C) Estructura tercería de las proteínas – proteínas fibrosa y globurales

Las proteínas se pueden curvar y doblar formando estructuras globales que pueden ser
largas y fibrosa como el pelo y los huesos o más compaces, es decir, globurales como la
clara de huevo (albúmina).

Las cadenas laterales R participan en las interacciones tanto covalentes como no

covalentes con el propósito de estabilizar la proteína en su estructura tridimensional o
con formación tercería

Estructura tercería de las proteínas:

La estructura tridimensional doblada, completamente formada, de una cadena de

polipéptido estabilizada por fuerzas covalentes y no covalentes.

El enlace covalente común de cadena lateral capas de mantener unidas entre sí

regiones remotas de la proteína es el enlace de sulfuro que se forma entre dos
residuos de cisteína.

-Los grupos - SH de dos cisteínas se oxidan para formar un enlace covalente o puente
de disulfuro.

Son tres las interacciones no covalentes puentes de hidrógenos, puentes salinos

(interacciones irónicas) e interacciones hidrofóbicas. Los grupos R que tienen un átomo
de hidrógeno ligado a un oxígeno o nitrógeno, contó la histidina y la serína, pueden
formar puentes de hidrógenos con un grupo electronegativo como el oxígeno de un
carbonilo o el nitrógeno de una amina. Se trata del mismo tipo de fuerza que vimos en
la estructura secundaria, pero ahora está ocurriendo entre cadenas laterales R sin que
intervenga el enlace peptídico.

Las estructuras. terciaria y Otra interacción no covalente es la formación de puentes

salinas entre los. cuaternaria de los grupos R con carga opuesta.

proteínas Puesto que casi todas las proteínas se encuentran en contacto con el agua
que interacción constituye alrededor del 70% de nuestro peso corporal

Las cadenas laterales hidrocarbonadas (valina, leucina, fenilalanina) no interaccodenas

laterales Lúan con agua ni con iones, sino que tienden a agregarse en un entorno
hidrofóbihidrocarbonadas suelen formar un núcleo céreo en una proteína soluble en
agua. Si bien aminoácidos, que existen interacciones muy débiles entre los átomos de
estos grupos, la fuerza que estabilizan las prevalece es la que evita la polaridad.
Un número significativo de proteínas contiene más de una cadena de polipéptido,
subunidad de una llamada subunidad.

Las subunidades se mantienen unidas entre si por efecto de proteina las mismas
fuerzas no covalentes de puentes de hidrogeno, puente salinos e inte unidad individual
de acciones hidrofóbicas que dan origen a la conformación tecelaria.

Esto se conoce una proteina con conto estructura cuaternaria (4) de una proteína. El
hecho que es importante estructurelereiaria, que puede o no ser funcional ser al
señalar es que casi todas las proteínas con múltiples subunidades requieren todas
estructura sus subunidades para ser plenamente funcionales cuaternaria (49) de las
proteínas E.

Proteínas complejas-proteínas "plus" asociación no covalente de subunidades de La

clara de huevo, o albúmina, es una proteína relativamente simple, que contiene
proteina para formor sólo la cadena de polipéptido plegada en sus formas funcionales
2 y 3".

Sin embaruna proteina funcional go, las proteínas requieren a veces otros tipos de
moléculas y iones para desempeproteina compleja far su función. Por ejemplo, la
enzima intestinal carboxipeptidasa requiere ion proteina que requiere Zn.

La mioglobina es una proteína muscular con una subunidad que almacena una o más
porciones no oxigeno para su uso en tiempos de gran escasez del mismo.

Esta proteina contiene protegicas, como iones metálicos o grupos Fe y una molécula
de amina heterocíclica conjugada llamada heme, la cual enlaorgánicos, para za
efectivamente el 0, (véase la figura 17.8).

funcionar La hemoglobina tiene relación con la mioglobina en cuanto a que ella

también es proteina simple una proteina con hierro heme, pero se compone de cuatro
subunidades.

La estructura - proteina compuesta solo de la hemoglobina es interesante en virtud de

la cooperación que tiene lugar entre las de aminoácidos subunidades con el propósito
de enlazar y liberar oxigeno en el momento y lugar polimerizados apropiados en el
organismo.

Los glóbulos rojos de la sangre, o eritrocitos, de un ser a humano adulto normal

contienen una alta concentración de hemoglobina. El tetramero está compuesto de
dos tipos de subunidades de proteína llamadas a y B; la hemo globina de los adultos
tiene una estructura coBo.

Cada subunidad tiene una hendedura o grieta en la cual se puede encontrar el grupo
heme en forma de complejo con un Fe + El O, molecular puede formar un complejo
con Fe pero no con Feb. La hendedura de la proteína suministra un ambiente
hidrofóbieo que excluye el agua, en la cual podría ocurrir la oxidación del hierro de +2
a +3. Conforme se enlaza más 0, al tetramero de hemoglobina, éste se vuelve más fácil
de oxigenar.

Esto significa que, a la mayor presión de oxígeno de los pulmones, la hemoglobina se

oxigena facilmen te, pero en los bajos niveles de tensión de oxígeno de las venas y
vasos capilares, cerca de las células que respiran, libera el O. con facilidad.
Anemia drepanocítica-una enfermedad bioquímica

Se conocen más de 400 variaciones naturales en la secuencia primaria de aminoácidos

de la hemoglobina. Casi ninguna de ellas tiene importancia el código genético ha
sustituido un aminoácido muy similar en cuanto a estructura y propiedades por el que
debería estar presentes, por ejemplo, una leucina por una isoleucina.

Existe un trastomo de consecuencias devastadoras en el cual la hemoglobina, antes de

entregar su provisión de oxígeno a los tejidos e iniciar su viaje de regreso a los
pulmones para desoxigenarse, se polimeriza formando grandes filamentos y tapona
literalmente las venas y vasos capilares más pequeños.

Los glóbulos rojos, de la sangre (eritrocitos) que contienen la hemoglobina cambian su

forma normal, parecida a un disco, por una forma aplastada que semeja una hoz
(figura A).

El taponamiento de los vasos sanguíneos y la destrucción de los frágiles glóbulos rojos

conduce a gangrena, afecciones cardiacas, afecciones renales y daño cerebral. Este
trastomo se conoce como anemia drepanocítica, y se presenta en aproximadamente el
0.3% de la población afro estadounidense.

La causa de este trastorno que pone en peligro la vida no resultó ser tan complicada
como se podría haber pre- visto. Linus Pauling encontró que la hemoglobina drepa
nocitica, o HDS, tenía una carga eléctrica.

Las subunidades de la HbA normal tienen un ácido a HDS. Alrededor del 10% de los
afroestadounidenses usan el glutámico en la sexta posición a partir del extremo. tienen
sólo un gen para los que se conoce como 108 amine.

En cambio, In His contiene una valina en esa po go drepanocítico-Las personas con esta
característica. Considérense las cadenas laterales del ácido glu- - no muestra síntomas
manifiestos de la anemia.

La sustitución de un ácido glutámico (un aminoácido hi- padres cada uno con un gen
para Hbs, tienen una prueba. drobilico) por una valina (un aminoácido hidrofóbico) es
una probabilidad de 2 a 4 de tener hijos con el rasgo, una probabilidad.

lo que se conoce como un cambio no conservador-El de 1 a 4 de tener hijos con

anemia y una probabilidad de Glu de la HbA se encuentra en la parte externa de la 1 a
4 de tener hijos con HBA normal. ¿Representa alguna subunidad By, mientras que el
Glu está satisfecho de ventaja la posesión de este rasgo? En efecto, el parásito hallarse
en un medio acuoso, la Val no lo está. En conse que causa cierto tipo de malaria no
puede existir por cuencia, las moléculas de HES se juntan, o agregan, porque cho
tiempo en la sangre con HbA/

HS de un portador de la Val está intentando encontrar un entomo compatible, rasgo.

La herencia cultural de quienes exhiben el rasgo lejos del agua

- se encuentra en las áreas tropicales, propensas a la ma Para sufrir de anemia

drepanocítica, una persona de Laria, de África y Asia.
desnaturaliza, y este proceso puede ser reversible o irreversible.

Función Considérese un huevo que se pone en agua que se hace hervir, por ejemplo.
Conforme la temperatura aumenta, las moléculas de albúmina clara de huevo
comienzan a vibrar con intensidad cada vez mayor hasta que las fuerzas terciarias, así
como muchas de las secundarias, son anuladas por la energía de vibración de la
molécula que se desenrolla.

Una vez que la albúmina se ha abierto, queda expuesto el núcleo de aminoácidos

hidrofóbicos, el cual se agrega a otros núcleos expuestos formando una matriz sólida
de moléculas de albúmina asociadas.

Podemos ver esto en la conversión de la clara de huevo cruda, gelatinosa y translúcida,

en la clara opaca de un huevo duro

Determinación de la estructura proteínica

La estructura primaria de una proteina se puede determinar quimicamente, en tanto

que las estructuras secundaria, terciaria o cuaternaria tienen que depender de técnicas
instrumentales como cristalografia de rayos X, resonancia magnética nuclear y
modelado por computadora para su resolución.

Los niveles superiores de estructura proteínica también se pueden sondear

quimicamente, y esta información se puede usar en conjunto con los métodos
mencionados para obtener una imagen completa de la molécula. Por el momento, nos
concentraremos en los métodos químicos de análisis A.

Composición de aminoácidos El enlace peptidico, aunque estable en condiciones

fisiológicas, se puede romper a través del proceso de hidrólisis ácida o básica. Sujetas a
ebullición en ácido clorhidrico 6M durante 18 a 24 horas, casi todas las proteínas se
descomponen en los aminoácidos que las constituyen.

La muestra de aminoácidos se puede aplicar entonces a una columna de intercambio

de cationes y el pH se puede ajustar gradualmente de manera que los aminoácidos se
liberen según el orden de sus pl. Conforme los aminoácidos separados salen de la
columna, se pueden mezclar con un reactivo de color y valorarse usando un
espectrofotómetro (figura 17.11).