Función de las proteínas

Funciones generales de las proteínas

• Catalíticas (enzimas)
• Transporte
• Receptoras de señales
• Estructurales
Proteínas estructurales (Colágena)
Es la proteína más abundante en los mamíferos que está presente en el tejido conec7vo, piel,
Huesos, tendón y car=lagos. Proteína fibrosa

Secuencia:
 Estructura de la colágena Triple hélice,
Se estabiliza por puentes de hidrógeno
entre las cadenas

Gly-X-Y

Monómero (100aa) es una

hélice a la izquierda

La estructura se mantiene estable por

repulsión estérica de los anillos de
pirrolidina
Fibras de colágena
Proteínas transportadoras de oxígeno

Hemoglobina

El O2 no se puede disolver
en agua por lo que su transporte
a los diferentes tejidos debe de
realizarse a través de una proteína
específica

Los eritrocitos representan células

vestigiales encargadas solo de transportar
O2 y tiene una vida media de 120 días
 Grupo Hemo Grupo prostético: componente no proteico
que contribuye a la función de una proteína

El átomo de Fe 7ene 6 enlaces de

coordinación: 4 a los átomos del
N y dos perperdiculares a la porfirina

protoporfirina

Moléculas pequeñas como CO y NO pueden unirse

 Hemoglobina

En las arterias que pasan por el pulmón

hacia el corazón y el resto de los tejidos,
la hemoglobina 7ene una saturación de O2 del
96%. En las venas que regresan al corazón, 7ene
64%.

Proteína tetramérica, que contiene 4

grupos prostéticos. Contiene dos tipos de cadenas
polipeptídicas (alfa y beta)
El O2 tiene más afinidad por el estado R
Unión de O2 por la mioglobina y la hemoglobina
Diferencias en la afinidad por el O2
 La unión y liberación del oxígeno en la
hemoglobina es cooperativa

Forma T: Forma R:
menor afinidad mayor afinidad

La curva sigmoide implica un

comportamiento especial, se refiere
a un comportamiento coopera7vo
La hemoglobina también puede unir H+ y CO2

pH

HHb+ + O2⇌HbO2 + H+

La hemoglobina transporta el 40% de los H+ y el 15-20%

del CO2 de los tejidos a los pulmones. Existe una
correlación inversa entre la union de protones y CO2 con
la del O2. Este efecto se conoce como Efecto Bohr
 La unión del oxígeno a la hemoglobina
depende de otros factores

• 2,3–bifosfoglicerato

Unión al O2 de la hemoglobina pura

 Efecto de 2,3-bifosfoglicerato

Cómo disminuye la afinidad de

la hemoglobina por el O?

Efector alostérico
El BPG reduce la afinidad
de la hemoglobina por el
O2
Anemia falciforme
Glu6 Val
Enzimas, catalizadores de reacciones
biológicas

Holoenzima = apoenzima + cofactor

• Cofactores
• Coenzimas
La adquisición de la estructura correcta depende de la presencia de ….
Clasificación de las enzimas
Reacción enzimática
S, sustrato
E, enzima
P, producto

E + S ⇌ ES ⇌ EP ⇌ E + P

Energía de ac7vación

Las enzimas bajan la energía

de activación, incrementando
la velocidad de la reacción
 • REACCIÓN QUÍMICA

a). Sin enzima

Después de 3 h en presencia de 3N HCl y 90 oC

b). Con enzima

15 min a pH 7 y 28 ͦC
Unión Enzima-Sustrato
Importancia de la relación estructura-función