PROPIEDADES FUNCIONALES

En los últimos años surgió un nuevo concepto de propiedades tecno funcionales que en realidad es
simplemente para llamar a las que antiguamente se les llamaba propiedades funcionales y evitar que se las
confunda con un alimento funcional.

Alimento funcional: es aquel que ejerce un efecto en la salud que va más allá de la función de nutrición
básica (aporte de materia, energía, elementos esenciales, vitaminas y minerales). Dentro de esos alimentos
se tiene a los que poseen aa poliinsaturados, alimentos con fibra, con pre y probioticos o la posibilidad de que
se generen péptidos con act biológica luego de ingerir un alimento debido a que estos se encuentran
encriptados en las proteínas alimentarias. Todos estos péptidos tienen un órgano blanco que permite mejorar
un estado de salud o evitar el desarrollo de una enfermedad.

PROPIEDADES FUNCIONALES → Propiedades no nutricionales de los macrocomponentes alimentarios que van a

permitir que se los utilice como ingredientes para que en el producto cumplan una función específica. Esa función está
relacionada con las características sensoriales del alimento.

Por lo tanto, se puede considerar una propiedad funcional como una propiedad fisicoquímica de una
macromolécula alimentaria que le permitirá cumplir un rol en el alimento. Por ejemplo: de un yogur se espera
que sea cremoso y suave, lo que tiene que ver con la textura, el sabor, la palatabilidad. El hecho de que el
yogur tenga estas características va a depender de la estructura y organización de los macrocomponentes
presentes en la leche y, por ende, va a depender de qué cambios se necesita que tenga la leche fluida para
que se forme el yogur.

● Funcionalidad: cualquier propiedad, distinta de las nutritivas, que condicione la utilidad de un

ingrediente en los alimentos.
● Muchas afectan las características sensoriales (textura, sabor, color, etc).
● Juega un papel importante su comportamiento físico durante la preparación, procesado y
almacenamiento.
● Son propiedades fisicoquímicas que permiten contribuir a que los alimentos exhiban características
deseables.

PAN: para su elaboración se necesita primero formar una masa, y para formar la masa se necesitan proteínas
que sean capaces de formar gluten. Las proteínas del trigo son las únicas naturales capaces de formar esta
red de gluten. La red de gluten tiene las propiedades que hace que el pan sea esponjoso, con una textura de
miga agradable. Esto ocurre porque las proteínas que se encuentran en la harina de trigo tienen una
estructura en particular.

YOGUR: para su elaboración, la estructura se da pq las proteínas de la leche sufren un cambio el cual permite
generar nuevas interacciones que formen la nueva estructura.
Cuando hablamos de la leche, nos referimos a un fluido, pero el yogur ya es otro sistema, es un gel.

Un gel es una estructura tridimensional autoportante (mantiene su forma), que está conformada por una red
de macromoléculas capaces de retener mucha agua. Ejemplos: gelatina (gel de colágeno); huevo duro
(cuando se cocina la clara); crema pastelera.

GELATINA: es un gel de naturaleza proteica → estructura tridimensional ordenada de proteínas desnaturalizadas

capaces de retener agua.

Por lo que cuando se quiera preparar un gel de naturaleza proteica, se necesita hacer un paso previo de
desnaturalización. Luego se deben dar las interacciones para conformar la red. Estas interacciones van a
depender de la conformación de cada proteína y de los grupos funcionales que tenga para que se den esas
nuevas interacciones. En un gel proteico hay interacciones hidrofóbicas, puentes de H, interacciones iónicas.
Algunas de estas se ven favorecidas y otras desfavorecidas a baja temperatura. Por lo tanto, dependiendo de
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las interacciones que haya entre las proteínas, el gel se formará en frío o caliente. Para las interacciones pte
de H se necesita bajar la temperatura para que estas se vean reforzadas; mientras que si ocurren
interacciones hidrofóbicas estas se pueden dar a mayor T°.

La estructura de gel no solo puede darse con las proteínas, sino también con los polisacáridos, en particular
el almidón, que no sólo actúa como formador de geles sino que también como agente espesante o reteniendo
el agua de algunos productos.

SALSA BLANCA Y CREMA PASTELERA: geles débiles.

El cambio en el macrocomponente (o en conjunto de estos) se puede dar por el procesamiento del producto.
Este cambio también se puede dar por agregado de un aditivo, que le de mayor espesor, por ejemplo, gomas
xánticas o peptinas (utilizadas en mermeladas para contribuir que espese).

MERENGUE: desde el punto de vista fisicoquímico es una espuma sólida, ya que está formado por un
sistema disperso en el cual la fase continua son las proteínas desnaturalizadas en red combinadas o no
con azúcar y la fase dispersa, contenida en esta red de proteínas, es el aire.

-Espumas líquidas: gaseosas, espuma de cerveza.

MANTECA Y MAYONESA: son emulsiones.

Una emulsión es un sistema disperso, constituido por dos fases inmiscibles, de manera que uno de los
componentes formará la fase continua (el que está en mayor proporción) mientras que el otro formará la fase
dispersa.

En función de qué componente forma cada fase, las emulsiones pueden ser:
● aceite en agua: fase continua es acuosa y la fase dispersa es aceite; por ejemplo mayonesa → Si bien tiene
mucho aceite, este confoma la fase dispersa, siendo la fase acuosa la continua. Esto es así por las características de
las proteínas de la yema del huevo que la conforman. Estas tienen alta capacidad de formar emulsiones estables,
lo que significa que es capaz de generar una interfase y retener gotas de lípidos. También los fosfolípidos son muy
buenos agentes formadores de emulsion.
● agua en aceite: fase continua aceite y fase dispersa agua; por ej, manteca.

La manteca y el aceite se diferencian en la consistencia → La manteca es más sólida. En estos productos, el

macrocomponente que contribuye a la consistencia son los lípidos. La consistencia depende del punto de fusión
que va a depender de la composición de TG que tengan los ingredientes.

La manteca debe tener como propiedad la untabilidad (que sea plástica). Para esto se necesita que un
porcentaje de triglicéridos esté en estado líquido mientras que otro esté en estado sólido, así se logra que esta
se pueda deformar al untarla en la tostada. Además, se quiere que al ponerse la manteca en la boca, a la
temperatura de esta se funda.

HELADO: se tienen azúcares en solución, componentes que forman una emulsión de aceite en agua y
además, una espuma. Todos estos componentes se deben mantener por debajo de los -10°C, por lo tanto,
gran parte de estos estarán cristalizados. El helado tiene varios sistemas fq que coexisten en la matriz.

CONCLUSION: gran parte de los sistemas alimentarios son sistemas dispersos (espumas liq y sol,
emulsiones liq y sol, geles, suspensiones) muchos de ellos no homogéneos, pocos homogéneos, donde
siempre se tienen partículas discretas en fase continua y generalmente la fase continua determina las
propiedades

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 ● No hay un equilibrio termodinámico en estos sistemas, muchos necesitan que se aplique trabajo,
compartimentalización → efecto sobre las velocidades de reacción.
● Fuerzas atractivas entre los elementos estructurales → consistencia (resistencia contra una deformación
permanente) → relacionado con la textura.
● Dispersión de la luz por los elementos estructurales → influencia sobre la apariencia visual del producto. Por
ejemplo, la leche blanca, en donde coexisten distintos sistemas fisicoquímicos: solución de lactosa en agua,
dispersión de proteínas (caseínas) que forman micelas y emulsión.
● Inestabilidad física
→ cambios deseables o indeseables en el procesamiento.
→ cambios indeseables en el almacenamiento (por ej: separación de fases, exudado en emulsión, ruptura o colapso
de la espuma).

Tambien otro concepto esque muchas veces se tienen sistemas coloidales: dispersión que contiene
partículas de mayor • Tamaño • Forma • Composición y secuencia de aminoácidos • Carga neta y distribución
de cargas • relación hidrofobicidad/hidrofilicidad • estructura secundaria, terciaria y cuaternaria •
flexibilidad/rigidez molecular • capacidad para interactuar o reaccionar con otros componentes que las
moléculas de solvente, pero demasiado chicas para ser visible (entre 10 nm y 1 mm).
✔ reversibles: se forman por disolución en un solvente, por ej. polisacáridos y proteínas
✔ irrreversibles: dos o mas fases, no se forman espontaneamente, por ej. sales de ácidos grasos:

Importancia del tamaño:

✔ Apariencia visual (transparencia, opacidad, color).

✔ Área superficial (a menor diámetro, mayor área superficial).
✔ Tamaño de poro: regiones de fase contínua entre las partículas proporcionales al tamaño de
partícula. Permeabilidad inversamente proporcional al tamaño de poro.
✔ Escala de tiempo involucrada en el proceso: tiempos mayores para partículas más grandes
(diferentes coeficientes de difusión D).
✔ Estabilidad física: mayor inestabilidad con partículas más grandes (menor fuerza de interacción y
mayor coeficiente de sedimentación).
✔ Efecto de fuerzas externas: a mayor tamaño, mayor deformación o disrupción.
✔ Facilidad de separación: a mayor tamaño, mayor facilidad.

MACROMOLÉCULAS ALIMENTARIAS → cada una posee una funcionalidad: un rol en las características
fisicoquímicas o sensoriales de aceptabilidad del alimento que dependerá de su estructura.

Propiedades fisicoquímicas importantes en la funcionalidad proteica

● Tamaño.
● Forma.
● Composición y secuencia de aminoácidos (estructura primaria).
● Carga neta y distribución de cargas.
● Relación hidrofobicidad/hidrofilicidad → Depende de cómo sea su superficie podrá interactuar con entornos
acuosos o actuar a nivel de interfase.
● Estructura secundaria, terciaria y cuaternaria.
● Flexibilidad/rigidez molecular (para acomodarse en la interfase).
● Capacidad para interactuar o reaccionar con otros componentes.

Otros factores que influyen en la funcionalidad en el producto

● Desnaturalización proteica durante la fabricación (pH, temperatura, condiciones de procesamiento,
características del producto).
● Interacción con otros componentes del alimento.

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→ Los sistemas
alimentarios son sistemas
complejos. Sin embargo,
muchos de ellos son sistemas
estables, ya que están muy
bien formulados los
componentes alimentarios
para favorecer la estabilidad
de ese sistema.
Las proteínas de las claras
funcionan muy bien como
agente espumante
(merengue) y las proteínas de
la yema como agente
emulsificante (mayonesa).
También las yemas pueden
formar geles, como en el caso
de la crema pastelera o un flan.

PROPIEDAD FUNCIONALES
PROTEÍNAS
● Interacción proteína-agua: absorción de agua, retención de agua, humectabilidad, hinchamiento,
adhesión, dispersibilidad, solubilidad.
● Interacción proteína-proteina: precipitación, coagulación, gelificacion, formación de masas, formación
de films, formación de fibras
→ Viscosidad: Está dada con la sensación de suavidad, palatabilidad, espesamiento. Va a depender de la
interacción proteína-proteína, pero también de la interacción proteína-agua. Va a primar una u otra interacción
dependiendo de la concentración de la solución.

● De superficie: donde se analiza el comportamiento a nivel de interfase. Propiedades espumantes,

propiedades emulsificantes.

HIDRATOS DE CARBONO
● Interacción hdec- agua: absorción de agua, retención de agua, humectabilidad, hinchamiento, poder
endulzante, dispersibilidad, solubilidad, transporte de sustancias, gelatinización, viscosidad,
espesamiento.
● Interacción hdec-hdec: gelificacion, retrogradación.
● De sueprficie: Estabilización de espumas y/o emulsiones

→ Son muy diferentes dependiendo el tipo de hidrato de carbono. Tanto la gelatinización (polisacáridos: almidón y
goma xántica) como la retrogradación son propiedades propias del almidón.

LIPIDOS
● Interacción lípido agua: transporte de sustancias sobretodo hidrofóbicas
● Interacción lípido lípido: textura, palatabilidad, cristalización, viscosidad, fusión.
● De superficie: propiedades emulsificantes. Lípidos anfifilicos bajan tensión superficial y forman
emulsiones.

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 VISCOSIDAD Y TEXTURA

TEXTURA: Efecto que percibimos de los elementos estructurales de los alimentos.

La percepción de la textura no solo se nota al mirar el alimento sino cuando se lo somete a algún tipo de
deformación mecánica (morder, cortar, tragar).

Esta percepción se puede determinar de distintas formas:

Usando paneles sensoriales: desde ensayos muy simples en los que se les da el alimento a un panel y se
les pide que diga si le gusta o no; a estudios muy finos en los que se les da al panel un alimento y se les pide
que definan ciertos atributos de calidad (suavidad, dureza, palatabilidad, gusto ácido) en este alimento y luego
se hace un segundo ensayo, en donde otro panel más entrenado pueda cuantificar en una escala arbitraria
cuanto de cada atributo tiene el alimento en cuestión.
Para eso se requiere contar con expertos que diseñen bien los ensayos y un buen número de personas para
poder hacer estudios estadísticos significativos.
Aunque se intente que estos sean lo más estandarizados posible, siempre hay algo de subjetividad.

Métodos fisicoquímicos: se han desarrollado equipamientos que permiten determinar parámetros

fisicoquímicos que se los pueda asociar a dichos atributos de calidad.
● Prensa instron
● viscosímetros rotacionales → Sirven para medir viscosidad.
● Reómetros → Permiten estudiar materiales viscoelásticos sometidos a pequeñas deformaciones.
● Texturómetros → También estudian materiales viscoelásticos se pueden definir grados de deformación.

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Con todo esto se pueden ver distintos atributos como:
-Viscosidad
-Plasticidad
-Dureza
-Resistencia a la ruptura, corte o compresión

→ Todas estas son determinaciones reológicas → Reología: ciencia que estudia el comportamiento de los
materiales sometidos a deformación (si es sólido) o derrame (si es líquido).

VISCOSIDAD: resistencia que tienen ciertas sustancias para fluir y para sufrir deformaciones graduales
producto de tensiones cortantes o tensiones de tracción. Es una propiedad reológica de los fluidos.

La viscosidad es un parámetro que depende de la T°, de la

concentración y de las características de la macromolécula: radio
hidrodinámico.

Viscosidad de fluidos a 20°C →

-Viscosidad intrínseca de cada macromolécula

-Viscosidad dinámica (μ): se entiende como la relación entre el gradiente de velocidad (velocidad de
movimiento de las partículas) y el esfuerzo cortante. Se la mide, según el Sistema Internacional (SI) en
pascales‐segundo. Ésta depende además de la temperatura: a mayor temperatura, menor viscosidad.

-Viscosidad cinemática (v). En un fluido a temperatura constante, la viscosidad cinemática se

calculará dividiendo la dinámica entre la densidad del fluido, y expresando el resultado en
metros cuadrados sobre segundo.

En este gráfico podemos ver como varía la viscosidad a medida que

aumenta la concentración de una molécula.

→ A medida que aumenta la concentración de una molécula aumenta

la viscosidad.

A concentraciones bajas, el aumento de viscosidad es bajo, pero cuando

se llega a la concentración crítica aumenta considerablemente.

Esto es así porque a bajas concentraciones la viscosidad dependerá de

las interacciones de las macromoléculas con el agua. Pero a medida que
se aumenta la viscosidad llega un momento que habrá interacciones
entre las macromoléculas además de las interacciones con el agua.

En soluciones diluídas tiene mucho peso la interacción de la molécula con el agua y en consecuencia, tiene
mucho peso su estructura, sobre todo el radio hidrodinámico. De este radio va a depender la resistencia que
va a oponer esa molécula a fluir en el sentido de la deformación. Por ejemplo: una proteína globular va a tener
un determinado radio hidrodinámico y una determinada capacidad de orientarse en dirección del flujo cuando
es sometida a un proceso de deformación. Por otro lado, si desnaturalizo esa proteína desplegándola, va a
barrer un radio hidrodinámico más grande y en consecuencia le cuesta más orientarse en la dirección del flujo
para fluir.

El radio hidrodinámico está definido por el peso molecular de la molécula → Las viscosidades de dos moléculas de
distinto PM a igual concentración serán diferentes.

→ A una misma concentración, si aumenta el radio hidrodinámico aumenta la viscosidad.

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→ La concentración y el radio hidrodinámico son dos parámetros importantes en la contribución de la
viscosidad de un determinado macrocomponente.

Los factores externos como T°, pH, van a afectar esa interacción, ya que por ejemplo, si es una proteína se
afectará el grado de desnaturalización.
Determinaciones en viscosímetro capilar

Se utiliza para soluciones diluídas.

Se coloca el fluido, se hace subir por una delas ramas, se deja caer
por gravedad. Se mide cuánto tarda en pasar el fluido entre dos
marcas. El tiempo que tarda en caer es proporcional a la viscosidad
tb depende de la densidad del fluido.

Esta viscosidad se calcula relativizando la viscosidad de la solución

a la viscosidad del solvente (así desaparece la constante K), para
luego determinar la viscosidad específica, la cual es igual a la
viscosidad relativa - 1.

El viscosímetro capilar sirve para determinar la viscosidad de soluciones muy poco viscosas.

A partir de esta determinación se puede determinar un parámetro propio de cada macromolécula:

viscosidad intrínseca → Viscosidad que tiene una sc infinitamente diluída del macrocomponente que se está
estudiando. Este es un parámetro inherente a la molécula.

Viscosimetría rotacional

En alimentos, los sistemas son más complejos y las viscosidades no son tan bajas. Por lo que el método más
usado es el de viscosimetría rotacional.
Con este método se puede determinar la viscosidad dinámica.

El viscosímetro rotacional es un equipo que tiene una capa móvil y otra

fija. Entre ambas se coloca la muestra. La capa móvil se empieza a
mover con una velocidad de rotación específica.
Cuando la placa móvil se mueve aplica sobre la superficie de fluido de
la muestra un esfuerzo de corte, que es una fuerza por unidad de
área tangencial a la superficie. Así en el fluido se genera un gradiente
de velocidad de deformación.

Si se está en una condición en la que el fluido no tiene turbulencia sino

que es un flujo laminar, esto se cumple, y el esfuerzo de corte es proporcional al gradiente de velocidad
de deformación, y la constante de proporcionalidad será la viscosidad.

→ La viscosidad dinámica se entiende como la relación entre el gradiente de velocidad y el esfuerzo

de corte.

Si se grafica el esfuerzo de corte (tau) en función de diferentes gradientes de velocidad de deformación aplicados voy a
obtener una recta → Si se obtiene una línea recta estamos en presencia de un fluido Newtoniano → Cumple la Ley de
Newton, la cual dice que el esfuerzo de corte es igual a la
viscosidad por el gradiente de velocidad de deformación.

→ En un fluido Newtoniano la viscosidad es la pendiente

de la recta; y la viscosidad es constante independientemente
del gradiente de velocidad de deformación al que hago la
medida.

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→ Si se grafica viscosidad en función del gradiente de velocidad obtengo la viscosidad constante.

FLUIDOS

1. Newtonianos

Son aquellos en los que la relación entre el esfuerzo de corte (𝛕) y la

velocidad de deformación (‐du/dy) se mantiene constante, siendo la
viscosidad (𝛍 o n) la constante de proporcionalidad.

Se comportan como newtonianos los gases y

la mayoría de los líquidos sencillos (jugos de
frutas, leche, aceites vegetales, bebidas).

El coeficiente de proporcionalidad μ se conoce como viscosidad dinámica.

La viscosidad cinemática es υ = μ /ρ.

Ejemplos de fluidos newtonianos: agua, leche (un poco más viscosa),

aceite (muy viscoso).

Comportamiento de flujo

2. Fluidos no newtonianos: Viscosidad aparente depende del

gradiente de velocidad.

En general, son aquellos en los que la relación entre el esfuerzo de

corte y la velocidad de deformación no se mantiene constante, la
viscosidad de estos fluidos varía al cambiar el esfuerzo de corte
aplicado.
Otras veces la viscosidad varía en función del tiempo de aplicación del esfuerzo.

Se pueden clasificar en:

● Plásticos
● Tixotrópicos
● Pseudo-plásticos o shear-thinning
● Dilatantes o shear-thickening
● Irreversibles

Como μ = τ / du/dy
μ es independiente de la velocidad de deformación en newtonianos y plásticos de Bingham

La mayoría de los alimentos debido a la interacción entre las moléculas que lo componen no siguen la ley de
Newton. En el caso de un pseudoplástico, se ve que cuando se aumenta el gradiente de velocidad la
respuesta no es lineal. Esto también se ve en el caso de dilatantes (curva verde), aunque ambos
comportamientos son distintos.

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 Estos comportamientos se llaman no Newtonianos. En estos casos no
habrá una única viscosidad, por lo que se determinará la viscosidad
aparente, la cual se define a un determinado gradiente de velocidad.

→ La viscosidad aparente se define como la viscosidad que tendría un

fluido Newtoniano que pasa por ese punto de gradiente de velocidad. La
viscosidad aparente seria la pendiente de esa recta roja.

-En el caso de los fluidos pseudoplásticos, la viscosidad disminuye a

medida que aumenta el gradiente de velocidad → Esto se puede ver calculando la
viscosidad (la pendiente de la recta) para dos puntos de distinto gradiente de
velocidad.
Esto se explica porque a bajos gradientes a las moléculas les cuesta más ordenarse hacia el flujo. A medida que se
aumenta el gradiente de velocidad, cuando las moléculas ya están ordenadas, les es más fácil fluir.
La mayoría de los alimentos tienen un comportamiento pseudoplástico.

-En el caso de los fluidos dilatantes, la viscosidad aumenta a medida que aumenta el gradiente de velocidad.
Hay muy pocos fluidos dilatantes, un ejemplo es el almidón sin gelatinizar, con un poco de agua. Al batirlo,
ofrece más resistencia a fluir pero cuando se deja de batir vuelve al estado fluido.

→ Estos fluidos tienen comportamientos no Newtonianos. Para representar las

curvas de estos se puede utilizar la ley de la potencia. En esta se puede
relacionar que el esfuerzo de corte (𝛕) es igual a una constante K por
gamma punto elevado a la n. Cuando n < 1 estamos frente a un fluido
pseudoplástico, mientras que cuando n > 1 estamos frente a un fluido
dilatante. Si en cambio, n=1 estamos frente a un fluido Newtoniano.

En la ley de la potencia, el índice n se conoce como índice de flujo, y dependiendo su valor nos permite
definir el comportamiento del alimento que estamos analizando. K es el índice de consistencia.

-En el comportamiento plástico se necesita aplicar un esfuerzo inicial para que el producto comience a fluir.
Por ejemplo, una mayonesa que se debe apretar el envase para que empiece a fluir.

Puede tratarse de un plástico de Bingham, en el cual el

comportamiento es lineal. Pero también puede ser que el
comportamiento luego de ese umbral de fluencia no sea un
comportamiento lineal, sino que se comporte como pseudoplástico, y
en este casos se está frente a un plástico de Herschel-Bulckley.

𝛕0 → umbral de fluencia, esfuerzo inicial que se debe superar

Otro ejemplo de alimento de comportamiento plástico es la manteca, necesito empezar a deformarla para
poder untarla.

ESQUEMA DE VISCOSÍMETRO ROTACIONAL

Con estos se puede caracterizar el material del alimento determinando viscosidad en un

fluido newtoniano o la viscosidad aparente si no es newtoniano, y determinar si es new o
no new a partir de las curvas.

-Posee un sensor de cilindros concéntricos.

-Posee un vaso donde se pone la muestra.
-Cilindro interno que gira.
-Entre la pared fija y la móvil se generará el gradiente de velocidad de deformación.

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Diseños de Sensores

Para terminar de caracterizar un material, se hacen otros tipos de estudios, que tratan de analizar cómo es la
viscosidad a un gradiente de velocidad constante y sujeto por un cierto tiempo a una misma deformación.

Si hacemos un experimento, en el que se coloca la muestra para medir viscosidad en un viscosímetro

rotacional, voy aumentando el gradiente de velocidad y sensando el esfuerzo de corte, hasta llegar a un
determinado gradiente de velocidad en el cual me detengo y aplicó ese gradiente por un cierto tiempo.
Luego se deja bajar.

De acuerdo a su comportamiento respecto del tiempo, los fluidos no newtonianos se pueden clasificar en:

2.4 Tixotrópicos
Disminuye la viscosidad a medida que aumenta el tiempo, sujeto a un
esfuerzo de corte constante.

Característico de sustancias sol-gel: Al someterlo a cizalla, se produce

la transición: de gel (alta viscosidad) a sol (menor viscosidad).

Parámetros de la tixotropía:
1) Tiempo de destrucción de la estructura
2) Viscosidad final del sol
3) Tiempo de recuperación (volver a gel en reposo)

Ejemplos: pastas alimenticias, mayonesa, salsas

2.5 Reopécticos
La viscosidad aumenta a medida que transcurre el tiempo, a una
velocidad de corte constante. Son poco frecuentes en alimentos

Como ejemplo se pueden citar la clara de huevo y la crema

batida

Estos son fenómenos tiempo-dependientes. En general la mayoría de los alimentos presenta un fenómeno
tiempo dependiente tixotrópico.

Comportamiento de flujo:
𝛕 (Esfuerzo de corte) Pa vs D (gradiente de velocidad):

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Curva típica, obtenida para yogures, preparados con diferentes condiciones de agentes espesantes.

→ A medida que aumenta la concentración del espesante va a cambiar el comportamiento de flujo y también el
comportamiento tixotrópico y el grado de histéresis. Indica que durante el proceso de mediada y aplicación del esfuerzo de
corte tb ocurren cambios en el material que hacen que se fluidifique.

Materiales viscoelásticos

La mayoría de los alimentos no solo se comportan como un componente viscoso, sino que exhiben ambos
comportamientos, como si tuvieran una contribución de un componente sólido (elástico) y otra de un
componente líquido (viscoso).

Todo fluye si se espera el tiempo suficiente.

La distribución de las fuerzas no es uniforme y los enlaces se distorsionan, produciéndose una

deformación progresiva y no totalmente recuperable, con gran incidencia de la componente viscosa. El
comportamiento del material cambia con el tiempo y con la magnitud del esfuerzo aplicado.

El comportamiento reológico de los materiales viscoelásticos puede simularse mediante modelos mecánicos.
Los modelos constan de dos elementos simples: un elemento elástico ideal (resorte) y un elemento viscoso
ideal (amortiguador), que pueden ser combinados de diferentes formas.

Relacion esfuerzo/deformación → módulo

Estas propiedades se miden en un reómetro. Nos da la información de qué contribución del alimento tiene
característica de sólido y que contribución tiene característica de líquido. Cuando la contribución de solido es
mayor que la de líquido estamos en presencia de un gel.

La evaluación de la textura se puede realizar por métodos sensoriales e instrumentales, los últimos tienen
algunas ventajas sobre los primeros ya que resulta más fácil su realización y estandarización.

Métodos Instrumentales

- Método de medidas mecánicas más de 100 años

- Sin número de instrumentos.

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Clasificación de los parámetros de textura

Parámetros primarios Parámetros secundarios

Dureza Fragilidad
Cohesividad Masticabilidad
Viscosidad Gomosidad
Elasticidad
Adherencia

Clasificación de los instrumentos de medidas

Instrumentos que miden una sola variable:

Constan de 4 elementos básicos

1) una pieza que entra en contacto con el alimento
2) un mecanismo que desplaza la pieza
3) un sensor capaz de registrar la respuesta
4) un sistema que comunica la señal detectada.

Seis grupos: Penetrómetros, consistómetros, compresimetros, instrumentos de cizallamiento, de corte y de

extrusión.

Instrumentos que miden múltiples variables:

Se caracterizan por:
a) pueden realizar distintos tipos de ensayos con un mismo equipo.
b) permiten obtener información más amplia sobre el ensayo.
Se denominan texturómetros universales.

Constan de tres partes esenciales:

1) Las células de medidas
2) El sistema motriz
3) El sistema que mide y registra la respuesta del alimento

Análisis de Perfil de Textura (TPA)

Se usa un texturómetro en el cual se intenta simular un proceso de masticación. Se coloca sonda que
presiona el material y deforma. Se estudia la respuesta de un alimento a un doble ciclo de compresión.

A partir de las áreas y picos de las curvas indicadas en la figura se determinan los diferentes parámetros:

Dureza (F1) medida de la fuerza N necesaria para producir una determinada deformación y esta asociada con
la fuerza requerida para comprimir la muestra entre los dientes.

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 La adhesividad (A3) es la medida del trabajo necesario para vencer las fuerzas atractivas entre la superficie
del alimento y el plato del instrumento, está relacionada con la fuerza requerida para remover el alimento
adherido en el paladar durante la masticación.

La cohesividad (A2/A1) representa el grado de deformación del producto después de la ruptura.

Sensorialmente refleja el grado con que la muestra es comprimida en la boca después de la ruptura.

La consistencia (A1+A2) representa la resistencia de la muestra a dos ciclos de compresión. Sensorialmente

se corresponde al grado con el que el producto retorna a su forma original cuando es presionado entre los
dientes.

La elasticidad ( c/a) representa la proporción a la cual el material deformado vuelve a su condición de no

deformado luego de que las fuerzas de compresión fueron removidas.
Sensorialmente representa el grado al cual el alimento vuelve a su estado original luego de que fuera
presionado entre los dientes.

La masticabilidad es un parámetro derivado de la dureza, cohesividad y elasticidad; y está asociado con la

energía requerida para masticar el alimento.

ALMIDÓN

Las prop. funcionales dependen de la estructura de las moléculas. Cuando se trata de H de C estas prop. van a
depender de si son moléculas pequeñas (mono o disacáridos) o moléculas grandes (polisacáridos).

El almidón es el polisacárido más abundante en la dieta humana, pero no es el único. También, existen pectinas, gomas →
Compuestos que se utilizan como aditivos. 

Cuando se analiza la función tecnológica de un hdec lo más importante es considerar la relación existente entre
la estructura de cada uno de los compuestos para predecir su funcionalidad.

Almidón: tiene origen vegetal, siendo el polisacárido de reserva. Sus principales fuentes son: cereales (maíz,
trigo, arroz) y tubérculos o raíces (papa, batata, otros). Estos almidones, de distintas fuentes, presentarán
diferencias. 

En la naturaleza el almidón se encuentra en forma de gránulos de almidón. Estos están compuestos por
amilosa y amilopectina. Los gránulos tienen diferentes tamaños según su origen, lo que le da diferencias en su
funcionalidad. Estos son insolubles en agua fría y muy poco reactivos.

AMILOSA: polímero lineal formado por moléculas de glucosa unidas por

enlaces alfa-1,4. La presencia de estos enlaces hace que la molécula se
distribuya en el espacio formando una hélice: con los H hacia el interior de la
hélice y los OH hacia afuera. Por lo tanto, el interior toma cierto carácter
hidrofóbico y puede interaccionar con moléculas hidrofóbicas, como por
ejemplo, los lípidos.
En muchos cereales, como en el trigo, la amilosa forma un complejo con los
lípidos.
Además, al interior de esta molécula puede unirse el Iodo, por eso podemos
usar almidon en titulaciones de formación o desaparición de iodo.

AMILOPECTINA: molécula de mayor PM de la naturaleza. 

Está formada por cadenas de glucosa unidas por enlaces alfa-1,4, pero además
presenta ramificaciones en la posición alfa-1,6. 

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Mientras haya uniones alfa-1,4, la molécula se dispondrá en el espacio formando la hélice, pero la presencia de
una ramificación producirá un impedimento, generando cambios en la estructura de manera tal que la presencia
de ramificaciones permite un ordenamiento en particular.

Existen almidones de diferentes orígenes:

Las diferencias pueden verse en el tamaño: hay almidones muy

grandes, como el de papa; mientras que otros son muy pequeños,
como el gránulo de almidón del arroz.
También pueden encontrarse diferencias en las formas. En papa son
grandes y ovalados, en arroz son pequeños, en trigo más lenticulares

Además, las proporciones de amilosa-amilopectina varían según el origen del almidón:

En general, la mayor proporción es de amilopectina, y va cambiando en cada uno el % de amilosa (un 75% de
amilopectina y un 25% de amilosa).
Maíz cereo es un almidon que prácticamente tiene solo amilopectina mientras que el amilo máiz tiene mucha
amilosa. El hecho de tener diferentes proporciones de amilosa y amilopectinas cambiará las propiedades de
gelatinización, temperatura de gelatinizacion y viscosidad. 

Diferentes gránulos tienen diferente patrón de difracción de rayos X: A, B y C (combinación de A+B)

El hecho de que tenga un patrón de difracción indica que hay cierto grado de cristalinidad en el gránulo. En
general, se dice que la estructura del gránulo de almidón es semicristalina: presenta zonas con una estructura
ordenada (cristalinas) y zonas no ordenadas (amorfas).

La cristalinidad también se puede evidenciar porque cuando el gránulo se mira con luz
polarizada en el microscopio presenta una estructura denominada cruz de malta. Esto se da
debido a que posee birrefringencia. Es decir, tener una estructura cristalina permite que tenga
un patrón de rayos x pero tb se puede observar al microscopio por la birrefringencia.

→ GRÁNULO DE ALMIDÓN:

Para que el gránulo tenga esa birrefringencia, la amilopectina se irá ubicando en un

arreglo radial a partir de un centro denominado hilium.  
En ciertas regiones de la estructura de la amilopectina, las cadenas laterales están
ordenadas de manera paralela. Esto permitirá que las moléculas se unan mediante
puentes de hidrógeno y formen una doble hélice, lo que le otorga esa estructura
ordenada en las zonas cristalinas.

14
Cuando hay una ramificación, esta desorganiza ese arreglo y no permite que las moléculas formen la doble
hélice. Por lo tanto, a nivel de las ramificaciones estan las zonas amorfas. 

En cuanto a la amilosa, esta se ubicará entre las cadenas de amilopectina y formará dobles hélices con las cadenas laterales
→ En menor proporción (porque hay menos) participará de ese ordenamiento. Pero gran parte de ese ordenamiento
cristalino del grano está dado por la formación de interacciones puente de hidrogeno de la doble hélice que se
forma al interactuar las cadenas laterales de amilopectina.

En la imagen se ve que las cadenas de la amilopectina tienen distintos nombres, donde la que tiene el extremo
reductor se llama cadena C y a partir de ella salen todas las ramificaciones. Las que no tienen ramificaciones se
llaman cadenas A y las que continúan ramificándose se llaman cadenas B.

Se observa también la organización en el

espacio de las cadenas laterales, y la
interacción entre sí para formar la doble
hélice.
Esto le otorga esa alternancia de zonas
amorfas y cristalinas que le da la
birrefringencia (againnnnn x1millon, pero lo
pongo igual pa machacar ah).
En esta organización la amilosa se encuentra
en el medio.

El almidón es muy poco soluble en agua,

cuando tiene esta estructura organizada en
gránulos, las interacciones entre las
moléculas hacen que la estructura sea muy poco reactiva. De esta manera no pueden interactuar enzimas
entonces en esta condición el granulo nativo no es digerible, tampoco pueden actuar amilasas y no se da
fermentación en pan/cerveza.
Para que se transforme en algo reactivo tiene que sufrir un cambio. Se lo coloca en agua fría, de este modo muy
poca agua puede ingresar al granulo y generalmente el agua comienza a ingresar a las zonas amorfas. Una vez
que se disuelve, comienzo a calentar y el aumento de T rompe interacciones pdeh existentes entre las cadenas
laterales de amilopectina o entre amilosa y amilopectina. Primero se hace en frio y luego se va calentando para
que no se formen grumos. Esto desorganiza la estructura del granulo y se produce el proceso de gelatinizacion,
perdida de la estructura cristalina del granulo del almidón cuando se calienta con agua. Se reemplazan los pdeh
entre azucares x uniones pdeh entre azúcar y agua.
Si pierde la estructura ordenada pierde birrefringencia, pero al hacerlo de forma casero se puede ver que la
preparación espesa ya que aumenta la viscosidad de la misma. Este aumento se da pq los gránulos al absorber
agua aumentan de tamaño y ese aumento modifica el radio hidrodinámico que es uno de los parámetros de los
cuales depende la viscosidad. El otro factor importante es que en los almidones donde hay amilosa, esta al no
quedar retenida en estructura cristalina sale del granulo de almidón lo que se llama lixiviación de amilosa. Todo
esto conlleva a que se forme lo q se conoce como pasta de almidón. (esto tb estaba en otra teoira).

En la imagen se observa
el aspecto del granulo del
almidón y como queda
luego de la gelatinización.

En esta figura se observa la lixiviación de amilosa en la formación de pasta de almidón.

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Si luego se sigue agitando los gránulos se van rompiendo lo que depende de la fragilidad de cada granulo
inherente a cada uno de ellos. Entonces, en fase acuosa de la pasta de almidón se tiene amilosa dispersa,
gránulos enteros y fantasmas de gránulos que son los que se fueron rompiendo debido al trabajo mecánico
aplicado al agitar.
Esto ocurre en la preparación de salsa blanca, donde tb se le suma la fase grasa. Hay interacción entre los
lípidos y la amilosa, se evita que luego tiendan a unirse.
Si se tiene grasa el proceso de gelatinización ocurre otorgándole mas suavidad a la salsa blanca.

REPASANDO: Gelatinización y pasta de almidón

En el granulo nativo se ve el ordenamiento radial de amilosa y amilopectina y la alternancia entre zonas amorfas
y cristalinas. El proceso de gelatinización ocurre a una determinada T: T de gelatinización, la cual es diferente
para cada tipo de almidón, determinada x las características intrínsecas.

La T de gelatinización está en el rango de 65-75°C, es inferior a 90°C porque ocurre mucho antes que la T de
ebullición de agua. Los p de h al tener mucha agua y T se rompen a esas T.

Cuando se empieza a enfriar, se vuelven a formar pdeh. Ese proceso se llama gelificacion, la formación de un
gel debil. Las moléculas de amilosa que están afuera interaccionan mediante pdeh formando una red que
engloba gránulos de almidón, fantasmas de gránulos, y retienen agua. Esto sería equivalente al postre de
maicena. Las moléculas tienden a formar pdeh entre ellas, el agua se pierde.

Este proceso de intentar recuperar la estructura ordenada diferente a la inicial se llama retrogradación:
recuperación de nuevas interacciones pdeh entre las moléculas. La amilosa por ser lineal y estar libre tiene más
chance de formarlas. Luego lo hacen las cadenas laterales de la amilopectina.

En resumen, la retrogradación es una recuperación de la estructura ordenada que involucra la formación de

nuevos pdeh lo que desplaza al agua. Se evidencia por la formación de agua en la capa superior, se conoce
como sinéresis o exudado.

La amilosa retrograda más rápido y es un proceso irreversible a temperaturas < 100°C, si caliento en las
condiciones normales esta unión no se rompe. Se necesitan temperaturas superiores a 120°C pq la molecula es
muy larga y tiene muchos pdeh.

Por otro lado, la amilopectina retrograda en un proceso lento reversible por calentamiento porque al ser
fragmentos más cortos que pueden formar pdeh y presentar ramificaciones que generan distorsiones, se puede
producir a T de 100°C

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La retrogradación se visualiza por ejemplo al congelar una salsa blanca. La movilidad del agua de una zona a
otra permite que las moléculas se asocien más rápido, la congelación favorece la retrogradación.

Factores que afectan la retrogradación

1. Tamaño de la molécula lineal (amilosa): Pequeñas se asocian mas fácilmente amyloses

2. Relación Amilosa/amilopectina
3. Velocidad de enfriamiento (cooling): rápida → Gel. lenta →retrogradación
4. Temperatura: Enfriamiento/calentamiento
5. Emulsificantes y ácidos grasos. Por ej: el ácido graso libre introduce la cola no polar en el interior de la helice
de amilosa. Cuando tengo esta formación del complejo amilosa-lipido, es más difícil que la amilosa retrograde.
Entonces de alguna manera los productos ricos en grasa tienden a retrogradar mas lento o menos.

Parámetros que afectan la velocidad de retrogradación

● relación amilosa amilopectina
● estructura (tipo de almidón)
● temperatura
● concentración de almidón
● presencia de otras sustancias

Consecuencias del proceso de retrogradación en la calidad de los alimentos:

● En el postre de maicena, es porque aparece sinéresis.
● El almidón tb se usa como excipiente en sopas listas, salsas. Si hay retrogradación hay perdidas de
solubilidad afectando calidad de producto
● En el envejecimiento del pan, este se pone duro. Esto se debe a que retrograda la amilopectina. Al
calentarlo se ablanda un poco, lo que demuestra que el proceso de retrogradación de amilopectina es
reversible hasta cierto punto. Se recupera la estructura, pero no es la misma pq durante el proceso de
calentamiento se pierde agua lo que hace cada vez más difícil recuperar la estructura no retrogradada.

Características de almidones de distintas fuentes

Aplicaciones VER CUADRO ARRIBA

● El maíz céreo no tiene amilosa. Se pierde la capacidad de gelificar porque es la que forma la estructura
del gel, sale del granulo p formar pdeh y la red que retiene fantasmas de gránulos, gránulos enteros y
agua.
● El amilo maíz tiene más amilosa que el estándar, tiene baja viscosidad pq reemplazo una molécula muy
grande como la amilopectina por moléculas más pequeñas q es la amilosa. Tiene alta capacidad de
gelificar pq tiene mucha amilosa capaz de forma la estructura tridimensional
● El almidón de papa es más grande que el estándar, cuando se empiece a gelatinizar se tiene mayor
radio hidrodinámico y mayor viscosidad. Además, tiene baja gelificación y menor T de gelatinización, esto
se debe a que se encuentra en la naturaleza con sustituyentes. Se encuentra fosfatado lo que origina una
distorsión de la estructura, lo que facilita la entrada de agua para que ocurra el proceso de gelatinización,
x eso la T gelatinización es mas baja. Tb el hecho de estar sustituida con carga negativa hace difícil q se
una a otra para formar gel.

Uno de los parámetros necesarios conocer para procesar el almidón es conocer la T de gelatinización.
Depende de la relación almidón agua, del tipo de almidón y del método de medida. Puede ser x microscopia
donde se mira en el mo la perdida de la estructura cristalina o sea la perdida de la birrefringenia; x
calorimetría diferencial de barrido donde se mide la cantidad de calor asociada al proceso y la T a la cual
ocurre o usando un equipo que me permite medir viscosidad a mediad que voy haciendo proceso térmico en
el viscoamilografo de brabender.

Viscoamilógrafo de Brabender
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Es un viscosímetro rotacional que mide viscosidad donde se coloca la suspensión de almidón en agua entre
plaza fija y móvil. A medida que gira la muestra ofrece resistencia y se genera un gradiente de velocidad de
deformación. Conociendo el gradiente y el esfuerzo de corte aplicado se determina la viscosidad.

Este equipo tb permite someter la muestra a una historia térmica. Entonces se procede a aumentar la T a
velocidad controlada hasta los 95°C, luego se mantiene a esa T durante un cierto tiempo y luego se enfría a
velocidad controlada. Se registra la viscosidad en función del tiempo que en realidad es la historia térmica. Aa
medida que se aumenta la temperatura ocurre el proceso de gelatinización. Aumenta la viscosidad pq el
gránulo se hincha aumentando el radio hidrodinámico hasta llegar a su viscosidad máxima cuando todo el
granulo perdió la estructura cristalina y salió la amilosa. Si sigo calentando los gránulos se rompen, cae la
viscosidad lo que depende de la fragilidad de cada granulo.
Cuando enfrío se ve nuevamente aumento de la viscosidad.

En el viscoamilografo se ve la T de gelatinización: T a la cual se alcanza

máx viscosidad; también se ve como se comprorta el almidon al seguir
agitando y si enfrio si es capaz de formar gel

El almidón de papa es el que tiene max viscosidad y T gel más baja. Si

sigo agitando cae bastante y no forma gel.

Por otro lado, el almidón de maíz común tiene una T de gelatinización

más alta, el granulo se mantiene intacto durante agitación y cuando
enfrío aumenta mucho la viscosidad indicando que forma gel.

Calorimetria diferencial de barrido

Es un método que mire flujo calórico. Es diferencial pq mide flujo calórico
entre la muestra y la referencia. Es de barrido pq se puede medir el flujo
calórico cuando la muestra y la referencia se someten a un barrido de
aumento de T a velocidad controlada. Se miden los flujos de calor de todo
tipo de proceso que involucre absorción o liberación de calor, lo que
puede ser un cambio qco o físico. Uno físico x ej la fusión y uno qco la
gelatinización de almidon o desnaturalización de proteínas.
Al empezar a calentar, el equipo le entrega calor a muestra y referencia,
el sensor mantiene la T de la muestra y referencia
iguales.
De esta forma, cuando en la muestra empiece a ocurrir
el cambio que absorbe o libera calor, el equipo
compensa entregando o quitando calor a la referencia y
es lo que se registra.
Cuando en la capsula se pone almidón + agua, se
obtiene un gráfico como el siguiente:
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 Al comienzo se ve un cambio pequeño en la pendiente relacionado con cambios en la capacidad calorífica,
están dados más q nada x la entrada de agua a los granos de almidón.

Una vez q el agua entra, actúa como plastificante pq junto con la T empieza a favorecer que haya más
movilidad entre las moléculas y entra más agua. Facilita el proceso de gelatinización. Este punto se considera
el inicio del proceso.
Se ve la Temperatura de Pico que es la T de gelatinización.

En este ejemplo de almidón de arroz, se tiene pico bastante ancho y la T de gelatinización es cercana a los
70°C. si se sigue calentando a T superiores a 100°C y se llega a 110°C se evidencia otra endoterma
asociada a la disrupción del complejo amilosa- lípido.

Dependiendo del tipo de almidón es la T de gelatinización y las características del pico.

Estudio proceso de gelatinización

En estos gráficos vemos los parámetros que

se miden. El área es proporcional a la entalpia
asociada al proceso.
En el de la derecha se ve la calorimetría
diferencial de barrido para ver la gelatinizacion
de dos almidones, uno da almidones opacos y
otros translucidos, tienen diferente T de pico.

Con estos métodos mencionados se determinan las T de gelatinización. Como se mide propiedades
diferentes, en uno se ve por aumento de viscosidad y en otro vemos el proceso midiendo el flujo calórico,
siempre hay q indicar con qué método se realizó la medida.

Si bien existe una gran variedad de almidones en la naturaleza, muchas veces se requieren almidones con
propiedades especiales. Se busca modificar o mejorar las propiedades cambiando la estructura:

Tipos de modificaciones
● Derivatización: Estabilización. Es un proceso equivalente a lo que ocurre en el almidón de papa.
● Entrecruzamiento. Se le agregan a los almidones compuestos que unen dos cadenas laterales de
amilopectina o dos de amilosa.
● Modificación por hidrólisis que busca aumentar solubilidad o digestibilidad de almidón.
● Pregelatinización: se hizo previamente un proceso de gelatinización. Es un polvo que se les agrega
agua y se ponen en heladera

Almidones hidrolizados

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Se pueden hidrolizar x hidrolisis acidas, esto disminuye el tamaño de la molécula haciéndola más soluble, lleva a
mayor contenido de azucares solubles lo que se llama dextrinizacion cuando se usan enzimas. Cualquiera de
estos procesos lleva a tener almidones con baja viscosidad pq van a estar hidrolizados. Generalmente la
hidrolisis es parcial. Los objetivos son tanto bajar la viscosidad como aumentar la solubilidad

Almidones sustituidos

Se les adiciona por algún método qco un sustituyente que puede ser un grupo fosfato o acetilo. El objetivo es
disminuir la T de gelatinización y evitar la retrogradación. Esto es bueno cuando hago salsa blanca y la quiero
poner en alimento coongelado mucho tiempo. Como la congelación favorece la retrogradación, el tenerlos
sustituidos evita ese proceso.

Almidón entrecruzado

Se pone grupo funcional que actúan como puente entre dos moléculas de
almidón. Refuerza la estructura del granulo y mantiene su integridad.
Dificulta la gelatinización entonces es un producto menos viscoso pero muy
resistente a tto mecanico, de cocción o ph. No cambia la consistencia del
producto por diferentes ttos. Esto es importante en rellenos de tartas donde
la misma tiene que ser cocinada y no queremos que cambie la estructura.
O también alimentos que requieren esterilización y no quiero que gelatinice
el almidón durante la misma.

En el grafico vemos cómo cambia la viscosidad en función del grado de entrecruzamiento de un almidón. Baja
mucho la viscosidad a medida que aumenta el grado de entrecruzamiento.

El CAA regula las características que debe tener el almidon, como se debe obtener, que tipos de almidones
modificados se pueden utilizar y que características debe tener c u de ellos.

PROPIEDADES FUNCIONALES CON PREDOMINIO DE LA INTERACCIÓN PROTEÍNA-PROTEÍNA:

● precipitación
● coagulación
● gelificación
● formación de masas: visto en cereales
● formación de fibras

GELACIÓN
Gel: red tridimensional generalmente ordenada formada por macromoléculas que pueden ser P o hdec como en
el caso de almidón que tiene alta capacidad de retener agua. A veces tb tienen capacidad de retención de otas
sustancias como lípidos y sustancias aromáticas. Cuando son a base de P generalmente estas estan
desnaturalizadas por distintos medios. Es fundamental como se establece la interacción P-P y tb para los hdec
para que la red se forme con las características esperadas. Siempre cuando se forman estas matrices es muy
importante el balance entre fuerzas atractivas y repulsivas por lo que es importante conocer las características
del medio.
Para que se forme un gel a partir de una solución o a veces dispersión de P necesitamos una concentración
mínima o critica de P. Se tiene una C por debajo de la cual la gelificacion no ocurre, aunque se le den las
condiciones necesarias.

Otra cuestión muy importante en el caso de proteínas es que muchas veces se requiere que la misma este
soluble para luego poder ejercer la propiedad funcional. Las proteínas miofibrilares muchas veces las tenemos
como una dispersión que puede gelificar igual.

20
Suponemos que llega muestra sólida que supuestamente es P, para empezar a estudiar el proceso primero que
nada se ve la solubilidad, es decir, estudiar en que ste es soluble para lograr tenerla en solución. Luego, para
analizar cuál es la C de proteína critica para generar la gelificacion se toman sc de esas P con distintas
concentraciones y se trata de generar el gel.
● Esto puede ser por ttos térmicos donde se desnaturaliza la P favoreciendo la interacción P-P
● Por adición de iones como el calcio sobre micelas caseinicas en leche.
● Por hidrolisis enzimática controlada
● En frio: P previamente desnaturalizadas por ej en gelatina.
● Modificando el ph

Se forman geles de distintos tipos: débiles o autoportantes, grumosos u homogéneos (lisos), opacos o
transparentes (por ej gel de gelatina o queso).

Más simplemente para ver la C critica: si uno trata de formar el gel por alguno de los mecanismos que dijimos y
simplemente mirándolo para ver si se formo alguna de estas estructuras que se nombramos y asi comezar a
acotar el rango de concentración. Luego comenzar a estudiar los efectos de otras variables.
Muchas veces las concentraciones están alrededor del 10% dependiendo de la P y de su estado antes de la
gelificacion.

Interacciones en los geles de proteínas

Depende de la composición y ubicación de aa puede haber:

● Uniones pdeh. Se estabilizan cuando se enfría. Por ej la
gelatina se gelatiniza al enfriar pq el colágeno tiene
capacidad p formar pdeh por el tipo de aa que contiene.
● Interacciones hidrofóbicas: es una de las razzones por las
que la capacidad de gelacion de la P se manifiesta cuando la
desnaturalizo, pq los grupos hidofobicos estan al interior en
la P nativa y al desnaturalizar se pierde la estructura
exponiendo los grupos hidrofóbicos los que pueden
interaccionar con otra cadena proteica y ahí establecer interacciones con otra cadena q pueden formar la
red. Depende tb de la composición de aa, P con grandes zonas de aa hidrofóbicos se favorecen más
estas interacciones, tb se favorecen con el aumento de T. Entonces cuando mantengo la sc de P a una T
alta se empieza a formar el gel pq se dan estas interacciones.
● A altas T tb se favorece la formación de enlaces covalentes de tipo disulfuro. Ocurre en muchos geles.
No son formadores de red sino que refuerzan la red formada. Irreversibilidad del proceso.
● Puente salino: se favorece la interaccion entre grupos con carga negativa a través del puente.
Dependen del ph y del punto isoeléctrico.
● Interacciones de VDV hay siempre

Muchas veces en el tto térmico se forma el gel mediante estos enlaces o int hidrofóbicas, y luego cuando se
enfría las características del gel se van modificando y el gel haciéndose más fuerte pq se empiezan a dar
pdeh. Siempre hay un balance entre las fuerzas atractivas y repulsivas

Clasificación de geles

Para el estudio de geles se pueden utilizar tanto microscopias electrónicas de barrido o de transmisión, se ven
diferentes características de los geles.

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Vemos a la derecha perfectamente cómo se forma la red en un gel de tofu hecho a base de P de soja. La
precipitación de las P se puede hacer a través de la disminución del ph, adición de Calcio o por combinación. En
este caso es un gel formado a partir de proteínas globulares. Muchas veces, estas en las condiciones adecuadas
p la formación de gel forman estos geles finos con filamentos delgados con agujeros donde se ubica el agua
interaccionando con las P, lo que permite que se retenga mucha agua en ellos.

En la imagen de la izquierda vemos la microscopia para el kefiran, un polisacárido derivado del kéfir. El tipo de
interacciones que prima en un gel de polisacáridos son los pdeh.

Etapas involucradas en la gelificación

Depende de propiedades de la proteína en estado desplegado [ iones ], tipo y pH ,T y t tratamiento, régimen de

enfriamiento.

Se tienen muchas moléculas de P nativa, cuando se hace el tto térmico se desnaturaliza (Pd). La nativa de
manera simultánea tb se puede estar agregando. Cuando se logra la desnaturalización se le llama un estado de
progel. Esas moléculas van a interactuar para formar el gel, una forma de agregación de la P desnaturalizada.
Esa agregación puede ocurrir de diferentes maneras, de ahí los distintos geles que se pueden generar.

Cuando las P desnaturalizadas interaccionan para formar el gel (paso lll) ocurre a una velocidad muy alta se
habla de que la estructura final que se forma es desordenada pq se da al azar, dando geles opacos, turbios,
grumosos. Si ese paso se da con una velocidad más lenta e incluso menor a los pasos l y ll la estructura es
mucho más ordenada y se forman geles transpartentes. Esto no es tan así.

Para establecer a que T hacer el proceso de gelificacion tengo que saber a que T se
desnaturaliza la P para no estar por debajo ni arriba de la misma. Para determinarla se
usa calorimetría diferencial de barrido. Se determina la T de pico, la endoterma
representa la desnaturalización de la P. Estos picos pueden tener diferentes anchos, se
tiene una T de inicio y una de finalización. Tb se define un parámetro relacionado con el
pico que es el delta de T cuando nos paramos en medio del pico lo que da idea del
proceso de cooperatividad de las moléculas de P. El otro parámetro es sacar el área del
pico y calcular el calor puesto en juego en la desnat lo que sirve para evaluar el efecto
de un proceso.

En este caso, para la formación de geles el DSC nos sirve para caracterizar un sistema proteico y definir la T
para hacer el tto térmico para lograr la formación del gel. Se hace a una T mayor de la T de desnaturalización de
la P. Tb puedo exponer esa P a diferentes concentraciones de sales o ph y evaluar con DSC si la Td cambia o
no ya que esta es dependiente del medio.

Estudio del proceso de gelificación

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¿Cómo se hace el gel? Solubilizas la P en el ste a la C determinada a la T de gelificación en un molde
especifico. Generalmente se hace en tubos de vidrio con tapones. Se desea que no haya evaporación de agua
para que no se modifique la concentración de P. Se enfría y se desmolda.

PRODUCTOS GELIFICADOS

- Gelación térmica de las proteínas miofibrilares

- unir piezas de carne de distintas formas o tamaños simulando la apariencia y textura del músculo entero
- crear nuevos productos con texturas diferentes

- Músculo de pescado: la gelación térmica es un paso fundamental en la manufactura de una variedad de

alimentos preparados a partir de “surimi”, tales como “kamaboko” y productos análogos de crustáceos (por
ejemplo, “kanikama” que es un análogo de cangrejo)

- Surimi: producto (pasta) intermediario producido por repetidos lavados de músculo de pescado picado,
almacenado en congelación en presencia de crioprotectores para extender su vida útil. Es un concentrado de
proteínas miofibrilares, al cual se le ha reducido el color, el olor y sabor a través de los lavados. El surimi de
mayor calidad y más económico se produce a partir de especies abundantes, neutras en su ¨flavor¨ y olor, de
músculo blanco y no grasas

Preparación del surimi a nivel industrial

- Obtención de la pulpa de pescado: pescado descabezado y eviscerado, se remueven piel y espinas en una
máquina despulpadora (tamaño de las partículas).
- Lavado: sucesivos lavados para eliminar sangre, pigmentos, proteínas solubles, sustancias nitrogenadas no
proteicas y cualquier otra sustancia soluble. Fase grasa removida por flotación. Agua fría (10 °C o menos); agua
a carne de 3:1 o 4:1; 3 ciclos de 9 minutos. Se pierde 15 - 20 % del peso.
- Separación del agua de lavado: a través de un tambor rotatorio perforado.
- Refinado: mallas (1-2 mm) para separar músculo claro de oscuro y tejido conectivo.
- Deshidratación: por presión de la carne previamente tratada con salmuera para facilitar la remoción de
humedad. Se alcanza ~ 85 % de humedad.
- Incorporación de crioprotectores: sal (2-3 %), polifosfatos, azúcares (sacarosa, sorbitol, glucosa);
homogeneización en mezclador (tipo cutter o de paletas giratorias)
- Congelado

La pasta de surimi sometida a calentamiento, permite la obtención de un gel el cual recibe el nombre de
“kamaboko”
23
La formación de la matriz del gel involucra las siguientes etapas:

a) Entre 35-40 °C: disociación y solubilización de los filamentos de miosina en moléculas individuales;
desplegamiento parcial las cadenas pesadas de miosina y formación de una matriz del gel ordenada por
agregación de esas regiones desplegadas a través de interacciones hidrofóbicas y electrostáticas

b) 70-90 °C: agregación de las cabezas de miosina a través de interacciones hidrofóbicas y puentes disulfuro.

- “suwari” o “gel setting”: al ser incubadas a temperaturas

entre 4 y 40 °C se forma un gel débil pero elástico, por
desplegamiento parcial de la miosina y actividad de
transglutaminasa la cual hace entrecruzamiento de
cadenas para reforzar.

- Calentamiento rapido a 75 – 90 °C sin incubación previa a

temperaturas menores a 40 °C: gel más rígido pero menos
elástico, predominio de agregación.

- Mejores atributos texturales (mayor rigidez y elasticidad):

incubación a 35 – 40 °C seguida por el tratamiento a 80 – 90 °C

Gelatina
- Solución de gelatina preparada en caliente
- Formación del gel al enfriar por formación de triple hélices
estabilizadas por puentes de hidrógeno intermoleculares
(proceso reversible

Gelacion de polisacáridos
- La estructura del polisacárido controla el grado de unión cruzada (crosslinking)
- Pueden ocurrir por varios mecanismos que se derivan finalmente de la secuencia /estructura de los azúcares.

Algunos polisacáridos son solubles en agua, otros no y a lo sumo se pueden dispersar en agua.
Generalmente generan dos tipos de efectos funcionales:
● uno relacionado con la capacidad espesante que la da el almidón y eso lo logran a través de la
formación de dispersiones o sc estables de los polisacáridos en agua con menor interaccion entre
cadenas
● cuando logran generar redes tridimensionales por interaccion entre moléculas tienen capacidad
gelificante.
Pueden generar ambas, a veces tienen una y no la otra.

Hay una gran cantidad de estos polisacáridos que se

ven con el nombre de gomas con propiedades
diferentes: todas son polisacáridos muy grandes
constituidas por muchos monosacáridos y cada una
tiene monosacáridos característicos que las
componen.
Muchas derivadas de troncos de árboles donde se
corta el tronco y a partir del exudado se obtienen
esas gomas.
Muchas son derivadas de algas como el agar.

24
Muchas veces se usan en combinación por tener mecanismos y funciones diferentes.
Se utilizan tb para dar textura o estructura a alimentos light a los que se les saca materia grasa.
Algunos son de origen microbiano como dextrano o xantano.

Todas las gomas, por sus distintas características tienen diferentes mecanismos de gelacion y requieren de
condiciones diferentes.
Hay casos donde para que se produzca la gelacion se requiere la presencia de iones Ca+2. Esto se da en dos
tipos de polisacáridos: alginatos y pectinas. Las pectinas son propias
de frutos y los alginatos son derivados de algas compuestos x ácidos, es
decir que el grupo funcional presente en su cadena son carboxilos libres
y por eso el ion Ca actua de puente en ciertas zonas. En la molecula de
alginato se dan ondulaciones y es donde mejor se acomoda el calcio y
por la forma de la cadena a la estructura que se forma se la llama caja
de huevo. En el caso de las pectinas tb se forman este tipo de
interacciones.

Analia: En realidad, cuando se analizan geles de polisacaridos se pueden separar en polisacaridos neutros y
cargados. En los neutros la capacidad de formar interaccion con otro polimero es parecida al almidon entonces
forman pdeh por lo que los geles de polisacarido neutro en gral son pdeh. En cambio en los cargados es donde
priman estas interacciones como la caja de huevo.

Mecanismo de gelificación de carragenanos: Estos se obtienen a partir

de algas rojas, tienen galactosa y anhidro galactosa pero en ciertas
posiciones tienen unido un grupo fosfato. Hay distintas zonas en las
moléculas pero zonas que en presencia de Ca y K pueden interaccionar y
formar los geles.
Hay 3 tipos de carragenanos: kappa iota y lambda. Los kappaiota gelifican
x este mecanismo y el lambda no tiene capacidad de gelificar.
En zonas forman doble hélice y en otras la conformación es más al azar.
En presencia de estos iones pueden puentear interacciones en formas al
azar, lo que produce entrecruzamientos para formar la red.

↑ T conformación al azar
↓ T ordenamiento en hélices dobles: dos cadenas
↓ ↓ T las hélices pueden unirse

Goma guar y garrofín: Ambas están compuestas por moléculas rígidas y largas de galactomananos, forman sc
muy viscosas. La goma guar tiene ramificación repetitiva y constante, cadenas pilosas, sin zonas de unión Y
la garrofín ramificaciones irregulares, zonas desnudas y pilosas, zonas de unión → mayor viscosidad por
asociación con otros polisacáridos

Goma xantica:

Tiene un mecanismo de gelacion completamente diferente porque en

este caso se tienen pdeh y grupos cargados. Esta goma tiene una
cadena principal igual a la celulosa pero tiene ramificaciones
complejas donde inclusive hay aa.

Geles mixtos

25
La forma xantica no forma un gel verdadero sino una sc muy viscosa. La combinación de dos o mas gomas.
Bueno no entendí mucho porque no se ponen de acuerdo y hablan juntas.

Imagen: molécula lineal garrofin y la hélice es xantano o carragenano.

Celulosa

Constituida por glucosa en una unión beta. Es un polímero muy grande que tienen
regiones amorfas y regiones cristalinas donde las cadenas interaccionan de
manera paralela a los pdeh por eso forma uniones cristalinas muy compactas.

Forma fibras que suelen estar cementadas por otros compuestos amorfos como
hemicelulosas pectinas y lignina. Es hidrófila pero insoluble en agua. Polisacárido de
glucopiranosa unida con enlaces β –(1→4).

Metilcelulosa

En la industria alimentaria se utilizan derivados de la celulosa que tiene algún grupo extra
como la metilcelulosa que tiene un metilo en posición 6 que le modifica las propiedades.
● Posee termogelificación
● Abs. y retención de agua
● Abs de aceite en frituras
● Sinéresis
● Agente espesante
● Textura y estructura

Usos: espersante y estabilizante de emulsiones, revestimientos comestibles, congelados.

Carboximetilcelulosa

● dispersiones muy viscosas

● estable al pH
● estabiliza dispersiones de proteínas

Se utiliza en alimentos para aportar viscosidad por su inocuidad y aporte calórico cero,
tb en cosmética o industria farmaceutica.

26
Caracterización de los geles

Por un lado, se estudian las características de los geles haciendo estudio macroscópico viendo aspecto, color, si
es autoportante. Luego se puede hacer estudio microestructural observando en microscopia electrónica. La DSC
se hace p estudar T desnat. Todo eso sirve p optimizar y lograr un gel.

Se puede estudiar el proceso de gelacion en si a través de estudios reologicos donde se estudia la viscosidad.
En el caso de los geles, en el mismo equipo si hago gelacion térmica aplicando rampa de T se puede ver en que
momento se forma el gel porque cambian esas propiedades de viscoelasticidad.

Una vez que tengo el gel, sobre ese se pueden estudiar muchas propiedades como texturas, capacidad de
retener agua y todo lo que tiene que ver con lo sensorial

La capacidad de retención de agua se hace por un método con tubos en centrifuga. Tienen una placa cribada
de acrílico. Se toma un cilindro, se le determina el peso, el gel se pone sobre la placa cribada, se coloca en
centrifuga donde se centrifuga a velocidad baja para que el agua baje y quede en la parte de abajo del tubo. Se
hace a baja velocidad para que no se rompa la estructura del gel pero si separar agua. Pesar el gel que perdió
agua y el agua perdida. Se obtiene el parámetro WHC (CAPACIDAD DE RETENCION DE AGUA) que es el
agua que queda en el gel luego del proceso de centrifugación.
Retencion: medida de la cantidad de agua que queda en un material cuando es sometido a fuerza externa.

27
Hay otro método más sencillo que es a través de la medida de un halo en agua. Se hace un cilindro del gel y se
lo coloca sobre papel de filtro, el agua no retenida sale del gel y forma halo alrededor del gel. Se deja formar el
halo en tiempo fijo y se mide el halo, a mayor halo más agua salio y la capacidad de retención es menor o se
deja un tamaño fijo y se mide el tiempo que tarda.

● alta capacidad de retención de agua: 95%

● alta capacidad de retención de otras sustancias presentes en el medio - atrapamiento en la red

FORMAS DE RETENCIÓN DE AGUA EN EL GEL

● agua libre físicamente inmovilizada: sistema multicapa sobre grupos polares que se exponen por
desnaturalización, formación puente H por enfriamiento,

● agua retenida poros :capilaridad

EVALUACION DE LAS PROPIEDADES DEL GEL

Medidas con gran deformación

parámetros relacionados con la masticación: DUREZA, COHESIVIDAD, ADHESIVIDAD, FRACTURABILIDAD,

MASTICABILIDAD, GOMOSIDAD.

Ensayos de creep

Perfiles de textura

Perfiles de textura dos compresiones seguidas a velocidad constante hasta una deformación en altura
predeterminada

DETERMINACIÓN DE LA MiCROESTRUCTURA

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 ● homogeneidad
● tamaño y distribución de poros y filamentos

⮚ SEM imágenes tridimensionales obtenidas de los e - dispersados por la muestra previamente fijada,
cortada y contrastada
⮚ TEM imágenes obtenidas de los eque atraviesan la muestra previamente fijada, cortada y contrastada

PROPIEDADES FUNCIONALES DE PROTEÍNAS

Atributos sensoriales→ interacción entre varios ingredientes
funcionales

Proteínas → pueden tener multifuncionalidades

En general: proteínas animales tienen mejor funcionalidad que las

vegetales.

Propiedades de hidratación

En el esquema se muestran las distintas vías de interacción entre P-agua que se pueden tener. Si se piensa a la
P como un polvo deshidratado y se le agrega agua, esa interacción se puede dar por dos mecanismos:
Se dice que cuando se expone P desh a agua en forma vapor en ciertas condiciones ocurre un proceso de
adsorción, un proceso de superficie. Si eso ocurre a presión de vapor importante puede haber condensación de
las moléculas de agua en forma vapor y la entrada a la estructura por fenómenos de capilaridad aumentando el
volumen de las mismas
Por otro lado, cuando se tiene agua en forma líquida ocurre un proceso de absorción que ocurre en toda la
masa de proteína, también se genera un hinchamiento.
Posteriormente, se pueden expresar distintas propiedades de hidratación relacionadas con la interacción. Se
puede tener dispersión de P en agua cuando no se pueden solubilizar y otras finalmente terminan generando
una sc verdadera y ahí se habla de solubilidad. Esto es importante en aderezos y en productos en polvos que
requieran de agua como leches vegetales. En estos casos es fundamental lograr que la proteína se pueda
dispersar/solubilizar y que el sistema sea lo más estable en el tiempo.

Analía: estas propiedades de hidratación son claves en muchos productos de súper. Café, leche en polvo,
polvos para tortas, postrecitos, chocolatada, jugo. En cada uno, las propiedades de hidratación tienen que estar
29
definidas en el momento del desarrollo para que no se agrume, por ejemplo. Conocer estos procesos es clave
para entender como formular un alimento que va a ser deshidratado, y que este proceso de deshidratación no le
quite las propiedades.

La solubilidad además es importante para saber cómo son otras propiedades funcionales que se manifiesten.
Por ejemplo, para que se forme el gel se necesita a la P soluble, y en geles cárnicos se hacen geles con sales
para dispersar a las proteínas miofibrilares. También es importante para la emulsificacion, espumado.

Capacidad de unión de agua (WBC) = capacidad de hidratación

● el agua se une a diferentes grupos: cargados, polares y no polares

● WBC = g agua unida/ g de proteína (proteína seca equilibrada con vapor de agua a 90-95 % de HR)

● Dependiente de pH, fuerza iónica, tipo de sales, temperatura, conformación proteica, estado nativo-
desnaturalizado-agregado.

● Otras prop. funcionales dependen de esta interacción, aunque no exclusivamente

Capacidad de retención de agua (WHC)

● más importante desde el punto de vista del alimento

● WHC = capacidad de la proteína de tomar agua y retenerla dentro de la matriz proteica frente a una
fuerza gravitacional = suma del agua unida (hidrodinámica) y del agua físicamente atrapada

● Contribución del agua físicamente atrapada es mucho mayor que la de la unida

● Esta capacidad está asociada con la jugosidad y terneza de productos cárneos, con características
texturales deseables en productos gelificados (ej. panaderos)

Solubilidad
Se la piensa desde distintos puntos de vista
⮚ Termodinámica: es la concentración en un solvente en el estado de equilibrio
⮚ Matemática: es la cantidad de proteína presente en la fase líquida en relación a la cantidad total en el
estado de equilibrio.
⮚ Práctica: es un parámetro operacional, mide la cantidad de proteína presente en el sobrenadante
después de centrifugar la dispersión. Se dan condiciones de T, ph, ste, fuerza iónica, vel. centrifugación.
Pq para obtener solubilidad, solubilizo la P en el ste adecuado, dejo cierto t, centrifugo para eliminar
componentes insolubles y me quedo con sobrenadante donde determino la concentración de P que
quedó. Por eso es un parámetro operacional: se obtiene tal solubilidad en tales condiciones.

Factores que influyen:

⮚ Concentrac. proteica
⮚ pH modifica carga neta, mínima solubilidad de P en el PI
⮚ Temperatura en general aumenta hasta ~ 40 °C, por encima disminuye por desnaturalización
⮚ Tipo de iones y concentración (salting in y salting out)
⮚ presencia de solventes orgánicos cambio de constante dieléctrica, aumentan interacciones intermoleculas
disminuyendo la solubilidad

30
De acuerdo a su solubilidad, las proteínas se clasifican en:
● Albúminas: solubles en agua, pH 6,6 (seroalbúmina, ovoalbúmina, α-lactoalbúmina)
● Globulinas: solubles en soluciones salinas diluídas a pH 7 (glicinina, β-lactoglobulina)
● Glutelinas: solubles en soluciones ácidas (pH 2) o alcalinas (pH 12) (glutelinas de trigo)
● Prolaminas: solubles en etanol 70% (gliadinas, zeínas)

La solubilidad es una medida de la desnaturalización durante un proceso y es un índice de las

potenciales aplicaciones de la proteína

Cuando se trabaja con P es una medida que se hace habitualmente. La obtención de aislado o concentrado
proteico tb se basan en esta solubilizacion. Las proteínas de semillas fundmentalmente son albuminas o
globulinas. Lo más habitual para lograr la solubilizacion completa en aislado proteico es hacerla a ph alcalinos,
luego para separarla del resto de los componentes se hace una precipitación isoeléctrica.

Dispersabilidad
Propiedad de polvos alimenticios, indica que puede distribuirse uniformemente en agua. Ej: leche en polvo
Depende de T, t, viscosidad del medio, tamaño partícula, velocidad de secado)

Analía: muchas veces la diferencia entre medir solubilidad o dispersabilidad esta ene el tamaño de las
moléculas. Hay algunas muy grandes que nunca forman sc verdadera sino siempre sistema disperso x ej
caseínas, actomiosina, los hidrocoloides.

Fijación de sustancias responsables del aroma

Las proteínas son capaces de ligar diversas sustancias aromáticas, tales como aldehídos, cetonas, alcoholes,
fenoles, ácidos grasos oxidados.
Aroma→ Equilibrio de reparto entre el alimento y el espacio cabeza

Fijación de sustancias aromáticas

- Adsorción en la interfase del alimento:

- física (interacciones de Van der Walls)
- química (enlaces covalentes o electrostáticos)

- Absorción: penetración al interior del alimento por difusión: puentes de H e interacciones hidrofóbicas

Interacción covalente (puede ser irreversible): fijación de aldehídos y acetonas a grupos amino, de grupos amino
a grupos carboxilo

Análisis de la fijación de sustancias aromáticas

- Isotermas de sorción del compuesto volátil sobre la proteína

-Se equilibra (en un espacio cerrado) la proteína con distintas concentraciones iniciales del compuesto volátil en
la atmosfera, a una temperatura definida.
-Se determina la concentración de equilibrio del compuesto volátil libre por cromatografía gaseosa.

- Capacidad de retención de la proteína:

- Extracción o destilación y cuantificación del volátil

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Factores que influyen en la fijación de sustancias aromáticas
- Agua: potencia fijación de volátiles polares. Proteína deshidratada: poca difusión
- pH, sales, reactivos que tienden a disociar las proteínas: favorecen fijación
- concentración proteica: dificulta fijación (aumento interacciones proteína- proteína)
- proteolisis: dificulta fijación
- desnaturalización térmica de la proteína: favorece fijación

En la texturización es muy importante la interacción P-P. Son P que se les hacen ciertos ttos cambiando su
estructura y propiedades sobre todo desde el punto de vista de lo sensorial. Se les dice productos masticables
ya que inicialmente se usaron para simular las proteínas de la carne. Como por ejemplo la soja texturizada.

Usos
● sucedáneos y extensores de carnes
● obtención de productos con nuevas texturas
● obtención de productos con nuevas formas

Procesos
● Coagulación térmica y formación de películas
● Formación de fibra
● Extrusión termoplástica

Coagulación térmica y formación de películas

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Se pueden formar a partir de sc concentrada de P muchas veces vegetales (soja). Se basa en un proceso de
formación de un coagulo. Esto se hace sobre superficies planas y metálicas en caliente a través de rodillos. Se
usan varios ingredientes, pero el que siempre actúa como plastificante es el glicerol.

Ejemplos: no pongo las fotos pq eran malardas, usen su imaginación

● Un film proteico comestible de soja que puede ayudar a proteger alimentos refrigerados, precodicos o
listos para comer del ataque microbiano y prevenir deshidratación. Ej tomate, hamburguesas.

● Un film biodegradable obtenido a partir de proteínas de leche.

El aislado proteico de soja es el más abundante en el mundo entonces es el que más se usa. En el proceso de
aislado se busca que estos no tengan ni olores ni sabores.

Formación de fibras

Se quiere transformar las P vegetales que son como un ovillo en fibras, o sea desplegarlas. Se hace tto alcalino
a ph ~12 para desplaegar y disociar las P para llegar a cierta viscosidad (50-100.000Cp). Se hacen pasar por
una placa cribada con agujeros, esto orienta a las moléculas en una única dirección formando filamentos líquidos
los que son recibidos en sc acida de ph ~2,5 eso genera un proceso de coagulación, se estiran y alinean las
fibras con rodillos, se lavan agregando otros ingredientes según el producto final, se seca entre rodillos y se
tienen los haces de fibras. Estas P en forma de fibra simulan a las P en cárnicos (que son de esta forma).

● Material de partida: aislados proteicos (ej. Aislado de soja). A nivel industrial son caros de obtener por el
todo lo que seria el proceso
● Según el producto que quiere obtenerse se agrega grasa, ligantes (componentes coagulantes por calor),
colorantes, flavors, etc
● Los productos de soja texturizados por fibras se usan como análogos de carne totales (la reemplazan
totalmente) o como extendedores de carne (reemplazan en parte carne picada, patties,etc). Por ej, las
patys tienen un % de soja para que duren más. Comida institucional (hospitales).
● Alto costo porque se parte de aislado, proceso caro.
● Pocos productos actualmente. Ej: “análogo de bacon”

Extrusión termoplástica

Es otra forma de texturizar soja y P vegetales. Se parte de concentrados proteicos o harinas, se aplica alta
presión, alta cizalla y alta T (~200°C). La extrusora es como un tornillo dentro de un cilindro que va girando y
empujando la masa de P a la vez que la calienta y le ejerce presión. El material es comprimido entre el tornillo y
la pared interna del cilindro a medida que avanza. El orificio de salida puede tener distintas formas, se corta a la
salida por un cuchillo rotatorio. Se hace una desnaturalización térmica de las proteínas y un alineamiento en la
dirección del flujo. Esta mezcla viscosa se despresuriza, se evapora bruscamente el agua, se expande, se enfría
(~60°C) y se obtiene una matriz fibrosa, esponjosa y elástica, absorbe agua 2ª4 veces su peso. (como un chizito
je).

● Material de partida: harina de soja desgrasada con un alto índice de solubilidad, se acondiciona
previamente con vapor. Humedad: 20-25%. Tb se puede usar concentrados proteicos más baratos de
obtener que los aislados proteicos
● El extrudado puede ser secado dando un producto estable; o hidratado, mezclado con otros ingredientes,
se le da forma y generalmente producto congelado.
● Inactivación de microorganismos y del factor inhibidor de tripsina (no completa)
● Extrudados de harina: contienen los hidratos de carbono: problemas de flatulencia. Actualmente:
extrudados de concentrados
● Bajo costo
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Usos
● Extendedores de carne (patties, salchichas, albóndigas, etc). 30% de la carne puede ser reemplazada
(costo, alta absorción de agua y grasa: aumenta jugosidad)
● Análogos de carne: vegetarianos, reducción del consumo de colesterol. Soja texturizada sola o
combinada con gluten de trigo.
● Pasta con soja texturizada.

EMULSIONES Y ESPUMAS
Hay propiedades tanto para formar o estabilizar estos sistemas. Las proteínas tienen propiedades funcionales
que les permiten formar y estabilizar espumas y emulsiones. Las prop de superficie de hdec actúan sobre todo
como estabilizante de emulsiones y espumas mientras que los lípidos son capaces de formar emulsiones y en
algunas condiciones estabilizantes de emulsiones.

Emulsión: sistema disperso conformado por dos líquidos inmiscibles de manera que uno constituye la fase
dispersa y otro la continua. Ejemplo: emulsiones agua en aceite: manteca y margarina; emulsiones aceite en
agua: leche, crema, helado, carnes. La particularidad de cada una de ellas es que las características fq de la
emulsión define las carac fq del sistema.

La emulsión se caracteriza por la diferente proporción entre fase dispersa y continua. Generalmente las
emulsiones tienen mayor proporción de fase dispersa, excepto la mayonesa que es una emulsión aceite en agua
donde la fase dispersa es la mayoritaria.

Para caracterizar este sistema se define la fracción de volumen: volumen total de fase dispersa/volumen
total de la emulsión.

Generalmente, el componente mayoritario de la emulsión es el que determina la fase continua, excepto en la

mayonesa que tiene mucho aceite y es aceite en agua.

● La clasificación de emulsiones en alimentos está basada en el % de volumen de la fase dispersa.

● La relación de la fase interna se define como F = Vi / (Vi + Ve) donde Vi = el volumen de fase dispersa y
Ve = el volumen de fase continua

→ F< 0.3 relación fase dispersa baja (LIPR).

- o/w: la leche, helado, y queso. (fase dispersa aceite, fase continua agua)
- w/o: la mantequilla y margarina (fase dispersa agua, fase dispersa aceite)

→ 0.3<F<0.7 relación fase dispersa media (MIPR)

La crema de leche

→ F>0.7 relación fase dispersa alta (HIPR)

La mayonesa y aderezo

Emulsiones Múltiples: Es mas difícil su estudio. Son agua en aceite en emulsión de agua o aceite en agua en
emulsión de aceite.

Emulsificantes

34
¿Si tengo aceite en agua, la emulsión se forma espontáneamente? No, necesito buscar algún método (mezclar,
agitar, homogeneizar, aplicar cizalla y presión) es decir diferentes metodologías, pero lo que se agrega es un
trabajo para formar un sistema de dos fases en una emulsión.

Si agitamos aceite en agua, dejamos de agitar, se separa. Indica que para formar emulsión aceite en agua,
estamos formando un sistema inestable pq cuando se pasa del sistema w/o a la emulsión estoy aumentando la
superficie, el área interfacial. La generación del área interfacial requiere de trabajo, se tiene que superar una
serie de tensiones que es la tensión interfacial para poder aumentar el área. Tengo que entregar trabajo, lograr
que se forme el área interfacial y se mantenga.

Propiedades de superficie

Superficie/área interfacial: límite entre dos fases
Tensión superficial o tensión interfacial  γ: energía superficial por unidad de área (N∙m‐1=J∙m‐2) a 20 °C:

Al aumentar la superficie hay un aumento de energía libre: ΔG= γ Δ A.

Esta tensión superficial se genera pq las moléculas que están en el seno de la sc tienen fuerzas de atracción
diferentes a las moléculas de la superficie. En el seno de la sc la molécula está rodeada x todas moléculas
iguales entonces las interacciones en todas las direcciones son equivalentes. Mientras que en una molécula en
superficie las interacciones hacia el seno o a nivel de la otra fase van a ser diferentes. De esta manera a nivel de
la superficie se genera tensión superficial: Es el trabajo que tengo que aplicar para incrementar la superficie en
una unidad de área, entregando una cierta cantidad de E proporcional a la tensión interfacial y el incremento del
área generada. Si quiero favorecer el proceso donde el delta de área es siempre positivo, para favorecer el
proceso tengo que disminuir la tensión interfacial. Para eso debo agregar al sistema sustancias tensioactivas
capaces de absorberse a nivel de interfase

Propiedad de superficie: capacidad de modificar la
superficie por adsorción a la misma.

Sustancia tensioactiva o surfactantes: se adsorbe a la interfase

disminuyendo la tensión interfacial. Son de naturaleza anfifílica de manera tal q
se ubique en interfase y se reordene. Las proteínas, los fosfolípidos, mono y
digliceridos tienen prop tensioactivas. Forman diferentes tipos de emulsiones.

γo : sin surfactante           γt : con surfactante

Presión superficial:     Π =  γo ‐ γ

Este término indica la capacidad del surfactante de disminuir la tensión interfacial.

Estabilidad de emulsiones

Es termodinámicamente inestable pq se parte de muy poca interfase

a tener un área interfacial muy grande. Entonces hay que tener en
cuenta que las emulsiones se desestabilizan muy fácil

Desestabilización de emulsiones

35
En el cremado hay migración de la fase grasa hacia superficie impulsada x diferencia de densidad. Al final tenemos una
emulsión concentrada en la parte superior y una diluida en parte inferior. Si es una emulsion agua en aceite el proceso se
llama sedimentación.
Floculacion: ocurre una agregación de las gotas de la fase dispersa sin perder su integridad, todas juntas se comportan
como si fuesen una grande. O bien estas pueden chocar, unirse y formar una más grande llamándose coalescencia.

Influencia de las características de la gota en las propiedades de la emulsion

Cuando se tiene una emulsión lo que interesa son los atributos de calidad: estabilidad, textura, apariencia.
También es importante desde el sabor pq muchas veces se usan como vehículo de compuestos que contribuyen
al flavor o de compuestos que aportan determinadas características nutricionales o promotoras de la salud.
Entonces estos atributos dependen de las características intrínsecas de las gotas o la emulsión. Tiene que ver
con el tamaño de gota, numero de gotas, el agente emulsificante. Todo esto tiene que ver con la organización de
las macromoléculas a nivel de las interfaces. Entonces uno de los parámetros
importantes en los atributos de calidad es el tamaño, las emulsiones se clasifican
en:
● Emulsiones monodispersas: gotas del mismo tamaño
● Emulsiones polidispersas: gotas de diferente tamaño

Otras de las particularidades debidas al diametro de gota es que se pueden clasificar en emulsiones como tal,
microemulsiones o nanoemulsiones. Tb dependiendo del tamaño de gota son los atributos de la emulsion.
Cuando una emulsion es turbia y hablando de microemulsiones ya pierde esa turbidez y son mas trasparentes.

Determinacion de la distrobucion del tamaño de gotas

Por un lado se prepara la emulsion, se mira con microscopia para determinar el aspecto de las gotas y se podria
llegar a contar la distribucion del tamaño de gota. Consiste en definir ciertos rangos, medir el diametro de gotas y
determinar el n° de gotas que caen en ese rango. Se obtiene el hsitograma donde se grafica el n° de gotas con
determinado tamaño.

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Esto permite clasificar las emulsiones: el de la imagen es monodispersa y si se tienen dos distribuciones distintas
son polidispersas.
No solo se puede graficar el n° de particulas que tienen
determinado tamaño sino tb superficie que ocupan las particulas
de determinado tamaño o el volumen que ocupan.

a) se observa que hay muchas particulas pequeñas

b) si bien hay muchas pequeñas, la superficie a a que contribuyen
las mas grandes es importante
c) el volumen q ocupan las pocas particulas grandes es mucho
mas importante del que ocupan las pocas particulas pequeñas

Distribución de tamaño de partículas

Ejemplo: se grafican las características de dos

emulsiones donde tengo aceite-agua en las mismas
proporciones, el mismo emulsificante, y lo que cambia
es que en una agrego sal y en la otra no.
¿Cómo afecta a la distribución de tamaño de
partícula en número, el agregado de sal a la
emulsión? Disminuye el tamaño de partículas. Sigue
siendo un sistema monodisperso pero con diámetro
de partícula menor.
Cuando se analiza la fracción en volumen, el volumen
total es equivalente pq la fase dispersa es la misma,
sin embargo, cambia la contribución al volumen de las
gotas pequeñas y de las grandes. Disminuye la
contribución al volumen de las gotas pequeñas habiendo un % de gotas grandes que tiene cierto peso en el
volumen.
¿Que le puede pasar a la emulsión al agregar sal? Estamos modificando la estructura de las prot que actúan
como agentes emulsificantes.

Analizamos que características debe tener una

P para usarla como formadora de emulsión: si
nos ubicamos en el proceso de emulsificaion,
tenemos el aceite y el agua al cual le agregamos
emulsificante (ptroteina). Se aplica trabajo, se
obtiene emulsion.
Gralmente cuando se hace emulsión se trata de
formar gotas más pequeñas, aumentar el área
interfacial y además permitir al emulsificante que
se adsorba a nivel de la interfase para permitir
bajar la tensión interfacial.

La termodinámica clásica define a la tensión superficial (γ) como el

trabajo (W) necesario para incrementar en una unidad el área de una
superficie (A)
El descenso de la tensión superficial en presencia del tensioactivo se
denomina presión superficial (π). π = γ0 – γ

Necesitamos q el emulgente se absorba. Estamos pensando en el efecto de una P. Necesitamos q el

emulsificante se ubique en interfase, se tiene que orientar de manera tal de exponer los residuos hidrofóbicos
37
hacia la fase aceite y los hidrofilicos hacia la
acuosa. Además, va a tener que desplegarse y
organizarse de manera tal de formar una
estructura en la superficie que sea más o menos
estable.
¿Qué características debe tener esa P para
formar la emulsion? para que pueda ocurrir este proceso tiene que ser anfifilica. Eso lo van a cumplir todas las
P, pero además hay otro parámetro que hace que la P tenga más o menos afinidad para moverse a la interfase.
Primero que la P para poder ser buena formadora de emulsión en gral son solubles en agua, entonces la
propiedad q se le pide es ser soluble en la fase continua. Se busca que se movilice rápidamente a la interfase,
cuanto mas pequeña más fácil migra. Si en interfase se debe reestructurar, también debe tener buena
flexibilidad.

¿Qué propiedades de una P son importantes en el momento que llega a interfase? Que sea estable al
desplegarse. Esa propiedad seria ya para estabilizar la emulsión. Es por eso que hablamos de que las P son
buenas p formar y estabilizar emulsiones.

Siguiendo con la formación, la P tiene que migrar hacia la interfase y empezar a interactuar con la misma antes
de desplegarse. Cuando la P se pliega, tiende a ubicar sus residuos hidrofóbicos al interior y los hidrofilicos
afuera, muchas veces quedan hidrofóbicos en superficie dándole hidrofobicidad superficial a la proteína. En la
imagen, en amarillo se ven los residuos hidrofóbicos.
Cuanto mayor es la hidrofobicidad superficial de la P tiende a adsorberse más fácilmente a nivel de la interfase.
Una vez que se adsorbio ahí tiende a desplegarse o no. Pero si el tener cierta hidrofobicidad supoerficial es el
primer factor q permite q la P interaccione en interfase.

Si tenemos dos P y pensamos cual es mejor formadora de emulsión: Tengo una que llega a interfase y tiene
poca capacidad de desplegarse y otra que tiene mucha flexibilidad y se desplega. Preparo dos sc de igual
concentración, cual es mejor formadora de emulsión (genere mayor área interfacial)? La que se despliegue
fácilmente pq con menor cantidad de P genero la misma área.

Actividad superficial de P

Etapas: adsorción donde se transporta y penetra, reordenamiento donde se despliega y difunde a superficie,
formación del film donde interacciona intermolecularmente. Primero interactua la P a nivel de la interfase pero
después puede haber otras P que se van uniendo formando multicapa y la concentración micelar critica q tiene
que ver con la máx cantidad donde no aumenta mas la interfase

Hidrofobicidad Superficial: correlación entre la hidrofobicidad de superficie y la disminución de la tensión interf
acial y el aumento del índice de actividad emulsificante

Flexibilidad molecular: parámetro determinante de la capacidad emulsificante de una proteína

Desnaturalización parcial (sin insolubilización): mejora las propiedades emulsificantes por incremento de las do
s propiedades anteriores. Exposición de grupos sulfidrilos: polimerización y formación del film viscoelástico.

FORMACIÓN DE EMULSIONES: Medición del Poder

emulsionante

Capacidad Emulsificante: cantidad de aceite que puede

emulsionar una solución de proteínas al momento de la
inversión de la emulsión.

38
Para determinarla: - se adiciona el aceite a temperatura y velocidad constante a una solución de proteína en
agitación.
-la inversión de fase se detecta por un cambio abrupto de viscosidad o de color (agregando un colorante al
aceite) o por un incremento de la resistencia eléctrica.

CE = Volumen de aceite emulsificado (ml) / masa de proteína

- Este método sirve para comparar CE de distintas proteínas se usan gráficos de CE vs concentración de
proteína
- Valores normales: inversión a ϕ entre 0,65 y 0,85

Otro de los métodos para medir capacidad emulsionante se relaciona con el área  interfacial creada →

puede estimarse por: dispersión de luz, microscopía óptica, microscopía electrónica, contador de partículas.

Métodos para determinar capacidad emulsificante de proteínas

● Indice de Actividad emulsificante (IAE):

-Dos parámetros importantes para las propiedades de una emulsión:
- tamaño de las gotas: por microscopía, light scattering o contador Coulter
- área interfacial creada: se obtiene a partir de A = 3 ϕ / R

ϕ : fracción de volumen de la fase dispersa (aceite)

R: radio medio de las gotas

El IAE es el área interfacial creada por unidad de masa de proteína.

IAE = 3 ϕ /Rm donde m = masa de proteína. Se pueden comparar diferentes sc proteicas en el lab

● Otra forma de determinar IAE: método turbidimétrico

turbidez de la emulsión: T = 2,303 A / l donde A: absorbancia a 500 nm; l: camino óptico

Area interfacial = 2 T (teoría de light scattering de Mie)

IAE = 2 T / (1 - ϕ) C donde C = peso de proteína / volumen de fase acuosa

- No da valores muy exactos, pero es útil para comparar IAE de diferentes proteínas o cambios debidos a
tratamientos realizados a una proteína

● Carga de proteína
- Cantidad de proteína adsorbida en la interfase.

Para determinarla: se centrifuga la emulsión, se reserva la fase acuosa. La fase crema se lava varias veces y se
centrifuga para remover proteínas no adsorbidas y esto se suma a la anterior.
Tb se puede hacer electroforesis para ver que proteínas se favorecen al momento de formar la emulsion y
quedan conformando la interfase.

Proteína adsorbida = Proteína inicial – Proteína in el líquido de lavado

Conociendo el área interfacial, se calcula la cantidad de proteína por unidad de superficie

- Valores normales: 1 – 3 mg / m2
- A mayor fracción de volumen de la fase aceite y menor tamaño de gota: se necesita mayor cantidad de
proteína para estabilizar la emulsión

Emulsificantes y estabilizantes de emulsión

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 ● Esteres del glicerol: no iónicos. Monoglicéridos (mezclas de mono, di y triésteres de los ácidos
grasos, destilados). Se usan en margarina, alimentos bajas calorías, postres batidos y congelados
y pastas alimenticias. Mezclas acuosas para favorecer la distribución en el alimento. Hidratos
cristales: textura sin grumos, industria panadera

● Esteres de monoacilgliceroles con ácidos hidroxicarboxílicos: ésteres de ácido

láctico, succínico, málico, etc

● Estearil‐2‐lactato de sodio: iónico. Se usa en panaderia, bolleria y en la industria del almidón. 

● Monoésteres del etileno y del propilenglicol

● Esteres del sorbitan (Spans): emulsiones agua/aceite. Esteres del sorbitan y polioxietileno (Tweens)

(mas hidrofilicos)

● Fosfolípidos: lecitinas de soja, de huevo. Emulsiones O/W. Huevo: 

mayonesa, aderezos, bizcochos. Soja: helados, bizcochos, dulces, margarinas

● Gomas solubles en agua: goma arábiga, tragacanto, xantanos, agar, pectinas

metilcelulosa, CMC, carragenanos

En negro proteínas formadores y estabilizantes de emulsión

Estos son moléculas pequeñas que migran a interfase y ubicarse en la misma. Directamente queda cola por un
lado y cabeza por el otro, no tienen que desplegarse. Pero la consecuencia es que, si bien son buenas pa formar
emulsión, asi como llegan tb se van.

Balance hidrofílico-lipofílico: HLB

Dentro de los formadores de emulsión, al analizar la estructura de un PL, monoglicérido, tween, cada uno
tiene formula qca donde se diferencia cual es la contribución del componente hidrofílico o el hidrofóbico. Por
ejemplo: no es lo mismo un AG de 12 at de C que uno de 18, se diferencian en el balance hidrofilico lipofilico.
Tiene en cuenta el peso de la fracción lipofílica respecto del componente hidrofílico.
Se puede calcular a partir de la fórmula de cada uno de los agentes emulgentes. Se obtienen valores que van
hasta 18.
En general se considera que el balance es equilibrado
alrededor de 7.

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 ● HLB>7 indica que la molécula tiene mayor contribución de grupos hidrofilicos y es soluble en fase acuosa
● HLB <7 significa que la molécula es muy lipofilica y es soluble en fase aceite

En cada una de estas fórmulas se puede ver la contribución de la fracción hidrofilica con respecto a la lipofilica.
Si se calcula el peso de lo hidro respecto de lo lipo se obtienen distintos valores del parámetro.

EL parámetro sirve para definir si un determinado agente emulsionante lo puedo usar para utilizar una
función aceite en agua o agua en aceite.

● Emulsionantes con HLB entre 3 y 6 favorecen emulsiones W/O

● Emulsionantes con HLB entre 8 y 18 favorecen emulsiones O/W
● Valores de HLB son aditivos: el HLB de una mezcla de dos o mas emulsionantes se obtiene por adicion
de los HLB de los componentes teniendo en cuenta la composición
● Limitaciones: no tiene en cuenta factores como concentración, comportamiento mesomórfico (estructura
que adquiere fase grasa en entorno acuoso), temperatura, ionización, etc. Muchas formas mesomorficas
son capaces de cambiar de forma dependiendo de la T, a lo que se le llama:

Temperatura de inversión de fase

-Temperatura a la cual un emulsionante deja de ser soluble en agua para hacerse soluble en aceite.
- Correlación entre esta temperatura y la estabilidad de la emulsión

La formación de los cristales líquidos o formas mesomorficas son claves pq otorgan viscosidad a la fase continua
lo que es importante para la estabilización de una emulsión.

otraveeeeeeeeeeeeeeeeee
Desestabilización de emulsiones

Cremado
Durante el almacenamiento, debido a la diferencia de densidad entre la
mayoría de los aceites comestibles y el agua, hay una tendencia de la fase de
aceite a concentrarse en la parte superior de la emulsión. La velocidad de
cremado puede disminuirse reduciendo el tamaño de la gota, bajando la
diferencia de densidad entre el aceite y la fase acuosa, y aumentando la
viscosidad del medio. Da una emulsión concentrada en la fase superior y
diluida en la inferior.

De acuerdo a la: Ley de Stokes V = 2g r 2 (ρ 2 - ρ1) / 9 η, la viscosidad de la fase continua puede enlentecer el
proceso. Cuanto mayor es, más lento el proceso. Cuanto más grande es la gota más rápido crema.

Conocer las variables que afectan la velocidad de cremado permite ver cómo podemos enlentecer el proceso
para estabilizar la emulsión.

Floculación
Proceso por el cual dos o más gotas se agregan sin perder su identidad
individual. La principal causa es la carga eléctrica superficial. Las gotas más
grandes (> 2 mm) floculan más rápido y la floculación es promovida por el
cremado. Velocidad de floculación puede afectarse por el pH y la fuerza iónica
del ambiente acuoso. Floculación por puente es un fenómeno complejo,
depende del tamaño, del tipo, la cantidad del macromoléculas usadas en el
sistema. Modificando características del film proteico evito que las gotas se
acerquen. Esas modificaciones se logran modificando el entorno.

Coalescencia
Se produce cuando dos o más gotitas chocan una con otra y resulta en la
formación de una gota más grande. Es dominante cuando F es alto.
Coalescencia involucra la ruptura que la película superficial y es irreversible.
Varios factores, como: la solubilidad y la concentración del emulsificante, pH,

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sales, relación fase-volumen, temperatura y propiedades de la película, afectan la estabilidad por coalescencia
de la emulsión.
Cuanto más estable el film a nivel de interfase más estable la emulsión. Tener en cuenta que interacciones se
generan entre P en interfase: si forma gel hace q la gota sea estable y en consecuencia todo cambio externo q
modifique estructura de P favoreciendo la formación de estructura en el entorno va a evitar la coalescencia.

Maduración de Ostwald o desproporción

Crecimiento de las gotas grandes a expensas de las chicas que

involucra microsolubilizaciones de la fase dispersa en la continua y
migración que es muy poco común en las emulsiones debido a la baja
solubilidad que tiene la fase dispersa en la continua. Este no es muy
importante.

Representación esquemática de los procesos básicos de la desestabilización de emulsiones

Estabilizadores de emulsión

Tenemos a las gomas por su contribución a la viscosidad de la fase continua, los lípidos sobretodo cuando
cristalizan formando estructuras mesomorficas muy viscosas (estabilizando emulsiones w/o) y las proteínas
importantes en estabilización o/w como las gomas.

Entonces, analizando la P en el proceso de estabilización: no quiero que las gotas se acerquen, no quiero que el
film se rompa sino formar un film resistente y modificar el entorno para generar fuerzas repulsivas a nivel de la
interfase para evitar acercamiento, floculación, enlentecer el cremado y evitar coalescencia.
Para formar emulsiones debe ser soluble, de baja masa molecular y flexible. Cuando se quiere formar film
estable para estabilizar emulsión debe interactuar con moléculas adyacentes, migrar lentamente, formar film
biscoelastico o gel en superficie. En gral p interactuar con películas se pide que la carga con otras P y forme film
no se repelan para formar interacciones entre ellas, mediadas por puentes disulfuro o por la capacidad del film
de absorber agua.

Métodos para determinar estabilidad

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Estabilidad de la emulsión EE:
- Separación de fase crema
Para determinarla: se somete la emulsión a condiciones drásticas: almacenamiento a alta temperatura,
centrifugación en condiciones estandarizadas.
EE = (Volumen de la fase crema / volumen total de la emulsión) x 100
- Otra forma: por el método turbidimétrico:
EE = IAE50 = tiempo para alcanzar una turbidez que es la mitad del valor original

Floculación y cremado
Se arma emulsión y se mide como se va desestabilizando en función del tiempo y en función de la cinética de
medida de la fase crema o la emulsión que queda en función del tiempo se puede graficar y calcular los
parámetros cinéticos de desestabilización de emulsiones.

Resistencia a la coalescencia

Se prepara la emulsión aceite + dispersión proteica. Busco un método para favorecer la desestabilización que es
una centrifugación luego de la cual miro las fases sostenidas. Se puede tener un sistema de tres fases: fase de
emulsion diluida, fase crema y si hubo coalescencia tengo el aceite seprado. Se puede medir el volumen de
grasa separada en función del tiempo.

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Una manera de analizar las emulsiones es a través
de un analizador óptico vertical que mide turbidez.
Como se desestabilizan las emulsiones teniendo en
cuenta que las características de la emulsión afectan
las propiedades ópticas. El equipo se llama quick
scan, mide luz refractada y la luz trasmitida. O sea
que mide lo que es capaz de pasar y lo que cuando
tengo turbidez solo una parte es trasmitida y el resto
reflejada. La particularidad del equipo es que en el
tubo de emulsión puedo leer la luz
transmitida/reflejada a distintas alturas del tubo de
manera tal que si inicialmente se tiene una emulsión
homogénea, la luz transmitida y reflejada en todas
las partes del tubo es equivalente y se va modificando a medida que ocurren los fenómenos de
desestabilización. Más clara es la emulsión, depende del tamaño de la gota y del número, eso es una
característica intrínseca de cada una de ellas. Cuanto mas opaca la emulsión, menor la transmitancia, y mayor la
reflexión.

Esto es un esquema de lo que se ve en el equipo. EL grafico mide el back scattering de la emulsión. Al inicio la
misma es homogénea entonces se tiene señal de back homogénea y la señal es pq se ve el menisco de la parte
superior del tubo.
La particularidad es que se puede poner la emulsión en el equipo y se le puede programar que haga lecturas a lo
largo del tubo durante distintos tiempos, esto permite ver la evolución de los procesos de desestabilización de
emulsiones en el tiempo. Aquí hay como ejemplo un proceso de cremado. En este ocurre una clarificación en el
fondo del tubo y una acumulación de gotas en la parte superior lo que se evidencia con disminución del back
scattering en la zona más clara y aumento del mismo en la zona donde hay mayot numero de gotas. Eligiendo
las diferentes posiciones del tubo se puede determinar la cinética de desestabilización.

En este gráfico: el back scatering aumenta donde hay más número de gotitas. EN el centro: se ve el tubo de
emulsión con transmisión inicial baja (línea amarilla) y en rojo hay mucho back scatering pq tengo muchas gotas
uniformemente distribuidas.

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A medida que ocurre el cremado las gotas se
acumulan en la parte superior, en la parte inferior
baja el backscatering y aumento la cantidad de luz
emitida, mientras que donde hay más cantidad de
gotas vemos aumento del backscattering y
disminución de la luz transmitida.
Cuando hay floculación o desproporción, hay
aumento del tamaño de gotas, pero disminución
del número. Lo que se ve reflejado con una
disminución del backscatering (en ambos casos).
Con este método no puedo diferenciar si hubo
floculación o coalescencia. Pero la diferencia entre
ellos es que: Si hubo coalescencia y ruptura de
film interfacial, el proceso es irreversible mientras
que si hay floculación el proceso es reversible y si
agito vuelvo a separar las gotas. Para
diferenciarlos muchas veces se hacen estos
ensayos en presencia de SDS el que interacciona
con las P del film aportando cargas, de manera que si solo tengo floculos se separan e individualizar y no pasa lo
mismo si perdí estructura del film interfacial.

Espumas: Dispersión de gas (burbujas) en una fase continua, liquida o semisólida.
Ejemplos de alimentos tipo espumas: helados, crema chantilly, tortas, merengue, pan, soufflés, mousses,
cerveza.

Las propiedades texturales características de estos productos provienen de las burbujas dispersadas. Las
proteínas son los principales agentes de superficie en las espumas. Una espuma se forma burbujeando,
batiendo o agitando una solución de proteína

Características de las espumas

● Tamaño: 0.1 a 3 mm
● Tensión superficial superior a 30 mN/m
● Mayor diferencia de densidad entre fase continua y
fase dispersa respecto de emulsiones.

Estas tres diferencias hacen que las espumas sean mucho

más inestables que las emulsiones. De hecho, la formación y
estabilización de espuma van de la mano. La espuma
comienza a desestabilizarse cuando se empieza a formar y es todo un equilibrio.
¿Qué necesita una proteína para formar espuma y estabilizarla? La proteína o mezcla deben permitir la
formación (ser tensioactivos, bajen la tensión interfacial) pero a su vez que contribuya a la estabilidad de la
espuma (que forme film inestable a nivel de interfase o que modifique viscosidad de fase continua p favorecer
estabilidad de la espuma.

Producción espumas

Se puede formar por batido, mezcla, agitacion, burbujeo. Imagen izq

O bien se puede producir por descompresión (crema chantillí) o in situ como en el caso del pan o cerveza.
Imagen der.

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Método de formación de la espuma

● Burbujeo: produce espumas con burbujas grandes.

● Batido a velocidades moderadas: produce espumas con burbujas pequeñas por desnaturalización parcial
de las proteínas.
● Batido a velocidades altas: disminuye la capacidad espumante por agregación o precipitación de las
proteínas.
● Calentamiento (tortas, pan): la expansión del aire y la disminución de la viscosidad pueden causar ruptura
y colapso de la espuma. En estos casos, la integridad de la espuma depende de la gelificación de las
proteínas en la interfase con suficiente fuerza para estabilizar la espuma.

Cuando analizamos una espuma, tener en cuenta como

es la estructura de la misma que tiene que ver con como
las moléculas se van organizando o estructurando a nivel
de la interfase.

Dinámica de las espumas/desestabilizacion

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Las propiedades o mecanismos de formación de espuma van casi en equilibrio con la desestabilización de la
espuma. Siendo los procesos más importantes en la desestabilización el drenado, maduración de ostwald y
el colapso de la espuma. Se analizan a continuación. Como
queremos que se forme la espuma y se mantenga, la P debe
tener todas las P: buen agente tensioactivo, migre rápido a
interfase, se reordene, que forme film viscoelastico que recibe
nombre de lamela alrededor de la burbuja para darle estabilidad.

Analizando las propiedades de desestabilización de la espuma,

las más importantes están dadas x la diferencia de densidad
entre ambas fases y el mayor tamaño de burbuja que lleva a
proceso llamado flotación de burbujas acompañado de drenaje
de líquido. El líquido tiende a descender cuando la burbuja sube.
Esto se da por diferencias de presiones entre el interior de la
burbuja y el exterior.
El otro proceso que ocurre es el proceso de desproporción que
tb tiene que ver con la diferencia en la presión interna entre burbujas grandes y chicas. La diferencia de presión
o presión de Laplace es inversamente proporcional al radio de la burbuja entonces una chica tiene mayor delta
de presión que una grande. Esto lleva a que la chica se vaya microsolubilizando en la fase acuosa y vaya
habiendo crecimiento de las burbujas grandes a expensa de las chicas.
El otro proceso es la coalescencia donde dos burbujas se juntan, se rompe el film interfacial para formar una
burbuja más grande. Cuando se habla de burbuja el proceso se llama colapso de la espuma, en gral el termino
coalescencia se usa para ruptura de las emulsiones.

Laplace’s law

La ley de Laplace dice que la presión interna en el interior de burbuja es mayor que
en el exterior y esa presión interna depende del radio.

Liquid volume fraction

El otro aspecto es que si uno analiza cómo se van organizando

las burbujas, dentro de la estructura en bordo se tiene lo que es
la lamela y la presión del film interfacial. En el punto donde
coinciden o se unen hasta 4 burbujas distintas es lo que se
llama borde de plató y la presión es inferior. Esta diferencia de
presiones hace que el líquido migre de la lamela al borde de
plató y luego al seno de la superficie. Como consecuencia se
tiene el proceso de drenaje de liquidos y la flotación de
burbujas que tb siguen la ley de stockes.

Estructura de espumas

Hay otro proceso que tb ocurre. A medida que va concentrándose la espuma a

medida que hay drenaje de liquido y flotación de burbujas, hay cambio en la
estructura de las burbujas desde forma esférica a forma poliédrica.

Factores que afectan la formación de una espuma

Estan los que afectan la estructura de P que favorecen o no formación de lamela, si permiten formación del film o
no.
pH: Tanto la formación como la estabilidad de las espumas se encuentran aumentadas al pH isoeléctrico. La
falta de interacciones repulsivas promueve las interacciones proteína-proteína y la formación del film
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viscoelástico en la interfase, pudiéndose adsorber mayor cantidad de proteína. Solo la fracción soluble está
involucrada en la formación, las insolubles se adsorben incrementando las fuerzas cohesivas del film y
aumentando la estabilidad de la espuma.
Sales: la formación y la estabilidad de las espumas de algunas proteínas globulares se incrementa con la
concentración de NaCl por neutralización de cargas (salting-out). Otras proteínas presentan efecto opuesto
(salting-in). Cationes divalentes (Ca+2, Mg+2 mejoran propiedades por entrecruzamiento de las moléculas en el
film.
Azúcares: aumentan la estabilidad de la espuma por aumento de la viscosidad, pero disminuyen la capacidad
de formación por menor desplegamiento de las proteínas (agregarlos después del batido).
Lípidos: fosfolípidos son agentes de superficie más activos que las proteínas, inhiben la adsorción de proteínas,
pero no forman un film capaz de soportar las burbujas, ocurre colapso durante el batido. Por ej en montaje de
claras a nieve no tiene que quedar yema.

-Factores propios de las proteínas

Concentración: mayor concentración aumenta la estabilidad por aumento de la viscosidad y formación de un

film multicapa. Cada proteína presenta un máximo (para la mayoría se encuentra entre 2 y 8 %)
Desnaturalización y Solubilidad: una desnaturalización parcial favorece las propiedades espumantes, pero si
hay polimerización disminuyen
- aislados proteicos de trigo tratados a 70 °C (1 min): mejores propiedades
- aislados proteicos de trigo tratados a 90 °C (5 min): propiedades disminuidas
Hidrofobicidad media y superficial: correlación entre la hidrofobicidad media y la capacidad espumante. Se
necesita un valor minimo de hidrofobicidad superficial para la adsorción inicial de las proteinas, luego se hace
importante la hidrofobicidad media.
Flexibilidad molecular: determinante en la formación de la espuma, la proteína debe adsorberse y desplegarse
rapidamente sobre la superficie creada para disminuir la tensión interfacial, la energía interfacial es muy grande.

Capacidad espumante y estabilidad de la espuma influenciadas por distintos factores moleculares. En

general, una proteína no presenta ambas características.

Medida de las propiedades espumantes

Capacidad de formación de la espuma: Distintas expresiones

Estabilidad de la espuma: Distintas

medidas:
- Intensidad del drenaje de líquido o del
colapso de la espuma al cabo de un tiempo
determinado
- Tiempo necesario para un drenaje total o
semitotal o para un colapso total o semitotal
- Tiempo necesario para que comience el drenaje

Fuerza o rigidez de la espuma: Distintas medidas:

- Capacidad de una columna de espuma de soportar un
peso
- Viscosidad de la espuma

Comportamiento de la espuma frente al calentamiento importante en por ejemplo el merengue.

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