UNIVERSIDAD AUTÓNOMA DE

QUERÉTARO

Facultad de Química

Materia: Inmunología

Trabajo: Tarea # 5 Resumen sobre el tema de

Inmunoglobulinas

Alumno: Jair Lopez Garcia

Docente: Dra. Juana Susana Flores Robles

Las inmunoglobulinas son las moléculas especificas para antígeno producidas por los linfocitos B, el
papel principal de estas es la respuesta inmune, estas son un grupo amplio de proteínas en el suero
y tejidos tisulares y se encuentran en forma soluble anticuerpos o ancladas a la membrana de los
linfocitos B constituyendo el receptor para antígeno, estas constan de 4 cadenas , cada molécula de
anticuerpo está formada por 4 cadenas polipeptídicas iguales 2 a 2 unidas por puentes disulfuro, las
cadenas de uno de los pares tienen pesos moleculares de entre 55 y 77 KDa que son pesada y otros
de 25 KDa que son ligeras, las cadenas pesadas se unen una con otra por puentes de azufre , se
conocen 9 isotipos principales de cadenas pesadas -IJ, 6, y, a y £- y dos de cadenas ligeras -K y 'A.-,
se conocen como IgM, IgD, IgG, IgA e IgE respectivamente, y pueden contener cualquiera de 105
dos tipos de cadenas ligeras. Las cadenas K y 'A. son funcionalmente idénticas. Pequeñas variaciones
dentro de las moléculas de 105 isotipos IgG e IgA permiten diferenciar cuatro subclases de
inmunoglobulinas IgG (IgG1, IgG2, IgG3 e IgG4; cadenas y1, y2, y13 y14 Y dos de inmunoglobulina
igA. Pero existen regiones únicas para cada isotipos, que les confieren la capacidad de unirse a
determinados receptores celulares o a otras moléculas de complemento. Tanto las cadenas pesadas
como las ligeras de las inmunoglobulinas se forman por una unidad estructural básica de 110
aminoácidos conocido como dominio inmunoglobulina, que se repite de 4 a 5 veces en las pesadas
y 2 veces en las ligeras, se constituye por laminas B y cada integrada por 3 o 4 hélices antiparalelas,
estabilizadas por interacciones hidrofóbicas, puentes disulfuro entre 2 cisteínas cada una
perteneciente a una de las hélices de cada lamina. A esta estructura se les denomina la súper familia
de inmunoglobulinas. El primer dominio al extremo Nt se conoce como región variable de la
inmunoglobulina, el resto de los dominios hacia el extremo carboxilo terminal, se encuentra
conservado y por eso se le conoce como dominio constante. Las secuencias flaqueantes a las
regiones de hipervariabilidad se denominan FRs y su secuencia es responsable del plegamiento de
los dominios variables en dominios tipo inmunoglobulina, cuando la cadena se pliega en el espacio
las regiones CDR se aproximan proyectándose hacia el exterior de las moléculas y generando una
especie de interacción con el antígeno el primer y segundo dominio de las cadenas pesadas se
conocen como regiones flexibles. Los distintos isotipos de inmunoglobulinas se encuentran en la
membrana de los linfocitos B y son secretadas al suero y fluidos tisulares. Si reconocen IgG se
Llaman FcyR,si IgE FCER,etc. Y a medida que se han ido describiendo se Ie han puesto números (FcyR
I, FcyR II, FcyR III. ..). La mayoria de 105 FcR solo se unen a la Ig cuando esta unida al antígeno, ya
que entonces esta sufre un cambio conformacional en la region Fc que 10 permite. Otras veces
(FcyRI y FCERI)su afinidad por la Ig es tan alta que la célula que 105 expresa va «armada» con las Igs
que haya a su alrededor en cada momento. Los receptores para las inmunoglobulinas poseen colas
citoplasma ticas implicadas en transducción de señal o bien se asocian a cadenas especializadas en
transducción de señales. La naturaleza de la respuesta iniciada por la unión de la molécula de
anticuerpo depende del isotipos de inmunoglobulina reconocido y del tipo de célula que exprese el
receptor. En todo caso, es necesario el entrecruzamiento de 105 receptores para iniciar la
señalización. La función principal de los anticuerpos es unirse de forma específica a un antígeno y
facilitar su eliminación, se le llama antígeno a cualquier molécula que induzca y se una de forma
específica a un anticuerpo, algunas moléculas son incapaces de inducir la producción de anticuerpos
por si mismas dichas moléculas se conocen como haptenos que pueden ser virus, hongos o
bacterias. La mayoría de los epitopos sobre la superficie de la estructura proteica están formados
por unos 8-15 aminoácidos separados en la secuencia pero que se encuentran próximos en el
espacio, debido al plegamiento tridimensional de la proteína. Este tipo de determinantes
antigénicos reciben el nombre de epitopos discontinuos 0 conformacionales. Existen otros
determinantes antigénicos formados por aminoácidos contiguos de la secuencia proteica,
denominados epitopos continuos 0 lineales, que s610son accesibles al anticuerpo si se encuentran
en la superficie de la proteína. Un tercer tipo de determinantes antigenicos 10constituyen los
denominados neo antígenos, originados por modificaciones (fosforilaciones, prote6lisis) del
antígeno original. La capacidad de las inmunoglobulinas de interaccionar con proteínas nativas
constituye una importante diferencia respecto a otras moléculas del sistema inmune implicadas en
la uni6n a antígeno (MHC 0 TCR). que son capaces de unirse a péptidos. a fuerza de interacci6n
antígeno-anticuerpo se conoce como afinidad de esa unión, y es debida a la suma de todas las
fuerzas, de atracción y repulsión, implicadas en dicha interacción. Esta fuerza de unión antígeno-
anticuerpo se conoce como avidez, y su intensidad es explicable si se tiene en cuenta que en este
tipo de interacciones han de romperse de forma simultanea todos los contactos antígeno-
anticuerpo, para conseguir la disociación total del complejo. EI sistema del complemento es un
mecanismo innato de defensa del organismo que media muchos de los efectos inflamatorios y de la
lisis de los patógenos de la respuesta inmune humoral. La citolisis no es un mecanismo exclusivo de
los linfocitos T, sino que otras células blancas -neutr6filos, eosinofi1os, fagocitos mononucleares 0
Linfocitos NK- pueden destruir distintos tipos celulares e incluso grandes parásitos por este proceso.
La inflamación mediada por basófilos y mastocitos es también dependiente del isotipos IgE (y a
veces IgG), para el cual existen receptores en la superficie de dichas células. La inmunidad de las
mucosas esta mediada por moléculas de IgA, ya que s610 los anticuerpos de este tipo pueden ser
transportados a través de las mucosas. EI transporte de IgA hacia el exterior de las mucosas es
responsabilidad de un receptor de Ig especializado (poli-lgR) que carga polímeros de IgA en el medio
interno, y los descarga en el exterior, estabilizados con su propio fragmento extracelular que pasa a
llamarse componente secretor. La inmunidad prenatal y neonatal es conferida por moléculas de IgG
capaces de atravesar la placenta (en humanos) 0 el intestino (en ratón) en sentido opuesto a la Ig 0
sea, de fuera al medio interno). EI transporte de IgG depende de un receptor neonatal para Fe,
denominado FcRn, que carga IgG al pH acido del intestino y lo descarga en el medio interne.