PROTEÍNAS II

Interacciones de las proteínas con otros

constituyentes en los alimentos

Con el Agua

Las moléculas de agua que tienen hidrógenos unidos a moléculas de proteínas pueden ser
de importancia crítica para la estabilidad estructural de la proteína.

El equilibrio entre las interacciones proteína-agua frente a las interacciones proteína-

proteína es importante en las propiedades funcionales, tales como hinchazón,
capacidad de retención de agua y la solubilidad de los ingredientes de proteína, así
como su capacidad para formar estructuras de red, tales como geles o películas como
en las burbujas de espuma.
Interacciones con otros constituyentes

CARBOHIDRATOS

Los carbohidratos, con sus múltiples grupos hidroxilo, pueden contribuir a la estabilidad
estructural de las proteínas, ya sea por la exclusión de los hidratos de carbono de la
superficie de la proteína resultante de la hidratación preferencial de la proteína, o
por la interacción de los hidratos de carbono con grupos funcionales hidroxilo o
iónicos de la molécula de proteína.

Estas interacciones proteína-carbohidrato afecta la estabilidad de las proteínas de

los alimentos en los procesos como el tratamiento térmico, la deshidratación o el
almacenamiento en congelación, y son la base para la adición de ingredientes tales
como la sacarosa o sorbitol para estabilizar las proteínas del músculo de pescado
durante el almacenamiento congelado o secado.

Pueden ocurrir interacciones de atracción (complejos) o repulsión (segregación)

entre las proteínas y los polisacáridos aniónicos, tales como la carragenina o pectina,
provocando precipitación o la formación de gel, dependiendo de las condiciones y
de la concentración de los biopolímeros, el pH y fuerza iónica.
 Interacciones con otros constituyentes

Las propiedades funcionales tecnológicas se

Residuos no polares (Lípidos) alteran debidoa que el polipéptido modifica
su hidrofobicidad por la inclusión del lípido.
Los residuos no polares de las proteínas
son los principales responsables de las
interacciones hidrofóbicas con Caseínas y derivados de soya se utilizan en la
moléculas de lípidos en las interfases elaboración de productos cárnicos por su
de aceite-agua, tales como emulsiones. capacidad de asociarse y emulsionar la grasa.

Fuerzas electrostáticas, covalentes, de

enlace de hidrógeno y las fuerzas La interacciones Lípido-proteína también
hidrofóbicas, pueden contribuir a las pueden estar implicadas en las interacciones
interacciones lípido-proteína. proteína-proteína, por ejemplo, los
complejos proteína-lípido en el gluten de
trigo han sido asociados con la agregación
mediada por lípidos de polipéptidos de alto y
bajo peso molecular en la fracción de
gliadina.
 Interacciones con otros constituyentes

Componentes del sabor

Dado que muchos componentes de
sabor (en especial compuestos El papel de los complejos de proteínas con
aromáticos) son no polares, la unión de taninos en la formación de turbidez y
compuestos aromáticos se ha calidad del vino, la cerveza y los zumos
correlacionado con los residuos es bien conocida y los beneficios de los
hidrofóbicos de las proteínas. taninos, incluyendo los complejos con
proteínas, como potencial antioxidante
o captadores de radicales también han
Los taninos también pueden interactuar a recibido mucha atención recientemente.
través de interacciones hidrofóbicas y
puentes de hidrógeno con los residuos
no polares y polares de las proteínas. Los
taninos de una amplia variedad de
alimentos vegetales, forma complejos
con proteínas y a menudo conduce a la
precipitación .
 PROPIEDADES FUNCIONALES TECNOLÓGICAS

• Las propiedades funcionales tecnologicas se definen como “cualquier

propiedad fisicoquímica de los polímeros que afecta y modifica algunas
características de un alimento y que contribuye a la calidad final del
producto.

• Son propiedades funcionales: hidratación, espumado, emulsificación,

gelificación, etc.

• Estas dependen fundamentalmente de factores intrínsecos propios de la

molécula (conformación, relación y disposición de los aminoácidos,
hidrofobicidad, ionización, carga eléctrica, forma, peso molecular, etc.).

• Así como de factores extrínsecos del medio que los rodea, y que en
ocasiones pueden modificarse (pH, fuerza iónica, temperatura, actividad
acuosa, constante dieléctrica, etcétera).
Las propiedades fucnionales tecnológicas se observan normalmente en
las proteínas en estado natural, ya que se pierden cuando se presenta la
desnaturalización (vg. por un fuerte tratamiento térmico)
 Capacidad para retener agua (hidratación)
• La capacidad de muchos alimentos para retener el agua se ve afectada por la
participación de las proteínas en las diferentes estructuras. En los tejidos de la carne y
el pescado, el estado del agua depende de las interacciones de las estructuras de agua
con proteínas y otros solutos.

Alteraciones en la disposición espacial de las proteínas y en la integridad de las

estructuras de los tejidos causado por factores bioquímicos y el procesamiento son
responsables de la reducción o hinchamiento de la materia, y por tanto para la
retención o exudación del agua.

• Las interacciones proteína-agua se efectúan por medio de los aminoácidos polares

con naturaleza catiónica, aniónica o no iónica y cada uno de ellos tiene diferente
capacidad de retención de agua. Pero esta es mayor cuando se encuentra en forma
ionizada por tanto es fundamental la influencia del pH.

• Cuando el polímero alcanza su pI la hidratación se reduce . La estructura secundaria y

terciaria influyen debido a que los grupos activos deben estar expuestos hacia el
exterior en contacto con el agua para permitir la interacción.
 Hidratación o capacidad de retención de agua

• las proteínas en estado seco se hidratan mediante sus aminoácidos hidrófilos

y retienen una cantidad de agua que está en equilibrio con la humedad
relativa del medio ambiente; a esta propiedad se le llama capacidad de
retención de agua, o sencillamente hidratación.

• Al colocar la molécula hidratada en un recipiente con agua, tenderá a saturar

sus grupos hidrófilos con el disolvente hasta llegar a la solubilización; la
velocidad de este proceso es diferente en cada caso.

• En general, cuanto más desnaturalizada esté la proteína más difícil es la

solubilización puesto que se facilitan las interacciones proteína-proteína, y se
puede llegar hasta la precipitación.

• Según sea la relación de concentraciones del polipéptido y del agua, la

solución puede adquirir diferentes grados de viscosidad; en ocasiones,
incluso, se logra establecer un gel mediante la creación de una red
tridimensional de proteínas en la que queda atrapada el agua.
 Propiedades de Hidratación
La mayor parte de los alimentos son sistemas sólidos hidratados y el
comportamiento físicoquímico y reológico de las proteínas, está influenciado no
solo por la presencia de agua sino también por la actividad del agua.
Por otro lado, para utilizar los concentrados y aislados secos de proteína, hay que
hidratarlos, por esta razón es de interés su estudio.
Etapas implicadas en la hidratación progresiva de proteínas
Adsorción
de Condensa-
Proteína Adsorción
moléculas ción de
de agua de capas Hinchazón
Seca agua
por fijación múltiples
de agua líquida
sobre
zonas
Solvatación
polares
Dispersión

Disolución
Partículas o masas
insolubles e hinchadas
 Naturaleza de las interacciones proteína-agua
El agua de “estructura”, ligada a la proteína por enlaces H2, que contribuyen a estabilizar
la estructura de las proteína y no está disponible como disolvente o reactivo.
El agua de la capa monomolecular, absorbida en sitios específicos de la Proteína por
enlaces H2 o dipolos-dipolos. Representa un 40 a 90 mg/gr de Proteína, forma una
primera “capa” en torno a la molécula proteica.

El agua “no congelable”: Sus fuertes interacciones impiden que cristalice durante el
descenso de temperatura. Esta agua incluye el agua de estructura y la capa
monomolecular, representa hasta un 0,3-0,5 g/p . La mayor parte se encuentra bajo la
forma de capas sucesivas en torno a la proteína, está ligada por uniones proteína-
hidrógeno.

La cantidad de agua está en relación directa con el contenido en aminoácidos de cadena

lateral polar
 Naturaleza de las interacciones proteína-agua

El agua de hidratación hidrofóbica, contribuye a la conformación de la proteína.

El agua capilar o embebida está retenida físicamente entre las moléculas proteicas.
Constituye la mayor parte del agua, incluso en los “poros” de los alimentos húmedos,
más o menos gelificados, tales como el queso, la carne, etc. (hasta 10 g de agua/g de
P).
Está disponible como disolvente o reactivo. Sin embargo su separación de la masa
proteica exige una energía importante.

El agua de hidratación hidrodinámica que rodea las moléculas proteicas en solución y que
durante los movimientos de difusión u otros, se desplaza con ellas, se comporta como
agua libre. Puede determinarse por medidas de viscosidad.
 Capacidad emulsionante

• El mecanismo de emulsificación en estos casos consiste en la

orientación de los aminoácidos apolares hacia la fase lipídica
y la de los polares hacia la fase acuosa.

• Por esta razón, para lograr mejores resultados se requiere

una cierta hidrofobicidad que permita que las moléculas de
proteína emigren a la interfase aceite/agua de la emulsión (o
a la interfase aire/agua de las espumas) y se retengan allí para
reforzar el sistema y darle mayor rigidez y estabilidad.

• Si el polipéptido fuera altamente hidrófilo tendería a

solubilizarse en agua y su efecto en la interfase sería mínimo.
 Capacidad emulsionante
En algunos sistemas proteínicos, además de la hidrofobicidad se han
identificado otros factores igualmente decisivos para desarrollar sus
capacidades de emulsificación y de espumado; por ejemplo, en el suero del
queso, estas propiedades funcionales también se relacionan con la
dispersabilidad y la solubilidad, así como con el contenido de grupos
sulfhidrilos libres, de fósforo y de β-lactoglobulina.
Proteínas con efecto emulsionante
 Gelificación y formación de película
• La gelificación es un proceso complejo que lleva consigo, en
un primer paso, un desdoblamiento o desnaturalización de las
proteínas, para después favorecer la interacción proteína-
proteína que da origen a la estructura tridimensional
ordenada en la que quedan retenidos el agua, los glóbulos de
grasa, las sales y otras sustancias de bajo peso molecular.

• Los geles en los alimentos pueden formarse por proteínas y

polisacáridos, los cuales pueden participar en la formación de
gel en forma de soluciones, dispersiones y micelas.

• La dureza del gel depende de la intensidad de las fuerzas

(uniones hidrófobas, hidrófilas y covalentes) que constituyen
dicha estructura y que están en función del pH, de la
concentración del polímero, de la temperatura, de la fuerza
iónica, del grado de desnaturalización, etcétera.
Gelificación
El peso molecular de los polímeros es fundamental; si es muy bajo se llegan a
solubilizar completamente antes de que puedan gelificar; se ha visto que en el
caso de la gelatina, la rigidez del gel es proporcional al peso molecular y al
cuadrado de la concentración; por esto, el método que se siga para fabricar
este producto es muy importante para lograr las propiedades deseadas.

Una característica muy peculiar de las proteínas de la leche, del huevo, de la

carne, de la soya, del pescado y algunas otras, es que establecen geles, ya sea
mediante la adición de iones divalentes (calcio) por un calentamiento de la
suspensión correspondiente y después enfriamiento, o por acción enzimática
(la renina en la fabricación de quesos).

Los geles de la carne son más estables cuando se inducen entre 60 y 70°C; sin
embargo. a esta temperatura los de la soya son muy débiles e inestables y se
consiguen mejor cuando la temperatura alcanza 90 o 100°C.

Las mezclas a base de carne-soya que se usan para fabricar embutidos llegan a
presentar algunos problemas de gelificación, pues en el proceso comercial se
calientan a 70°C; sin embargo, con un tratamiento térmico adecuado que
induzca la desnaturalización de las proteínas de soya se llega a mejorar sus
propiedades gelificantes.
 Formación de espumas
• Esta característica depende de la facilidad de establecer una partícula
interfacial cohesiva a una concentración muy baja y que sea capaz de atrapar y
retener el aire, así como de soportar esfuerzos mecánicos.

• Las espumas se pueden considerar como dispersiones de burbujas de gas

(generalmente aire) en una fase continua que puede ser líquida o semisólida.

• La función de las proteínas es reducir la tensión interfacial orientando sus

grupos hidrófilos hacia el exterior de la burbuja en contacto con el agua, y los
hidrófobos hacia el interior, con el aire).

• En este fenómeno influyen muchos factores que al modificar las proteínas

alteran la capacidad de espumado: pH, sales, azúcares, lípidos, temperaturas
elevadas, viscosidad, grado de ionización, etc.
 Formación de masas
• Otra propiedad funcional tecnológica importante es
la de la producción de la masa de panificación, que
es prácticamente exclusiva de las proteínas del trigo.

• Existen muchos métodos de laboratorio para

determinar las propiedades funcionales de las
proteínas; sin embargo, la extrapolación de estos
datos a un sistema complejo, como es un alimento,
no siempre es representativa. La mejor manera de
obtener información sobre la efectividad de una
determinada propiedad es usar la proteína en forma
directa en el alimento y observar su
comportamiento.
Proteínas importantes como componentes en
los alimentos
 Proteínas de la leche
Las proteínas de la leche se dividen en
tres grupos: Las caseínas, las Las caseínas (fosforoproteínas): son las
proteínas del lactosuero y las que principales proteínas de la leche (80%
forman parte de la membrana del del total de proteínas). Se sintetizan
glóbulo graso exclusivamente en la glándula
mamaria. Son proteínas ácidas, por
Según la combinación y proporción de ser ricas en ac.glutámico y aspártico
los aminoácidos existen varios tipos
de proteínas (Caseina, Beta- La composición en AA, le confiere una
lactoglobulina Alfa-lactoalbúmina
hidrofobicidad media, ligeramente
Lactoferrina, Lactoperoxidasa,
Inmunoglobulinas, Lisozima) . superior a la de la mayoría de las
proteínas globulares, esta propiedad
le permite a las caseínas asociarse
La caseína comprende varios tipos de
muy fácilmente en complejos de
moléculas que son: alfa-caseína,
beta-caseína, kappa-caseína y la elevada masa molar.
gamma-caseína El pH isoeléctrico global está próximo a
4,7.
 Proteínas de la leche
Desde el punto de vista de la estructura,
en la leche bovina (y en la mayoría de
las leches de otras especies) existen
cuatro caseínas, conocidas como αs1,
αs2, (sensibles al calcio, es decir, que
pueden precipitar al asociarse con él) β
y κ.
Las llamadas “caseínas γ” son
simplemente fragmentos de la caseína
β producidos por proteólisis por la
plasmina. Todas las caseínas tienen
variantes genéticas, producidas por
sustitución de aminoácidos.
Las tres fracciones se disponen
formando submicelas (caseína
dispuesta en forma de balón de
rugby). La caseína se dispone de
manera que interacciona por su
parte hidrófoba (hacia dentro de
la micela) quedando la parte
hidrófila hacía fuera.
Normalmente habrá entre 25 y
30 caseínas por submicela.

En la leche se encuentran en su mayor

parte formando agregados
multimoleculares conocidos como
“micelas de caseína”.
 Asociación de las caseínas
Las caseínas interaccionan entre sí formando una dispersión coloidal que consiste
en partículas esféricas llamadas micelas con un diámetro que suele variar entre
60 a 450nm
Se considera que las subunidades se enlazan
entre sí gracias a los iones de calcio.
Se sugiere q ue el fosfato de calcio se une a los
grupos NH2-de la lisina; el calcio interacciona
con el grupo carboxilo ionizado (COO). Las
submicelas se constituyen a partir de la
interacción constante entre las caseínas α, β y
κ.

La función de la κ-caseína es estabilizar las

micelas, especialmente contra la precipitación
de las otras fracciones proteínicas por la acción
del calcio o de los enzimas. Las unidades
hidrófobas entre las moléculas de proteínas
aseguran la estabilidad de la micela.
 Precipitación de caseínas
Precipitación de caseínas.
La caseína puede ser coagulada y precipitada para dar productos como queso, yogur,
kefir, cuajada, nata o leche agria y otros derivados.

Precipitación ácida

En alimentos como el yogur se produce la precipitación parcial de la caseína porque

los grupos ácidos se protonan y dejan de repelerse las micelas debido a una
disminución de pH causada por el ácido láctico.

Micelas de caseína
Micelas de caseína en la leche formando cadenas en el
yogur
 Precipitación de caseínas.
Precipitación por cuajo animal (renina)
En este caso se produce una hidrólisis enzimática de las caseínas. En el cuajo se usan enzimas como la
quimosina que se puede obtener del estómago de rumiantes jóvenes o sintética. Esta quimosina es
específica de la caseína K.

En este proceso la caseína K se rompe en sus dos partes

• La hidrófila.
• La hidrófoba: para-K-caseína.

La quimosina rompe el enlace que une esas dos partes liberándose un péptido al suero y quedándose la
para-K-caseína en la micela. Como el péptido era la parte hidrófila donde estaban los grupos ácidos,
ahora se pierden y ya no se repelen las micelas, precipitando las caseínas. La parte hidrófoba que
queda interacciona unas micelas con otras y también aumenta el enlace fosfato formándose el
coágulo y precipitando el caseinato

Micelas de caseína formando cluster o

asociaciones en el queso
 Precipitación de caseínas
A pH 7 y 37°C si se añade Ca, la αs coagula, la ß precipita y la k no resulta
afectada.

Durante la coagulación enzimática de la leche por la quimosina, proteasa

presente en el cuajo,la enzima escinde el enlace peptídico fenilamina-metionina.
Así se liberan:

a.El caseinato glucopéptido, muy polar y soluble.

b.La parte N terminal, llamada paracaseína k, cargada +, muy hidrófoba,

ordenada y poco soluble. En presencia de Ca los conjuntos miscelares se
polimerizan y coagulan, formando un gel, que por sinérisis expulsa el lactosuero.

La velocidad y el grado de coagulación y sinéresis son tanto más elevados

cuanto mayor sean los contenidos en caseína, calcio y acidez de la leche.

Cuando se coagulan las caseínas, quedan en solución las otras proteínas,

conjuntamente con la lactosa y sales minerales para constituir lo que se llama
lactosuero.
 Proteínas solubles de la leche
Son moléculas solubles que constituyen el resto de las proteínas de la leche. Aparecen en el
suero, que es el líquido que escurre de la cuajada durante la elaboración del queso. El
suero tiene la siguiente composición en proteínas:

Lactoalbúmina

Es el segundo tipo de proteínas más abundante en la leche. Tiene un peso molecular en torno
a 40.000. Es soluble en una amplia gama de condiciones de salinidad, y solo se precipita
tras un calentamiento intenso que provoque su desnaturalización o sometiéndola a un pH
ente 4,0 y 5,5.
Las lactoalbúminas son las proteínas mayoritarias presentes en el suero de leche. Su elevado
poder nutritivo (elevada calidad biológica) y buena digestibilidad las ha convertido en un
producto muy preciado.

Lactoglobulinas

Posee numerosos grupos -SH que son responsables del desprendimiento del hidrógeno
sulfurado que se produce cuando la leche se calienta por encima de 70ºC.

La lactoglobulina incide en los tratamientos tecnológicos de la leche. Su desnaturalización

por calentamiento reduce el riesgo de coagulación de la leche durante la esterilización;
pero por el contrario puede conducir a la formación de una cuajada insuficientemente
firme durante la preparación de ciertos quesos, porque la lactoglobulina
desnaturalizada queda adsorbida por la superficie de las micelas de caseína e impide la
acción del cuajo.
Valor tecnológico de cada uno de los integrantes de la leche.
Contenido proteico y caseínico de la leche de algunas especies
animales
Algunos usos tecnológicos de la caseína
 Proteínas del trigo
El proceso de elaboración de pan se divide en tres etapas
principalmente: mezclado, fermentado y horneado.
Durante todas las etapas de elaboración de pan,
ocurren cambios químicos, bioquímicos y
transformaciones físicas, las cuales son afectadas por
los diversos constituyentes de la harina.

Unos de los componentes que tecnológicamente son

importantes y que determinan la calidad del producto
terminado son las proteínas, principalmente las
proteínas que integran el gluten (gliadinas y
gluteninas).
 Proteínas del trigo
Las proteínas de la harina de trigo pueden clasificarse con base en:
1. Solubilidad y 2. Funcionalidad

Con base en su solubilidad

Esta clasificación fue desarrollada por Osborne (1924)
Clasificación de proteínas del trigo con base en su
funcionalidad tecnológica
Desde el punto de vista de la funcionalidad tecnológica de las proteínas, se pueden
distinguir dos grupos de proteínas de trigo. Proteínas pertenecientes al gluten con
un desempeño muy importante en la elaboración del pan y proteínas no
pertenecientes al gluten, con un desempeño secundario en la elaboración del pan.

Proteínas no pertenecientes al gluten
En su mayor parte son proteínas
monoméricas, estructurales
fisiológicamente activas (enzimas).
A estas proteínas también pertenecen un
grupo secundario de proteínas
poliméricas de almacenamiento,
llamadas triticinas, que pertenecen a la
clase globulinas de las proteínas de
almacenamiento de la semilla. Están
relacionadas con la mayoría de las
proteínas de almacenamiento de • Pueden
legumbres y en otros cereales, como la
avena y el arroz.
Proteínas del gluten
o • Las proteínas del gluten representan
entre un 80–85 % del total de las
proteínas del trigo, representan la mayor
parte de las proteínas de
almacenamiento.
• Pertenecen a la clase de prolaminas. Se
encuentran en el endospermo del grano
de trigo maduro donde forman una
matriz continua alrededor de los gránulos
de almidón.
distinguirse dos grupos
funcionalmente distintos de proteínas de
gluten: gliadinas que son monoméricas y
gluteninas que son poliméricas y estas
últimas se subclasifican en extraíbles y no
extraíbles.
• Las gliadinas representan un grupo
sumamente polimórfico de proteínas
monomericas del gluten con peso Las gluteninas están constituidas por
moleculares que varían entre 30,000 y
80,000. Bioquímicamente se
identificado tres tipos (α, γ y ω ).
• Las gluteninas son una mezcla
heterogénea de polímeros con pesos
moleculares que varían
aproximadamente 80,000 hasta varios
millones de kDa. Las gluteninas están
entre las proteínas más grandes
encontradas en la naturaleza.
subunidades que están unidas a través
han de enlaces disulfuro.
Se distinguen cuatro diferentes grupos de
subunidades de gluteninas:
desde Subunidades de glutenina de alto peso
molecular que van entre 65,000 y
90,000 kDa. Subunidades de bajo peso
molecular tipos B, C y D, con pesos
moleculares entre 30,000 y 60,000.
Las proteínas del gluten también se
pueden clasificar en: ricas en azufre y
pobres en azufre.
 Gluteninas
En la red de gluten, la elasticidad esta
determinada por los enlaces disulfuro
intermoleculares entre las gluteninas.
Mientras que la viscosidad esta determinada
por la fracción monomérica de gliadinas,
teniendo solamente enlaces disulfuro
intramoleculares.
El número y cantidad de subunidades de
glutenina de bajo peso molecular (tipo B
y C) están significativamente
relacionadas con la extensibilidad de la
masa
• Debido a su estructura polimérica la
glutenina es extremadamente elástica
y proporcionan además una baja
extensibilidad siendo las proteínas que
da fuerza al gluten durante el
amasado.
• Junto con la gliadina esta proteína
tiene como función en el pan de
retener el dióxido de carbono durante
la fermentación y poder hacer crecer la
masa de pan.
 Propiedades funcionales de las proteínas de la harina
de trigo

Las proteínas responsables de la

Las proteínas de la harina de trigo,
extensibilidad (gliadina) y de la
específicamente las proteínas del
elasticidad (gluteninas) de la masa de
gluten le confieren a la masa una
panadería.
funcionalidad única que la
diferencia del resto de las harinas
de otros cereales. El trigo es el único cereal que contiene
gluteninas de elevada masa molecular.
La masa se comporta elástica y
extensible. La cebada y el centeno contienen mucho
menos, el arroz, maíz y sorgo están
desprovistos de ellas.
Las harinas de trigo se clasifican en
tres grupos principalmente: para
panificación, para la elaboración En el aspecto nutricional las proteínas de
de pastas y para la elaboración de gluten contienen muy poca lisina.
galletas.
Por el contrario, las albúminas y globulinas de
trigo, son ricas en lisina y pobres en
metionina.
Proporción de las diferentes tipos de
proteínas en diversos cereales
• Proteínas del huevo

• Ovoalbumina: Es la más abundante del huevo, posee

alrededor de 385 aminoácidos.

• Conalbúmina: Representa aproximadamente el 14%

del total de proteínas.

• Ovomucina: Representa el 2% del total de proteínas.

• Ovomucoide: Se encuentra en un 2% del total

proteico.
 Proteínas del huevo
En el huevo se distinguen físicamente dos componentes principales: clara y yema.

Las proteínas de la clara de huevo entran dentro de la definición de glicoproteínas, que son
proteínas que llevan enlazados contenidos diversos de glúcidos a la cadena de
aminoácidos. Entre éstas, la más abundante es la ovalbúmina, que es una
fosfoglicoproteína.

La yema constituye aproximadamente el 50% del huevo y que en sí misma está constituida
por 1/3 de proteínas y 2/3 de grasa (base seca). Físicamente la yema consiste en un
plasma homogéneo rico en lípidos y unos gránulos en suspensión constituidos por
lipoproteínas.
 Proteínas de la clara de huevo
Ovoalbúmina: Conalbumina u Ovotransferrina

Es la principal proteína de la clara (50%); Es una Suma alrededor de 14% del total de las proteínas en la
clara de huevo. Proteína no fosforilada formada por
fosfoglucoproteína integrada por tres
dos cadenas polipeptídicas. No presenta grupos
fracciones, A1, A2 y A3, en una proporción de sulfhídrilo pero es rica en enlaces disulfuro. Tiene
85:12:3, respectivamente, que se diferencian gran poder quelante (ligante) de metales, en especial
por su contenido en fósforo. el hierro capacidad de unirse al hierro, que le confiere
propiedades antioxidantes y antimicrobianas
benéficas para mantener su calidad.
Con el almacenamiento aumenta el número de
enlaces disulfuro (SS) que disminuye su poder
espumante y aumenta su termorresistencia.
Es rica en cisteína y metionina y presenta
grupos sulfhidrilos.
Ovomucoide:
Ovomucina: Representa el 12% del total protéico de la clara. El
ovomucoide no se coagula con el calor. Es una
glucoproteína rica en glucosamina (14%) y aminoácidos
azufrados (12%). Presenta manosa y galactosa. Es rica en
Existe menos de 2% de esta proteína que
enlaces disulfuro Es un factor antitripsina y alergénico.
contribuye al espesor de la clara gruesa. Es
una glucoproteína
 Proteínas de la yema de huevo

Lipovitelina (68%)
Es una proteína con alta concentración de
azufre y forma una lipoproteína de alta
densidad (HDL) rica en cisteína. Presenta Lipovitelenina (16%)
20% de lípidos (dos tercios de fosfolípidos y
uno de colesterol, lípidos neutros y
triglicéridos). Es una lipoproteína de baja densidad, pobre
en cisteína. Presenta un 88% de lípidos
(un tercio de fosfolípidos y dos de lípidos
neutros y colesterol). Puede contener
restos glucídicos, hexosas y ido
Ovovitelina neuramínico

Rica en aminoácidos azufrados

Composición del huevo
 Proteínas de la carne
Hemoglobina y mioglobina.
Son dos proteínas globulares con un núcleo de hierro. La mioglobina es el pigmento que
aparece en el músculo esquelético de los animales, mientras que la hemoglobina aparece
en la sangre.

La función principal de la hemoglobina es trasportar por la sangre el oxígeno capturado en los

pulmones. La mioglobina, que tiene una afinidad por el oxígeno superior a la
hemoglobina, “se lo quita” cuando la sangre llega al músculo, actuando como aceptor y
reserva de oxígeno del músculo.

Ambas contienen grupos hemo formado por 4 anillos pirrólicos que complejan a un ión hierro
divalente Fe+2.

Propiedades
Las principales propiedades de estas proteínas son:
• Ligan oxígeno
• Son coloreadas
• Su color (rojo vivo, pardo, violáceo) depende del estado de oxidación del hierro que
contienen y de la presión parcial de O2
• También ligan moléculas como CO ó NO
Transformaciones de la mioglobina
Modificaciones de la carne sometida a procesos de cocido o curado
 PROTEÍNAS DE LA CARNE

Miosina y actina.

Estas proteínas forman la parte más importante del músculo esquelético,

confiriéndole mayoritariamente el poder nutritivo. El músculo también está
compuesto por mioglobina (25% junto con otros enzimas) colágeno y otras
proteínas de sostén (15%) siendo el resto miosina y actina, que son las
proteínas funcionales del músculo, es decir, las que permiten su contracción.

Miosina

La molécula de miosina está formada por dos cadenas enrolladas entre sí de un

pm aproximado de 500.000, formando una fibrilla de unos 1,5 μm de longitud
con una parte más voluminosa en el extremo que interacciona con la actina,
consumiendo ATP para producir la contracción muscular.
Actina
• La actina aparece en una forma globular (g-actina) de peso molecular entre 50 y
60 mil y otra fibrosa (f-actina) que resulta de la polimerización de la primera en
filamentos de hasta 400 monómeros que también incluyen otras proteínas.

• Actina y miosina se encuentran organizadas en miofibrillas como las que muestra

la figura, envueltas por una membrana y bañadas por un citoplasma que se
denomina sarcoplasma que contiene ATP e iones Ca+2 y Mg+2.
Las miofibrillas se encuentran organizadas en fibras. El mecanismo de la acción
muscular implica la pérdida de iones calcio del sarcoplasma como respuesta a un
impulso nervioso, lo que provoca la interacción instantánea miosin-actina con la
hidrólisis de ATP. Enseguida se recupera el calcio y la contracción cesa siempre
que existan ATP y Mg disponibles.

Si no hay ATP, la actina y miosina se unen irreversiblemente dando lugar a una

rigidez típica que tiene lugar cuando cesa la vida del animal y que se denomina
rigidez cadavérica.
Colágeno y elastina
El colágeno y la elastina son dos proteínas fibrosas que forman la mayor parte del
tejido de sostén de los organismos animales.

Colágeno
Se encuentra abundantemente en el tejido conjuntivo del músculo, en los huesos
y la piel. Sin duda es la proteína animal más abundante. El colágeno es una
triple cadena de aminoácidos enrollada en forma de hélice de forma muy
compacta, lo que es posible porque contiene una gran cantidad del
aminoácido glicina (que es el más sencillo y el menos voluminoso de los 20
aminoácidos).

La gelatina comercial proviene de la solubilización del colágeno en piel, huesos y

raspas de animales y pescados. La gelatina comercial es un gelificante muy
usado a nivel industrial, se funde fácilmente con el calor y vuelve a solidificarse
al enfriar.
Elastina
• La elastina es el segundo polímero en importancia del tejido conjuntivo. Es
otra proteína fibrosa y también contiene mucha glicina, aunque se
diferencia del colágeno en que no tiene hidroxiprolina y es rica en alanina.

• Respecto a las diferencias estructurales, la elastina tiene un gran número

de enlaces cruzados que le confieren una elasticidad que le permite
estirarse hasta tres veces su longitud inicial.

• Durante la cocción, la elastina se hincha, pero no se disuelve, jugando un

papel muy importante en la textura de algunas piezas de carne. La
elastina es muy abundante en las paredes de las arterias y en tejidos
como el pulmón, que requiere una gran elasticidad
Composición de la carne
 Propiedades de las proteínas en los sistemas
alimenticios
• Las proteínas desempeñan un papel fundamental no sólo en el sostenimiento de la
vida, sino también en los alimentos derivados de plantas y animales. Los alimentos
varían en su contenido de proteínas (Tabla 2.1) y más aún en las propiedades de las
proteínas.

• Además de su contribución a las propiedades nutricionales de los alimentos mediante

el suministro de aminoácidos que son esenciales para el crecimiento humano y el
mantenimiento, las proteínas imparten la base estructural de varias propiedades
funcionales de los alimentos.
• Los sistemas alimenticios son generalmente heterogéneos con respecto (a) a la
composición de proteínas (los alimentos por lo general no contiene una entidad única
de proteína, sino múltiples proteínas), (b) otros componentes (la mayoría de los
alimentos no sólo contienen agua y otras proteínas, sino también los lípidos, hidratos
de carbono como componentes principales, y otros componentes menores, tales como
sal, azúcares, micronutrientes, minerales, compuestos fenólicos, compuestos
aromáticos, etc);
• Y (c) La organización estructural o espacial (Las proteínas existen en los alimentos
como sistemas de tejidos, geles, coagulación, películas, emulsiones, espumas, etc, y no
por lo general como las soluciones diluidas o formas cristalinas que son investigadas en
sistemas modelos).
• Además, los cambios significativos en las propiedades de las proteínas son inducidas
por factores ambientales y las condiciones de procesamiento que son típicos de los
sistemas alimentarios.
 Fuerzas moleculares que afectan a las propiedades
físico-químicas y funcionales de las proteínas
• Las forma tridimensional, así como la estructura cuaternaria de una proteína en su
estado nativo, no sólo depende de los enlaces covalentes que unen los residuos de
aminoácidos en la secuencia o que crean puentes de disulfuro entre los residuos de
cisteina, sino también en las numerosas interacciones no covalentes que se
producen dentro de la molécula de proteína, o entre la molécula de proteína con
las moléculas del disolvente (normalmente agua en el caso de los sistemas
alimenticios), o entre las proteínas y otras moléculas en
el sistema alimentario.

• Estas fuerzas moleculares son fundamentales para la estabilización de la estructura

plegada de la proteína en una conformación natural específica. Influyen en la
flexibilidad molecular, tamaño y forma de la molécula de proteína. Además, estas
fuerzas pueden estar implicadas en las interacciones intermoleculares incluida la
agregación.

• Por lo tanto, las fuerzas moleculares juegan un papel importante en la

determinación de la propiedades fisicoquímicas y funcionales de la proteína.

• Por ejemplo; Una mayor estabilidad se observa en la estructura plegada por la

presencia de cuatro puentes de disulfuro intramolecular estabilizada por enlaces
covalentes, tales como puentes disulfuro intramolecular.
• Las fuerzas moleculares predominantes, no covalentes implicados en las propiedades de las
proteínas pueden clasificarse como:

• Interacciones electrostáticas e interacciones hidrofóbicas, que son fuertemente dependientes

en las moléculas de agua que forman el medio de solvatación en la mayoría de los alimentos.

• Aproximadamente el 10 ± 20 moléculas de agua, conocida como `'agua estructural está

estrechamente ligada por enlaces de hidrógeno a grupos específicos y ayuda en la estabilización
de la estructura de la proteína.

• Las interacciones electrostáticas pueden ocurrir entre puntos cargados positivamente (por
ejemplo, grupos amino y grupos carboxilo cargado negativamente), entre puntos cargados y
dipolos permanentes (grupo amino cargado y el agua), entre dipolos fluctuantes transitorios
(fuerzas de Van der Waals o fuerzas de dispersión de London entre las cadenas de hidrocarburos
no polares), y entre los enlaces de hidrógeno donante y aceptor (OH de agua u O de agua,
grupos carbonilo y amino de la esqueleto del polipéptido o los residuos de aminoácidos).

• Como el agua es omnipresente en los sistemas alimentarios, el efecto la hidrofobico juega un

papel preponderante tanto en las interacciones intramoleculares que estabilizan la estructura
tridimensional de las proteínas, así como en las interacciones intermoleculares de las proteínas
con otras moléculas en los sistemas alimentarios.

• Además, la ausencia de moléculas de agua en las regiones polares como resultado de las
interacciones hidrofóbicas de las cadenas laterales no polares proporciona un entorno favorable
para la unión de hidrógeno entre las cadenas laterales polares o grupos de enlace peptídico en
estas regiones no polares.
 Factores que afectan las propiedades de las proteínas en los
sistemas alimenticios
• Los factores intrínsecos, extrínsecos o ambientales, y los tratamientos de procesamiento u otras modificaciones
intencionales, pueden contribuir a influir en la química y las propiedades funcionales de las proteínas en los sistemas
alimentarios.

• La mayoría de las moléculas de proteínas globulares son no polares. La distribución de las cadenas laterales no
polares y polares o cargadas en la proteína de la superficie juega un papel clave en las propiedades químicas y,
finalmente, las funciones de las proteínas.

• Estas propiedades de la superficie pueden alterarse por la desestabilización de la estructura terciaria que conducen al
desarrollo o exposición de los residuos escondidos previamente, o por la formación de estructuras cuaternarias
(complejos o agregados), dejando sitios accesibles a los solventes.

• Dada la estabilidad marginal de la estructura plegada, los cambios en la conformación, así como posteriores
interacciones moleculares pueden ser fácilmente inducidos por otros constituyentes de los alimentos o por factores
ambientales y las condiciones de procesamiento típicas de los sistemas alimenticios.
 Valor biológico (calidad)
Se define el valor o calidad biológica de una
determinada proteína por su capacidad
de aportar todos los aminoácidos Una proteína tendrá un valor biológico
necesarios para los seres humanos. alto si posee todos los aminoácidos
esenciales. Su valor se expresa en %
La calidad biológica de una proteína será
(100% = proteína de la leche
mayor cuanto más similar sea su materna)
composición a la de las proteínas de
nuestro cuerpo.

> 90% 70-80% 60-70% < 50%

Leche, Huevos Carnes, Pescados Cacahuete Maíz, harina soja
avena gluten trigo
 Aminoácidos
No Esenciales
Esenciales
Arginina (Arg)
Valina (Val) Alanina (Ala)
Leucina (Leu) Prolina (Pro)

Isoleucina(Ile) Glicina (Gly)

Fenilalanina (Phe) Serina (Ser)

Cisteina (Cys)
Metionina (Met)
Asparagina (Asn)
Treonina (Thr)
Glutamina (Gln)
Lisina (Lys)
Tirosina (Tyr)
Triptófano (Trp)
Ácido aspártico (Asp)
Histidina (His) Ácido glutámico (Glu)
 Calidad y cantidad de proteína
• La calidad de la proteína depende en gran parte de la composición de sus
aminoácidos y su digestibilidad.

• Si una proteína es deficiente en uno o más aminoácidos esenciales, su

calidad es más baja.

• El más deficiente de los aminoácidos esenciales de una proteína se

denomina “aminoácido limitante”.

• El aminoácido limitante determina la eficiencia de utilización de la

proteína presente en un alimento o en combinación de alimentos.

• Si un aminoácido esencial es insuficiente en la dieta, éste limita la

utilización de otros aminoácidos para formar proteína
• La calificación química se puede definir como la
eficiencia en el empleo de una proteína alimentaria,
comparada con la proteína de un huevo entero.

• La utilización neta de proteína (UNP) es una medida

de la cantidad o porcentaje de proteína que se
retiene en relación con la consumida.

• Lo que importa es que el valor de la proteína varíe

entre los alimentos y que la mezcla de alimentos
mejore la calidad de la proteína en una comida o en
la alimentación.
 Valor nutritivo proteico

Digestión de proteínas
solubles (globulinas) a las • Proteínas 16% de
insolubles (fibrosas). nitrógeno.

Presencia de antinutrientes • 1 g de nitrógeno: 6.25 g

(inhibidores de enzimas de proteína.
digestivas)
• Depende del contenido de
Modificaciones nutricionales aminoácidos esenciales.
por tratamientos
tecnológicos.
Digestión y absorción de proteína

• Las proteínas que se consumen en la dieta experimentan una

serie de cambios químicos en el sistema gastrointestinal.

• Las peptidasas son las enzimas encargadas de hidrolizar el

enlace peptídico de las moléculas de proteína llevándola a
fragmentos más pequeños (polipéptidos). En el intestino
delgado, las endopeptidasas (enzimas que liberan un resido
de aminoácido interno de la cadena polipeptídica) como la
tripsina y la quimiotripsina, continúan la hidrólisis de la
proteína. Las carboxipeptidasas y las aminopeptidasas,
catalizan la hidrólisis de los polipéptidos hasta llevarlos a
dipéptidos, los cuales se descomponen finalmente en los
aminoácidos por medio de una serie de dipeptidasas.
Valor químico y utilización neta (UNP) de proteína en alimentos seleccionados
Contenido proteico, valor aminoácido limitante y valor lisina
de alimentos vegetales seleccionados.
 Complementación proteíca
La combinación de dos alimentos con proteína de
baja calidad que se complementan en
aminoácidos esenciales dando una proteína de
más calidad
Leche + pan

Lentejas + arroz