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Ciencia celular de un vistazo
La superfamilia de la miosina
de un vistazo
M. Amanda Hartman1 y James A.
Spudich1,*
Departamento de Bioquímica, Universidad de Stanford,
279 Campus Drive, Stanford, CA 94305, EE . UU .
*Autor para correspondencia (jspudich@stanford.edu)
Journal of Cell Science 125, 1627–1632
2012. Publicado por The Company of Biologists Ltd
dos: 10.1242/jcs.094300
El citoesqueleto es una red interconectada que brinda
soporte y organización a las células. En eucariotas,
sus componentes principales incluyen actina y
microtúbulos, dos tipos de filamentos dinámicos.
Además de desempeñar funciones estructurales, estos
filamentos actúan como pistas para el movimiento de
motores moleculares que convierten la energía química
en
trabajo mecánico mientras transportan y/o anclan
orgánulos, vesículas y otros componentes intracelulares.
Los motores de kinesina y dineína utilizan microtúbulos
para el transporte, mientras que las miosinas, que son
el tema central de este artículo de Cell Science at a
Glance
– son las únicas proteínas motoras basadas en actina
conocidas (Goode et al., 2000; Hartman et al., 2011;
Ross et al., 2008). Los diferentes miembros de la
familia de la miosina se indican típicamente con
números romanos, como la miosina II y la miosina V;
para garantizar la coherencia entre el cartel adjunto y
el texto, nos referimos a ellos aquí como M2 (o clase
2) y M5 (o clase 5), respectivamente.
La superfamilia de la miosina es una familia de
proteínas grande y diversa, y sus miembros, que se
agrupan en muchas clases (Foth et al., 2006; Odronitz
y Kollmar, 2007), están involucrados en varias vías
celulares (Krendel y Mooseker, 2005). ; Woolner y
Bement, 2009). Nosotros
1627
primero describa los conceptos básicos de la
mecanoenzimología y la motilidad de la miosina. A
continuación, analizamos las interacciones carga-
miosina y presentamos un resumen de las funciones
de las proteínas de miosina en las células, centrándonos
en las proyecciones basadas en actina y el sistema de endomembranas
Finalmente, brindamos una descripción general de las
enfermedades asociadas con las mutaciones de
miosina y nuestra perspectiva sobre el futuro del
campo de la miosina. Para proporcionar una descripción
general de la familia de miosinas, no podremos discutir
algunos aspectos de la vasta e importante literatura
sobre miosinas. Por ejemplo, no nos centraremos en
la gran cantidad de literatura sobre miosinas de
levadura, ya que merece una revisión bastante larga
por sí sola.
Las miosinas son mecanoenzimas Las
miosinas contienen sitios de unión de actina y ATP
en sus dominios de cabeza catalítica conservados.
Cambios conformacionales asociados con la unión de
nucleótidos,
(Ver inserto del cartel)
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1628 Revista de ciencia celular 125 (7)
la hidrólisis y la liberación del producto son cruciales
para la motilidad productiva de las enzimas miosina.
En ausencia de nucleótidos y en el estado unido a
ADP, la cabeza interactúa fuertemente con la actina.
Por el contrario, cuando el ATP o el ADP se unen al
fosfato inorgánico (ADP-Pi) se unen al dominio
catalítico, la afinidad de la cabeza de miosina por la
actina es drásticamente menor. Así, la asociación
de la miosina con su vía filamentosa está regulada
por el ciclo ATPasa.
Las miosinas varían en la velocidad a la que usan
ATP y en cuánto tiempo por ciclo de ATPasa están
en el estado fuertemente ligado (proporción de trabajo). formación de filamentos gruesos bipolares que son
Algunas proteínas motoras, como M2, tienen
relaciones de trabajo bajas y cada cabeza de miosina
pasa poco tiempo en asociación con la actina. Otros,
como M5, se mueven progresivamente durante
muchos pasos antes de separarse, una característica
que resulta de una alta relación de trabajo (Howard,
1997).
El M2 muscular y no muscular, ambos miembros
convencionales de la superfamilia de la miosina,
forman filamentos bipolares que constan de docenas
de moléculas de miosina. M5 y otras miosinas no
convencionales no forman filamentos tan gruesos
bipolares. Algunas miosinas no convencionales,
como M5, tienen dos cabezas y pueden dar muchos
pasos a lo largo de un filamento de actina como una
sola molécula. En estos casos, los ciclos de ATPasa
de las dos cabezas idénticas se escalonan, de modo
que al menos una cabeza está fuertemente unida a
la actina en cualquier momento.
Después de la unión de ATP, la cabeza trasera se
disocia del filamento, lo que permite que la cabeza
delantera experimente un movimiento de brazo de
palanca, impulsando así la cabeza trasera hacia
adelante. Después de la hidrólisis de ATP y la
liberación de fosfato, la antigua cabeza trasera se
une a la actina en su nueva posición delantera (De
La Cruz y Ostap, 2004).
Los cambios en el estado de los nucleótidos
están asociados con grandes movimientos, como el
paso de 36 nm que toma M5.
Estos movimientos están habilitados por el brazo de
palanca de la miosina, que amplifica los cambios
conformacionales en el dominio catalítico para formación del huso (Rump et al., 2011; Woolner et
generar tamaños de paso que dependen directamente al., 2008), y se ha encontrado M5a en los polos del
de la longitud del brazo de palanca. En la mayoría huso, aunque su función en esta ubicación sigue sin
de las miosinas, el brazo de palanca es una región
de la cadena pesada a la que se unen una o más
calmodulinas o cadenas ligeras similares a
calmodulinas y proporcionan rigidez. En otros
miembros de la familia de la miosina, como M6 y
M10, un solo dominio de hélice a en esta región del
cuello también puede contribuir al tamaño del paso
(Baboolal et al., 2009; Knight et al., 2005; Spudich y
Sivaramakrishnan, 2010).
Las miosinas contribuyen a la contracción muscular
y la citocinesis La primera miosina, M2, fue
descubierta en 1864, en Heidelberg por Willy Ku¨hne,
en extractos musculares (Ku¨hne, 1864). Ahora
sabemos cómo este músculo M2, que se localiza en
el llamado músculo A
bandas, obras. Las miosinas de clase 2
convencionales tienen dominios enrollados largos
que permiten que tenga lugar la multimerización.
Por lo tanto, las interacciones entre los residuos
cargados dentro de estos dímeros median la
responsables de la contracción del músculo y la
citocinesis. Cada filamento grueso bipolar consta de
docenas de moléculas de miosina que miran en
direcciones opuestas desde la zona media del
filamento. En el músculo, estos filamentos gruesos
se encuentran en el centro de la unidad funcional
del músculo, el sarcómero. El sarcómero también
consta de dos juegos de filamentos de actina, que
están unidos en sus extremos positivos a estructuras
en los extremos del sarcómero llamadas líneas Z.
Todos los filamentos de actina están dirigidos con
sus extremos negativos hacia el centro del
sarcómero. Los filamentos gruesos de miosina y los
filamentos delgados de actina se entrelazan y se
deslizan entre sí mediante interacciones repetitivas
entre las cabezas de miosina y los filamentos de
actina, lo que hace que las dos líneas Z se acerquen.
Los sarcómeros están unidos entre sí en
serie a través de sus líneas Z, y la contracción de
los sarcómeros, por lo tanto, conduce a la contracción
de todo el músculo.
De manera similar, los filamentos gruesos
bipolares M2 no musculares proporcionan la fuerza
de contracción necesaria para separar las dos
células hijas durante la citocinesis (Vicente-
Manzanares et al., 2009). Miosinas adicionales
parecen estar involucradas en la división celular; por
ejemplo, M6 participa en el tráfico de membranas
hacia el surco citocinético (Arden et al., 2007). Otras
miosinas se localizan en el huso mitótico basado en
microtúbulos, que dirige la posición del surco de
división celular. Se ha demostrado que M10 humano
y Dictyostelium M1 son necesarios para la correcta
estar clara (Espreafico et al., 1998; Wu et al., 1998).
Las miosinas no convencionales se asocian
con cargamentos
La diversidad de la superfamilia de miosina se
vuelve particularmente evidente en la variedad de
dominios que se encuentran en el extremo C-terminal.
cola de estas proteínas. Mientras que las cabezas
catalíticas comparten un número de conservados
elementos, las regiones de la cola de las diversas
clases de miosina son muy divergentes (Thompson
y Langford, 2002). Las miosinas no convencionales
poseen dominios específicos en las regiones de la
cola que se cree que permiten sus funciones
celulares individuales a través de la asociación con
adaptadores y otras proteínas de unión (Akhmanova
y Hammer, 2010).
Las miosinas se localizan en varios compartimentos
intracelulares y participan en muchos eventos de
tráfico y anclaje.
El reclutamiento de proteínas motoras a un orgánulo
o complejo molecular es generalmente el resultado
de la unión de la cola a una proteína adaptadora
específica. Se han descubierto varias proteínas de
unión a miosina, y sus identidades a menudo han
proporcionado información esencial para comprender
las funciones celulares de estas
es proteínas
(Akhmanova
motoras
y
Hammer, 2010). La mayoría de estas interacciones
caen en uno de varios temas, que discutimos a
continuación.
Uno de estos temas es la conexión entre las
miosinas y los miembros de la familia de proteínas
Rab a través de proteínas adaptadoras.
Por ejemplo, en los melanocitos, un complejo que
contiene Rab27a, la proteína adaptadora melanofilina
y M5a participa en la migración dirigida de vesículas
que contienen pigmento en estas células. Además,
se ha demostrado que Rab27a, M7a y la proteína
que interactúa con Rab (MyRIP) y M7a interactúan
en la retina.
células epiteliales pigmentarias (Van Gele et al.,
2009).
Otras miosinas están implicadas en el tráfico de
receptores de superficie celular. Por ejemplo, M6 se
asocia con el receptor de megalina a través de la
proteína adaptadora GIPC (proteína que interactúa
con GAIP, extremo C) y, por lo tanto, permite que el
receptor se dirija correctamente a la base de las
microvellosidades en las células del túbulo proximal
renal (Naccache et al., 2006) . Representando otro
tipo de interacción, muchas miosinas de clase 1 se
asocian directamente con los lípidos en lugar de
unirse a las proteínas adaptadoras, lo que les permite
funcionar durante la tensión de la membrana
(McConnell y Tyska, 2010). Por el contrario, ciertas
miosinas de clase 1 de levadura tienen sitios de
unión a actina adicionales en sus colas y contribuyen
a la nucleación de filamentos (Kim y Flavell, 2008).
Se cree que algunas miosinas se asocian con
grandes complejos de proteínas, como M7a de
vertebrados (Kussel-Andermann et al., 2000) y
Drosophila M6 (Finan et al., 2011). En estos
ejemplos, la miosina
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estabiliza potencialmente su carga en una
determinada posición o transporta el complejo a un
destino específico. Las miosinas también son
responsables del movimiento dirigido de los
complejos de ribonucleoproteínas, como el
movimiento del ARNm de ASH1 unido a proteínas,
que codifica un factor de transcripción que asegura
el cambio de tipo de apareamiento en la célula hija
recién brotada (Paquin y Chartrand, 2008) por la
levadura. miosina de clase 5 Myo4p durante la
división en gemación.
Estos ejemplos son solo algunos de los
cargamentos descubiertos para las proteínas de
miosina, pero muchos otros caen dentro de una de
las seis categorías generales descritas. Debido a
que las proteínas de unión a miosina reclutan
miosinas en ubicaciones subcelulares específicas,
permiten que estos motores se asocien con sus
objetivos. Una vez dirigida a un orgánulo, vesícula
o complejo proteico, la proteína motora puede
ejercer sus efectos sobre su movimiento o anclaje.
A través de sus interacciones específicas, las
miosinas pueden llevar a cabo una serie de
funciones en muchos tipos de células diferentes, y
su importancia se destaca por sus funciones en las
proyecciones basadas en actina.
Las miosinas tienen funciones en las
proyecciones basadas en actina. Muchas
miosinas se localizan en extensiones de membrana,
incluidos los estereocilios y las microvellosidades,
que están sostenidos por grandes haces de actina.
Los estereocilios se encuentran en las células
ciliadas del oído interno y contribuyen a la
mecanotransducción auditiva. Las microvellosidades
se proyectan desde las células epiteliales, incluidas
las que recubren los intestinos y los conductos de
los riñones; Se ha puesto especial atención en
examinar las funciones de las miosinas en los
bordes en cepillo del intestino y
riñón, que funcionan en la absorción. En ambos
tipos de estructura, la actina está orientada de
manera que el extremo positivo (con púas) se
encuentra en la punta distal (Nambiar et al., 2010).
Aunque todas las miosinas caracterizadas, con la
excepción de M6 (Wells et al., 1999), se mueven
hacia el extremo positivo, no se distribuyen
uniformemente en los estereocilios y las
microvellosidades; sus posiciones específicas en,
por ejemplo, la base o la punta de estas
proyecciones probablemente sean un reflejo de sus
funciones específicas.
Por ejemplo, M15a se encuentra en la punta de
los estereocilios (Belyantseva et al., 2003), mientras
que M7a está presente a lo largo del estereocilio y
posiblemente concentrado cerca de su base
(Hasson et al., 1997; Senften et al., 2006). ). Cada
uno de estos dos motores se asocia con varias
proteínas de adhesión o andamiaje y
Revista de ciencia celular 125 (7) 1629
contribuye a la organización de los estereocilios
(Nambiar et al., 2010).
Aunque M1c se localiza a lo largo de los
estereocilios (Schneider et al., 2006), se cree que
funciona donde se concentra, es decir, cerca de
los enlaces de la punta ciliar: los enlaces conectan
los estereocilios vecinos y se ven perturbados por
las ondas de sonido durante el proceso de audición
(Gillespie y Cyr, 2004; Hasson et al., 1997; Steyger
et al., 1998). Además, M7a se identificó
recientemente como un componente del enlace de
la punta superior (Grati y Kachar, 2011). Tanto M6
como M7a se encuentran debajo de la base de los
estereocilios (Hasson et al., 1997), y en el caso de
M6, se cree que la proteína miosina asegura la
tensión de membrana correcta que se requiere
para el mantenimiento de estas proyecciones
(Altman et al. ., 2004; Nambiar al., 2010). M3a, sin
embargo, se concentra por debajo de la punta
transporte
(Schneider
de la proteína
et al., 2006)
espiny 1participa
que agrupa
en ella
actina fuera del cuerpo celular para garantizar el
ensamblaje y la elongación correctos de la actina
(Salles et al., 2009).
Muchas de las miosinas que se encuentran en
los estereocilios también se encuentran en las
microvellosidades del borde en cepillo. De nuevo,
M6 se concentra cerca de la base, al igual que M5
y M1d (Benesh et al., 2010; Heintzelman et al.,
1994). Además de M5 y M7b, M1d también está
presente en las puntas de las microvellosidades,
mientras que M1a está presente en toda la longitud
de las microvellosidades (Benesh et al., 2010;
Heintzelman et al., 1994).
Aunque las funciones específicas de cada miosina
en estas proyecciones son menos claras que, por
ejemplo, en los estereocilios, podrían desempeñar
funciones esenciales en la regulación de la
estructura de actina y la organización general de
los cilios. Curiosamente, recientemente se demostró
que M1a es esencial para el desprendimiento de
vesículas de las microvellosidades (McConnell et
al., 2009; McConnell y Tyska, 2007), lo que sugiere
que otras miosinas también participan en el tráfico
de membranas en células que contienen estas
estructuras. De hecho, muchas miosinas se han
conectado a una variedad de compartimentos de
membrana.
Las miosinas organizan el sistema de
endomembranas Las miosinas se pueden
encontrar en casi cualquier ubicación celular,
donde se cree que unen cada carga al citoesqueleto
de actina para su transporte y/o anclaje. Por
ejemplo, las miosinas tipo 1 y 6 están asociadas
con vesículas endocíticas y endosomas (Chen et
al., 2007; Hasson,
2003; Krendel et al., 2007; Puri et al., 2010; Raposo
et al., 1999; Salas-Cortes et al., 2005; Wang et al.,
2008) and M5b también colocalizes with endosomal
compartimentos (Wang et al., 2008). Tanto M1b
como M7a se han encontrado en
membranas lisosomales (Raposo et al., 1999; Soni
et al., 2005). Por el contrario, M10, Tetrahymena
M14 y Dictyostelium M1 y M7 se asocian con
copas fagocíticas o fagosomas (Cox et al., 2002;
Hosein y Gavin, 2007; Rump et al., 2011; Tuxworth
et al., 2001). Además, M5a y M5c contribuyen a la
exocitosis de vesículas de núcleo denso y gránulos
secretores, respectivamente (Jacobs et al., 2009;
Varadi et al., 2005).
Otros tipos de miosina involucrados en la
secreción incluyen M1b, M6 y M18a, cada uno de
los cuales se encuentra en el complejo de Golgi
(Almeida et al., 2011; Dippold et al., 2009; Spudich
y Sivaramakrishnan, 2010). M5a probablemente
transporta el retículo endoplásmico (ER) periférico
a las espinas dendríticas en las células neuronales
(Wagner et al., 2011). M9b y muchas miosinas de
clase 1 se asocian con la membrana plasmática
(McConnell y Tyska, 2010; van den Boom et al.,
2007), y M6 y M18a se encuentran en los volantes
de la membrana (Buss et al., 1998; Hsu et al.,
2010). Mammalian M10 y Drosophila M15 se
concentran en filopodios, que son extensiones
celulares que a menudo se encuentran en el borde
de ataque de las células migratorias. Mientras que
M10 participa en la formación de filopodios, se cree
que M15 lleva a cabo el transporte de filopodios
(Berg y Cheney, 2002; Liu et al., 2008).
Datos recientes indican que M19
es responsable del transporte de mitocondrias en
células humanas (Quintero et al., 2009), mientras
que en maíz parece ser M11 (Wang y Pesacreta,
2004). En Arabidopsis, M8 y M11 son responsables
de muchos movimientos de orgánulos de largo
alcance y se encuentran, por ejemplo, en el aparato
de Golgi, el RE y la membrana plasmática (Sparkes,
2010). Además, aunque las miosinas generalmente
están restringidas al citoplasma, se han encontrado
miembros de varias clases, incluidas M1c, M6 y
M16b, en el núcleo y podrían funcionar allí (Woolner
y Bement, 2009).
Las ubicaciones de las miosinas presentadas
aquí ciertamente no son completas, y el trabajo
futuro es esencial para definir completamente las
ubicaciones subcelulares y los complejos de carga
de las proteínas motoras de miosina.
Aunque nos hemos centrado en los miembros no
convencionales, M2 también ha estado implicado
en numerosas funciones.
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1630 Revista de ciencia celular 125 (7)

Tabla 1. Fenotipos asociados con mutaciones de miosina

miosina Organismo fenotipo Referencia

M1a Humano Sordera (Donaudy et al., 2003)

M1c Humano Sordera (Zadro et al., 2009)
M31DF (clase 1) Volar posición invertida (Hozumi et al., 2006; Speder et al., 2006)
Músculo cardíaco M2 Humano Miocardiopatía hipertrófica (Walsh et al., 2010)
Músculo cardíaco M2 Humano Miocardiopatía dilatada (Walsh et al., 2010)
M2a no muscular Humano Anomalía de May-Hegglin (Kunishima y Saito, 2010)
M2a no muscular Humano Sordera (Kunishima y Saito, 2010)
M3a Humano Sordera (Walsh et al., 2002)
M5a Humano Síndrome de Griscelli (Van Gele et al., 2009)
M5b Humano Enfermedad de inclusión de microvellosidades (Muller et al., 2008)
M6 Humano Sordera (Melchionda et al., 2001)
M6 Humano Miocardiopatía hipertrófica (Mohiddin et al., 2004)
M7a Humano Síndrome de Usher (Kremer et al., 2006)
M7a Humano Sordera (Liu et al., 1997)
Arrugado (miosina clase 7) Volar Sordera (Todi et al., 2005)
M9a Ratón hidrocefalia (Abouhamed et al., 2009)
M15a Humano Sordera (Wang et al., 1998)
M18b Ratón Defectos del corazón (Ajima et al., 2008)

más allá de la contracción muscular y la citocinesis,
como la adhesión celular, reordenamiento y
cell polarity (Vicente-Manzanares et al.,
2009). Determinar en qué medida
miosinas y otras proteínas motoras cooperan
para organizar los contenidos celulares es un emergente
área de investigación, que puede seguir avanzando
deduciendo los fenotipos asociados con
pérdida de función de la miosina.
conocida (Ajima et al., 2008; Mohiddin et al.,
2004). Además, no está claro cuál es el
roles específicos para Drosophila M1 y ratón
M9a son, cuya interrupción conduce a la reversión
de polaridad de órganos e hidrocefalia,
respectivamente (Abouhamed et al., 2009;
Hozumi et al., 2006; Speder et al., 2006).
Aunque M9b se ha relacionado con un
número de estados de enfermedad intestinal, hay
cierta controversia sobre estas genéticas
multitud de cargas vinculantes, estructurales y
elementos normativos que deben existir para dirigir
las numerosas proteínas motoras de miosina para
llevar a cabo sus diversas funciones dentro de la
la célula aún no ha sido identificada y
caracterizada. El campo está en la punta de un
iceberg con respecto a tan necesaria
estudios bioquímicos e investigaciones futuras
ciertamente debería considerar la vinculación de carga
elementos de motores moleculares como uno de

Las mutaciones en las miosinas pueden causar enfermedades asociaciones. Dos estudios implicaron esto las próximas fronteras en la investigación de
Numerosas mutaciones de miosina han sido proteína motora en la enfermedad celíaca (Monsuur, motores moleculares.

vinculado a estados de enfermedad y genética 2005; Wolters, 2007), pero otros datos También ha llegado el momento de centrarse en la
síndromes (Tabla 1), y las miosinas son indican que esta asociación está ausente en ramificaciones clínicas de las alteraciones del

necesario para el proceso de audiencia
a través de su contribución a la estructura
de estereocilios (Nambiar et al., 2010).
Las mutaciones en M7a pueden provocar sordera no
sindrómica o síndrome de Usher,
la principal causa de sordoceguera genética
(Kremer et al., 2006). M5b podría transportar
endosomas apicales en células del borde en cepillo
(Szperl et al., 2011), lo que podría explicar
varias poblaciones (Hunt, 2006;
Amundsen, 2006a; Núñez, 2006; Cirilo,
2007; Koskinen, 2008). Es más,
mientras que M9b se ha relacionado con
enfermedades inflamatorias del intestino (Latiano,
2008; Núñez, 2007; de Bodegraven,
2006; Cooney, 2009), esto podría no ser
el caso para todas las cohortes (Amundsen,
2006b), que se suma al debate sobre
sistema contráctil actina-miosina asociado
con estados patológicos particulares. Un clásico
ejemplo son los cientos de sarcomeric
mutaciones de proteínas que, individualmente, conducen a
miocardiopatía hipertrófica o dilatada –
enfermedades debilitantes que pueden causar
la muerte súbita. En estos días, la conexión
entre la investigación básica y su aplicación
en el tratamiento de enfermedades es mucho más fácil

la asociación de mutaciones en este gen
con enfermedad de inclusión de microvellosidades (Muller
et al., 2008). Además, las mutaciones en
M5a están relacionados con el síndrome de Griscelli,
que se caracteriza por defectos en
pigmentación y mal funcionamiento neuronal
(Van Gele et al., 2009).
Debido a que las miosinas de clase 2 son esenciales para
contracción muscular, división celular y otros
procesos fundamentales, mutaciones en el
genes que codifican estas proteínas pueden conducir a
formas graves de enfermedad. Por ejemplo,
Las mutaciones en M2 cardiaco pueden causar
la función de esta proteína motora.
Perspectivas
La base molecular de la transducción de energía.
por la familia de la miosina de motores moleculares es
razonablemente bien entendido después de décadas de
investigación utilizando muchos enfoques diferentes.
De manera similar, las funciones celulares de M2 en
la contracción muscular y la citocinesis pueden ser
bastante bien descrito a nivel molecular.
Las funciones celulares de otros miembros de
la familia de la miosina están empezando a ser
para forjar en esta era moderna de genómica
biología, y el mundo de la biotecnología no está lejos
detrás. Un enfoque terapéutico que
se dirige directamente a la b-miosina cardíaca tiene
recientemente ha sido reportado como un potencial
tratamiento para la insuficiencia cardiaca congestiva
(Malik et al., 2011), una enfermedad prevalente
con gran necesidad de nuevas terapias
enfoques. La próxima década verá
mucha más actividad puente básica
la ciencia y la clínica y la terapéutica
aproximaciones a la familia de la miosina
motores moleculares.

miocardiopatías, que se caracterizan
por malformación y disfunción del corazón
(Walsh et al., 2010). M6 y M18b también tienen
se ha relacionado con defectos cardíacos, aunque el
base molecular para estos fenotipos no es
dilucidado, pero aún queda mucho trabajo por hacer
en esta fructífera área de investigación. Está claro que
las ,40 miosinas diferentes en un particular
tipo de célula están involucrados en la creación de la
diseño dinámico de la celda. sin embargo, el
Fondos
Este trabajo fue apoyado por la Fundación Nacional
Institutos de Salud [número de concesión
GM33289 a JAS]; fronteras humanas
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Subvención del Programa de Ciencias a JAS; los
Institutos Nacionales de Salud Celular y
Capacitación en Biología Molecular [número de
concesión T32GM007276 a MAH,]; y una beca
de posgrado de Stanford otorgada a MAH
Depositado en PMC para liberación después de
12 meses.
Una versión de alta resolución del póster está disponible para
descargar en la versión en línea de este artículo en
jcs.biologists.org. Los paneles de carteles individuales están
disponibles como archivos JPEG en http://jcs.biologists.org/
lookup/suppl/doi:10.1242/jcs.094300/-/DC1 .
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