1er Rote ESCUDERIA COLAGENO TIPO I.

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Nº teo: Fechas: 05-04-23 Transcriptor: Univ. Rivera Mamani Eliana
Docente: Dra. Choquehuanca Beatriz Coordinador: Univ. Altamirano Alvarez Alcides Omar
06 Tema: Catabolismo del nitrógeno de aminoácidos Revisión Final: Univ. Condori Condori Jayde Abigail

CATABOLISMO DEL
CADENA DE AMINOÁCIDOS
NITROGENO DE LOS
- Forman una proteína que se
AMINOÁCIDOS encuentra en los alimentos.
- En su extremo N terminal está el
1. METABOLISMO NITROGENADO extremo (amino) que es propiamente
el nitrógeno.
- El enlace peptídico une dos
Todos los aminoácidos vienen en la alimentación aminoácidos para formar las
diaria en los alimentos ricos en proteínas. Las proteínas.
proteínas están contenidas en alimentos de origen
animal y vegetal.
Se debe recordar que las proteínas son Para que se lleven a cabo estas
agrupaciones o enlaces que están formados por trasformaciones es necesario:
aminoácidos mediante enlaces peptídicos; tienen
un alfa mino terminal y un carboxilo terminal. • El conjunto de aminoácidos tiene 3 fuentes:
En esta clase se verá cómo se cataboliza el 1. Aminoácidos procedentes de la
nitrógeno del extremo alfa mino de cada uno de degradación de las proteínas corporales.
los aminoácidos presentes en una proteína. 2. Aminoácidos procedentes de la dieta o la
alimentación diaria.
Para comprender el metabolismo nitrogenado se
3. Aminoácidos por síntesis de aminoácidos
debe tomar en cuenta lo siguiente:
no esenciales a partir de productos
intermedios del metabolismo.
• Los aminoácidos no se almacenan. • El conjunto de aminoácidos tiene 3 rutas de
• Se obtienen de: la dieta, de la Síntesis de Novo agotamiento:
(ejemplo: si un aminoácido es transferido o 1. Síntesis de proteínas corporales.
metabolizado se puede obtenerte otros 2. Aminoácidos consumidos por precursores
aminoácidos) o por degradación de otros aa. de moléculas nitrogenadas.
• El nitrógeno del alfa amino es eliminado por 3. Conversión de aminoácidos a otros
dos fracciones: transaminación, que se refiere compuestos, por ejemplo: La glucosa,
a la transferencia del alfa amino a otro glucógeno, ácidos grasos y el CO2.
compuesto, y la desaminación, que es la
desarticulación total del aminoácido. Todo para El recambio de proteínas, por hidrolisis y
formar urea (requiere de nitrógenos para su
resíntesis de 300 a 400 g de proteína corporal,
formación) y amoniaco.
se refiere a que los aminoácidos son
catalizados para formar otras proteínas. Esto
varía según la vida de las proteínas. Por otra
parte, la degradación depende de dos
sistemas enzimáticos: una es dependiente de
energía y la otra no.

2. DIGESTIÓN DE PROTEINAS DE LA DIETA

Las proteínas son hidrolizadas por enzimas

producidas por tres órganos:

Queda terminantemente prohibido compartir el material a personas ajenas a la escudería.

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• Estomago: El primer sistema enzimático con el activo. En este caso, el transporte activo depende
que se encuentran los alimentos ingeridos ricos de sodio y del hidrogeno. Cabe señalar que la
en proteínas es el ácido clorhídrico que se concentración de aminoácidos en el LEC es menor
encarga de eliminar a las bacterias que se que en LIC, lo cual causa que el transporte requiera
encuentran en estos alimentos. Del mismo
gasto de energía ATP.
modo, este acido hace que las proteínas
consumidas sean preparadas para que se Existen por lo menos siete sistemas de transporte
puedan escindir, es decir, las proteínas se para los aminoácidos. Estos sistemas se encuentra
desnaturalizan. Seguidamente, la pepsina, que en: Intestino delgado y en el túbulo proximal del
también se encuentra en el estómago, se
riñón, ambos tienen un trasporte común
encarga de cortar los enlaces peptídicos, los
dependiente de sodio e hidrógeno.
cuales pasan de ser enlaces polipéptidos a
enlaces oligopéptidos. Cuando no existe absorción en el intestino delgado
• Páncreas: Las proteasas pancreáticas y en la parte proximal de los riñones se pueden
específicas escinden y forman dipéptidos y
presentar algunas alteraciones, por ejemplo: La
algunos oligopépdtidos.
cistinuria: es una alteración hereditaria. Cuando
• Intestino delgado: Por acción de las
existe cistinuria, cuatro aminoácidos (cistina,
aminopeptidasas, que se encuentran en el
ribete de cepillo del intestino, terminan de ornitina, arginina y la alicina) aparecen en la orina.
escindir a los dipeptidos para formar
aminoácidos simples.

4. ELIMINACIÓN DEL NITROGENO DE LOS

AMINOÁCIDOS

El grupo alfa amino de cada aminoácido se elimina

Todo este proceso comprende la digestión de los
para generar energía. Para ello, se tienen 2
aminoácidos.
mecanismos:
3. TRANSPORTE DE AMINOÁCIDOS AL INTERIOR
DE LAS CÉLULAS • Transaminación: Trasferencia de grupos
amino a un aminoácido (glutamato).
En primera instancia, el transporte de aminoácidos
al interior de las células, se da por transporte

Queda terminantemente prohibido compartir el material a personas ajenas a la escudería.

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• Desaminación: Eliminación del aminoácido
para formar nuevos aminoácidos no
esenciales pero importantes.
La transaminación y desaminación oxidativa dan a
la formación del amoniaco NH3 y el aspartato. El
amoniaco y el aspartato son las fuentes más
importantes en la formación de la urea. La uera es,
en última instancia, la forma de eliminar el
nitrógeno de los aminoácidos. Se debe recordar
que la uera se forma en el hígado y se elimina
mediante la orina (vía renal).
En la primera etapa de la transaminación, los
aminoácidos se transfieren al grupo
alfacetoglutarato. Esta transferencia da lugar no
solo a los cetoácidos, sino a que el
alfacetoglutarato se convierta en glutamato.
En una segunda etapa, el glutamato (que ha sido
producido por transaminación) sufre desaminación
oxidativa. También puede usarse como dador de
grupos amino para la síntesis de otros aminos no
esenciales.
La transaminación (transferencia del alfa amino
hacia al glutamato) se da por medio de
aminotransferasas, de las cuales dos son las más
importantes en la parte clínica: La alanina
aminotransferasa y el aspartato
Queda terminantemente prohibido compartir el material a personas ajenas a la escudería.
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aminotransferasa. Estas enzimas se encuentran
tanto en el Citosol como en las mitocondrias de
todas las células, pero principalmente se
encuentran en el hígado, riñón, intestino y en los
músculos.
Ahora bien, cabe preguntarse: ¿Cuál es el papel de
las aminotransferasas en el organismo?
El alfacetoglutamato se convierte en glutamato, ya
que aloja a los alfa aminos transferidos de los
aminoácidos. Las aminotransferasas catalizan la
transferencia de los alfa aminos para la síntesis de
otros aminoácidos. Para que ocurra esta acción, el
grupo de alfa aminos que está alojado debe ser
vaciado.
El hecho de que estas aminotransferasas se
encuentren en mayor concentración, demuestra
que existe lisis celular (muerte celular).
Los aminoácidos contenidos en una alimentación
rica en proteínas sufren transaminación, excepto
dos aminoácidos: la treonina y la lisina, los cuales
solo sufren desaminación.
Respecto a la alanina aminotransferasa y al
aspartato aminotransferasa, ambas tienen una
especificidad para pocos grupos amino, lo cual les
da la peculiaridad de aceptar los grupos amino
para transferirlos a la alfacetoglutarato.
La alanina aminotransferasa (ALT) cataliza la
trasferencia del grupo amino de la alanina hacia el
alfacetoglutarato, a partir del cual se forma el
piruvato, que se encuentra en el grupo encargado
de formar energía y glutamato. Esta acción de
transferencia es reversible, sin embargo, cuando se
necesita la formación de energía, la reacción se
dirige hacia la formación de glutamato con el fin de
que este actúe como recaudador de nitrógeno a
partir de la alanina. En cambio, la aspartato
aminotransferasa (AST) transfiere el grupo amino
desde el glutamato al oxalacaetato, formando así
la aspartato que se usa como fuente de nitrógeno
para formar urea. Tanto la ALT como la AST
requieren coenzimas para realizar su función, las
cuales son parte de la vitamina B6, vale decir, la
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coenzima fosfato de piridoxal. Esta coenzima va
unida covalentemente al grupo épsilon amino de
un residuo de lisina en el sitio activo de la enzima.
Las aminotransferasas actúan transfiriendo el
grupo amino de un aminoácido a la parte piridoxal
de la coenzima con el objetivo de generar una
piridoxamina que resulta de la unión de la piridoxal
con el grupo alfa amino. Posteriormente, la
piridoxamina reacciona con un alfa cetoácido para
formar un aminoácido.
hacen que se libere el grupo alfa amino de los
aminoácidos de amino existente en las bacterias y
en las paredes celulares.
El transporte del amoniaco hacia el hígado se da en
formas donde al amoniaco no sea tóxico. Entre las
formas no toxicas del transporte del amoniaco se
encuentra la glutamina. Las concentraciones del
amoniaco en la sangre deben ser leves, no pueden
ser altas.

La mayoría de las reacciones de transaminación se

equilibran entre la eliminación del grupo amino y la
biosíntesis de otros aminoácidos. Dicho de otro
modo, las reacciones van a la par, la eliminación de
la alfa amino con la formación de otros
aminoácidos no esenciales.

La ALT y la AST tienen un valor clínico muy

importante, ya que a nivel plasmático, estas
enzimas deben mostrar niveles bajos, pero el
hecho de que los niveles estén elevados muestra
que existe un daño celular, es decir, que es posible
que exista una lisis (muerte celular, lesión toxica,
colapso circulatorio, entre otros) en alguna parte
del organismo.

La ALT está en todo el cuerpo y es más específica

en enfermedades hepáticas. En cambio, la AST está
principalmente en el hígado y es más sensible al
existir mayor cantidad de asparatato amino
transferasa en este órgano.

Por otra parte, también existe la elevación de estas

amino transferasas en enfermedades no hepáticas,
por ejemplo, cuando se produce un infarto agudo
miocardio o cuando aparecen trastornos
musculares (exceso de actividad física).

5. DESAMINACIÓN OXIDATIVA DE AMINOÁCIDOS

(aa)

La principal enzima encargada de la desaminación

es el glutamato deshidrogenasa, que provoca la
liberación del grupo amino en forma de amonio
libre en el hígado y en el riñón. Esta acción necesita
de coenzimas, reguladores y D amino ixodasas que

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Las reacciones de la liberación del grupo amino, y
la formación del amoniaco, proporcionan
cetoácidos que pueden ingresan en la ruta
principal del metabolismo central energético. El
amoniaco es una de las fuentes principales de
nitrógeno para la formación de la urea.
El glutamato (que se ha formado de la alfa amino,
vale decir, que se ha transaminado) es el único
aminoácido que experimenta una rápida
desaminación oxidativa. Esta desanimación
generada por el glutamato deshidrogenasa,
proporciona una ruta por medio de la cual los
grupos amino pueden liberarse en forma de
amoniaco. Esta ruta de desaminación también
necesita coenzimas: por una parte requiere a la
dinucleótido de nicotinamida y adenina (la forma
oxidada) pero también puede trabajar con la
dinucleótido fosfato de nicotidamina adenina
oxidada.
Respecto a la regulación alostérica, cabe señalar
que el trifosfato de guanosina es inhibidor
alostérico del glutamato deshidrogenasa, sin
embargo, un activador del glutamato
deshidrogenasa es el difosfato de adenosina
(genética de la piridiminas). Esta regulación
depende de la cantidad de energía. Cuando existe
poca energía los grupos amino de los aminoácidos
se extraen por desaminación para la formación de
glutamato. El consumo de proteínas en la
alimentación produce el aumento de enzimas que
se encargan de retirar a los alfa aminos de los
aminoácidos que ingresan con la alimentación.
La D amino oxidasa se encarga de la desaminación
de los aminoácidos. La mayoría de los aminoácidos
está en la forma L aminoácido, aunque también
existen las D aminoácidos. Estas últimas se
encuentran en las plantas y en algunos
antibióticos. Debido a que las D aminoácidos se
encuentran en la dieta, cuando ingresan al
organismo son reconocidas por las D amino
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oxidasa para catalizar la desaminación oxidativa de
los alfa aminos. Pero lo más importante es
recordar que las amino oxidasas se encuentran en
el hígado y en el riñón. Este proceso requiere de la
coenzima dinucleotido de flavina y adenina (FA).
¿Cómo se transporta el aminoácido al hígado?
Primero se utiliza la glutamina sintetasa para
combinar el amoniaco con el glutamato y así
formar glutamina, esta glutamina es la forma de
transportar el amoniaco. No es tóxica.
La glutamina es transportada por la sangre hasta el
hígado para que se forme la Urea. En el hígado, la
glutamina de disocia por acción de la enzima
glutaminasa dando como producto al glutamato y
al amoniaco libre.
En cambio, el segundo mecanismo es más usado
en el músculo y se conoce como transaminación
del piruvato. Este mecanismo tiene como fin
formar el aminoácido conocido como alanina, el
cual se transporta por la sangre hasta el hígado.
Posteriormente, por transaminación, la alanina es
convertida en piruvato. En el hígado, el piruvato
puede utilizarse para la síntesis de glucosa si es
que llegase a hacer falta para el músculo.
6. CICLO DE LA UREA
El ciclo de la urea es la principal forma de
eliminación de los grupos amino de los
aminoácidos.
Este ciclo se encarga de la metabolización del 90%
del nitrógeno de los aminoácidos, es decir, el 90%
del nitrógeno para el ciclo de la uera proviene de
los aminoácidos.
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En el ciclo se producen dos reacciones
importantes: Intramitocondrial y
extramitocondrial. Las dos primeras reacciones se
dan en la mitocondria y las restantes, en el citosol.
Las reacciones son la formación de:
• Formación de carbamolil fostato
• Formación de citrulina
• Síntesis de argininosuccinato
• Disociación de argininosuccinato
• Disociación de arginina en ortnitina y urea
En el ciclo de la urea se produce un gasto de 4 ATP.
En la formación de carbamolil fosfato se gasta 2
ATP por la disociación de dos moléculas. El
amoniaco incorporado en el carbamolil fosfato es
proporcionado por la desaminación oxidativa el
glutamato. El átomo de nitrógeno procedente del
amoniaco se convierte en uno de los nitrógenos de
la urea, la otra es del aspartato.
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La regulación del ciclo de la uera está dada por el
N-acetil glutamato que es un activador esencial de
la carbamolil fostato sintetasa. Esta es la etapa
limitante de la velocidad del ciclo de la urea.
Después viene la formación de la citrulina. La
ornitrina y la citrulina son aminoácidos básicos que
participan en el ciclo de la urea. La ortinina se
genera con cada vuelta del ciclo.
Uno de los nitrógenos de la molécula de la urea
procede del amoniaco y el otro del aspartato. En
cambio, el carbono y el oxígeno de la urea
proceden del dióxido de carbono que circula en el
organismo.
La urea se produce en el hígado. El destino de la
urea es principalmente el sistema renal, es decir,
que del hígado se transporta por medio de la
sangre hacia al riñón para ser filtrada y eliminada
por la orina. Una pequeña parte es reabsorbida por
el intestino delgado para ser metabolizada por las
bacterias.
7. METABOLISMO DEL AMONIACO
En cuanto al metabolismo del amoniaco es
necesario indicar que este se produce en todos los
tejidos y que es eliminado por la formación de la
urea en el hígado. El amonio es eliminado como
uera por el sistema renal.
La principal fuente de amonio son los aminoácidos.
Otras fuentes provienen de: la Glutamina, por la
acción de las bacterias en el intestino, por las
aminas, y por el metabolismo de las purinas y
pirimidas
El transporte del amoniaco se realiza como
glutamina o alanina.
La urea es la forma más importante de eliminación
del amoniaco del organismo, ya que viaja desde el
hígado hacia el riñón, filtrada y luego eliminada.
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La glutamina (que es una de las formas no toxicas
del amoniaco) se encuentra en el plasma en
concentraciones superiores a otros aminoácidos.
Es eliminada por el hígado y los riñones. Y es
desaminada por acción de la glutaminasa.
Cuando el ciclo de la urea supera la velocidad
normal de la generación de amoniaco, y los niveles
de amoniaco en el suero están elevados más allá
de 5 a 50 micro moles, se produce la
hiperamoniaquemia. Este aumento del amonio da
lugar a los siguientes síntomas neurotóxicos:
sueño, somnolencia, temblores, balbuceos,
vómitos, edemas cerebrales, e incluso puede llegar
a causar muerte. Existen dos tipos de
hiperamoniaquemia:
• Adquirida: Frecuente en adultos. Se da por
procesos agudos (hepatitis aguda y vírica,
isquemia, hepatotoxinas, cirrosis hepática
y obstrucción biliar).
• Hereditaria: Frecuente en las mujeres, ya
que se relaciona con el cromosoma X.
Produce retraso mental por lo que su
tratamiento consiste en limitar las
proteínas en la dieta.
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PREGUNTAS
1. ¿Qué son las proteínas?
R-. Son uniones por el enlace peptídico de
aminoácidos.
2. ¿Cuáles son las dos formas metabólicas de
eliminación?
R-. Transaminación y desaminación
3. ¿Cuáles son las dos formas de eliminación
del Nitrógeno?
R-. La UREA y el AMONIACO.
4. ¿Cuál es la forma más grave de
presentación de la cistinuria?
R-. Existe precipitaciones de la cistina y
existe la formación de cálculos renales y
estos cálculos renales pueden bloquear las
vías urinarias. Las recomendaciones para
ayudar al paciente es la hidratación por vía
oral (consumo de agua).
5. ¿Dónde se produce la urea?
R-. Se produce en el hígado.
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