Introducción a la Biología Celular y Molecular

Principales grupos funcionales: densidad. Un enlace de hidrógeno es la fuerza

atractiva entre un átomo electronegativo (N, O,
Metilo R-CH3 Etilo R-CH2-CH3
F) aceptor, que debe tener por lo menos un par
Fenilo Alcohol R-OH
de electrones libres (A) y un átomo de
hidrógeno (H) unido covalentemente a otro
átomo electronegativo dador (D). D – H …… A
Carbonilo R-C(=O)H Carbonilo R-C(=O)-R’
(aldehído) R-CHO (cetona) Los pares de electrones libres que tenga un átomo
Carboxilo R-COOH Sulfhidrilo R-CH2SH dependen del grupo en el que se ubica en la tabla
R-COO- periódica.
Disulfuro R-S-S-R’ Éster R-COO-R’
Éter R-O-R’ Amino R-NH2 En el hielo, cada molécula de agua forma el mayor
R-NH3+ número de enlaces de H posible, otorgando mayor
Fosforilo R-CH2O-PO32- Amido R-C(=O)NH2 rigidez a las moléculas.
R-C(=O)NH3+

AGUA
Es la sustancia más abundante en los sistemas vivos
(70%).

* Interacciona también por interacción dipolo-

dipolo, o carga-dipolo.
* Tiene pH neutro (7.0) ya que la [H+] = [OH-]
𝐻2 𝑂  𝐻 + + 𝑂𝐻 −

Enlace de H entre dos moléculas de agua:

Es una sustancia que puede encontrarse en estado
sólido, líquido o gaseoso. Además es un solvente
universal, es decir que forma enlaces de H con la
mayoría de las moléculas presentes en biología. Si se
encuentra pura, es incolora, insabora, e inodora. Punto
de ebullición: 100°C, punto de fusión: 0°C.

PROPIEDADES FISICO-QUIMICAS

* El agua es un dipolo: presenta distribución

electrónica asimétrica. Los electrones del
enlace covalente polar entre H y O están más
cerca del oxígeno que del hidrógeno. El núcleo
del O atrae electrones más fuertemente que el
núcleo del H, por lo tanto comparten los
electrones de forma desigual, los electrones se
sitúan con mayor frecuencia cerca del átomo
de O. Su carga neta es 0. Cada H es portador de
una carga parcial positiva (+) y el O es
portador de una carga parcial negativa (-).
* Cada molécula de agua puede interaccionar
hasta con otras cuatro por enlace de hidrogeno,
como aceptor y como dado, lo que explica su
tensión superficial, punto de ebullición y
Un enlace covalente entre dos átomos se produce
cuando estos átomos se unen, compartiendo uno o más
pares de electrones del último nivel, en un nuevo orbital
llamado orbital molecular.
El enlace covalente polar se forma entre átomos cuya
diferencia de electronegatividad debe ser mayor que
0,4. Los electrones son atraídos fundamentalmente por
el núcleo del átomo más electronegativo, generando
moléculas cuya nube electrónica presenta una zona con
mayor densidad de carga negativa y otra con mayor
densidad de carga positiva (dipolo).
El enlace covalente apolar se forma entre átomos
iguales y la diferencia de electronegatividad debe ser
cero o menor que 0,4. En este enlace los electrones son
atraídos por ambos núcleos con la misma intensidad,
generando moléculas cuya nube electrónica es
uniforme.
Los grupos funcionales polares son solubles en agua
(interaccionan con el agua) o hidrófilos, ya que pueden
reemplazar las interacciones agua-agua, los no polares
son insolubles o hidrófobos. Los compuestos
hidrofóbicos, al mezclarse con el agua, forman dos
fases, e interaccionan entre sí, no con el agua.
INTERACCIONES débiles QUE ESTABLECE LA MOLECULA DE AGUA
 Enlaces de hidrógeno
 Interacciones ion – dipolo: los dipolos tienen
una carga parcial positiva y una carga parcial
negativa, por lo tanto pueden interactuar con
iones de carga opuesta.
 Interacciones dipolo – dipolo
También existen las interacciones iónicas, que se dan
entre átomos cargados, un anión (derecha de la tabla
periódica) forma un enlace con un catión (izquierda de
la tabla periódica). El H solamente puede estar cargado
cuando se encuentra solo, cuando está unido a otro
elemento no.
Los compuestos hidrofóbicos (apolares), no se
disuelven bien en el agua, no pueden formar enlaces de
H. Para minimizar la superficie expuesta al agua, los
compuestos apolares como por ejemplo los lípidos,
forman agregados (micelas) en los que sus partes
hidrofóbicas se encuentran en el interior, asociándose
a través de interacciones hidrofóbicas, y solo las partes
más polares interaccionan con el agua.
Cuando se cambia de estado, las moléculas se ordenan
o desordenan, y se alejan o se acercan. Para pasar de un
estado a otro, se necesita energía que rompe los
enlaces de hidrógeno (son los enlaces de H que se
forman entre las mismas moléculas) y separa las
moléculas, cuanto más enlaces tenga, más energía se
necesita, cuanto más energía se necesita, mayor es el
punto de ebullición y fusión.
PROPIEDADES COLIGATIVAS
Los solutos de cualquier tipo alteran ciertas
propiedades físicas del agua disolvente: su presión de
vapor, punto de ebullición, punto de fusión y presión
osmótica, estas se denominan propiedades coligativas
(ligadas), puesto que el efecto de los solutos sobre las
cuatro tiene la misma base: la concentración de agua es
menor en las disoluciones que en el agua pura. El efecto
de la concentración de soluto sobre las propiedades
coligativas del agua depende del número de partículas
de soluto en una cantidad de agua. Por ejemplo, un
compuesto como el NaCl, que se disocia, tiene un
efecto dos veces mayor sobre la presión osmótica que
un número idéntico de moles de soluto que no se
disocia, como la glucosa.
Soluciones
Una solución está compuesta por uno o más solutos, y
un solvente, que es el componente que se encuentra en
mayor cantidad. Es una mezcla homogénea de dos o
más componentes que no reaccionan entre sí, es decir,
no se genera un producto al ponerlos en contacto. Esto
no significa que los componentes no interactúen, de
hecho, en solución acuosa, el formar enlaces de
hidrogeno u otras interacciones débiles con el/los
soluto/s es lo que permite formar una mezcla
homogénea.
Medidas de concentración
El volumen representa a la solución, mientras que la
concentración es la cantidad de soluto.
I. GRAMOS DE SOLUTO POR LITRO DE SOLUCIÓN
(g/L):
g/L = masa de soluto (gramos) / volumen de solución
(litros)
g/L = m/v
II. % masa/volumen:
%m/v = (masa de soluto en gramos/volumen en ml) x
100
%m/v = (m/v) x 100
Indica la masa del soluto en gramos contenida en 100
ml de solución. También se puede expresar %m/m, que
indica que parte de la masa de la solución representa la
masa del soluto o %v/v.
III. MOLARIDAD:
Expresa el número de moles de soluto que hay en un
litro de solución.
Molaridad (M) = moles de soluto / volumen de
solución (litros)
M = n/v
Un mol es el número de Avogadro de partículas
(átomos, moléculas, iones, etc.) = 6,02 x 1023
𝑚 (𝑔)
Para determinar el número de moles: 𝑛 = ̅( 𝑔 )
𝑀 𝑚𝑜𝑙
La masa molar se obtiene a partir de la tabla periódica,
sumando el peso atómico de cada uno de los átomos
que forman la molécula.
IV. NORMALIDAD:
Indica el número de equivalentes o unidades reactivas
de soluto que hay en un litro de solución. En los ácidos
las unidades reactivas son los protones que cede al
disociarse (H+), y en las bases son los hidroxilos que
libera al disociarse (OH-).
N=nM
Donde n es el n° de equivalentes y M la molaridad
V. OSMOLARIDAD:
Es una medida del número de partículas de soluto en
una solución. Expresa el número de partículas
osmóticamente activas por litro de solución.
Osmolaridad=i.M
Donde i es el n° de partículas osmóticamente activas y
M la molaridad
Para determinarla hay que conocer cómo se comporta
la molécula en solución, si se disocia y en cuantas
partículas (es decir, las partículas osmóticamente
activas). Para calcular la osmolaridad de una solución
compleja, se suman las osmolaridades de los distintos
solutos que la componen.
DILUSIONES:
Ci x Vi = Cf x Vf
La concentración final es la que se quiere obtener, el
volumen final es el que se va a obtener de la solución
diluida. La concentración inicial es la concentración de
la solución concentrada.
Osmolaridad
La ósmosis es el movimiento pasivo del solvente a
través de una membrana semipermeable, es decir, una
membrana que permite el pasaje del agua pero no del
soluto, impulsado por diferencias en la presión
osmótica. La membrana define dos áreas con diferente
concentración de soluto, el agua se mueve a través de
la membrana hacia donde la concentración sea mayor
para poder equilibrar la concentración en ambos lados.
Este movimiento del agua no requiere de energía, por
eso es pasivo. Las moléculas que no pueden atravesar
la membrana se llaman compuestos osmóticamente
activos.
El proceso de ósmosis es diferente al proceso de
difusión, este último implica el movimiento de los
solutos para igualar la concentración a través de una
membrana permeable a estas moléculas.
PRESION OSMOTICA: Es la presión que se debe aplicar a una
solución para evitar el flujo neto de solvente a través de
la membrana cuando ambos lados de la membrana
tienen diferente concentración de partículas.
TONICIDAD: Es la concentración relativa de un soluto en
dos compartimentos separados por una membrana
semipermeable que no permite el pasaje de ese soluto.
A la solución más concentrada se le llama hipertónica, y
a la menos concentrada hipotónica, cuando tienen la
misma concentración se denominan isotónicas.
En medicina la tonicidad se define en relación a la
osmolaridad del plasma, si se expone una célula a un
medio hipotónico, es decir, con menor osmolaridad que
la intracelular, el agua ingresas a la célula para equilibrar
las osmolaridades y esto puede llevar a la rotura de la
membrana plasmática (lisis celular), al contrario, si
exponemos a la célula a un medio hipertónico, se
favorece la salida del agua, llevando a una
deshidratación de la célula (crenación). En un medio
isotónico no existe un flujo neto de agua ni hacia el
exterior, ni hacia el interior de la célula. La osmolaridad
del medio interno (plasma, liquido intersticial, medio
intracelular, etc.) oscila entre 280 y 310 mOsmol/L.
Si son inyectadas por vías periféricas, las soluciones
hipotónicas causan la lisis de los glóbulos rojos
(hemólisis) y las soluciones hipertónicas generan flebitis
química. Solo se utilizan ese tipo de soluciones en
determinadas condiciones fisiopatológicas.
 El pH es un reflejo de [H+] y se presenta en una escala
que va del 0 al 14, siendo una solución de pH 0 la más
Cationes y aniones más comunes
ácida, es decir, con mayor [H+], y una solución de pH 14
Cationes Aniones la más básica, con menor [H+]. pH + pOH = 14
Na+ SO42-
Los números 0 y 14 derivan de la ionización del agua y
K+ Cl-
su constante de equilibrio:
Hg2+ NO2-
Ca2+ PO43- H2O  H+ + OH-
NH4+ OH-
Cuando se disuelven ácidos débiles en agua, su
ionización aporta H+, las bases débiles consumen H+ al
{ÁCIDOS Y BASES} protonarse. Las moléculas de agua tienen una ligera
Un ácido es aquella sustancia que en solución acuosa se tendencia a ionizarse para proporcionar un ion
disocia liberando hidrogeniones al medio. hidrógeno formados en el agua son inmediatamente
hidratados a iones hidronio (H3O+). La formación de
HA  H+ + A- ACIDOS FUERTES enlaces de hidrógeno entre las moléculas de agua hace
que la hidratación de los protones disociados sea
No todos los ácidos se disocian completamente en
instantánea:
solución acuosa, por lo que la ecuación se representa
con una doble flecha porque se establece un equilibrio.

HA  H+ + A- ACIDOS DEBILES

En los ácidos débiles coexisten tres especies, el ácido

La ionización del agua puede medirse a través de su
débil, el hidrogenión y la base conjugada. Estas tres
conductividad eléctrica, el agua pura conduce la
especies se encuentran en una proporción determinada
corriente eléctrica al migrar H3O+ hacia el cátodo y OH-
a la que llamamos constante de acidez:
hacia el ánodo.
[𝐻 + ][𝐴− ]
𝐾𝑎 = La constante de equilibrio para la ionización del agua es:
[𝐻𝐴]
[𝐻 + ][𝑂𝐻 − ]
Las bases son aquellas sustancias que liberan hidroxilos 𝐾=
[𝐻2 𝑂]
en un medio acuoso.
La concentración del agua a 25° (55,5 M) es constante
BOH  B+ + OH- BASES FUERTES
en relación a las bajas concentraciones de H+ y OH-, es
También se definen como sustancias capaces de decir 1 x 10-7M. De acuerdo con eso podemos sustituir:
aceptar un protón del medio en solución acuosa. Se [𝐻 + ][𝑂𝐻 − ]
trata de bases que se encuentra en equilibrio donde 𝐾=
55,5𝑀
coexisten tres especias, la base débil, el protón y el
ácido conjugado. Reordenando:

B- + H+  BH BASES DEBILES (55,5 𝑀). 𝐾 = [𝐻 + ][𝑂𝐻 − ] = 𝐾𝑊

Para las bases débiles, existe una constante de Donde Kw es el producto iónico del agua. El valor de K
alcalinidad que se define como: determinado mediante medidas de conductividad
eléctrica del agua pura, es 1,8 x 10-16M a 25°C,
[𝐵𝐻]
𝐾𝑏 = sustituyendo obtenemos el producto iónico del agua:
[𝐻 + ][𝐵− ]
Kw= (55,5M) (1,8x10-16M) = [H+] [OH-]= 1,0 X 10 -14 M2
+
Pequeñas variaciones en la [H ] pueden afectar
procesos biológicos como la digestión gástrica, el Así el producto entre las concentraciones de H + y OH- en
transporte de oxígeno, el metabolismo celular, entre solución acuosa a 25°C es siempre igual a 1,0 x 10-14M2.
otros. Cuando las concentraciones de H + y OH- son iguales, la
solución está a pH neutro.
pH = -log [H+]

El pH fisiológico es de 7,4. La función – log también se

utiliza para [OH-] y Ka. pOH = -log [OH-], pKa = -log Ka
Dado que el producto iónico del agua es constante,
siempre que [H+] sea superior a 1 x 10-7M, [OH-] será
inferior a 1 x 10-7 M y viceversa.
El valor de 7 para el pH neutro proviene del valor
absoluto del producto iónico del agua. La escala de pH
es logarítmica, por lo tanto cuando dos soluciones
difieren en una unidad de pH significa que tiene una
concentración de H+ diez veces superior.
Cuando tenemos un ácido fuerte, la concentración del
ácido y la concentración de H+ son iguales.
Ecuación de Henderson-hasselbalch:
[𝐴− ]
𝑝𝐻 = 𝑝𝐾𝑎 + log
[𝐻𝐴]
PARES ÁCIDO-BASE
Un dador de protón (ácido débil) y su correspondiente
aceptor (base débil) forman un par ácido-base. Por
ejemplo, el ácido acético (CH3COOH), un dador de
protones y el anión acetato (CH3COO-), el
correspondiente aceptor de protones, constituyen un
par ácido-base conjugado, relacionado por el equilibrio:
CH3COOH  CH3COO- + H+
Cada ácido tiene una tendencia característica a perder
su protón en solución acuosa, cuanto más fuerte sea el
ácido mayor será la tendencia a perder su protón. La
tendencia de cualquier ácido (HA) a perder un protón y
formar su base conjugada (A-) se define mediante la
constante Ka:
HA  H+ + A-
[𝑯+ ][𝑨− ]
𝑲𝒂 =
[𝑯𝑨]
Curvas de titulación
La titulación se utiliza para determinar la cantidad de un
ácido (o una base) en una disolución dada. Un volumen
determinado de ácido se titula con una disolución de
concentración conocida de una base fuerte,
normalmente hidróxido sódico (NaOH), en el caso que
la muestra problema sea un ácido. Se añade NaOH en
pequeñas cantidades hasta que se ha consumido
(neutralizado) el ácido.
En el primer instante, tenemos la muestra problema,
por ejemplo un ácido fuerte, donde el valor del pH está
dado por la concentración de ácido, que es igual a la
concentración de H+, y es el punto inicial de la curva de
titulación. Luego, al ir agregando la base fuerte, que
tiene OH-, y estos reaccionan con los H+ para formar
H2O:
H++OH-  H2O
Esta es una reacción de neutralización, por lo que el pH
irá en aumento. Luego de seguir agregando la base
fuerte, habremos agregado tantos OH- como H+ había
inicialmente, donde nos encontramos en el punto de
equivalencia, que equivale a 7, esto significa que todos
los protones del ácido fueron titulados. Con repetidos
agregados de base fuerte, el pH seguirá en aumento
hasta un punto que llamaremos punto final.
De esta forma, si la concentración de ácido es
desconocida, podemos calcularla en función de la
concentración de base necesaria para llegar al punto de
equivalencia. En el caso de que la muestra problema sea
una base, la titularemos con un ácido fuerte de
concentración conocida, y la curva de titulación tendrá
una forma similar, pero el pH irá descendiendo a
medida que se le agregue el ácido.
Para la titulación de un ácido débil empleando una base
fuerte, en un primer momento, en la muestra problema
tenemos el ácido débil, que al encontrarse en solución
se disocia parcialmente. En el punto inicial predomina
el ácido sin disociar, luego comenzamos a añadir la base
fuerte, que se disocia completamente, y el OH-
neutraliza los H+ formando H2O, por lo que el pH de la
solución irá en aumento. Aparece una zona de la curva
con menor pendiente, que es una región donde
coexisten el ácido y su base conjugada, por lo tanto el
pH está determinado por la ecuación de Henderson-
Hasselbalch, además existe un punto donde el pH es
igual al pKa, donde la concentración de ácido y base son
iguales. Esta zona de pH, cercana al pKa (pKa ± 1), es
una región de amortiguación, en la que pequeños
agregados de base no provocan grandes cambios en el
pH, luego de sucesivos agregados de base alcanzamos
el punto de equivalencia, donde todos los H+ del ácido
ya fueron titulados.

El ácido fosfórico por ejemplo, cede más de un protón,
por lo tanto establece tres equilibrios, con tres pKa. Los
protones no se liberan al mismo tiempo, sino que se
liberan de a uno, según el pKa. Para la primera
disociación tenemos una curva similar a la de un ácido
monoprótico, con una meseta en el valor del pKa del
protón más ácido, al seguir agregando OH- se titula
completamente ese protón, pero al seguir agregando
más OH- se titulará otro protón, con una segunda
meseta, y lo mismo sucederá con el tercer protón. Se
encuentran tres puntos de equivalencia, cada uno
asociado a la titulación de cada protón, donde titula una
sola especie.
 Cuanto mayor es la acidez de una disolución,
menor será su pH.
 Cuanto más fuerte sea un ácido, menor será su
pKa, cuanto más fuerte sea la base, mayor será
su pKa. El pKa es el pH del punto medio de la
curva de titulación del ácido o de la base.
Los indicadores colorimétricos de pH son sustancias
químicas que cambian su color al cambiar el pH de la
disolución. El cambio de color se debe a un cambio
estructural inducido por la protonación o
desprotonación de la especie. No todos los indicadores
sirven para todos los rangos de pH, sino que debe
seleccionarse el más indicado para nuestro
experimento según su punto específico de viraje. Un
ejemplo es el rojo fenol: por debajo de pH 6.6, la
especie que predomina es la forma ácida que tiene
color amarillo, y por encima de valores de pH de 8.0,
predomina la forma básica que presenta un color rojo.
SISTEMAS AMORTIGUADORES (BUFFER)
Es una solución compuesta por una mezcla de un ácido
débil y su base conjugada, en cantidades comparables,
que resisten los cambios de pH cuando se le añade
ácidos o bases.
Mantener el pH de los fluidos intra y extra celulares, es
fundamental, ya que el pH influye en la estructura de las
proteínas, y por lo tanto en la actividad biológica de
enzimas y otros procesos biológicos. Los buffer
filosóficos son la primera línea de defensa contra los
cambios de pH en el organismo. Los más importantes
son el buffer fosfato, que actúa en el ambiente
intracelular (H2PO4-/HPO42-), el buffer carbonato, que
actúa en el ambiente extracelular (H2CO3/HCO3-) y la
hemoglobina.
FUNCIONAMIENTO:
Frente al agregado de H+, la base conjugada del sistema
es capaz de consumirlos, transformándose en la especie
ácida, de esta manera la concentración de H+ se
mantiene, y el pH también. Frente al agregado de OH-,
el ácido débil del sistema es capaz de reaccionar con
ellos transformándose en base conjugada y H2O,
manteniendo la concentración de H+.
Entonces, el resultado de agregar cierta cantidad de H +
u OH- al buffer es un cambio en la relación de
concentraciones del ácido débil y su base conjugada. El
buffer tiene su máxima capacidad de resistir a cambios
de pH cuando, pH = pKa ± 1, ya que en este rango las
concentraciones de ácido y base conjugada son
comparables, permitiendo que en este rango no
ocurran cambios de pH considerables.
PREPARACION: Debemos considerar que par ácido-base
amortigua en el pH de interés, y saber que la
concentración del buffer es la suma del ácido más la
concentración de la base conjugada. Para calcular la
concentración de cada especie usamos la ecuación de
Henderson-Hasselbalch. Sabemos el pH que queremos
amortiguar, y el pKa según el par ácido-base elegido,
para determinar la concentración de cada uno es
necesario despejar la ecuación. Primero se pasa
restando el pKa, y luego se eleva a la 10 para despejar
el logaritmo. Como la concentración de la base
conjugada es igual a la concentración total del buffer –
la concentración del ácido, podemos sustituir en la
ecuación, y así obtener los dos valores.
Biomoléculas
Las biomoléculas son las moléculas constituyentes de
los seres vivos. Las moléculas orgánicas (llamadas así
porque contienen carbono en su estructura) se
clasifican en los siguientes grupos:
T Aminoácidos y proteínas
T Glúcidos o carbohidratos
T Nucleótidos y Ácidos Nucleicos
T Lípidos
Los átomos o elementos más abundantes en el
organismo son carbono (C), hidrógeno (H), oxígeno (O),
nitrógeno (N), fósforo (P) y azufre (S).
Esqueleto carbonado:
Las proteínas son polímeros de aminoácidos, en los que
cada residuo de aminoácido está unido al siguiente a
través de un tipo de enlace covalente llamado enlace
peptídico. El término ‘’residuo’’ refleja la pérdida de los
elementos del agua cuando un aminoácido se une a
otro.
Existen 20 aminoácidos comúnmente encontrados en
proteínas, estos tienen un grupo carboxilo y un grupo
amino, unidos al mismo átomo de carbono (el carbono
). Difieren unos de otros en sus cadenas laterales o
grupos R, que varían en estructura, tamaño y carga
eléctrica e influyen en la solubilidad en agua de los
aminoácidos.
En todos los aminoácidos excepto la glicina, el carbono
 está unido a cuatro grupos diferentes, un grupo
carboxilo, un grupo amino, un grupo R y un átomo de H.
El carbono  es un centro quiral. Los cuatro grupos
diferentes pueden ocupar dos ordenamientos distintos
en el espacio, por lo que los aminoácidos pueden
aparecer en forma de dos esteroisómeros. Al ser
imágenes especulares no superponibles entre sí, las dos
formas constituyen un tipo de estereoisómeros
llamados enantiómeros. Todas las moléculas con un
centro quiral son ópticamente activas, hacen girar el
plano de la luz polarizada.
Los aminoácidos se agrupan en cinco clases principales
basadas en las propiedades de los grupos R, en especial
su polaridad o tendencia a interaccionar con el agua a
pH biológico. La polaridad de los grupos R varía
enormemente desde totalmente apolar o hidrofóbico
(insoluble en agua) hasta altamente polar o hidrofílico
(soluble en agua).
r Grupos R apolares alifáticos: son apolares e
hidrofóbicos. Los grupos R de la alanina, valina,
leucina, isoleucina, tienen a agruparse entre sí
en las proteínas, estabilizando las estructuras
proteicas a través de interacciones
hidrofóbicas. La glicina tiene la estructura más
simple, su pequeña cadena lateral no tiene
contribución real en las interacciones
hidrofóbicas. La metionina tiene un grupo
tioéter apolar en su cadena lateral. La prolina
tiene una cadena lateral alifática con una
estructura cíclica distintiva.
r Grupos R aromáticos: La fenilalanina, la tirosina
y el triptófano, con sus cadenas laterales
aromáticas, son relativamente apolares. Todos
pueden participar en interacciones
hidrofóbicas.
r Grupos R polares sin carga: Los grupos R de
estos aminoácidos son más solubles en agua, o
hidrofílicos, debido a que contienen grupos
funcionales que forman puentes de H con el
agua. Se incluyen la serina, treonina, cisteína,
asparagina, y glutamina.
r Grupos R cargados positivamente (básicos): Los
grupos R más hidrofílicos son los que están
cargados. Los que tienen una carga neta
 positiva a pH 7,0 son la lisina, la arginina, la
histidina.
r Grupos R cargados negativamente (ácidos): Los
dos aminoácidos que tienen grupos R con carga
negativa a pH 7,0 son el aspartato y glutamato,
que tienen cada uno un segundo grupo
carboxilo.
Comportamiento acido base
Cuando un aminoácido se disuelve en agua, se
encuentra en solución en forma de ion dipolar, o
zwitterion. Un zwitterion puede actuar bien como ácido
(dador de protones) o como base (aceptor de
protones). Las sustancias con esta naturaleza dual son
anfóteras o anfolitos. Por lo tanto, cada aminoácido
tendrá su curva de titulación característica.
Para identificar todas las formas posibles que puede
tener un aminoácido, se comienza escribiendo su forma
totalmente protonada, y luego va perdiendo protones,
a distintos valores de pH. Se comienza con el grupo de
menor pKa, hasta el de mayor pKa.
El punto isoeléctrico corresponde al pH en el cual todas
las moléculas presentan carga neta 0 (zwitterion). En el
punto isoeléctrico la molécula no se mueve hacia
ningún lado al exponerla a un campo eléctrico.
(𝒑𝑲𝟏 +𝒑𝑲𝟐 )
𝒑𝑰 =
𝟐
Cuando el grupo R también tiene carga, y existe un pK R,
para calcular el pI, se ordenan de menor a mayor los pK,
y se van sacando los H+ por orden de pK. Se identifica el
zwitterion y se calcula el pI con el promedio de los pK
de la izquierda y la derecha del zwitterion.
A la izquierda del punto isoeléctrico, los aminoácidos
tienen carga positiva, y a la derecha carga negativa.
ELECTRoFoRESIS
Es una técnica para la separación de moléculas según la
movilidad de estas en un campo eléctrico (que depende
de la carga eléctrica de las moléculas). La separación
puede realizarse sobre la superficie hidratada de un
soporte sólido, como papel, o a través de una matriz
porosa, como un gel. Se aplica a la separación de
compuestos que poseen grupos ionizables
(aminoácidos, péptidos, proteínas, ácidos nucleicos)
teniendo en cuenta que la carga neta de estas
sustancias depende del pH del medio en que se
encuentren. La muestra se desplaza hacia uno u otro
polo según la carga de la molécula al pH al que se hace
la electroforesis, el polo positivo recibe el nombre de
ánodo y el polo negativo cátodo. El movimiento
también depende de la masa molecular del compuesto,
ya que a mayor masa, más lentamente se va a mover.
PÉPTIDOS
Dos moléculas de aminoácidos pueden unirse de forma
covalente a través de un enlace amida sustituido,
llamado enlace peptídico, formando un dipéptido. Este
enlace se forma por eliminación de los elementos del
agua del grupo carboxilo de un aminoácido y el grupo
amino de otro. Cuando se unen tres moléculas
mediante dos enlaces peptídicos se forma un
tripéptido, y así sucesivamente. Cuando se unen pocos
aminoácidos se considera un oligopéptido, y cuando
son muchos se denomina polipéptido. Las proteínas
pueden tener miles de residuos de aminoácidos.

El residuo aminoácido del extremo de un péptido que
tiene un grupo amino libre es el amino terminal, o N-
terminal; el residuo del otro extremo, que tiene un
carboxilo libre, es el carboxilo terminal o C-terminal.
Los péptidos contienen un único grupo amino y un
único grupo carboxilo libres, uno en cada extremo.
Estos grupos se ionizan de la misma manera que los
aminoácidos libres. Los grupos R de algunos
aminoácidos pueden ionizarse. Por lo tanto, puede
predecirse el comportamiento ácido-base de un
péptido a partir de sus grupos amino y carboxilo libres,
y por la naturaleza y número de grupos R ionizables.
Saber cómo se encuentra un péptido a determinado pH:
I. Identificar todos los grupos que sean ácidos o
bases.
II. Anotar a que aminoácido corresponde cada
uno de ellos.
III. Buscar sus pK (si es el amino terminal será el pK2
del aminoácido, si es el carboxilo terminal será
el pK1 del aminoácido y si se encuentra en el
grupo R será el pKR)
IV. Anotar cual será la especie del AA que
encontramos a dicho pH.
V. Si se necesita calcular la carga neta: sumar
todas las cargas.
Especies predominantes en función del pH:
A pH neutro (7,0) todos los aminos tienen carga
positiva, y los carboxilos carga negativa.
[PROTEÍNAS]
Para macromoléculas grandes como las proteínas, el
estudio de su estructura aborda varios niveles de
complejidad, ordenados en una jerarquía conceptual.
Se definen cuatro niveles de estructura, la estructura
primaria es una descripción de todos los enlaces
covalentes, principalmente enlaces peptídicos y
puentes disulfuro, que unen los residuos aminoácidos
de una cadena poli peptídica, el elemento más
importante de la estructura primaria es la secuencia de
los residuos aminoácidos. La estructura secundaria se
refiere a disposiciones particularmente estables de los
aminoácidos que dan lugar a patrones
estructuralmente repetitivos, son uniones que se dan
entre los grupos R de los residuos aminoácidos. La
estructura terciaria describe todos los aspectos del
plegamiento tridimensional de un polipéptido. Cuando
una proteína posee dos o más subunidades poli
peptídicas, su disposición en el espacio se denomina
estructura cuaternaria.
Las proteínas que se encuentran en su conformación
funcional y plegada se denominan NATIVAS.
Estabilidad de la proteína
Es la tendencia a mantener la confirmación nativa. Las
interacciones que estabilizan la conformación nativa
incluyen los enlaces disulfuro y las interacciones
débiles: enlaces de hidrogeno, interacciones iónicas e
interacciones hidrofóbicas. Las interacciones
hidrofóbicas son las que más contribuyen a la
estabilización de la forma globular de la mayoría de las
proteínas solubles; los enlaces de H y las interacciones
iónicas se encuentran optimizados en las estructuras
específicas más estables termodinámicamente.
ESTRUCTURA PRIMARIA
Cada proteína tiene un número y secuencia distintiva de
residuos aminoácidos. En primer lugar, la estructura
tridimensional de una proteína viene determinada por
su secuencia de aminoácidos. Esta le confiere a la
proteína su identidad individual. Indica la cantidad y el
tipo de aminoácidos que la forman, y en qué orden se
encuentran unidos.
 Hay 5 tipos de restricciones que afectan la estabilidad
de una hélice : la repulsión o atracción electrostática
entre residuos aminoácidos sucesivos con grupos R
cargados, el volumen de los grupos R adyacentes, las
interacciones entre cadenas laterales de aminoácidos
separadas 3 o 4 residuos, la presencia de residuos de
Prolina y Glicina, y la interacción entre residuos de
aminoácidos en los extremos de la hélice  y el dipolo
eléctrico.
ESTRUCTURA SECUNDARIA 5 HOJA : Es una conformación más extendida de
las cadenas polipeptídicas. El esqueleto de la
En segundo lugar, la función de una proteína depende cadena polipeptídica está extendido en zigzag.
de su estructura. La estructura secundaria se refiere a Las cadenas polipeptídicas en zigzag pueden
la conformación local de algunas partes de la proteína. disponerse de manera adyacente formando
Normalmente se centra en los patrones de plegamiento una estructura que semeja la de una serie de
regulares comunes de las cadenas polipeptídicas. Es pliegues. Se forman enlaces de H entre
una disposición regular de los aminoácidos en un segmentos adyacentes de cadena
segmento de la cadena polipeptídica, en la que cada polipeptídica. Los grupos R de aminoácidos
residuo se relaciona espacialmente con sus vecinos de adyacentes sobresalen de la estructura en
la misma manera. zigzag en direcciones opuestas, dando lugar a
un patrón alternante. Las cadenas
5 HÉLICE : Disposición más sencilla que puede polipeptídicas adyacentes de una hoja 
asumir una cadena polipeptídica. El esqueleto pueden ser paralelas (con la misma orientación
polipeptídico se encuentra compactamente amino-carboxilo en el polipéptido) o anti
enrollado alrededor del eje longitudinal paralelas (con orientaciones opuestas). Las
imaginario de la molécula y los grupos R de los estructuras tienen cierta similitud, aunque el
residuos aminoácidos sobresalen del esqueleto período de repetición es más corto en la
helicoidal. La unidad repetitiva es el giro de conformación paralela y los patrones de puente
hélice, y cada uno incluye 3,6 residuos de H son diferentes.
aminoácidos. El giro de hélice es dextrógiro. La
estructura está estabilizada por un enlace de
hidrógeno entre el átomo de H unido al átomo
de N de un enlace peptídico y el átomo de O
carbonílico del cuarto aminoácido del lado
amino-terminal de ese polipéptido. Cada uno
de los enlaces peptídicos, salvo los próximos a
cada extremo, de la hélice  participan en esa
trama de enlaces de H. Cada vuelta de la hélice
se mantiene unida a las vueltas adyacentes
mediante tres o cuatro enlaces de hidrógeno
que proporcionan estabilidad.

Estructura terciaria
Es la estructura tridimensional global de todos los
átomos de una proteína, incluye aspectos de largo
alcance en la secuencia de aminoácidos. Aminoácidos
que están alejados en la cadena polipeptídica y que se
encuentran en tipos de estructura secundaria
diferentes pueden interaccionar dentro de la estructura
totalmente plegada de la proteína. La localización de
giros en la cadena polipeptídica y la dirección y el ángulo
de estos giros están determinados por el número y la
localización de aminoácidos específicos promotores de
su formación, como prolina, serina y glicina. Los
segmentos que interaccionan dentro de la cadena
polipeptídica se mantienen en su posición terciaria
característica gracias a diferentes tipos de interacciones
débiles, y a veces mediante enlaces covalentes como
puentes disulfuro.
Estructura cuaternaria
Algunas proteínas están compuestas por dos o más
cadenas polipeptídicas o subunidades, las cuales
pueden ser idénticas o diferentes. La estructura
cuaternaria está constituida por la disposición de estas
subunidades proteicas en complejos tridimensionales.
Al considerar estos niveles superiores de estructura, se
clasifica a las proteínas en dos grupos principales:
proteínas fibrosas, que presentan cadenas
polipeptídicas dispuestas en largas hebras u hojas, y
constan mayoritariamente de un único tipo de
estructura secundaria, y proteínas globulares, con las
cadenas polipeptídicas plegadas en formas globulares o
esféricas, las cuales contienen a menudo varios tipos de
estructura secundaria.
Estos grupos difieren en su función en cuanto que las
estructuras que dan soporte, forma y protección
externa a los vertebrados están formadas por proteínas
fibrosas, mientras que la mayoría de enzimas y
proteínas reguladoras son globulares.
Todas las proteínas fibrosas son insolubles en agua,
debido a la elevada concentración de residuos
aminoácidos hidrofóbicos presentes tanto en el interior
de estas proteínas como en su superficie.
DESNATURALIZACIÓN Y PLEGAMIENTO
Todas las proteínas empiezan su existencia en un
ribosoma como una secuencia lineal de residuos de
aminoácidos, para alcanzar su conformación nativa
(funcional), este polipéptido debe plegarse.
La pérdida de estructura tridimensional suficiente para
originar la pérdida de la función se denomina
desnaturalización (se pierde la estructura secundaria,
terciaria y cuaternaria). La mayoría de las proteínas se
pueden desnaturalizar mediante el calor, el cual afecta
de una manera compleja a las interacciones débiles de
una proteína, principalmente a los enlaces de H. Si se
aumenta lentamente la temperatura, la conformación
de la proteína suele permanecer intacta hasta que tiene
lugar una perdida brusca de estructura y función dentro
de un estrecho margen de temperaturas. La
desnaturalización también puede llevarse a cabo por la
acción de extremos de pH, de ciertos disolventes
orgánicos miscibles en agua como el alcohol o la
acetona, de ciertos solutos como la urea o mediante
detergentes. Los disolventes orgánicos y los
detergentes actúan principalmente rompiendo las
interacciones hidrofóbicas que forman el núcleo estable
de proteínas globulares, los extremos de pH alteran la
carga neta dando lugar a repulsiones electrostáticas y
destrucción de enlaces de H.
Algunas proteínas desnaturalizadas son capaces de
recuperar su estructura nativa y actividad biológica si
son devueltas a condiciones en las que la conformación
nativa es estable, este proceso se llama
renaturalización.
El proceso de plegamiento se puede imaginar,
termodinámicamente, como un embudo de energía
libre. Los estados no plegados se caracterizan por un
elevado grado de entropía conformacional
(disminución del grado de desorden molecular de un
sistema) y una energía libre elevada. A medida que el
plegamiento avanza, el estrechamiento del embudo
representa una disminución en el número de especies
conformacionales presentes, las pequeñas depresiones
a los largo de las caras del embudo de energía libre
representes intermediarios semiestables que pueden
enlentecer el proceso de plegamiento. El conjunto de
intermediarios del plegamiento se reduce a una única
conformación nativa. La estabilidad termodinámica no
se distribuye uniformemente en la estructura de la
proteína, tiene regiones de alta y baja estabilidad.
La proteína se pliega de distintas formas buscando la
conformación correspondiente al estado de menor
energía libre (conformación nativa).

No todas las proteínas se pliegan espontáneamente a

medida que se sintetizan en la célula, para el
plegamiento de muchas es necesaria la acción de
chaperonas moleculares, proteínas que interaccionan
con polipéptidos parcial o incorrectamente plegados,
facilitando rutas de plegamiento correctas. Se conocen
dos clases de chaperonas moleculares:
Hsp70: es una familia de proteínas que son más
abundantes en células sometidas a estrés por
temperaturas elevadas. Se unen a regiones ricas en
residuos hidrofóbicos de polipéptidos no plegados,
evitando la agregación inapropiada. Protegen a las
proteínas que se han desnaturalizado por calor y a los
péptidos que se están sintetizando.
La nomenclatura simplificada de estos compuestos
especifica la longitud de la cadena y el número de
dobles enlaces separados por dos puntos, por ejemplo,
el ácido palmítico, que tiene 16 átomos de carbono y es
saturado, se abrevia 16:0. Las posiciones de los dobles
enlaces se especifican por exponentes que siguen a una
Δ; por ejemplo, un ácido graso de 20 carbonos con un
doble enlace entre C-9 y C-10 y otro entre C-12 y C-12
se designa 20:2 (Δ9,12).

Chaperoninas: son elaborados complejos proteicos Los doble enlaces de casi todos los ácidos grasos
necesarios para el plegamiento de muchas proteínas naturales están en la configuración cis (insaturados que
celulares que no se pliegan espontáneamente. poseen los grupos semejantes o idénticos en el mismo
lado del doble enlace).
í
Constituyen un grupo diverso de compuestos cuya
característica común y definitoria es la insolubilidad en
agua.

Lípidos de almacenamiento

Las grasas y aceites, usados casi universalmente como

formas de almacenamiento de energía en los
Las propiedades físicas de los ácidos grasos y de los
organismos vivos, son compuestos derivados de los
compuestos que los contienen vienen determinadas
ácidos grasos. Son cadenas alifáticas con un grupo
por la longitud y el grado de instauración de la cadena
carboxilo en un extremo. Los ácidos grasos son
hidrocarbonada.
derivados hidrocarbonados con un nivel de oxidación
casi tan bajo como el de los hidrocarburos de los  La cadena hidrocarbonada apolar explica la
combustibles fósiles. escasa solubilidad de los ácidos grasos en agua,
cuanto más larga sea la cadena acílica grasa, y
 Son ácidos carboxílicos con cadenas
menor el número de dobles enlaces, menor es
hidrocarbonadas de 4 a 36 carbonos,
la solubilidad en agua. El grupo ácido
generalmente son números pares entre 12 y
carboxílico es polar, de ahí la ligera solubilidad
24, en algunos esta cadena está
en agua de los ácidos grasos de cadena corta.
completamente saturada (no tiene doble
 Los puntos de fusión también están influidos
enlaces) y sin ramificar; otros contienen uno o
por la longitud y grado de saturación de la
más dobles enlaces. Unos cuantos contienen
cadena, a temperatura ambiente los ácidos
anillos de tres carbonos, grupos hidroxilo o
grasos saturados desde 12:0 a 24:0 tienen
grupos metilo ramificados.
consistencia cérea, mientras que los
 La cadena hidrocarbonada casi siempre es
insaturados de estas longitudes son líquidos
lineal.
oleosos. Esta diferencia se debe a los diferentes
grados de empaquetamiento de las moléculas
de los ácidos grasos, en los compuestos
 totalmente saturados, la rotación libre
alrededor de cada enlace carbono-carbono
confiere gran flexibilidad a la cadena; la
conformación más estable es la forma
totalmente extendida. Estas moléculas se
pueden empaquetar fuertemente en
ordenamientos casi cristalinos con contactos
por uniones de van de Waals entre átomos a lo
largo de la cadena y átomos de cadenas
vecinas. Los ácidos grasos con uno o más
doblamientos no se pueden empaquetar tan
Las partes hidrofílicas de estos compuestos anfipáticos
fuertemente como los saturados, por lo que las
pueden ser muy sencillas, como un grupo –OH en un
interacciones entre ellos son más débiles. Dado
extremo, o pueden ser más complejas. Los
que se necesita menos energía térmica para
glicerofosfolípidos contienen un grupo polar que se une
desordenarlos, tienen puntos de fusión más
a una porción hidrofóbica mediante un enlace
bajos que los saturados.
fosfodiéster, son los fosfolípidos (fosfoacilgliceroles).
Por otro lado, con un azúcar sencillo u oligosacáridos en
Triacilgliceroles
sus extremos polares, están los glucolípidos.
TRIGLICERIDOS. Son los lípidos más sencillos obtenidos
a partir de ácidos grasos. Están compuestos por tres

ácidos grasos unidos por enlace éster a los grupos
hidroxilos de un glicerol. Son una importante reserva de
energía metabólica, se almacenan en el tejido adiposo.
La mayoría de triacligliceroles naturales son mixtos,
tienen dos o más ácidos grasos distintos. Son moléculas
apolares, hidrofóbicas, insolubles en agua.
Glúcidos
Fórmula básica: (CH2O)n, de ahí derivada su nombre
‘’carbohidratos’’ o hidratos de carbono. Algunos
glúcidos también pueden contener sulfato, fosfato,
nitrógeno, o combinarse con lípidos (glucolípidos) o
proteínas (glucoproteínas). Son biomoléculas que
poseen un grupo funcional aldehído o cetona y varios
grupos hidroxilos (Polihidroxialdehídos o
polihidroxicetonas). Son las biomoléculas más
abundante en la Tierra. Ciertos glúcidos, como el azúcar
y el almidón son fundamentales en la dieta humana, la
oxidación de los glúcidos es la principal ruta de
obtención de energía en la mayoría de las células no
fotosintéticas.

Los polímeros insolubles de los glúcidos, también

Lípidos estructurales
Las membranas biológicas tienen una doble capa
lipídica que constituye una barrera al paso de moléculas
polares e iones. Los lípidos de las membranas son
anfipáticos, un extremo de la molécula es hidrofóbico y
el otro hidrofílico. Sus interacciones hidrofóbicas entre
ellos y las hidrofílicas con el agua dirigen su
llamados glucanos, actúan como elementos
estructurales y de protección en las paredes celulares
de bacterias, plantas y tejido conjuntivo animal, otros
lubrican las articulaciones óseas y participan en el
reconocimiento y adhesión intercelular.
Existen tres clases principales de glúcidos según su
tamaño: monosacáridos, oligosacáridos y polisacáridos.

MONOSACARIDOS:
empaquetamiento hacia la formación de láminas
llamadas bicapas membranosas. También llamados azúcares simples,

consisten en una sola unidad de polihidroxialdehído o

cetona. Los monosacáridos de más de cuatro átomos de
carbono suelen tener estructuras cíclicas. El más
abundante es la D-glucosa. Son la unidad básica de los
carbohidratos.

OLIGOSACÁRIDOS: Consisten en cadenas cortas de

unidades de monosacárido, o residuos, unidas por

enlaces glucosídicos. Los más abundantes son los
disacáridos, formados por dos unidades de De acuerdo al número de C se clasifican en triosas (3C),
monosacárido. El más conocido es la sacarosa, formado tetrosas (4C), pentosas (5C), hexosas (6C) y heptosas
por D-glucosa y D-fructosa. La mayor parte de (7C). Existen aldosas y cetosas para cada longitud,
oligosacáridos con tres o más unidades de aldotetrosas y cetotetrosas, aldopentosas y
monosacárido no se encuentran libres sino unidos a cetopentosas, etc. Las hexosas, en las que se
otro tipo de molécula, lípidos o proteínas, formando encuentran la aldohexosa D-glucosa y la cetohexosa D-
glucoconjugados. fructosa, son los monosacáridos más comunes en la
naturaleza.
POLISACÁRIDOS: Son polímeros que contienen más de 20
unidades de monosacárido. Algunos, como la celulosa,
son cadenas lineales, otros, como el glucógeno, están
ramificados. Ambos están formados por unidades de D-
glucosa, pero difieren en el enlace glucosídico,
cambiando las propiedades y funciones biológicas.

[MONOSACÁRIDOS]

Los monosacáridos son aldehídos o cetonas, según su
grupo funcional, con dos o más grupos hidroxilo. La
glucosa y fructosa, monosacáridos de 6 carbonos,
tienen cinco grupos hidroxilos.
Una gran parte de los átomos de carbono a los que se
unen los grupos hidroxilo son centros quirales que dan
lugar a los estereoisómeros de los azucares que se
encuentran en la naturaleza.
Los monosacáridos son sólidos incoloros y cristalinos,
solubles en agua e insolubles en disolventes apolares, la
mayoría tiene sabor dulce. El esqueleto de los
monosacáridos comunes consiste en una cadena de C
sin ramificar en la que todos los átomos de C están
unidos por enlace sencillo. En las formas de cadena
abierta, uno de los átomos de C está unido a un átomo
de O por doble enlace, formando un grupo carbonilo;
cada uno de los demás átomos de C tiene un grupo
hidroxilo. Si el grupo carbonilo se halla en un extremo
de la cadena carbonada, es un grupo aldehído y el
monosacárido recibe el nombre de aldosa; si el grupo
carbonilo está en otra posición, es un grupo cetona, y el
monosacárido se denomina cetosa.
Todos lo monosacáridos excepto la dihidroxiacetona
contienen uno o más átomos de C asimétricos
(quirales), y por lo tanto se encuentran en formas
isoméricas ópticamente activas. Si se tiene un centro
quiral, se tiene, por tanto, dos isómeros ópticos, o
enantiómeros diferentes. Por convención, uno de estos
enantiómeros se denomina isómero D y el otro isómero
L.
Para representar en papel la forma tridimensional se
suelen emplear las fórmulas de proyección de Fischer;
los enlaces horizontales se proyectan fuera del plano
del papel hacia el lector y los enlaces verticales se
proyectan detrás del plano alejándose del lector.
Una molécula con n centros quirales puede tener 2 n
estereoisómeros. Aquellos monosacáridos cuya
configuración alrededor del centro quiral más distante
del grupo carbonilo sea la misma que en el D-
gliceraldehído son isómeros D, mientras que los que
tengan la misma configuración que el L-gliceraldehído
son isómeros L Es decir, cuando el grupo hidroxilo del
átomo del carbono de referencia se halla en el lado
derecho, es un isómero D; y cuando está a la izquierda
un isómero L.

Estructura cíclica: todos los monosacáridos con más de

cinco átomos de C en su cadena suelen encontrarse en
disolución acuosa en forma de estructuras cíclicas
(anillos), en las que el grupo carbonilo ha formado un
enlace covalente con el O de un grupo hidroxilo
perteneciente a la misma cadena. La formación de estas
estructuras es el resultado de una reacción general
entre los alcoholes y los aldehídos o las cetonas para
formar hemiacetales o hemicetales, que contienen un En los amino azúcares un grupo amino reemplaza a uno
átomo de C adicional y pueden existir en dos formas de los grupos hidroxilo de la hexosa original. La
estereoisométricas. sustitución de un grupo hidroxilo por un H da lugar a un
Por ejemplo, la D-glucosa presenta en disolución como azúcar reducido.
un hemiacetal intramolecular en el que el grupo PODER REDUCTOR
hidroxilo libre en C-5 reacciona con el C-1 aldehídico,
que se convierte en asimétrico y da lugar a los Los monosacáridos pueden ser oxidados por agentes
esteroisómeros  y . La designación  indica que el oxidantes relativamente suaves como iones férrico Fe3+
grupo hidroxilo en el centro anomérico se encuentra del y cúprico Cu2+. En estas reacciones el carbono
mismo que el hidroxilo unido al centro quiral más carbonílico se oxida a ácido carboxílico. La glucosa y
lejano, mientras que  indica que estos grupos hidroxilo otros azúcares son capaces de reducir iones férricos o
se encuentran en lados opuestos. cúpricos, son azúcares reductores.

Las formas isoméricas de los monosacáridos que [DISACÁRIDOS]

difieren entre sí únicamente en la configuración
alrededor del átomo de carbono hemiacetálico o
hemicetálico se denominan anómeros.
Están formados por dos monosacáridos unidos
covalentemente por un enlace o-glucosídico, que se
forma cuando un grupo hidroxilo de un azúcar
reacciona con el carbono anomérico del otro. Esta
reacción da lugar a la formación de un acetal a partir de
un hemiacetal y un alcohol. La manera más sencilla de
nombrar un enlace glucosídico es de la manera
abreviada, por ejemplo: Glc(12)Fru.

Además de las hexosas sencillas tales como la glucosa,

la galactosa y la manosa, existen derivados en los que
Los oligosacáridos son polímeros cortos de varios
un grupo hidroxilo del compuesto original está
monosacáridos unidos por enlaces glucosídicos. En un
reemplazado por otros sustituyentes o uno de los
extremo de la cadena, el extremo reductor, hay un
átomos de C se encuentra oxidado como ácido
monosacárido cuyo carbono anomérico no forma parte
carboxílico.
de un enlace glucosídico.
 {POLISACÁRIDOS}
También denominados glucanos, difieren entre sí en la
naturaleza de sus unidades monoméricas repetitivas,
en la longitud de sus cadenas, en los tipos de enlace que
forman entre las unidades y en su grado de
ramificación.
HOMOPOLISACÁRIDOS: contienen un único tipo de
monómero. El almidón y el glucógeno son
homopolisacáridos que sirven para el almacenamiento
de monosacáridos que se usan como combustible
biológico.
HETEROPOLISACÁRIDOS: contienen dos o más tipos
diferentes.
A diferencia de las proteínas, los polisacáridos no suelen
tener masas moleculares definidas, las proteínas se
sintetizan a partir de un molde (RNA mensajero) de
secuencia y longitud definidas por la acción de enzimas
que copian el molde, pero no hay un molde para la
síntesis de polisacáridos, depende de enzimas
catalizadoras.
Los polisacáridos de reserva más importantes son el
almidón en las células vegetales y el glucógeno en las
células animales. Ambos se encuentran en el interior de
la célula, sus moléculas están muy hidratadas porque
tienen muchos grupos hidroxilo expuestos que pueden
formar enlaces de H con el agua.
Almidón: contiene dos tipos de polímero de glucosa,
la amilosa y la amilopectina. El primero consiste en
cadenas largas y no ramificadas de unidades de D-
glucosa conectadas por enlaces (14). La
amilopectina está muy ramificada. Ambas tienen una
masa molecular muy elevada.
GLUCÓGENO: Es un polímero con subunidades de glucosa
unidas por enlaces (14) y con ramificaciones de tipo
(16). Está más ramificado y es más compacto que el
almidón. Es abundante en el hígado y en el musculo
esquelético.
Nucleótidos y Ácidos nucleicos
Los nucleótidos son los constituyentes de los ácidos
nucleicos: ácido desoxirribonucleico (ADN) y ácido
ribonucleico (ARN), los depósitos moleculares de la
información genética. La estructura de todas las
proteínas, y de todas las biomoléculas y cada uno de los
componentes celulares es producto de la información
programada en la secuencia de nucleótidos de los
ácidos nucleicos de cada célula.
En el ADN se encuentran especificadas las secuencias de
aminoácidos de todas las proteínas y las secuencias de
nucleótidos de todas las moléculas de ARN. Un
segmento de ADN que contenga la información
necesaria para la síntesis de un producto biológico
funcional, proteínas o ARN, se llama gen. Una célula
tiene miles de genes, y por lo tanto, las moléculas de
ADN suelen ser muy largas.
Las funciones del ADN son el almacenamiento y
transmisión de la información biológica.
El material genético debe almacenar información
compleja, ser estable, replicarse fielmente y traducirse.
ARN ribosómicos (ARNr) son componentes de los
ribosomas, complejos que llevan a cabo la síntesis de
proteínas.
ARN mensajeros (ARNm) actúan de intermediarios,
transportando la información desde un gen o unos
pocos genes hasta el ribosoma.
ARN de transferencia (ARNt) son moléculas adaptadoras
que traducen la información contenida en el ARNm a
secuencias específicas de aminoácidos. Se encuentran
en el citoplasma.
El ARNt y el ARNr no se traducen, solamente tienen
funciones estructurales/funcionales.
Los nucleótidos están formados por tres componentes
característicos: una base nitrogenada, una pentosa y un
fosfato. La información genética se encuentra en la base
nitrogenada.

Los ácidos nucleicos contienen dos tipos de pentosa, el

ADN contiene desoxirribosa y el ARN ribosa. ADN: 2’ H,
En los desoxirribonucleicos un H reemplaza al grupo OH
ARN: 2’ OH.
del carbono 2’.
Las unidades nucleotídicas de ADN se suelen simbolizar
Las moléculas sin el fosfato se denominan nucleósidos.
con A, T, G, C, pero se pueden abreviar también como
Las bases nitrogenadas son derivados de primidina y
dAMP (desoxiadeninamonofosfato), dGMP
purina.
(desoxiguaninamonofosfato), dTMP
(desoxitiminamonofosfato), dCMP
(desoxicitosinamonofosfato). Los ARN como AMP,
GMP, UMP, CMP.

Los nucleótidos del ADN y ARN están unidos

covalentemente por ‘’puentes’’ de grupo fosfato, en los
cuales el grupo hidroxilo en 5’ (CH2) de un nucleótido
está unido al grupo hidroxilo 3’ del nucleótido siguiente
mediante un enlace fosfodiéster. Los esqueletos de ADN
y ARN son hidrofílicos.

Todos los enlaces fosfodiéster en el ADN y ARN tienen

A los números de átomos de carbono de las pentosas se
les añade el signo prima (´) para diferenciarlos de los
átomos numerados en las bases nitrogenadas.
la misma orientación a lo largo de la cadena, con lo cual
cada cadena lineal de ácido nucleico tiene extremos 5’
y 5’ diferenciados. El extremo 5’ carece de nucleótido
en posición 5’, y el extremo 3’ carece de nucleótido en
posición 3’.

La base de un nucleótido está unida covalentemente

(por el N-1 en las pirimidinas y el N-9 en las purinas) a
través de un enlace N--glucosídico con el carbono 1´
de la pentosa, y el fosfato está esterificado con el
carbono 5’. El enlace se forma por la eliminación de
agua, es decir, un OH de la pentosa y un H de la base.

Tanto el ADN como el ARN contienen dos bases

purínicas principales, la adenina y la guanina, y dos
pirimidinas, en ambos la citosina, pero la segunda base
pirimidinica en el ADN es timina y en el ARN uracilo. A-
T / C-G.
La secuencia de una cadena sencilla de ácido nucleico
se escribe siempre con el extremo 5’ a la izquierda, en
dirección 5’ 3’. El OH queda libre a la izquierda, y el
CH2 a la derecha.

Se pueden formar tres enlaces de H entre G y C,

mientras que solo dos entre A y T, esto hace que C y G
sean más difíciles de separar.

Las dos cadenas polinucleotídicas antiparalelas del ADN

de doble hélice no son idénticas, son complementarias Cuando se replica el ADN, la hebra vieja queda en
entre sí. Cuando hay A en una cadena, hay T en la otra, dirección 3’5’.
y cuando hay G en una cadena, hay C en la otra.

DOGMA CENTRAL

La replicación, transcripción y retro transcripción o

transcripción reversa se dan en el núcleo, la traducción
se da en el citoplasma (ribosomas). La transcripción es
el proceso de formación de ARNm sobre un molde de
ADN. La traducción es la síntesis de proteínas, se pasa
de nucleótidos a aminoácidos. La replicación es la copia
de una molécula de ADN. La retrotranscripción es el
pasaje de ARN a ADN, no es algo que suceda en nuestro
organismo, lo realizan los virus como el VIH.