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Autoevaluación Aminoácidos y Proteínas: Revisión del intento

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/ 5. Autoevaluación Aminoácidos y Proteínas

Comenzado el sábado, 10 de septiembre de 2022, 12:18


Estado Finalizado
Finalizado en sábado, 10 de septiembre de 2022, 12:39
Tiempo empleado 20 minutos 57 segundos
Puntos 9,00/15,00
Calificación 6,00 de 10,00 (60%)

Pregunta 1
Correcta

Se puntúa 1,00 sobre 1,00

¿Cuáles de las siguientes características corresponden a la unión peptídica?

Seleccione una:
a. Unión amida; coplanar; híbrida de resonancia.

b. Unión amina; rígida; muy estable.

c. Unión éster; estable; rígida.

d. Unión anhídrido; su hidrolisis libera energía.

Respuesta correcta
Respuesta correcta: "Unión amida; coplanar; híbrida de resonancia".

La unión peptídica se produce por la asociación de un grupo ácido carboxílico con un grupo amino con pérdida de una molécula de agua (unión
amida); todos los átomos que la forman están en un mismo plano (coplanar); la unión química presenta, por momentos, carácter parcial de
doble enlace (hibridación de resonancia).

La respuesta correcta es: Unión amida; coplanar; híbrida de resonancia.

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Pregunta 2
Correcta

Se puntúa 1,00 sobre 1,00

Se considera punto isoeléctrico de un aminoácido a:

Seleccione una:
a. El pH donde los grupos N y C tienen carga neutra.

b. El pH donde toda la molécula se haya ionizada.

c. El pH donde los grupos N y C están ionizados.

d. El pH donde toda la molécula tiene carga neutra.

Respuesta correcta

La respuesta correcta es: “El pH donde toda la molécula tiene carga neutra”.
El punto isoeléctrico es el valor de pH, en el cual una molécula ionizable no se desplaza, ni hacia el ánodo ni hacia el cátodo, cuando es sometida
a una corrida electroforética. Para todos los aminoácidos (Aa.) se cumple que no se desplazarán cuando la sumatoria de “todas” las cargas de la
molécula sean cero, formándose una especie neutra llamada “zwitterión”.
Para los Aa. de cadenas laterales neutras, esto se da cuando el grupo N tiene carga positiva NH3+ y el grupo C tiene carga negativa COO-.  El
análisis precedente se basa en una situación teórica tomando en cuenta una situación ficticia de un solo Aa. Si consideramos una solución de
un determinado Aa., debemos comprender que existe un equilibrio dinámico, donde los grupos ionizables están permanentemente aceptando
y cediendo protones. Por lo tanto, el punto isoeléctrico se da cuando la especie que se encuentra en mayor proporción es la eléctricamente
neutra.
Es importante no confundir el punto isoeléctrico con el valor del pK. El pK es la inversa de la constante de equilibrio de disociación. Es decir, el
valor de pH en el cual un determinado grupo ionizable se encuentra 50% ionizado y 50% neutro (llamamos grupo funcional a un sector
específico de la molécula). Existe un pK para cada grupo capaz de ceder o aceptar protones.

La respuesta correcta es: El pH donde toda la molécula tiene carga neutra.

Pregunta 3
Correcta

Se puntúa 1,00 sobre 1,00

De los 20 alfa-L-aminoácidos que forman parte de las proteínas humanas hay sólo uno que tiene capacidad de amortiguar el pH en
condiciones fisiológicas. Señale cuál:

Seleccione una:
a. Histidina.

b. Triptófano.

c. Fenilalanina.

d. Tirosina.

Respuesta correcta

La respuesta correcta es: “Histidina”.


Para que un ácido o una base débil tengan capacidad de amortiguación de los cambios de la concentración de H+ (pH), deben tener una
constante de disociación (pKa) cercano al pH del medio en el que se hayan. Como podemos ver en las curvas de titulación de Aa., los pKC y pKN
de los grupos C y N respectivamente tienen valores cercanos a 2 (pKC) y 9 (pKN) respectivamente, y por lo tanto, en condiciones fisiológicas
(pH entre 7,38 a 7,45) se encuentran totalmente ionizados y sin capacidad amortiguadora. Sin embargo, el aminoácido Histidina cuenta con un
grupo imidazol en su cadena lateral que tiene un pKR cercano a 6,5 y por lo tanto puede contener cambios en la concentración de H+,
aceptando a cediendo protones.
La respuesta correcta es: Histidina.

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Pregunta 4
Correcta

Se puntúa 1,00 sobre 1,00

Los ocho aminoácidos esenciales son aquellos que el cuerpo no puede sintetizar y por lo tanto deben ser incorporados por la dieta.
Señale cuál de los siguientes es un Aa. esencial estricto:

Seleccione una:
a. Arginina.

b. Tirosina.

c. Fenilalanina.

d. Histidina.

Respuesta correcta

La respuesta correcta es “Fenilalanina”.


La fenilalanina presenta en su cadena lateral un anillo bencénico que nuestro organismo no es capaz de sintetizar y por lo tanto es un
aminoácido esencial que debemos incorporar con la dieta. Si bien la tirosina también presenta un anillo de carbono (en este caso fenólico), ésta
se sintetiza hidroxilando el anillo bencénico de la fenilalanina en una reacción fisiológicamente irreversible. De las cuatro opciones del
presente ejercicio, el único aminoácido estrictamente esencial, cuya síntesis es imposible para el organismo humano, es la fenilalanina.
Los otros aminoácidos esenciales son: valina, leucina, isoleucina, triptófano, metionina, treonina y lisina. Existen varias reglas mnemotécnicas
para recordar estos ocho aminoácidos y te sugerimos que elijas una y la memorices:
Leo hizolio, metió un trio de tres aminoácidos esenciales en una valija fea.
La respuesta correcta es: Fenilalanina.

Pregunta 5
Incorrecta

Se puntúa 0,00 sobre 1,00

Un aminoácido polar con carga negativa a pH = 7 es sometido a un pH=1. El mismo tendrá una carga eléctrica neta igual a:

Seleccione una:
a. -2

b. -1 

c. 0

d. +1

Respuesta incorrecta.

La opción correcta es: "+1"

En un medio tan ácido, el aminoácido se comportara como una base tomando protones del medio y neutralizando ambos carboxilos,
por lo que quedará con el grupo amino protonizado (carga +1). 
La respuesta correcta es: +1

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Pregunta 6
Correcta

Se puntúa 1,00 sobre 1,00

El glutatión es un tripéptido de alta importancia biológica y está formados por tres aminoácidos. Señale cuáles:

Seleccione una:
a. Glicina, cisteína y glutamato.

b. Asparragina, glutamina y glutamato.

c. Lisina, prolina y glutamato.

d. Alanina, glicina y glutamato.

Respuesta correcta
La opción correcta es: “Glicina, cisteína y glutamato”.

La palabra péptido deriva del griego peptós que significa “digerido” porque los primeros péptidos identificados en química se obtuvieron,
justamente, de la acción de enzimas digestivas llamadas peptidasas o proteasas. En los libros de texto actuales, el estudio parte de cada uno de
los aminoácidos que, al unirse, forman estos compuestos que mantienen su nombre. De hecho, a la unión de dos aminoácidos se la designa
unión peptídica y se produce entre el grupo carboxilo de un Aa. y el grupo amino del siguiente. Esta unión es del tipo amida y produce la
pérdida de una molécula de H2O. Por convención llamamos péptidos a las cadenas de entre 2 y 50 aminoácidos. Ya que, la primera proteína
completamente secuenciada fue la insulina que posee 51 aminoácidos (regla mnemotécnica: “Insulina la primera proteína”, 51 Aa.).

De dos a nueve aminoácidos, los llamaremos oligopéptido, entre 10 y 49 polipéptidos y más de 50 proteínas. Lo interesante es que varios
oligopéptidos cumplen importantes funciones biológicas. En este caso el glutatión es considerado el mayor antioxidante de las células y
permite neutralizar el daño que producirían los radicales libres del oxígeno.
La respuesta correcta es: Glicina, cisteína y glutamato.

Pregunta 7
Correcta

Se puntúa 1,00 sobre 1,00

Un aminoácido polar con carga positiva a pH=7 es sometido a un pH= 13. ¿Cuál será su carga eléctrica neta?

Seleccione una:
a. -1

b. 0

c. +1

d. +2

Respuesta correcta

La respuesta correcta es: "-1"


A un pH tan extremadamente alcalino, se comportara como un ácido cediendo los protones presentes en cada grupo amino, por lo que
quedara con la carga eléctrica -1 por el grupo carboxilo. 

La respuesta correcta es: -1

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Pregunta 8
Correcta

Se puntúa 1,00 sobre 1,00

Cuando dos o más Aa. se unen forman una cadena a la que llamamos péptido. ¿A partir de cuántos Aa. y qué masa molecular
(aproximada) se los comienza a llamar proteínas?

Seleccione una:
a. 10 aminoácidos y 1.200 Dalton.

b. 100 aminoácidos y 10 KDa.

c. 50 aminoácidos y 6.000 Dalton.

d. 21 aminoácidos y 2.500 Dalton.

Respuesta correcta

La respuesta correcta es: “50 aminoácidos y 6.000 Dalton”.

Si bien algunos autores consideran proteínas a las cadenas polipeptídicas a partir de cien o más Aa., nosotros optamos por la convención que
elige a la insulina como la primara proteína como se ha explicado en punto 7 y repetimos a continuación: “Por convención llamamos péptidos a
las cadenas de entre 2 y 50 aminoácidos y que la primera proteína completamente secuenciada fue la insulina con posé 51 aminoácidos (regla
mnemotécnica: Insulina la primera proteína, 51 Aa.).”

Por otra parte, se calcula que el peso promedio de los Aa. es de alrededor de 120 Da. Y por tanto una proteína deberá tener aproximadamente
un peso molecular de 6000 Da. o más para ser considerada como tal de acuerdo con esta convención.
La respuesta correcta es: 50 aminoácidos y 6.000 Dalton.

Pregunta 9
Incorrecta

Se puntúa 0,00 sobre 1,00

Señale la opción correcta con respecto a las propiedades ácido-base (A-B) de los péptidos:

Seleccione una:
a. Están determinadas por las cadenas laterales ionizadas de los aminoácidos que lo integran. 

b. Son iguales a la sumatoria de las propiedades de cada uno de los Aa. que lo integran.

c. Están dadas por los grupos N y C terminales y por las cadenas laterales.

d. Están determinadas por la presencia o no de uniones intrapeptídicas entre las cadenas laterales.

Respuesta incorrecta.
La respuesta correcta es “Están dadas por los grupos N y C terminales y por las cadenas laterales”.

Las propiedades ácido-base de cualquier molécula están dadas por la cantidad de grupos ionizables y por los pK de éstos. En un péptido o una
proteína existirá un solo grupo C terminal y un solo grupo N terminal que estarán libres y por tanto serán capaces de aceptar o ceder protones.
El resto de las interacciones ácido-base serán determinadas por sus cadenas laterales (R). Es importante destacar que mientras mayor sea la
extensión de la cadena peptídica, menor será la influencia relativa de los grupos C (carboxilo) y N (amino) terminales.
La respuesta correcta es: Están dadas por los grupos N y C terminales y por las cadenas laterales.

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Pregunta 10
Incorrecta

Se puntúa 0,00 sobre 1,00

La estructura cuaternaria de una proteína esta estabilizada principalmente por: 

Seleccione una:
a. Uniones peptídicas.

b. Puentes disulfuro. 

c. Enlaces cruzados covalentes.

d. Uniones o puentes salinos.

Respuesta incorrecta.
La opción correcta es: "Uniones o puentes salinos".
La estructura cuaternaria es la asociación de subunidades polipeptídicas  en el espacio con la posibilidad de cambiar conformaciones. Para ello,
se necesitan uniones fáciles de romper como los puentes salinos. Las otras tres opciones son covalencias que implican uniones fuertes que
impiden cambios de conformación.
La respuesta correcta es: Uniones o puentes salinos.

Pregunta 11
Incorrecta

Se puntúa 0,00 sobre 1,00

Una proteína es de alto valor biológico cuando:

Seleccione una:
a. Su función no puede ser reemplazada nunca por otras proteínas.

b. Para su síntesis se requieren aminoácidos especiales. 

c. Su presencia es muy importante para el funcionamiento del organismo.

d. De su digestión se obtiene aminoácidos esenciales.

Respuesta incorrecta.
La respuesta correcta es “De su digestión se obtiene aminoácidos esenciales”.

Hablamos de proteínas de alto valor biológico cuando su incorporación a la dieta nos garantiza el aporte de aminoácidos esenciales (Ver ítem
4) y semiesenciales. Las proteínas de origen animal (carnes, clara de huevo, leche) aportan todos las Aa esenciales. Entre los vegetales se
destaca la quínoa con proteínas de alto valor biológico, mientras que otros suelen carecer de algunos aminoácidos: Por ejemplo, el arroz es
deficitario en lisina, las lentejas en metionina, etc. Estas cualidades de los alimentos han adquirido mayor importancia social a partir las críticas
a la industria alimentaria y la búsqueda de nuevas formas de producción e incorporación de alimentos por parte de sectores crecientes de la
sociedad.
La respuesta correcta es: De su digestión se obtiene aminoácidos esenciales.

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Pregunta 12
Correcta

Se puntúa 1,00 sobre 1,00

Cuando hablamos de la estructura primaria de una proteína, nos referimos a:

Seleccione una:
a. La capacidad de los aminoácidos que la conforman para estabilizar la molécula y darle forma.

b. La disposición espacial de los aminoácidos que la conforman.

c. El nombre, número y orden de los aminoácidos que la conforman.

d. Sólo el número de aminoácidos que la conforman.

Respuesta correcta

La respuesta correcta es “El nombre, número y orden de los aminoácidos que la conforman”.
Es importante tener en cuenta que las proteínas se forman por cadenas lineales de aminoácidos sin ningún tipo de ramificaciones y que esa
secuencia lineal no es al azar, sino que está determinada en el código genético. Justamente a esa secuencia lineal de aminoácidos propia de
cada proteína es lo que llamamos estructura primaria.

La respuesta correcta es: El nombre, número y orden de los aminoácidos que la conforman.

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Pregunta 13
Correcta

Se puntúa 1,00 sobre 1,00

La estructura secundaria de una proteína consiste en la disposición espacial que adopta la cadena polipeptídica. ¿Cuál de las siguientes
disposiciones no corresponde a la estructura secundaria?

Seleccione una:
a. La lámina plegada beta.

b. La disposición fibrosa o fibrilar.

c. La disposición o enrollamiento al azar.

d. La hélice alfa.

Respuesta correcta
La respuesta correcta es: “La disposición fibrosa o fibrilar”.
Este es un tema que suele traer algunas confusiones ya que la naturaleza no siempre logra adaptarse a las clasificaciones pretendemos
imponerle.
Consideramos estructura secundaria de una proteína a la disposición espacial que adopta la cadena polipeptídica de acuerdo con la
orientación que va tomando cada aminoácido por la rotación de su carbono alfa. El C alfa es el único capaz de rotar, dado que la unión amida C-
N es una unión fija que impide la rotación del C y del N. Por tanto, cada carbono alfa rotará de acuerdo con las fuerzas electrostáticas que
establezcan los grupos R y la cadena peptídica formará una hélice alfa, una lámina plegada beta o un enrollamiento al azar. Hay que destacar
que se lo llama al azar sólo para aumentar la confusión, porque de azar no tiene nada; simplemente no tiene una forma regular describible y
sirve para unir los sectores estructurados. Lo cierto es que estas tres disposiciones determinarán la forma tridimensional final de la proteína a
la que llamaremos estructura terciaria. Si la estructura terciaria es globular, veremos que una misma cadena polipeptídica tiene sectores de
hélices alfa alternados con otros sectores de láminas beta y sectores que los unen, sin forma específica, que se corresponden a los
enrollamientos al azar. Si la estructura terciaria es fibrosa, veremos que toda la molécula (cadena polipeptídica) se dispone en hélice alfa o
lámina beta y predomina su eje longitudinal.

La excepción la constituye el colágeno que, por tener gran cantidad de residuos de glicina y prolina, no forma hélices alfa, sino otra hélice
diferente, exclusiva del colágeno, más extendida y levógira, que se combina con otras dos para formar la superhélice de colágeno. Algunos
autores consideran que esta superhélice ya no sería parte de la estructura secundaria por tratarse de la unión de diferentes cadenas
polipeptídicas. Pero nosotros la consideramos una cuarta forma de estructura secundaria.
La respuesta correcta es: La disposición fibrosa o fibrilar.

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Pregunta 14
Incorrecta

Se puntúa 0,00 sobre 1,00

La estructura terciaria de una proteína consiste en la disposición espacial tridimensional que adopta la arquitectura total de la molécula.
¿Cuáles de las siguientes interacciones no son propias de la estructura terciaria?

Seleccione una:
a. Las interacciones entre los grupos hidrofóbicos de las cadenas laterales. 

b. Las uniones puente de hidrógeno entre los grupos NH y CO de los residuos de Aa.

c. Uniones electrostáticas entre los grupos NH3 y COO- de las cadenas laterales.

d. Las fuerzas de van der Waals determinadas por la atracción y repulsión entre las nubes de electrones de átomos contiguos.

Respuesta incorrecta.
La respuesta correcta es: “Las uniones puente de hidrógeno entre los grupos NH y CO de los residuos de Aa.”

Las uniones puente de hidrógeno entre los grupos NH y CO de los residuos de Aa. de una misma cadena polipeptídica son los que van a
determinar la estructura secundaria. Mientras que serán otras fuerzas las responsables de la configuración espacial que conocemos como
estructura terciaria. Los enlaces propios de la estructura terciaria pueden ser de dos tipos: covalentes y no covalentes. Los enlaces covalentes
pueden deberse a la formación de un puente disulfuro entre cadenas laterales de cisteína, o a la formación de un enlace amida (-CO-NH-)
entre las cadenas laterales de lisina y algún aminoácido dicarboxílico. Los enlaces no covalentes pueden ser puentes de hidrógeno,
interacciones hidrofóbicas, uniones de van der Waals, o fuerzas electrostáticas entre grupos ionizados.

La respuesta correcta es: Las uniones puente de hidrógeno entre los grupos NH y CO de los residuos de Aa.

Pregunta 15
Incorrecta

Se puntúa 0,00 sobre 1,00

Señale la opción correcta con respecto a la estructura cuaternaria de una proteína:

Seleccione una:
a. Se dan por la combinación de hélices alfa y láminas beta sumadas a estructuras terciarias. 

b. Todas las proteínas deben alcanzar la estructura cuaternaria para cumplir su función.

c. Sólo alcanzan la estructura cuaternaria las cadenas polipeptídicas muy largas con varios segmentos de diferentes estructuras
terciarias.

d. Sólo pueden presentar estructura cuaternaria las moléculas formadas por dos o más cadenas pépticas.

Respuesta incorrecta.

La respuesta correcta es “Sólo pueden presentar estructura cuaternaria las moléculas formadas por dos o más cadenas pépticas”.
Muchas cadenas polipeptídicas se asocian a otras para cumplir sus funciones biológicas y llamamos estructura cuaternaria de una proteína la
configuración espacial tridimensional que adoptan estas estructuras oligoméricas de dos o más cadenas polipeptídicas. Es importante aclarar
que generalmente no se trata de cadenas polipeptídicas puras, sino se suelen conjugarse con otras moléculas, principalmente glúcidos y en
menos medida lípidos. La estructura cuaternaria es la estructura funcional final de mayor parte de las proteínas.

La respuesta correcta es: Sólo pueden presentar estructura cuaternaria las moléculas formadas por dos o más cadenas pépticas.

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