SÍNTESIS DE PROTEÍNAS DENTRO DE LA

CÉLULA EUCARIOTA SE BASA EN DOS PROCESOS

IMPORTANTES:

DOGMA CENTRAL

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TRANSCRIPCIÓN (Se lleva a cabo en el núcleo).

https://nci-media.cancer.gov/pdq/media/images/791096.jpg

CLAVE PARA
LECTURA EN
Se produce un
Pre-ARN: TRADUCCIÓN:
Maduración hay:
Splicing:
CÓDIGO
Corte-Empalme. GENÉTICO.

Transporte
hacia el citosol
mediante los
https://www.cienciasfera.com/materiales/biologiageologia/biologia/tema12/553px-RNA_splicing_diagram_en.svg.png
poros del
núcleo.
https://cienciaybiologia.com/wp-content/uploads/2020/12/fases-transcripcion-arn.png

TRADUCCIÓN (Se lleva a cabo en el citosol).

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1. ACTIVACIÓN DE AMINOÁCIDOS
Se unen a la
Enzimas de activación.
Segunda aminoacil-ARNt sintetasa Aminoacil S y el ATP
pierde (2 P) y se
etapa Únicas enzimas conocidas convierte en AMP.
aminoacil-ARNt sintetasa como código genético.
Primera etapa

Primera etapa Segunda etapa La incorporación del

Formación de un Transferencia del grupo ARNt permite la
aminoacil-ARNt sintetasa unión del extremo 3’
aminoacil-adenilato a aminoacilo-AMP a la
molécula de ARNt para al aminoácido.
partir de un aa y ATP.
formar el aminoacil-ARNt.

Producto final -> ARNt

https://i.pinimg.com/564x/88/b6/9e/88b69ef22f516077c923e4ab57bbdb8b.jpg
con su respectivo aa.

2. Iniciación
https://qph.cf2.quoracdn.net/main-qimg-12abb2cdc59cb29d1fa9e9b725d8ec4f-lq

El codón de iniciación codifica el aminoácido METIONINA.

https://images.app.goo.gl/aAZViMZMUmApWz618

Subunidad mayor El factor eIF4 (A, U, G) se une a la CAPERUZA

formando el complejo
COMPLEJO DE PRE-INICIACIÓN

del ARNm, y al reconocer al metil

Al subunidad menor de iniciación.
guanosina permite que se una a la
COMPLEJO DE INICIACIÓN

se le acopla: (subunidad menor + Met-ARNt + ARNm).

https://biomolq.web.uah.es/BM/Esquemas/imagenes/Transparencias%20Tema%2015%20BM1/Diapositiva13.JPG

Al unirse al ARNt trae al

Subunidad menor primer
El factor eIF6 y eIF5 asociado a GTP que RIBOSOMA
aminoácido (Metionina). Subunidad mayor
al hidrolizarse a GDP permite el
https://biomolq.web.uah.es/BM/Esquemas/imagenes/Transparencias%20Te
ma%2015%20BM1/Diapositiva13.JPG
https://biomolq.web.uah.es/BM/Esquemas/imagenes/Transp acoplamiento. COMPLETO
arencias%20Tema%2015%20BM1/Diapositiva13.JPG

3. ELONGACIóN
https://biomolq.web.uah.es/BM/Esquemas/imagenes/Transparencias%20Tema%2015%20BM1/Diapositiva13.JPG

En esta etapa es necesario la complementariedad de condón y anticodón.

El anticodón del 2do aminoacil-ARNt El ribosoma 80S se desplaza en

reconoce el codón UUU. sentido 5' -> 3' del ARNm por
El factor EF1-α hidroliza GTP, fija hidrolisis del GTP, es decir el El sitio A quedó libre para la
eEF1-α

eEF1-α

el aminoacil-ARNt al sitio A y se factor EF2 (translocasa) entra en entrada de otro ARNt que traerá
Transferencia de la Met al acción.
libera (fidelidad). un aa.
Único Met-ARNt grupo amino del segundo aa.
ingresa directamente
EF-2

al sitio P: UAG (Met).

eEF1-α

EF-2

https://acortar.link/Phl65O
eEF1-α

Formación del
Karp, Gerald, Biología celular y molecular, 5.ª edición, Wiley, 2008.
Karp, Gerald, Biología celular y molecular, 5.ª edición, Wiley, 2008. Karp, Gerald, Biología celular y molecular, 5.ª edición, Wiley, 2008.
Karp, Gerald, Biología celular y molecular, 5.ª edición, Wiley, 2008.

enlace peptídico
Entrada del aa-ARNt
Karp, Gerald, Biología celular y molecular, 5.ª edición, Wiley, 2008.

TRANSLOCACIÓN Liberación del ARNt

desacilado

4. TERMINACIóN Ocurre en respuesta a un codón de terminación (UAG, UGA O UAA) en el sitio A.

El factor eRF1 reconoce el codón La liberación del polipéptido va

stop en el sitio A, junto con el eRF3 - seguida de la disociación de eRFF1 y
GTP. eRF3 - GDP del ribosoma .

Karp, Gerald, Biología celular y molecular, 5.ª edición, Wiley, 2008.

Karp, Gerald, Biología celular y molecular, 5.ª edición, Wiley, 2008.

La disociación de las subunidades
Induce la conversión de la peptidil https://accessmedicina.mhmedical.com/content.aspx?
bookId=1960&sectionId=148097707
ribosómicas está mediada por el eIF3
https://accessmedicina.mhmedical.com/content.aspx?
bookId=1960&sectionId=148097707
transferasa en una hidrolasa para que y eIF6.

Karp, Gerald, Biología celular y molecular, 5.ª edición, Wiley, 2008.

catalice el enlace éster de la cadena Karp, Gerald, Biología celular y molecular, 5.ª edición, Wiley, 2008.

peptídica con el tRNA del sitio P.

5. PLEGAMIENTO ''Se da mayormente en el retículo endoplasmático''

Hay fuerzas que mantienen estos plegamientos

Modelo jerarquizado
del plegamiento: Las chaperonas
Plegamiento asistido

Proceso en que una proteína adopta

una forma tridimensional. 1.Formación de estructuras Cuando no hay plegamiento espontáneo,
secundarias locales. ayudan al plegamiento correcto.
2.Formación de estructuras
supersecundarias.
3.Formación de dominios.
4.Ajuste de la formación
de los dominios.
https://acortar.link/Phl65O

Nos permite tener una proteína 5.Proteína plegada final.

biológicamente activa. https://acortar.link/QTOZlA

https://acortar.link/tUBo0e https://acortar.link/r8CH9K

REFERENCIAS:
McKee, J. (2014). Bioquímica - Bases moleculares de la vida. 5 ed. Mc Graw Hill. Disponible en: https://accessmedicina.mhmedical.com/book.aspx?bookid=1960
Wordpress.com. [citado el 4 de diciembre de 2022]. Disponible en: https://israelmasa.files.wordpress.com/2013/10/tema-4b-proteinas-estructura-3a-farmacia.pdf
Karp, Gerald, Biología celular y molecular, 5.ª edición, Wiley, 2008.
DeRobertis E.Biología CelularyMolecular.15ªed. Buenos Aires: Elateneo;2012.
INTEGRANTES: AlbertsB, JohnsonA. Biología MoleculardelaCélula.5ta ed. Barcelona: Omega; 2010.
Montoliu, L. (2021, junio 21). Bacterias políglotas - Gen-Ética. Gen-Ética.https://montoliu.naukas.com/2021/06/21/bacterias-poliglotas/
Claros Mateo, D. Ottmar. Ácidos nucleicos. (s/f). Khanacademy.org. Recuperado el 28 de noviembre de 2022, dehttps://es.khanacademy.org/science/ap-biology/gene-expression-and-regulation/dna-and-rna-
Calle Silva, Alondra Estela. structure/a/nucleic-acids
Bioquímica eres tú. (2020). Traducción en eucariotas: características generales y etapas. [YouTubeVideo]. In YouTube. https://www.youtube.com/watch?v=AuzqkXVcVoc
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Síntesis de proteínas | Bioquímica. Las bases moleculares de la vida, 5e | AccessMedicina | McGrawHill Medical. (2016).
Ortiz Cruz, Rodrigo Vladimir. Mhmedical.com.https://accessmedicina.mhmedical.com/content.aspxbookid=1960§ionid=148097707#1137989660
Nelson, D., Cox, M. (2017). Lehninger Principios de Bioquímica. Barcelona: Omega.
Ortiz Jauregui, Camila Nicol. Khan Academy. (2022). Khanacademy.org. https://es.khanacademy.org/science/high-school-biology/hs-molecular-genetics/hs-rna-and-protein-synthesis/a/intro-to-gene-expression-
central-dogma