Reporte de

Práctica

Materia: Laboratorio de Procesos biológicos

Profesor: Erika Escamilla Roldán
Campus: Hermosillo
Fecha de entrega:28/02/2022
Fecha: 21/02/2022

LABORATORIO DE PROCESOS BIOLÓGICOS

PRÁCTICA No 3
TÉCNICAS PARA EL ESTUDIO DE LAS PROTEÍNAS

OBJETIVO

Comprender las características químicas y estructurales de las proteínas como

biomoléculas, e identificar la presencia de enlaces peptídicos en su estructura
mediante la prueba de Biuret.

MARCO TEÓRICO

Para esta tercera práctica se llevará a cabo el uso y conocimiento de lo que son las
proteínas, las cuales conocemos, son moléculas complejas que realizan diversas
funciones críticas del cuerpo, ya que estas realizan una gran parte del trabajo de las
células. Siendo estas necesarias para los órganos del cuerpo, así como su
regulación en los tejidos, su estructura y su función. Estas están formadas de
péptidos, los cuales son una serie corta o larga de aminoácidos unidos por enlaces
químicos, pudiendo llamarse de igual forma un enlace peptídico.

Dando esto, podemos comprender que los aminoácidos son la base de todo, ya
que estos son compuestos esenciales para los organismos vivos, ya que
constituyen aproximadamente el 20% de nuestro cuerpo, además de formar a las
proteínas y a los péptidos.

Para la parte práctica se llevará a cabo la identificación de una proteína, en este

caso; la caseína, que es una fosfoproteína que por acidificación puede separarse
de la leche formando una masa blanca, estas fosfoproteínas están unidas
químicamente unidas a una sustancia con ácido fosfórico. Llevaremos a cabo su
identificación en muestras de leche y leche en polvo en tubos de ensayo utilizando
el reactivo de Biuret, el cual ayuda a la identificación de proteínas,
fundamentándose en la detección de enlaces peptídicos, tornando a un color
morado.
De esta forma, una práctica exitosa nos daría un color morado en los tubos de
ensayo con leche.

TÉCNICAS PARA EL ESTUDIO DE
Agregar 25 ml. de agua
en un vaso de
precipitados de 100 ml.
Pesar 5 gr. de leche en
polvo y reconstituir con 25
ml. de agua en un vaso de
precipitado de 100 ml.
Filtrar y separar una porción
del coagulo de la leche en
polvo y líquida
(aproximadamente de 1 cm3).
Colocar cada uno en un
tubo de ensayo
previamente marcado.
METODOLOGÍA
LAS PROTEÍNAS
ESTACIÓN 1: Identificación de
proteínas en muestras de
leche.
Tomar 25 ml. de leche Calentar los tres vasos de
entera líquida en otro vaso precipitados hasta
de precipitados de 100 ml. aproximadamente 40 ºC.
Adicionar en los tres vasos
Agitando con la varilla de
ácido acético glacial (gota a
vidrio o aplicador (cuidar
gota) agitando en forma
que la temperatura no pase
continua hasta coagulación
de 40°C).
total.
Agregue sobre los tubos Anotar los resultados
con coágulo y el tubo con comparando la reacción con
agua, 5 gotas del reactivo respecto al tubo control.
de Biuret.
 RESULTADOS

Estación 1

Leche en polvo. Biuret (-).

Control. Biuret (-)

Leche líquida. Biuret (-).

Control. Biuret (-)
 DISCUSIÓN

La prueba de Biuret sirve para detectar la presencia de compuestos de dos o más

enlaces peptídicos, por lo tanto, sirve para todas las proteínas y enlaces peptídicos.
La leche forma parte del grupo péptido (poli-péptido o proteína) la reacción que
obtuvimos fue negativa en el tubo de leche en polvo debido esta fue difícil de
disolver, no se pudo obtener ningún tipo de coágulo y tampoco se obtuvo caseína
ya que la leche utilizada estaba caducada, por lo tanto su calidad no es la misma y
por ende no se tuvo un cambio de coloración en la mezcla. La reacción que
obtuvimos en el tubo de leche líquida fue negativa, en esta se lograron obtener
coágulos de manera más fácil, si hubo caseína y se detectó la presencia de enlaces
peptídicos en los que el cobre puede formar complejos de coordinación así
generando un cambio de color a morado, pero el reactivo de Biuret estaba caducado
evitando así tener la respuesta de la prueba de Biuret en ambas se detectó la
presencia de enlaces peptídicos en los que el cobre puede formar complejos de
coordinación así generando un cambio de color a morado; mientras que en el tubo
de la muestra con agua la reacción dio negativo debido a que es un aminoácido
simple y en estos no se presentan enlaces peptídicos, por lo tanto el reactivo no
cambio de color.

CONCLUSIÓN
El objetivo de esta práctica, que era Comprender las características químicas y
estructurales de las proteínas como biomoléculas, e identificar la presencia de
enlaces peptídicos en su estructura mediante la prueba de Biuret. Se cumplió en un
50% ya que no se observó la prueba de Biuret activada por que el reactivo no estaba
en buenas condiciones, más sin embargo se aprendió la estructura y funciones de
las proteínas junto con sus enlaces peptídicos.
 CUESTIONARIO

1. Describa brevemente la estructura general de los aminoácidos y

explique brevemente como se forma un enlace peptídico (puede
incluir una imagen como apoyo visual).
La estructura de un aminoácido consiste en
un grupo amino (amarillo), en un grupo
ácido carboxílico (azul), una cadena
complementaria (“R” diferente para cada
aminoácido) y una molécula de hidrógeno
(H). Estos 3 se unen a un carbono central
(resaltado en rojo) denominado carbono alfa.
Los enlaces peptídicos se forman uniendo al carbono del grupo
carboxílico de un aminoácido con el nitrógeno del grupo amino de otro,
esta reacción deja como residuo una molécula de agua.
2. ¿Por qué son importantes las proteínas en la dieta de los
organismos?
El cuerpo humano no almacena las proteínas como lo hace con las
grasas y los carbohidratos, por lo que se deben consumir diariamente.
Las proteínas participan en muchos procesos biológicos y crean
estructuras en el organismo.
3. Explique el fundamento de la prueba de Biuret (No los pasos).
El cobre del ácido cúprico reacciona con los nitrógenos de los grupos
amino de los polipéptidos creando un complejo de coordinación que
torna a la mezcla de color violeta.
 REFERENCIAS BIBLIOGRÁFICAS

➢ Libros:
➢ Flor Fuentes Paredes, Ivan Quispe, Jorge García Baltazar. (2018).
Estandarización del método de Biuret para cuantificar proteínas
totales de suero en antibiótico polivalente producido en el centro
nacional de productos biológicos del INS. Investigar para proteger la
salud. https://repositorio.ins.gob.pe/
➢ Páginas web:
➢ Unidad 5. Aminoácidos y proteínas.
https://fmvz.unam.mx/fmvz/p_estudios/apuntes_bioquimica/Unidad_5
.pdf
➢ El enlace peptídico.
http://www.ehu.eus/biomoleculas/peptidos/pep2.htm
➢ Dietary proteins. https://medlineplus.gov/dietaryproteins.html
➢ Aminoácido. National Human Genome Research Institute.
https://www.genome.gov/ Aminoacido
➢ Péptido. National Human Genome Research Institute.
https://www.genome.gov/Peptido
➢ ¿Qué son las proteínas y qué es lo que hacen?. MedlinePlus.
https://www.medlineplus.gov/Proteina
➢ Biuret. Lifeder. https://www.lifeder.com/biuret/
➢ Extracción de la caseína y determinación del punto isoelectrico.
Licenciatura en Biotecnología.
https://www.upo.es/depa/webdex/quimfis/docencia/biotec_FQbiomol/
Practica3FQB.pdf

Integrantes del equipo:

❑ Flores Monge Maria Jose
❑ Gómez Manzanilla Leonardo Sebastián
❑ Nevárez Orcí Francisco Adrián
❑ Ortega Martínez Laysha Paulina
❑ Servin Garcia Marylinda