CONCEPTOS CLAVE

Enlaces covalentes: las reacciones entre dos átomos no metales.

No Metales:Se caracterizan por presentar una alta electronegatividad.
Enlaces amida: Los enlaces que unen a los aminoácidos individuales
para formar las proteínas son principalmente enlaces amida.

Aminoácidos: moléculas que se combinan para formar proteínas, es

una molécula orgánica con un grupo amino y un grupo carboxilo en un
extremo.​ Son la base de las proteínas; sin embargo, tanto estos como
sus derivados participan en funciones celulares tan diversas como la
transmisión nerviosa y la biosíntesis de porfirinas(Ayuda a la formación
de hemoglobina), purinas, pirimidinas(ayuda a la formacion de ADN y
ARN) y urea(Sustancia que se forma por la descomposición de proteína
en el hígado).

Enlace peptídico
La unión entre aminoácidos se establece mediante enlaces peptídicos,
que son enlaces covalentes de tipo amida entre el grupo carboxilo de
un aminoácido y el grupo amino de otro.

Ejemplos de enlaces peptídicos:

1. Oxitocina: (Cys-Tyr-Ile-Gln-Asn-Cys-Pro-Leu-Gly). Es una hormona
producida por el hipotálamo y que cumple funciones
neuromoduladoras del sistema nervioso central y un rol vital en la
preparación del cérvix femenino durante el parto y de los pechos
durante la lactancia.
 2. Insulina:Es una hormona polipeptídica formada por 51
aminoácidos, segregada por el páncreas para regular el ciclo de
los azúcares en sangre.
3. Gastrina: Es una hormona peptídica que regula la producción de
jugos gástricos en el estómago. Se compone de 14 aminoácidos.

Clasificación según el número de aminoácidos:

Oligopéptidos: unión de unos pocos aminoácidos(están compuestos de
aproximadamente 2-12 aminoácidos).
Polipéptidos: unión de muchos aminoácidos(51 o más).
Proteínas: grandes cadenas de aminoácidos con una estructura
tridimensional definida. Se suele llamar proteínas a los polipéptidos
con masa molecular superior a 10.000. Las proteínas generalmente están
formadas por entre 100 y 300 aminoácidos, aunque algunas pueden
tener más de un millar de aminoácidos.

PROTEÍNAS

Las proteínas son moléculas grandes y complejas que desempeñan

muchas funciones críticas en el cuerpo. Realizan la mayor parte del
trabajo en las células y son necesarias para la estructura, función y
regulación de los tejidos y órganos del cuerpo.

Las proteínas están formadas por cientos o miles de unidades más

pequeñas llamadas aminoácidos, que se unen entre sí en largas
cadenas. Hay 20 tipos diferentes de aminoácidos que se pueden
combinar para formar una proteína. La secuencia de aminoácidos
determina la estructura tridimensional única de cada proteína y su
función específica.

Las proteínas se pueden describir según su amplia gama de funciones

en el cuerpo:

Funcion Descripción Ejemplo

Anticuerpo Los anticuerpos se Inmunoglobulina G

unen a partículas (IgG)
extrañas específicas,
como virus y
bacterias, para
ayudar a proteger el
cuerpo.

Enzima Las enzimas llevan a Fenilalanina

cabo casi todas las hidroxilasa
 miles de reacciones
químicas que ocurren
en las células.
También ayudan con
la formación de
nuevas moléculas
leyendo la
información genética
almacenada en el
ADN.

Mensajera Al igual que algunos Hormona del

tipos de hormonas, crecimiento
las proteínas
mensajeras
transmiten señales
para coordinar
procesos biológicos
entre diferentes
células, tejidos y
órganos.

Estructural Estas proteínas Actina

brindan estructura y
soporte a las células.
A mayor escala,
también permiten que
el cuerpo se mueva.

Transporte/ Estas proteínas se Ferritina

almacenamiento unen y transportan
átomos y moléculas
pequeñas dentro de
las células y por todo
el cuerpo.

Todas las proteínas poseen una misma estructura química central, que
consiste en una cadena lineal de aminoácidos. Lo que hace distinta a
una proteína de otra es la secuencia de aminoácidos de qué está
hecha, se distinguen 4 niveles en la estructura de una proteína.

Estructura primaria

La secuencia de aminoácidos determina la estructura primaria. Este

nivel de la estructura se mantiene mediante enlaces peptídicos. Por
convención, se escribe desde el extremo que tiene el grupo amino
terminal hacia el grupo carboxilo final.
Conocer la estructura primaria de una proteína no solo es importante
para entender su función (ya que ésta depende de la secuencia de
aminoácidos y de la forma que adopte), sino también en el estudio de
enfermedades genéticas. Es posible que el origen de una enfermedad
genética radique en una secuencia anormal. Esta anomalía, si es
severa, podría resultar en que la función de la proteína no se ejecute de
manera adecuada o, incluso, en que no se ejecute en lo absoluto.

Estructura secundaria

La estructura secundaria de las proteínas es el plegamiento que la

cadena polipeptídica adopta gracias a la formación de puentes de
hidrógeno entre los átomos que forman el enlace peptídico. Los
puentes de hidrógeno se establecen entre los grupos -CO- y -NH- del
enlace peptídico (el primero como aceptor de H, y el segundo como
donador de H). De esta forma, la cadena polipeptídica es capaz de
adoptar conformaciones de menor energía libre, y por tanto, más
estables.

Estructura terciaria

Es específica de cada proteína y determina su función. Las

características físicas y químicas de la molécula dependen de su
estructura terciaria.

Las regiones de la proteína con una estructura secundaria definida se

llaman dominos. La estructura terciaria define las interacciones entre
los diferentes dominios que la forman.

Hay dos tipos de proteínas, según su estructura terciaria:

Proteínas fibrosas: estructuras con forma de fibra o lámina. Insolubles

en el agua. Las proteínas que dan forma y protección a los organismos
suelen ser fibrosas. Las proteínas fibrosas se forman por repetición de
estructuras secundarias simples.

Proteínas globulares: estructuras globulares. Solubles en el agua.

Muchas enzimas y proteínas reguladoras tienen esta forma. Las
proteínas globulares tienen una estructura terciaria más compleja,
formada a partir de varias estructuras secundarias diferentes.

Las proteínas mantienen su estructura y función dentro de la célula,

pero un cambio en las condiciones puede suponer la alteración de su
estructura terciaria, llegando incluso a perder su función.
La pérdida de la estructura terciaria de una proteína supone la pérdida
de su función. Se habla de desnaturalización cuando el cambio en la
estructura de la proteína es tan grande que ésta no puede mantener su
función. La mayoría de las proteínas se pueden desnaturalizar por
calor, pH extremos, disolventes, o detergentes. La desnaturalización no
supone la ruptura de los enlaces covalentes, pero sí de las
interacciones débiles que mantienen la estructura tridimensional.

Bibliografía
http://depa.pquim.unam.mx/proteinas/estructura/Prottem.html

Lehninger Principles of Biochemistry. Autores: David L. Nelson y Michael

M. Cox. Cuarta edición.

Harper's Illustrated Biochemistry ( Robert K. Murray y otros). ISBN

0-07-138901-6. 26ª edición.

http://www.biologia.edu.ar/macromoleculas/aminoaci.htm

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Entradas, V. M. (2015, julio 4). El enlace peptídico. Cienciadelux.

https://cienciadelux.com/2015/07/04/el-enlace-peptidico/