(
• Reacción tiene AG negativo porque se rompe
un enlace fosfato

•
Grupos que transfieren fosfatos se les llama
quinasas ,
en este caso fosfoglicerato quinasa

• Reacción ocurre ✗ 2 ( recuerda que desde la reacción 5 todo ocurre × 2)

• Se obtienen LATP en esta reacción

( en las reacciones anteriores se usaron 2 ATP , por lo que a esta altura ya se ha recuperado lo usado
en la 1era etapa )

De aquí en adelante cualquier cosa que ocurra ,

da ganancias .
 8 va reacción conversión de 3- Fosfoglicerato
A través de una mutasa sale el grupo
fosfato del (3 y va hacia el carbono 2 ,
<

( Donde está Alcohol Lotario)

Reacción Reversible que prepara a la

mó para la reacción que viene
.
a continuación
.

Usa de cofactor al Mqtz

A partir del Fosfoglicerato es posible

mutasa transfiere grupos dentro de la misma MÓ
generar la deshidratación
.

En el producto queda un alcohol 1 ario para que la sqte reacción se deshidrata .

9nA reacción síntesis del 2do compuesto de alta energía

Reacción reversible

Para sacar el H2O se necesita un alcohol

1ro , no Uno 2 rio ( reacciono 8)

Gracias la salida del H2O

a se genera
un Doble enlace creando el
fosfoenolpiruvato ( altamente reactivo)

toma reacción segunda fosforilación a nivel de sustrato

}
• Reacción Irreversible "

•
Pto de control más importante

•
se usa como cofactor al Mqtz y Fit

• Vuelve a aparecer ADP para transformarse

en ATP

• Se transforman 2 ATP

Se llega finalmente al piruvato ( x2 )

Se ganan LNADH y 4 ATP

Productos importantes de la qlucolisis →

NADH y ATP
Deshecho de la glucólisis → Piruvato

Productos
Se empieza con :
Glucosa + 2 ADP + 2 Pit INAD → 2 piruvato s t 2 ATP + 2 NADH 1-2 H + 2hr0
¥Éa ntes .

AG -73,3k, / mol ( condiciones estándares)

°

Se obtiene : =

AG = -

96,2 K
, 1m01
( condiciones intracelulares )

Enzimas !
Consume ATP
Hexoquinasa y Fosfofructoqvinasa

Produce ATP
Fosfoglicerato quinasa y piruvato quinasa

Produce NADH
Gliceraldehído 3- Fosfato -

deshidrogenasa

Fructosa y galactosa se convierten en intermediarios de la glucólisis

 REGULACIÓN DE LA GIUCÓLISIS

Se regula principalmente en los 3 ptos irreversibles de esta ruta

-
Hexo quinasa ( paso 1)
-

FOSFO Frutoquinasa ( paso 3) →

es más importante porque esta participa en otras rutas
-

Piruvato quinasa ( paso 101

proceso inverso de la qwcolisis gluconeogénesis

=

cuando genera mucha glucosa , el

se

piruvato se puede ir por via anaeróbica en

el organismo y Formar lactato .

Recuerda ! -
Se necesita NAD +
para que funcione la qwcolisis ruta anaeróbica
~
lactato genera NADT , en los animales se R .
anaeróbica
cuando hay Falta de oxígeno
genera

si la demanda enerqetica es normal , si que

camino aeróbico .
¥É
 GLUCONEOGÉNESIS
Síntesis de glucosa a partir de precursores que no son hidratos de carbono

Principales precursores : lactato , aminoácidos , propionato , glicerol .

Glucógeno es como se almacena la glucosa para momentos de escasez de alimento

se puede considerar la reacción inversa de la qwcolisis ,

comparten 7 de 10 reacciones
,
las
reversibles .

Ocurre en el citoplasma

Reacción num .
lo de la gluconeogénesis usa

dos enzimas , la piruvato quinasa y la PEP

carboxi quinasa Se gasta energía ATP y GTP
.

Órganos que hacen gluconeogénesis son :

hígado y
riñon , ya que son los Únicos que expresan la
QW cosa -
6- Fosfatasa .

Los músculos y el tejido cerebral no contienen esta

enzima , por lo tanto no pueden llevar a cabo la qluconeoqé .

en el higado
y en el riñon
o ingerida en la dieta se

administra al cerebro y al músculo a través del torrente sanguíneo .