Proteínas en los Alimentos II

Rodriguez Enriquez Mariel

Bromatología Teoría
Grupo 2701
Efectos del procesado de los alimentos sobre las proteínas
(hidratación, viscosidad, solubilidad, formación de geles,
texturización, cambios en el valor nutritivo, propiedades
emulsificantes y espumantes, efectos tóxicos, oscurecimiento,
otros).
El procesamiento de los alimentos puede inducir en las proteínas distintos cambios
estructurales o moleculares que pueden aportar características deseables a los
alimentos, como la viscosidad en la elaboración de panes, la textura y propiedad de
cuajar en alimentos lácteos, o la suculencia y textura aportada por proteínas fibrosas
en alimentos cárnicos, muchas de las características de las proteínas son deseables
y son aportadas por la proteína en sí otras características por lo general ocurren a
causa de su procesamiento y pueden afectar las propiedades organolépticas del
alimento así como su seguridad, a continuación se describen las propiedades de las
proteínas en ambos casos:
● Propiedades de Hidratación: Son aquellas propiedades en las que la
interacción es de tipo proteína-agua, debido a que el agua puede formar
enlaces de puentes de hidrógeno con los grupos carboxilo y amino de los
aminoácidos, así como interacciones ión dipolo. Las propiedades englobadas
bajo esta interacción son: absorción de agua, capacidad de mojado
(humectación), capacidad de hinchamiento, capacidad de retención de
agua, adhesividad, dispersabilidad, solubilidad y la viscosidad como
propiedad hidrodinámica. La presencia de agua en un alimento con proteínas
contribuye a mejorar el aspecto, textura, así como sabores y olores del
alimento, además provoca efectos en los alimentos como el plastificante, entre
otros.
○ Efecto plastificante: Al interactuar con proteínas cristalinas o amorfas
puede modificar la temperatura de transición vítrea (transición de un
sólido cristalino amorfo a un estado flexible plastificado) y de fusión
(paso de sólido a líquido).
○ Capacidad de ligar agua (mojado, hinchamiento, absorción): Estas
propiedades se deben a que el agua interactúa con las moléculas
proteicas en los grupos funcionales polares carboxilo y amina, los cuales
permiten la interacción ión-dipolo, dipolo-dipolo, e incluso puentes de
hidrógeno. Se expresa como los gramos de agua por gramo de proteína
cuando una proteína en polvo es equilibrada con vapor de agua a una
humedad relativa del 90 al 95%. Se relaciona con la composición de
aminoácidos (a mayor cantidad de a.a. cargados mayor capacidad de
ligar agua). La capacidad de retener agua dentro de la estructura
proteica como en el caso de hinchamiento y absorción se debe a que el
 agua puede interactuar como agua libre en los grupos mencionados,
pero también puede quedar retenida entre la estructura por simple
adsorción.
○ Solubilidad: Las propiedades funcionales de las proteínas se ven
afectadas por su solubilidad, especialmente en hinchamiento,
espumado, emulsificación y gelificación (proteínas insolubles son de
uso limitado en alimentos). La solubilidad de una proteína es
termodinámicamente el equilibrio entre las interacciones proteína-
proteína y solvente-proteína, que a su vez dependen de la
hidrofobicidad (promueve las interacciones proteína-proteína pero
reduce la solubilidad) y la naturaleza iónica de las mismas (que favorece
las interacciones proteína-solvente y por tanto mejoran la solubilidad).
Es importante considerar que el pH también juega un papel importante
en la solubilidad, pues a pH altos o bajos la proteína puede encontrarse
desprotonada en distintas zonas, en el punto isoeléctrico la proteína se
encuentra estable eléctricamente y por tanto se vuelve insoluble. Las
proteínas se clasifican en función de su solubilidad en:
■ Albúminas: Se solubilizan en agua a pH 6.6 (albúmina sérica,
ovoalbúmina, y a-lactoalbúmina).
■ Globulinas: Son solubles en soluciones salinas diluidas a pH 7.0
(glicinina, faseolina y b-lactoglobulina).
■ Glutelinas: Son solubles en soluciones ácidas (pH 2) y alcalinas
(pH 12) (glutelinas de trigo).
■ Prolaninas: Son solubles en etanol al 70% (zeína, gluten de
maíz y las gliadinas del trigo).

○ Viscosidad: La viscosidad se refiere a la resistencia a fluir de una

solución o líquido al aplicarle una fuerza de cizallamiento, tiene que ver
con la capacidad de una proteína de adsorber agua dentro de su
estructura, o de disolverse, de tal forma que la proporción de la proteína
sea mayor, o que al aumentar de tamaño la proteína gracias a su
absorción de agua, permita formar una solución de carácter viscoso,
agradable en cuanto a textura y cuerpo de los alimentos. Otro factor
importante es el peso molecular, a mayor peso molecular la molécula se
vuelve más pesada y al fluir, orienta su eje de mayor tamaño en contra
del flujo.
● Propiedades Interfaciales de las Proteínas (de superficie): En productos
comerciales como espumas o emulsiones, las fases involucradas suelen ser
inestables puesto que tienen propiedades que las hacen repelentes entre si,
dada la polaridad de una fase y la no polaridad de la otra, para ello son
importantes las moléculas anfifílicas, que formen un sistema bifásico estable
entre ambas fases, las proteínas son anfifílicas, y al mantenerse concentradas
en la interfase, forman películas viscosas que confieren fuerza de unión a las
dos fases dotando de facilidad para emulsificar o hacer espuma. Una
 proteína útil para cumplir esta función debe tener: (a) capacidad para
adsorberse rápidamente en una interfase, (b) capacidad para desplegarse
rápidamente y reorientarse en una interfase y (c) capacidad aún en la
interfase para interactuar con moléculas vecinas y formar películas
viscoelásticas.
○ Propiedades emulsificantes: Se fundamenta en lo anterior, la
capacidad anfifílica de la proteína permite formar un sistema tipo
micelar, manteniendo unidas ambas fases a pesar de su repulsión. Este
tipo de sistema puede ser en el caso de la mayonesa entre el agua y
aceite, sin embargo se emplea la albúmina de huevo para formar
micelas.
○ Propiedades espumantes: En este caso el sistema viene dado por un
líquido y un gas (aire), gracias a la propiedad de formar películas
delgadas en la interfase, y a sus propiedades de tensión, la proteína
puede mantener las burbujas del aire inmersas en el líquido de manera
estable, un ejemplo es en la clara de huevo a punto de turrón, o la crema
batida.
● Propiedades relacionadas con interacciones proteína-proteína: Como el
nombre lo dice, son aquellas interacciones resultado de la unión entre
proteínas, de igual manera, por puentes de hidrógeno, se trata de las
propiedades de precipitación, gelación, formación de estructuras (masa,
fibras, películas), la adhesión y la cohesión.
○ Formación de geles: Un gel se puede definir como un sistema
sustancialmente diluido el cual no muestra flujo en estado estacionario”.
Se logra al entrecruzar el polímero mediante uniones, covalentes o no
covalentes, para formar una red capaz de atrapar agua y sustancias de
bajo peso molecular. En proteínas el estado de gel se favorece con
calor, enzimas, o cationes divalentes bajo condiciones apropiadas y que
inducen la formación de una estructura de red, esta estructura es
inducida mediante calentamiento para favorecer la desnaturalización de
la proteína.
● Otras propiedades:
○ Elasticidad: Basada en interacciones hidrófobas de la proteína con el
medio o alimento en el que se encuentre, así como interacciones de
puentes disulfuro que promueven una unión en cadenas pero gracias a
la hidrofobicidad la estructura se mantiene sin aglomerar o fijar
fuertemente.
○ Capacidad de ligar grasa y sabores: En este caso también ocurren
interacciones de tipo hidrófobas que son afines por las moléculas
aromáticas volátiles, así como de sabor, produciendo el atrapamiento
dentro de la molécula proteica.
Durante la producción, almacenamiento y transporte pueden ocurrir cambios en las
propiedades de las proteínas, algunos de interés para el producto y otros que lo hacen
de mal gusto, estas propiedades son:
 ● Cambios en el valor nutritivo: La principal alteración que puede producirse
durante el procesado de alimentos es la desnaturalización de proteínas, es
decir, la pérdida de su estructura nativa, y por lo tanto la pérdida de su función
biológica. Puede producirse por factores físicos (temperatura y presión) o
químicos (pH alto o bajo, disolventes, detergentes y sales). Dichos factores al
alterar la estructura química de una proteína pueden reducir su contenido de
aminoácidos, como la lisina, un aminoácido esencial termolábil con un gran
impacto en la salud, pueden perderse grupos sulfhidrilos en aminoácidos
sulfurados o por reacciones de oxidación puede reducirse un aminoácido
esencial y perder su función vital. Sin embargo una desnaturalización puede
favorecer el aprovechamiento, la absorción y el catabolismo de una proteína,
o bien en alimentos con enzimas digestivas presentes como los lácteos,
pueden desnaturalizarse para aumentar su vida útil.
● Efectos tóxicos: Algunos aminoácidos y sus derivados pueden producir
efectos tóxicos para el consumidor dados distintos mecanismos biológicos, por
ejemplo, la ciclación de treonina, triptófano, glutámico y aspártico produce a
veces compuestos cíclicos tóxicos, la lisina puede generar lisinoalanina que se
ha demostrado un efecto tóxico en animales de laboratorio, o bien la histidina
puede convertirse a histamina, que de forma libre y en contacto con la
putrescina y la cadaverina, en alimentos de mal estado, puede generar
trastornos gastrointestinales, cutáneos y neurológicos. La tiramina,
proveniente de la tirosina, estimula la actividad cardíaca y aumenta la presión
sanguínea, causa cefaleas y causa sensación de saciedad. Estos aminoácidos
se emplean como indicadores de frescura.
● Oscurecimiento: El oscurecimiento en proteínas al igual que en glúcidos,
puede deberse en primera a la acción del calor, que promueve la
desnaturalización de proteínas así como el comienzo de su descomposición,
este oscurecimiento puede liberar compuestos aromáticos que la hacen
apetecible, sin embargo su oscurecimiento puede deberse a la oxidación
ambiental, que provoca el deterioro de su calidad, o bien a reacciones
enzimáticas que de igual forma producen la pérdida de calidad y seguridad de
la carne.

Adición de proteínas o aminoácidos a los alimentos.

En la sección anterior se pudo notar cómo las proteínas poseen distintas propiedades
que les dotan de funcionalidad dentro de una formulación, alimenticia en este caso,
pues bien, las proteínas o aminoácidos pueden adicionarse a un sistema de manera
aislada, distintas proteínas o aminoácidos pueden encontrarse de manera aislada y
comercial. En primer lugar, las proteínas son parte fundamental en la nutrición para
el buen funcionamiento, por lo que pueden añadirse a los alimentos para aumentar
su valor nutricional, o bien reducir el número de aminoácidos limitantes, en alimentos
deficientes, o en poblaciones con poco alcance a proteínas de alta calidad, o con
hábitos alimenticios deficientes.

Por otro lado, un público elige a un alimento más por sus propiedades organolépticas
que por su contenido nutricional, las proteínas son añadidas a los alimentos como
aditivos o estabilizantes para favorecer la apetecibilidad de propiedades como color,
olor, sabor, textura, etc. por ejemplo en el pan se añade la albúmina del huevo para
aumentar la viscosidad de la masa y dar una textura agradable al pan, algunas
bebidas son adicionadas con proteínas para dar una textura pulposa, o para retener
el sabor o aroma, en algunos otros alimentos como la crema batida, las proteínas
hacen al alimento más llamativo y apetecible. A continuación se presenta una tabla
de algunas propiedades de las proteínas, y su aplicación en distintos alimentos.
Fuente: Zumbado Fernández,H. 2004. p.188

Enzimas presentes en los alimentos y procesos que involucran

adición de enzimas.
En la industria de los alimentos la presencia de las enzimas ha tomado una gran
importancia en el control y mejora de los procesos de manufactura y almacenado, ya
que estas pueden ser benéficas o no para el alimento, por ejemplo en alimentos
lácteos existen enzimas provenientes desde la leche recién ordeñada, algunas
alteran la calidad de la leche ya que algunas lipasas, proteasas e hidrolasas
degradan los nutrientes presentes y contribuyen a la pérdida de características
deseables en un alimento lácteo y seguidamente inducen su descomposición, estas
enzimas poco benéficas pueden inactivarse en el proceso de pasteurización sin
embargo, parte de estas enzimas degradativas resultan benéficas, pues algunas
constituyen factores de degradación, que al ingerirse favorecen la asimilación de
los nutrientes, es por ello que algunas personas resultan intolerantes a los lácteos,
pero es porque la leche carece de enzimas autolíticas, otras enzimas constituyen una
acción bactericida. Así, alimentos de todo tipo pueden poseer enzimas que los doten
de sus respectivas propiedades, o que contribuyan a su degradación, sin embargo
pueden añadirse a las formulaciones distintas enzimas aisladas para favorecer la
asimilación de sus nutrientes, aumentar la velocidad de los procesos (como la
fermentación), clarificar bebidas, realizar extracciones o promover la
desnaturalización o lisis de algunas proteínas para mejorar las propiedades. A
continuación se muestran distintos ejemplos de enzimas utilizadas en la industria
alimenticia:
Fuente: Zumbado Fernández,H. 2004. p.320 y 321

Estabilidad de las proteínas en los alimentos.

Típicamente, la estabilidad de las proteínas es muy pequeña: varía entre -5 y -15 Kcal
mol-1 esto quiere decir que las estructuras proteicas están en constante alteración o
modificación, en función de distintas condiciones como es la temperatura, el pH, la
presencia de enzimas u otros agentes que generen reacciones como oxidantes, así
como su descomposición por agentes biológicos, la durabilidad de las proteínas
radica en mantenerlas aisladas de estas condiciones que propicien los cambios
estructurales en las proteínas así como su descomposición, como la pasteurización
para inactivar enzimas autolíticas, entre otros factores, el envasado en condiciones
de vacío, a temperaturas estables (incluso en su transporte), el cuidado del pH en la
preparación, entre otras medidas que permitan prolongar la vida de anaquel de un
producto.
Química y fisicoquímicamente las proteínas se mantienen en un estado de equilibrio
entre su forma naturalizada, como en su forma desnaturalizada, ya que
intramolecularmente pueden ocurrir distintas interacciones, como son los puentes de
hidrógeno, las interacciones dipolo dipolo, carga dipolo, carga carga, etc, que se ven
alteradas por la temperatura o pH principalmente, el cambio de una estructura a otra
es reversible, sin embargo depende de la utilidad de cada forma en un alimento, por
ejemplo, se prefieren las estructuras terciarias y cuaternarias pues son las que poseen
mayor actividad biológica, o bien pueden tener propiedades como la solubilidad,
humectabilidad, texturización y viscosidad que sólo en forma terciaria pueden aportar
características óptimas al alimento. Por otra parte una estructura nativa o primaria es
más fácilmente absorbible, o aprovechable nutricionalmente.

Análisis de laboratorio relacionados.

● Método de Kjeldahl: Se caracteriza por el uso de ebullición, ácido sulfúrico

concentrado que efectúa la destrucción oxidativa de la materia orgánica de la
muestra y la reducción del nitrógeno orgánico a amoníaco, el amonio es
retenido como bisulfato de amonio y puede ser determinado in situ o por
destilación alcalina y titulación.
● Método de Dumas: Se caracteriza por la pirólisis completa de la muestra y
medición del contenido de nitrógeno de los gases de combustión. El nitrógeno
puede ser medido con manómetro después de absorber el dióxido de carbono
en una solución alcalina o por conductividad térmica en métodos
automatizados.
● Métodos Radioquímicos:
○ Activación neutrónica: Se irradia una cantidad pesada de muestra con
neutrones lo que produce el paso de l4N a 13N. Este positrón tiene una
vida media de 10 minutos y emite radiaciones gamma las que se
registran en un contador de centelleo . Las cuentas se relacionan con el
contenido de nitrógeno de la muestra.
○ Activación protónica: Similar al anterior con la variante de que la
muestra se irradia con protones y se efectúa la conversión de 14N a 14O,
un isótopo que decae con la emisión de un protón y de radiaciones
gamma las que son registradas y relacionadas con el contenido de
nitrógeno de la muestra.
● Métodos Químicos:
○ Método de Biuret: La reacción se caracteriza por una coloración
púrpura cuando los iones cúpricos son complejados por los enlaces
peptídicos a pH alcalino. El matiz del color depende del tipo de proteína
y su intensidad depende del contenido de proteína presente.
○ Método “Dye-Binding”: Se caracteriza por la formación de un coágulo
de proteína, coloreado e insoluble producto de la reacción de la proteína
con una solución coloreada de ácido sulfónico a pH 2. El anión
coloreado se une por asociaciones electrostáticas a los sitios básicos
de la proteína, por ejemplo a los grupos M-amino de lisina, guanidina de
arginina, imidazol de histidina y aminos terminales. Además se
 producen atracciones intermoleculares por interacciones hidrofóbicas
entre la proteína y la mitad no iónica del anión y entre el anión unido a
proteína y la mitad no iónica del anión en solución.
○ Método de Lowry: Cuando se agrega reactivo de Folin a una proteína,
ésta se reduce a un complejo azul de molibdeno por la oxidación de los
aminoácidos tirosina, triptófano, cistina, cisterna e histidina.
● Métodos Físicos:
○ Espectroscopía infrarroja: Se aprovecha la absorción del grupo amida
del enlace peptídico a 6,46 Tm.
○ Espectroscopía ultravioleta: Mide proteínas en solución con
absorción máxima a 280 nm atribuible a los anillos aromáticos de
tirosina y triptófano y entre 180-220nm.
○ Espectroscopía electrónica: Irradiación del material con rayos X y
cuantificación de los fotoelectrones liberados característicos al átomo
de N del grupo amida de la proteína.
Referencias:
● Badui Dergal, S. (2006). (4°ed.).Química de los Alimentos. México: PEARSON
Educación.
● Zumbado Fernández,H. (2004). Análisis Químico de los Alimentos Métodos
Clásicos. La Habana, Cuba: Instituto de Farmacia y Alimentos Universidad de
La Habana
● Cardona Serrate, F. Proteínas y Aminoácidos en Alimentos, Alteraciones.
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https://riunet.upv.es/bitstream/handle/10251/147154/Cardona%20-
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● Sancho, J. Estabilidad y Plegamiento de las Proteínas. [Internet]. [Consultado
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miento/8estabilidadyplegamiento.htm#:~:text=Típicamente%2C%20la%20est
abilidad%20de%20las%20proteínas%20es%20muy,puede%20medir%20tam
bién%20mediante%20calorimetría%20diferencial%20de%20barrido%28DSC
%29.
● Romero, N. Métodos de Análisis Para la Determinación de Nitrógeno y
Constituyentes Nitrogenados en Alimentos. [Internet]. [Consultado el 21 de
junio del 2021]: Disponible en: www.fao.org/3/ah833s/ah833s17.htm