PROPIEDADES FUNCIONALES DE LAS PROTEÍNAS

Este comportamiento depende de las propiedades físicas y químicas que se afectan

durante el procesamiento, almacenamiento, preparación y consumo del alimento. Las

propiedades funcionales permiten el uso de las proteínas como ingredientes en alimentos,

aunque generalmente se incorporan en mezclas complejas. Como ejemplo se puede señalar

el caso de los productos de panadería, donde la viscosidad y la capacidad de formar pastas

se relacionan justamente con las propiedades de las proteínas del gluten de trigo. Así

mismo, las características de textura y suculencia de los productos cárnicos son

dependientes de las proteínas musculares.

Los sistemas alimentarios son complejos y ocurren en ellos diversos fenómenos

simultáneamente. Por ejemplo, la clara de huevo es capaz de generar gelificación,

emulsificación, espumado, absorción de agua y coagulación por calor, lo cual la hace una

proteína deseable en muchos alimentos.

La industria alimentaria se encuentra a la búsqueda de proteínas alternativas que puedan

competir con las que actualmente dominan el mercado y que posean características

nutritivas, funcionales y sensoriales adecuadas para utilizarse en el desarrollo de nuevos

productos alimenticios. La forma más común de comercializar estas fuentes proteicas es la

producción de aislados proteicos que tienen diversas aplicaciones como ingredientes y

aditivos alimentarios y cuyas propiedades dependen del número y tipo de proteínas

presentes, así como de su pureza.

La funcionalidad de una proteína no está del todo comprendida y hasta ahora no ha sido

posible predecir su comportamiento en sistemas modelo, aunque se trabaja activamente en

este sentido. Por ejemplo, a partir de la composición y de su secuencia de aminoácidos se

pueden deducir propiedades fisicoquímicas como hidrofobicidad, hidrofilicidad, tamaño,

forma, carga neta y distribución de la carga, actividad superficial y viscosidad, que a su vez

determinan las propiedades funcionales, como espumado, gelificación, formación de

películas o estructuras vítreas, capacidad para ligar agua o aceite, emulsificación, etcétera.

La consideración de otros parámetros, como la relación hidrofobicidad/hidrofilicidad,

estructuras secundaria, terciaria y cuaternaria, flexibilidad/rigidez molecular y capacidad

para interactuar/reaccionar con otros compuestos resultan cruciales para el mejor

modelamiento, así como para el desarrollo de nuevas aplicaciones.

Empíricamente las propiedades funcionales de las proteínas son una manifestación de dos

aspectos moleculares de las proteínas relacionadas con su superficie:

 Las propiedades hidrodinámicas

 Propiedades de la proteína

Las propiedades funcionales que se relacionan con las primeras, que dependen del tamaño,

forma y flexibilidad molecular:

 La viscosidad,

 Gelación

 Texturización

Las propiedades funcionales se relacionan con las propiedades de superficie de la proteína

tales como:

 La humectabilidad,

 Dispensabilidad,
  Solubilidad,

 Espumado,

 Emulsificación y unión a sabores

Propiedades de hidratación.

Dependen de las interacciones proteína–agua y son: absorción de agua, capacidad de

mojado (humectación), capacidad de hinchamiento, capacidad de retención de agua,

adhesividad, dispensabilidad, solubilidad y la viscosidad como propiedad hidrodinámica.

Propiedades relacionadas con interacciones proteína-proteína.

Se trata de las propiedades de precipitación, gelación, formación de estructuras como

pueden ser la formación de masa, de fibras, de películas, la adhesión y la cohesión.

Propiedades de superficie.

Dependen en forma importante de la composición superficial de la proteína, puesto que de

acuerdo a la misma dependerá la capacidad de ligar grasas y sabores. La emulsificación y el

espumado son dos propiedades relacionadas más directamente con los fenómenos de

superficie.

Clasificación de las proteínas con base en su solubilidad

 Albúminas son las que se solubilizan en agua a pH 6.6 (albúmina sérica,

ovoalbúmina, y a-lactoalbúmina).

 Globulinas son las solubles en soluciones salinas diluidas a pH 7.0 (glicinina,

faseolina y b-lactoglobulina).
  Glutelinas son las solubles en soluciones ácidas (pH 2) y alcalinas (pH 12)

(glutelinas de trigo).

 Prolaminas son las solubles en etanol al 70% (zeína, gluten de maíz y las gliadinas

del trigo).

Cabe mencionar que tanto las prolaminas como las glutelinas son proteínas altamente

hidrofóbicas. La solubilidad de las proteínas se afecta por las condiciones de la solución,

como el pH, la fuerza iónica, la temperatura y la presencia de solventes orgánicos, además

de las propiedades fisicoquímicas intrínsecas de las moléculas.

Tipos de efectos de solubilidad

 Solubilidad y pH

 Solubilidad y fuerza iónica

 Solubilidad y temperatura

 Solubilidad y solventes orgánicos

Propiedades interfaciales de las proteínas

Estos sistemas dispersos son inestables a menos que estén presentes sustancias anfifílicas

en la interfase. Las proteínas, al ser moléculas anfifílicas, pueden llevar a cabo la

estabilización al migrar espontáneamente a la interfase aireagua o a la interfase agua-aceite

puesto que su energía libre es menor en la interfase que en la zona acuosa. Las propiedades

de actividad superficial de las proteínas no dependen sólo de la relación

hidrofobicidad/hidrofilicidad, sino de la conformación de la proteína.

hidrofóbicas e hidrofílicas en la superficie: si el número de zonas hidrofóbicas es alto y

están distribuidas como parches con suficiente energía para interactuar, la adsorción
espontánea hacia la interfase será más probable. El número de segmentos peptídicos

anclados en la interfase depende, en parte de la flexibilidad de la molécula: las moléculas

altamente flexibles, como las caseínas, pueden realizar rápidamente cambios

conformacionales, lo que a su vez facilitará la adsorción de nuevos polipéptidos, contrario a

lo que ocurre con proteínas globulares más rígidas como la lisozima y las proteínas de la

soya. Para estabilizar una emulsión, los dominios hidrofóbicos de la proteína deben

orientarse hacia la fase oleosa.

En una interfase, las cadenas polipeptídicas asumen una o más de las tres diferentes

configuraciones siguientes: lineal, lazos, y colas (figura). Las lineales están en contacto

directo con la interfase, en tanto que colas y lazos están suspendidos u orientados hacia la

fase acuosa. Mientras más segmentos lineales haya, más fuerte es la unión y se disminuye

la tensión interfacial.

Fig 1. Distintas configuraciones de un polipéptido

flexible en interfase. Fuente: Libro de Badui.

Propiedades emulsificantes

Una gran cantidad de alimentos procesados y naturales son emulsiones, como leche, yema

de huevo, leche de coco, leche de soya, mantequilla, margarina, mayonesa, productos

untables, aderezos de ensaladas, helados, salchichas y pasteles. En la leche cruda los

glóbulos de grasa se estabilizan gracias a las lipoproteínas que forman parte de las

membranas y tras la homogeneización éstas se reemplazan por una película de caseína y

proteínas de suero, que son más resistentes que las naturales, por lo que la leche

homogeneizada es más estable al cremado que la leche cruda. (Badui, 2016)

Propiedades y posibles aplicaciones de las proteínas de salvado de trigo

Dado que el salvado de trigo se utiliza principalmente para la alimentación animal, algunos

de sus componentes se subutilizan, lo que genera oportunidades de valor agregado.

Constituye las capas exteriores del grano y contiene hasta un 18 % más de proteína en peso

que la harina de trigo. Estas proteínas no se utilizan porque la mayoría están protegidas por

sustratos de polisacáridos, que son de difícil digestión para el sistema digestivo humano,

por lo que es necesaria su extracción. Tradicionalmente, la proteína de salvado se recupera

mediante extracción alcalina y se utiliza como materia prima para la fabricación de

productos alimenticios. Sin embargo, su uso es casi inexistente, debido a que los procesos

de extracción son activos y poco rentables. El objetivo de este trabajo fue caracterizar las

proteínas de salvado de trigo, así como sus posibles aplicaciones. Sus propiedades incluyen

digestibilidad, perfil de aminoácidos y absorción de grasas. La fracción hidrosoluble de

estas proteínas, por su facilidad de extracción, podría tener un valor añadido cuando se

utilizan en tecnologías emergentes: como fuente de péptidos bioactivos, en la producción

de nanopartículas aplicadas en la industria, o como sustrato para mineralización biológica

artificial. procesos. (Chaquilla et al, 2018)

Proteínas de salvado de trigo

Dependiendo del cultivo, el salvado de trigo contiene entre 9.9 % y 18.6 % en peso de

proteínas. En el grano en desarrollo, las proteínas de salvado desempeñan funciones

metabólicas; mientras que, en el grano maduro, constituyen una reserva de nitrógeno y

también están involucradas en la defensa contra estreses bióticos y abióticos. Debido a su

composición en aminoácidos, estas proteínas son de mayor valor biológico que las del

endospermo, y su digestibilidad es cercana a la de la caseína; esta última considerada como

proteína de referencia. De acuerdo con su solubilidad, las proteínas de los cereales se han

clasificado tradicionalmente como albúminas, globulinas, prolaminas y glutelinas. Las

albúminas son solubles en agua; las globulinas en soluciones diluidas de NaCl; las gliadinas

(prolaminas de salvado de trigo) en alcohol al 70 % y las glutelinas en soluciones acidas y

básicas diluidas. Dicha solubilidad hace posible extraer las proteínas secuencialmente

extrajeron las proteínas de salvado de trigo en esta forma por vez primera, encontrando un:

 16.6 % de albúminas,

 13.6 % de globulinas

 31 % de prolaminas.

En otro estudio, se reportó:

 23.5 % de albúminas,

 15.5 % de globulinas,

 18.5 % de prolaminas

 25.5 % de glutelinas.

Las diferencias entre autores pueden deberse al método de preparación del salvado, previo a

la extracción.

 Las proteínas de las capas externa e intermedia son básicamente enzimas que actúan

contra el estrés oxidativo y contra patógenos que sobreviven a la deshidratación,

 enzimas hidrolíticas necesarias para la germinación, así como inhibidores de otras

enzimas.

 Las proteínas de la capa aleurona están constituidas en un 58 % por globulinas,

aproximadamente, cuya función principal es la de reserva para su uso durante la

germinación; el restante 42 % tiene actividad enzimática

Las proteínas de salvado de trigo son de alta calidad nutricional, ya que presentan una

composición balanceada y rica en aminoácidos esenciales como lisina (Lys), triptófano

(Trp) y metionina (Met), los cuales son deficientes o limitantes en la harina de trigo. Las

proteínas de salvado tienen un contenido de Lys que es casi el doble del encontrado en la

harina y representa el 4.5 % del total de los aminoácidos del salvado; además, contienen

arginina (Arg), alanina (Ala), ácido aspártico (Asp), glicina (Gly) y, en menor proporción,

ácido glutámico (Glu), prolina (Pro) y fenilalanina (Phe), así como aminoácidos azufrados,

como la cisteína (Cys).

Propiedades funcionales de las proteínas de salvado de trigo

El uso de proteínas vegetales como ingredientes en sistemas alimenticios se basa en sus

propiedades funcionales como:

 Solubilidad en agua,

 Capacidad de emulsificación,

 Capacidad de formar espuma,

 Capacidad de absorción de agua y aceite

 Gelificación.
La solubilidad es uno de los atributos más importantes de las proteínas, ya que influye

directamente en el resto de las propiedades funcionales.

Posibilidades de innovación para las proteínas de salvado de trigo

Se ha reportado el potencial que tienen los hidrolizados de proteínas de salvado de trigo

como inhibidores de oscurecimiento enzimático, logrando reducciones de hasta 40 % en la

actividad de polifenol oxidasa de manzana y de 24 % en la de tirosinasa de champiñón.

(Chaquilla et al, 2018)

Estudio de las propiedades funcionales de mezclas de proteínas en un sistema modelo

Utilizando diseño de mezclas en sistema de mezclas de tres componentes: extracto

de proteína cárnica de cerdo (PCC), concentrado de proteína de suero (CPS) y plasma

bovino (PB). Estudiando el efecto de interacciones de ingredientes sobre propiedades

funcionales de mezclas de proteínas en un sistema modelo. La variable fuerza de gel y el

índice de actividad emulsificante mostraron un efecto lineal en las mezclas, por presencia

de PCC y por los tres componentes, respectivamente; además, en las dos variables se

observó interacción negativa de PCC • CPS y PCC • PB. En la capacidad de retención de

agua solo se encontró efecto por presencia de PCC. La pérdida de proteína en el agua

liberada de los geles después de la compresión aumentó linealmente por efecto de adición

de CPS, con interacción positiva de CPS • PB. Las interacciones de los ingredientes fueron

significativas en las propiedades de las mezclas. (Cáñez et al, 2016)

las proteínas constituyen una parte muy importante dentro de la alimentación, ya

que desempeñan un amplio número de funciones en las células de todos los seres vivos. Por

un lado, forman parte de la estructura básica de los tejidos y, por otro, desempeñan
funciones metabólicas y reguladoras. Por ello, la búsqueda de nuevos ingredientes que

permitan obtener una mejor funcionalidad proteica a bajo costo es de interés científico y

tecnológico. En la actualidad, las proteínas no cárnicas son cada día más populares por su

costo inferior comparadas con la proteína animal (carne). Las proteínas no cárnicas tienen

el objetivo de sustituir una parte de la misma que se emplearía en un producto o, visto de

otra forma, ampliar o extender la cantidad de carne efectivamente empleada con un aporte

proteico y funcional adecuado. Además, aportan los siguientes beneficios: ligan agua,

mejoran rendimientos, reducen costos, adicionan textura, mejoran el perfil nutricional,

estabilizan el agua y la grasa en una emulsión Las proteínas más comunes son: aislados y

concentrados de proteína de suero de leche, proteína de plasma, proteína de germen de

trigo, proteína de soya, entre otras.

MATERIALES Y MÉTODOS

Las proteínas no cárnicas comerciales utilizadas en el estudio fueron: concentrado

de proteína de suero de leche (CPS) AMP 800 y plasma bovino (PB) AMP 600 (ambas de

AMPC Inc., Ames, Iowa 50010 USA). Estas proteínas se prepararon 24 h antes de su

utilización para permitir su hidratación máxima. Posteriormente se adicionaron al extracto

de proteína cárnica de cerdo (PCC) soluble en disolución salina, con la finalidad de

elaborar los sistemas modelo proteicos (SMP). Finalmente se mezclaron de modo manual

durante tres minutos para lograr una mezcla homogénea.

Para la extracción de proteínas solubles en disolución salina se usó el método

descrito por, el cual consistió en mezclar una parte de carne molida con 2.2 partes de

disolución salina (NaCl 0.56 M, Na5P3O10 17.8 mM y NaN3 1 mM). El extracto de las
proteínas (miofibrilares y sarcoplásmicas) se separó del residuo por filtración y la

concentración de proteína en el extracto se ajustó a 40 mg/mL de disolución.

Se utilizó el diseño de mezclas Cornell (1990) para formular sistemas de mezclas de

tres componentes: PCC y dos proteínas no cárnicas (CPS y PB). Los diez puntos

consistieron de tres sistemas de ingredientes únicos, tres de mezclas de dos ingredientes y

cuatro de mezclas de tres ingredientes (tabla 2). Cada una de las formulaciones se preparó

para obtener una concentración proteica final de 40 mg/mL y pH de 6.5.

Fig 2. Sistemas modelos proteicos. Fuente:

Investigaciones sobre geles de mezclas de proteínas indican que no es posible predecir su

gelificación basándose en las propiedades gelificantes de las proteínas individuales,

tampoco puede asumirse un efecto aditivo en las propiedades de las mismas.

Por otro lado, las mezclas que contenían mayor cantidad de CPS (2, 6 y 9) presentaron

mayor pérdida de proteína en el agua liberada de los geles después de la compresión. Esto

indica que los sistemas modelos proteicos con mayor proporción de CPS formaron geles

débiles por la cantidad de proteína que no formó parte de la red tridimensional del gel. La
calidad de los productos bajos en grasa depende de las características de la matriz formada,

las cuales varían de acuerdo con la cantidad de proteína y tipo de grasa presente.

Las emulsiones son generalmente inestables, a menos que otro componente conocido como

emulsificador esté presente. En las emulsiones cárnicas, la fase dispersa es la grasa, la fase

continua es el agua y el agente emulsificador es la proteína, especialmente las miofibrilar

de la carne. Existen diversos factores que pueden afectar la estabilidad de una proteína y,

por consiguiente, la capacidad emulsificante, entre ellos está la concentración de la sal,

proteínas o altas temperaturas. (Cáñez et al, 2016)

FUENTES BIBLIOGRÁFICAS

Referencias:

Badui, S. (2016). Química de los alimentos. (C. edición, Ed.) Ciudad de México, México:

Universidad Iberoamericana. Recuperado el 10 de 03 de 2022, de

https://itscv.edu.ec/wp-content/uploads/2019/06/QUIMICA-DE-LOS-

ALIMENTOS-4ta-Edicion.pdf

Cáñez et al, M. (Julio de 2016). Estudio de las propiedades funcionales de mezclas de

proteínas en un sistema modelo. Scielo, 1-12. Recuperado el 10 de Marzo de 2022,

de http://www.scielo.org.mx/scielo.php?script=sci_arttext&pid=S0188-

62662016000400003

Chaquilla et al, G. (2018). Propiedades y posibles aplicaciones de las proteínas de salvado

de trigo. BIOTECNOLOGÍA Y CIENCIAS AGROPECUARIAS, 1-10. Recuperado el

10 de Marzo de 2022, de http://www.scielo.org.mx/scielo.php?

script=sci_arttext&pid=S2007-78582018000100137