Universidad Pablo Guardado Chávez

Licenciatura en Médico Cirujano

Bioquímica medica I

1er. Semestre, A5

Dr. Carlos Alberto Chacón Zenteno

N°1

Mapa conceptual

Vázquez reyes juan pablo Peruzzi

30 de agosto del año 2019

 Introducción

Durante esta tarea, explicare y atribuiré algunas propiedades, procedimientos nombres y

herramientas, tanto intelectuales como físicas que tienen los aminoácidos y las proteínas

Por ejemplo, se comentara en esta tarea lo que es el Pka de una molécula y para que nos
servirá, así como la importancia de diferentes ramas de la ciencia que se encargan del
estudio estructurales de ciertas sustancias tanto inorgánicas, como orgánicas y mencionare
tres patologías de la falta, carencia o entrecruzamiento del proceso metabólico del
colágeno, unidades para ciertas moléculas o propiedades de las moléculas tanto de
proteínas como sus aminoácidos, unas cuantas ecuaciones.
1.- ¿Define que es el Pka de una molécula y para qué sirve?
 Pka- Es la constante de disección de un ácido débil
 Ayuda a obtener pH con otros datos.
2.- Explica para qué sirve la ecuación de Henderson-Hassenbalch y escribe la
ecuación:
 Sirve para calcular el pH de una solución reguladora o tampón, a partir de Pka.
 pH= Pka + log
3.- ¿Define que es el punto isoeléctrico de una molécula?
Es el valor medio entre el Pka de los grupos amino y carboxilo.
4.- Escribe la fórmula que calcula el punto isoeléctrico de la alanina:
 Pl= Pka + Pka=
2
5.- ¿Qué es un zwitterión?
Es un ion dipolar.
6.-Define que es una solución amortiguadora o tampón:
Son soluciones que minimizan un cambio en la [ H+] ( Es decir en el pH) al añadir un ácido
o una base.
7.- Escribe que es la pérdida de la estructura proteínica y da 3 ejemplos de agentes
desnaturalizantes:
La pérdida de la estructura proteínica es la desnaturalización.
 1.- Se guisa una carne y la proteína denominada colágeno de los tejidos conjuntivos
se desnaturaliza dando gelatina, con lo que el resultado neto es una carne más
comestible.
 2.- Cuando calentamos el huevo, la clara que era liquida y transparente se vuelve
sólida y blanca a causa de desnaturalización de la ovoalbúmina.
 3.- Cuando se aliña la carne con limón o vinagre (se observa tras un rato el cambio
en el aspecto de la carne), debido al pH ácido de este.
8.- ¿Qué estructura proteica tiene el colágeno?
Estructura tridimensional (Estructura secundaria).
9.-Del libro investiga, escribe tres patologías relacionadas con trastornos
metabólicos y genéticos del entrecruzamiento o síntesis del colágeno:
 1.- Escorbuto
 2.- Osteogénesis Imperfecta.
 3.- Síndrome-Danlos
10.- Describe la luxación del cristalino en la homeostasis:
Es un defecto en el metabolismo de los aminoácidos que contienen azufre.
11.- ¿Cómo se dan las modificaciones postraduccionales de las proteínas?
Se realizan mediante enzimas procesadoras en el retículo endoplasmatico, el aparato de
Golgi, los gránulos secretores y el espacio extracelular.
Este consiste en (proteolítica, glucosilacion, lipidación y fosforilación).
12.- ¿Cómo se lleva a cabo en la actualidad el análisis secuencial como la
identificación de las proteínas?
Se realiza mediante espectrometría de masas combinadas con cromatografía liquida de
ionización mediante electropulverización.
13.- Define los siguientes conceptos relacionados con las proteínas. Electroforesis,
isoelectroenfoque, cromatografía, espectrometría de masas, Cristalografía de rayo X
y espectroscopia de resonancia magnética:
 ELECTROFORESIS: Puede utilizarse para separar una amplia variedad de
moléculas cargadas, como aminoácidos, polipeptidos, proteínas y ADN.
 ISOELCTROENFOQUE: Se realiza en un microcanal o un gel que contiene un
gradiente de pH estabilizado, compuesto por anfolitos, que son especies dipolares
con una gama de puntos isoeléctricos.
 CROMATOGRAFÍA: Usa una columna de polímeros insolubles, pero altamente
hidratados, como el dextrano, la agarosa o poliacrilamida.
Se utiliza para la purificación de proteínas y para desnaturalización de disoluciones
de proteínas.
 ESPECTOMETRIA DE MASAS: técnica analítica de gran potencial que nos permite
elucidar estructuras químicas, se basa en la medición de la relación masa/carga de
especies moleculares.
 CRISTALOGRAFIA DE RAYO X: estudia y resuelve las estructuras químicas de los
cristales, es posible analizar macromoléculas de interés bioquímico, como el ADN o
elucidar la estructura de enzimas.
 ESPECTROSCOPIA DE RESONANCIA MAGNÉTICA: técnica espectroscópica no
destructiva, basada en las propiedades magnéticas de la materia y aplicada a
cualquier sustancia química en estado líquido o sólido que contenga núcleos con
espines nucleares.
14.- ¿Qué es el proteoma?
Conjunto completo de proteínas producidas por un genoma particular.
Es específico del tejido y de la célula.
15.- ¿Cuáles enfermedades se asocian con el mal plegamiento proteínico?
Alzheimer, esclerosis lateral amiotrofica y la enfermedad de Parkinson.
16.- Describe la enfermedad de CRETZFELDT-JACKOB:
Es causada por priones, se conoce como encefalopatías espongiformes transmisibles, es
una enfermedad neurodegenerativa que afecta tanto a seres humanos como animales.
 Conclusión

En conclusión hemos aprendido que el Pka de una molécula es, nada más una propiedad
cuantificable de disección de un ácido débil, y que junto a otros datos nos ayuda a obtener
el PH de una sustancia x, también entendimos que hay soluciones amortiguadoras o
llamadas también de tampón que ayuda a la reacción de no ser dañina a nuestro cuerpo
añadiendo o quitando [ H+] ( Es decir en el pH) al añadir un ácido o una base, se explica lo
que es un proteoma, que podría definirse como un conjunto de proteínas producidas por un
genoma en particular, en general durante esta tarea se ve que los aminoácidos pueden ser
los hc más comunes que pueden haber en nuestro cuerpo, pero estas pequeñas moléculas
han demostrado que nosotros como sociedad científica no debemos de menospreciarlas,
ya que cada una tiene propiedades muy específicas y confusas que nos han llevado a
realizar herramientas para su mejor compresión.
 REFERENCIA BIBLIOGRAFICA

 John W. Baynes, Marek H. Dominiczak. Bioquímica medica, 5ta. e.d, E.d

ELSEVIER, 2019, 7p-22p.

 Amada A. Angulo, Alma R. Galindo, Roberto C. Avendaño, Carolina P.

Angulo, Bioquímica, E.d DGEP, 1er e.d, México, 2011. 121-127