UNIVERSIDAD POPULAR DEL CESAR

PROGRAMA DE INGENIERÍA AMBIENTAL Y SANITARIA.

BIOLOGÍA I

PROF: IVONNE ACOSTA

INTEGRANTES:

JESÚS NÚÑEZ

MARÍA MÓNICA CALDERÓN

EVA SOFÍA MÓRELO

DIEGO OSPINO

NEYLIS HINOJOSA

GRUPO 3
 OBJETIVOS

OBJETIVO GENERAL

El objetivo general es profundizar en el conocimiento de la estructura y propiedades de las

proteínas, haciendo énfasis en la relación estructura-función.

OBJETIVOS ESPECÍFICOS

1. Profundizar y asimilar el concepto básico de que los organismos vivos deben llevar a
cabo de manera eficiente y selectiva las reacciones químicas necesarias para su vida.
2. Entender que la estructura y propiedades de las proteínas son determinantes para la
función catalítica (enzimática).
3. Conocer la estructura y propiedades de los aminoácidos que forman parte de las
proteínas.
4. Conocer la estructura de las proteínas, sus propiedades y algunos métodos de estudio.
5. Comprender la relación estructura – función en proteínas y la diversidad de las
funciones de ellas.
6. Comprender las bases del proceso de catálisis y las diversas propiedades de las
enzimas.

INTRODUCCIÓN

La importancia que tiene las proteínas de todas las macromoléculas presentes en los
organismos es de mucha importancia. Estas, son polímeros de alto peso molecular compuestos
por aminoácidos, lo que quiere decir que es una macromolécula compuesta por muchas
unidades pequeñas que estas entrelazadas covalentemente como en forma de enlaces
peptídicos y que en soluciones acuosas se comportan como coloides.

El termino aminoácido se hace referencia a cualquier molécula que tenga los grupo amino y
carboxilo. Estas moléculas contienen un átomo de carbono central al que está unido el grupo
amino, el grupo carboxilo, un átomo de hidrógeno y una cadena lateral.

PALABRAS CLAVES

 Calidad proteica.
 Aminoácidos.
 Complementación proteica.
 Proteínas funcionales.
 Péptidos bioactivos.
 Lactoferrina.
 Transferrina.
 Factores de crecimiento.
 MATERIALES.

 Tubos de ensayo
 Gradilla
 Mechero
 Gelatina sin sabor
 Leche
 Vasos de precipitado
 Pipetas
 Espátula
 Balanza
 Guantes de apestro
 Biuret
 Ácido nítrico
 Clara de huevo
 NaOH al 20% leche
 Albúmina
 Cloruro de sodio
 Baño María
 Hidróxido sodio al 20%
 Acetato de plomo
PROCEDIMIENTOS.

1) Tomamos 2 tubos de ensayo limpios y al primero le adicionamos 5 ML de leche y al

segundo 5 ML de gelatina sin sabor.
2) Al primer tubo con los 5 ML de leche le adicionamos 2 ML de hidróxido de sodio, con
la pipeta medimos los 2 ML, este procedimiento lo realizamos con el otro tubo que
contiene los 5 ML de gelatina sin sabor.
3) Luego a cada uno de los tubos le echamos 10 gotas de la solución en un 5% de
acetato de plomo.
4) Luego calentamos los tubos con las dichas mezclas, para calentar estás las
colocamos sobre el mechero en el cual hay un vaso precipitado con agua hay
metemos los tubos y los dejamos 2 minutos hay.
Siguiente prueba de Biuret.

1) Necesitamos 4 tubos de ensayo:

Al 1 le agregamos 5 ML de leche
Al 2 le agregamos 5 ML de gelatina sin sabor
Al 3 le agregamos 5 ML de clara de huevo
Al 4 le agregamos 5 ML de agua
2) le agregamos aproximadamente 5 ML de Biuret a cada tubo de ensayo y luego
analizamos cual contiene proteínas.
Reacción santo proteica
 1) Utilizamos 4 tubos de ensayo
Al 1 le agregamos 5 ML de leche
Al 2 le agregamos 5 ML de gelatina sin sabor
Al 3 le agregamos 5 ML de clara de huevo
Al 4 le agregamos 5 ML de agua.
2) Luego le agregamos 1 ML aproximadamente de ácido nítrico a cada tubo de ensayo
con dicha sustancia y luego analizamos que resultados nos muestra está práctica de
laboratorio.

RESULTADOS

DISCUSIÓN

Después de los resultados obtenidos observamos por medio de las tres pruebas cualitativas; si
había presencia de proteínas y aminoácidos en cada sustancia.

En la primera prueba cualitativa (aminoácidos azufrados) pudimos ver como la leche tomaba un
color negruzco, arrojándonos positivo efectivamente los aminoácidos tomaron el azufre y
formaron el sulfuro de plomo; mientras que la gelatina no obtuvo sulfuro de plomo.

Luego nos percatamos que al utilizar el reactivo biuler; la leche no presento el color violeta
arrojándonos que dicha leche no tenía proteínas igual que el agua, pero la gelatina sin sabor y
la clara de huevo presento el color violeta corroborando la presencia de las proteínas.

Por otro lado observamos que la reacción xantoproteica, donde se utilizó el ácido nítrico;
vimos que la leche presento un cloro amarrillo y un estado sólido lo que nos resultó presencia
de proteínas igual que la clara de huevo; mientras que la gelatina sin sabor y el agua no
presento el color amarillento lo que nos arroja que no hay presencia de proteínas de dichas
sustancias.

CONCLUSIÓN

SUGERENCIAS

● portar una guía detallada del proceso a realizar en el laboratorio.

● Utilizar la indumentaria correcta para prevenir cualquier accidente.
 Tener mucha precaución con el material de laboratorio ya que muchos de estos son de
vidrio y son frágiles.
● Hacer una lista detallada tanto del proceso como de los materiales para así tener más
facilidad al momento de hacer el informe.
● No realizar ningún uso de los equipos externos si no son del proceso que se va a
realizar.
 ● No portar ninguna sustancia que el laboratorio no permita

BIBLIOGRAFÍA

1. Williams B. L.Wilson K. 1975. Principales and techniques of practical Biochemistry Cap.1

Arnold Publisher.
2. Cowgill W. Pardee B. 1964. Técnicas de investigación bioquímica. Ed. Alhambra
3. Millward DJ, Jackson AA: Protein/energy ratios of current diets in developed and developing
countries compared with a safe protein/energy ratio: implications for recommended protein and
amino acid intakes. Public Health Nutrition 2003; 7:387-405.  [ Links ]   
4. https://www.pucv.cl/uuaa/instituto-de-quimica/noticias/laboratorios-portatiles-de-estructuras-
de-proteinas-y-enzimas