FACULTAD DE CIENCIAS AMBIENTALES

INGENIERÍA AMBIENTAL

Título:
ACTIVIDAD ENZIMÁTICA

ESTUDIANTES

MOORE ARAUJO, MYHAYLY ADRIANA

OCHOA SANTILLANA, YERALDHYN LOURDES
ORE ESCALANTE, DEICY MARIA
ORTEGA BELLO, DANIELA
OSORIO LOYOLA, SHEYLA BRITNEY

DOCENTE
VELEZ AZAÑERO, ARMANDO JESUS EDILBERTO

CURSO
BIOQUÍMICA AMBIENTAL
FECHA
06/05/2021
 1. INTRODUCCIÓN

La enzima es una proteína especializada que sirve para mediar una reacción bioquímica
específica actuando como catalizador biológico (Macías, et al, 2018). Estas funcionan
bajando la energía de activación de las reacciones que se necesitan para comenzar una
reacción química (Goddard, 2021). La reacción de la enzima (E) se une al sustrato (S) para
formar el complejo enzima – sustrato (ES), luego, se da la transformación de sustrato (S) en
producto (P), liberándose y quedando la enzima para una nueva unión con el sustrato
(Lodeiro, 2015).

La actividad enzimática depende en gran medida de las condiciones de la reacción, que

incluyen temperatura, pH, concentración de la enzima y concentración del sustrato (UNEP,
2020). Concretamente, un cambio en el pH del medio puede modificar la estructura de la
proteína, hasta el punto de llegar a desnaturalizarla, asimismo, la temperatura puede
favorecer a la velocidad de la reacción química, pero también desnaturaliza las enzimas y
se pierden las actividades catalíticas (Poblete, et al, 2018). Otro factor que influye sobre la
actividad enzimática son los conocidos inhibidores. Estas son un conjunto de moléculas que
al unirse a las enzimas disminuyen la actividad enzimática ya sea fijándose
permanentemente en su sitio activo o simplemente impidiendo temporalmente su correcto
funcionamiento (Carbonero, 2019).

La actividad de una enzima se mide mediante la determinación de la cantidad de sustrato

formado por unidad de tiempo en condiciones definidas y estrictamente controladas
(Rodriguez 2019). El método más usado para la determinación de la actividad enzimática es
el método cinético colorimétrico, este método se basa en la confirmación de un aumento del
producto formado o de la reducción del sustrato (Sanchez et al., 2015). En una reacción
enzimática podemos diferenciar tres fases: fase de retardo, fase progresiva y fase acelerada
(Lodeira 2015).

En el ámbito del medio ambiente, las enzimas son importantes ya que actúan como
catalizadores, aceleran las reacciones químicas en los organismos vivos, y están diseñadas
para funcionar en disoluciones acuosas dentro de un rango estricto de condiciones
ambientales (Ramirez 2015). Al mismo tiempo, las enzimas eliminan los contaminantes del
suelo y de las aguas subterráneas. Las líneas de acción ecológica para el tratamiento de la
contaminación son las que facilitan y mejoran la biodegradabilidad natural de los agentes
contaminantes (CORDIS, 2018) Por otro lado, en el ámbito de la salud forman una parte
muy importante dentro de la alimentación diaria, ya que regulan todas las reacciones
químicas del cuerpo humano (ESPN, 2020).

Actualmente, las actividades humanas exponen una gran cantidad de agentes

contaminantes al suelo ocasionando toxicidad a largo plazo (Lázaro 2015). La fuente de
enzimas en el suelo proviene principalmente de la biomasa microbiana y residuos de
plantas y animales. Las enzimas desarrollan funciones bioquímicas fundamentales en el
proceso de descomposición de materia orgánica del suelo (Ynfa, 2017). La actividad de las
enzimas fosfatasas ácidas es mayor en suelos biodinámicos que en los de manejo usual, ya
que la incorporación de materia orgánica a estos permite una actividad enzimática óptima lo
que se traduce en una mayor fertilidad en el suelo (Caballero et al., 2015).

Un estudio de los factores que afectan la hidrólisis enzimática y el proceso fermentativo del
almidón de la papa (Solanum tuberosum) para la producción de etanol, obtuvo un
rendimiento global de 0,0746 kgetanol/kgsustrato; en el proceso de hidrólisis utilizaron una α-
amilasa y posteriormente una amiloglucosidasa (AMG) (Navarro 2019).Trabajando con una
α-amilasa se encontró que la presencia de etanol en concentraciones desde 0 % v/v a 20 %
v/v no afectan significativamente la acción de la enzima en la hidrólisis de almidón de arroz
(Mejía 2019). Asimismo, estudios de la producción de etanol empleando distintos sustratos
preparados a partir de banano, obtuvieron un rendimiento total de 0,0742 L etanol/kgfruta
(Miranda et al., 2015).

El objetivo del trabajo de investigación fue determinar la cantidad de almidón (maizena)

digerido por la enzima α- amilasa salival por minuto. La determinación del almidón digerido
es importante pues nos permite saber cuál es la actividad enzimática, además, es un buen
diagnóstico para conocer en las personas los problemas de salud, ansiedad, si han ingerido
bebidas alcohólicas y entre otros. Asimismo este tema es muy importante en la ingeniería
ambiental ya que nos permite evaluar a qué concentraciones, temperaturas y pH puede
estar sometida una enzima para que su actividad enzimática no se vea afectada (Baez-
Suarez,2016) y así no sufra una desnaturalización, de la misma manera, el estudio facilita al
desarrollo de la biotecnología, el cual tiene un papel importante en la restauración de sitios
ambientalmente dañados.

2. MATERIALES Y MÉTODOS

2.1 Diseño de la investigación

Se determinó la actividad enzimática de la α-amilasa salival en cinco personas durante diez
minutos, tomando muestras al minuto uno, dos, cuatro, seis, ocho y diez; para ello se utilizó
el método propuesto por Caraway, que consiste en medir la hidrólisis de un sustrato de
almidón por la α-amilasa de la saliva en condiciones estandarizadas, midiendo la
disminución del color azul en el tubo de la muestra problema después de añadir el alcohol
yodado (Lugol), posteriormente se comparan las lecturas con un blanco en el cual no hubo
hidrólisis enzimática (Caraway, 1959).

El trabajo tiene un enfoque cuantitativo con un diseño descriptivo y experimental ya que

está basado en la teoría adquirida mediante un análisis de datos los cuales serán llevados a
la experiencia. (Rojas, 2015) Pa ra medir la actividad enzimática de la α-amilasa salival, se
utilizará una prueba colorimétrica que detecta el almidón (maizena), para ello se dispondrá
de una solución de alcohol yodado, ya que el almidón en presencia de esta solución
adquiere un color azulado o morado.(Yugsi, 2017) Esto tiene una explicación física, el yodo
ingresa a la hélice que forma la amilosa (en las regiones hidrofóbicas), formando un
complejo de color azul. (Mendoza, 2018)

Para realizar la experiencia se utilizó alcohol yodado, 20 ml de suero fisiológico, una botella
de 500ml de agua de mesa preferentemente de la marca Cielo, baja lengua que trabajará a
modo de bagueta, 100 g de almidón (maizena), 3 jeringas de 5ml, 2 vasos descartables de
6 oz, 07 vasos descartables de 2 oz, 1 taza de porcelana y 1 cuchara pequeña.

2.2 Métodos

- Preparación de la solución Almidón 1%

Para la preparación de la solución almidón 1%, lo primero que se hizo fue llenar el 80% de
la taza con agua de mesa, después el agua se llevó a calentar hasta antes que llegue a
ebullición. El contenido de almidón se determinó de acuerdo con la metodología ISO 6647-2
(2015) Posteriormente, se agregó una cucharadita al ras de maizena; este se tenía que
disolver totalmente hasta que no quede ningún grumo. Después se procedió a preparar la
solución muestra enzimática y la solución de trabajo (Aguas et al. 2018).

- Solución muestra enzimática.

Para la preparación de la muestra enzimática, se añadió agua de mesa en un vaso de
plástico de 6 onzas (oz), hasta 1/3 de su capacidad total. Posteriormente, se realizó un
enjuague bucal, con un tiempo de 5 segundos, finalmente este se devolvió al mismo vaso.
Así mismo, se colocó siete vasos pequeños de dos onzas en la mesa de trabajo y rotulamos
desde el tiempo cero hasta tiempo diez (t0, t1, t2, t4, t6, t8, t10), luego se añadió 7 ml de
agua de mesa a cada uno de los vasos. Después se procedió a preparar la solución de
trabajo. También se rótulo las tres jeringas (j1, j2, j3).

- Solución de trabajo.

Para la solución de trabajo se añadió 15 ml de solución almidón 1 % con la jeringa número

uno, 15 ml de agua de mesa con la jeringa dos y 20 ml de suero fisiológico (cloruro de sodio
9%) con la jeringa tres. Posteriormente, se procedió a pre-incubar la solución de trabajo
durante 5 minutos, luego se colocó 5 ml de esta en el vaso t0 usando la jeringa rotulado
con el número dos, después se añadió 1.5ml de la muestra enzimática a la solución de
trabajo y se homogeneizó; enseguida se procedió a controlar los minutos. Después se
añadió 5 ml de solución de trabajo correspondiente para cada tiempo usando la jeringa
número dos, en el t1, t2, t4, t6, t8, t10; sin dejar de incubar la solución de trabajo, finalmente
a estas muestras se les añade yodo, primero una gota a cada vaso, si no presenta
coloración se añade una gota más y así sucesivamente hasta que adquiera coloración.

- Concentración de almidón

El método para obtener la concentración de almidón de cada uno de los vasos, donde CMP
es la concentración de la muestra, CST es la concentración de la Solución Estándar, AST
es la absorbancia de la solución Estándar y AMP es la absorbancia de la muestra. Los
valores de absorbancia de la solución estándar y de la muestra se obtienen de las
absorbancias facilitadas por el docente. De igual manera la absorbancia de la mezcla de
almidón y yodo se leyó a 620 nm utilizando un espectrofotómetro. (Fórmula N°1)

CST
CMP=( )× AMP
AST

Fórmula N°1.

- Concentración de almidón digerido

El almidón es un glúcido formado a partir de la unión de una gran cantidad de

moléculas de glucosa. La amilasa salival es una enzima que hidroliza el almidón
rompiendo sus enlaces y liberando glucosa y maltosa que es un disacárido formado
por dos moléculas de glucosa. (I.E.S, 2021)
Para hallar la concentración de almidón digerido de cada tipo de enzima, en donde CAD
representa la concentración de almidón digerido, CST la concentración estándar y CMP la
concentración de la muestra con respecto al tiempo en minutos. (Fórmula N°2)

CAD=CST−CMP

Fórmula N° 2

- Determinación de la actividad enzimática

La efectividad de una enzima se evalúa generalmente siguiendo la hidrólisis del sustrato o

la aparición de un producto formado en la reacción. La reacción catalizada enzimáticamente
se desarrolla bajo condiciones cuidadosamente controladas (Paitán, 2019) La hidrólisis del
almidón se inicia por la α-amilasa siendo así una enzima hidrolítica clave en la degradación
del almidón (Pearrieta y Rocafuerte, 2018) Considerando como base las condiciones
fisicoquímicas de máxima actividad reportadas por varios autores como la concentración
eléctrica, el pH y la temperatura (Yañiquez, et al. 2019). Se determina la actividad
enzimática con la división de la concentración de almidón digerido previamente hallado,
entre el tiempo transcurrido, en nuestro caso es en minutos.(Fórmula 3)

CAD
AE=
T

Fórmula N°3
3. RESULTADOS
Se realizaron cinco experiencias, tres de ellas evidenciaron la actividad enzimática
retardada y las dos últimas presentaron actividad enzimática progresiva. Las que
presentaron la actividad enzimática retardada fueron identificadas de acuerdo a su
coloración presente en las muestras tomadas en t(0), t(2), t(4), t(6), t(8), t(10), para
corroborar esto, primero se realizó los cálculos de la concentración de sustrato ([S] mg/ml),
la concentración de sustrato digerido ([SD]) y finalmente se pudo obtener actividad
enzimática (AE mg/(ml.min)). El tiempo tiene un comportamiento inversamente proporcional
con la concentración de almidón [S] y directamente proporcional con la concentración de
almidón digerido [SD] ya que a medida que se extienda el tiempo, la concentración de
almidón disminuye debido a que se transforma en almidón digerido, esto por efecto de la
enzima α amilasa salival, finalmente se obtuvo la actividad enzimática restando la
concentración del estándar con la [SD] dividido entre la unidad de tiempo (Tabla N° 1)

Tabla N°1: Actividad Enzimática Retardada

Las últimas dos experiencias evidenciaron la actividad enzimática progresiva, estas fueron
identificadas de acuerdo a su coloración presente en las muestras tomadas t(0), t(2), t(4),
t(6), t(8), t(10), debido a que sus tinciones son más distintivas a comparación de la actividad
retardada, esto se debe a que la actividad enzimática en estas muestras se presenta con
mayor velocidad. Para corroborar la concentración de sustrato ([S] mg/ml), la concentración
de sustrato digerido ([SD]) y la actividad enzimática (AE mg/(ml.min)) se realizaron los
mismos pasos que en la actividad enzimática retardada (Tabla N° 2).

Tabla N° 2 Actividad Enzimática progresiva

4. DISCUSIÓN

La diferencia de actividades enzimáticas se debe a que su capacidad catalizadora radica en

el alto grado de especialización que presenta respecto a las sustancias reaccionantes,
sustratos y las condiciones fisiológicas de un individuo (Nelson, 2015), es probable que las
personas que presentaron una actividad enzimática progresiva se deba a que sufrieron
cuadros de estrés, ya que se considera a la enzima α-amilasa como un biomarcador del
estrés (Villa, 2018), otro factor es que se encontraban medicadas, ya que existe una
relación directa entre la concentración de glucosa en el jarabe producido y la temperatura
de la hidrólisis, porque la enzima α-amilasa presenta mayor actividad enzimática a mayor
temperatura (Paitan, 2019)

5. CONCLUSIÓN

Se comprobó la acción de la α-amilasa salival frente a los diferentes factores de

concentración de almidón y temperatura, los cuales presentan índices de degradación
observados en los 7 vasos en relación con el tiempo transcurrido. Se interpreta a través de
estos resultados que existen diferentes factores que provocan diferentes tipos de actividad
enzimática, uno de los factores es el estrés, ya que diversos estudios revelaron que el nivel
de la actividad enzimática de alfa amilasa salival de los estudiantes se incrementa en
respuesta al estresor social negativo, los mismos resultados son visibles en sujetos con
restricción de sueño.

6. BIBLIOGRAFÍA

● Aguas et al. (2018). Determinación y evaluación de la actividad enzimática y

parámetros de la ecuación de Michaelis-Menten (Vmax y Km) para alfa-amilasa (EC
3.2.1.1) en hidrólisis de almidón. https://www.academia.edu/34721749/BIO_FINAL
● Alvia, A. M., Astudillo, J. R. H., Holguín, D. M. C., Solórzano, F. A. V., Álava, M. M.
S., Valdivieso, P. A. V., ... Sánchez, K. J. I. (2018). Introducción al estudio de la
bioquímica (Vol. 28). Ciencias. https://n9.cl/skvq
● Baez-Suarez A. (2016). Efecto de Temperatura, pH, Concentración de Sustrato y
Tipo de Enzima en la Hidrólisis Enzimática de Vísceras de Tilapia Roja (Oreochromis
spp.). https://scielo.conicyt.cl/pdf/infotec/v27n6/art07.pdf
● Cairampoma, M. R. (2015). Tipos de Investigación científica: Una simplificación de la
complicada incoherente nomenclatura y clasificación. Redvet. Revista electrónica de
veterinaria, 16(1), 1-14. https://www.redalyc.org/pdf/636/63638739004.pdf
● Carbonero Zalduegui, P. (2019). Enzimas. http://oa.upm.es/54141/1/ENZIMAS.pdf
● (2020).Enzimología clínica http://www4.ujaen.es/~esiles/TEMA%205enzimologia.pdf
● Garrido, A. (2014). Actividad enzimática de la amilasa.
● Lázaro Cébas J., (2015). Actividad enzimática en suelos contaminados por metales
pesados y sus implicaciones como indicadores de calidad.
http://147.96.70.122/Web/TFG/TFG/Memoria/JULIAN%20LAZARO%20CEBAS.pdf
● Lodeiro A., (2015). Catálisis enzimática. Fundamentos químicos de la vida.
http://dspace.ucuenca.edu.ec/bitstream/123456789/32258/1/Trabajo%20de
%20titulaci%C3%B3n.pdf
● Martín B. (2016). Efecto positivo de los polifenoles del vino.
https://eprints.ucm.es/id/eprint/49258/1/BEATRIZ%20MARTIN%20LARRAZABAL.pdf
● Mejía Saavedra, L., (2019). Efecto de la concentración de almidón obtenido de las
variedades de papa huayro y perricholi (Solanum Tuberosum) sobre las
características fisicoquímicas y rendimiento en bioetanol.
https://repositorio.ucv.edu.pe/bitstream/handle/20.500.12692/24995/mejia_sl.pdf?
sequence=1&isAllowed=y
● Mendoza, (2018). Bioquímica II.
https://es.scribd.com/document/378291781/bioquimica-2
● Miranda et al., (2015). Evaluación de factores que pueden influir en el proceso de
sacarificación-fermentación simultáneas para la producción de etanol a partir de
materiales amiláceos.
https://revistas.ucr.ac.cr/index.php/ingenieria/article/view/14665/pdf_40
● Navarro, G. (2019) Determinación de la cinética enzimática de la obtención de
jarabe de glucosa a partir de papa.
http://repositorio.uncp.edu.pe/bitstream/handle/UNCP/5294/T
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● Nelson, D. L., Cox, M. M., & Lehninger, A. L. (2015). Principios de bioquímica [de]
Lehninger: Sexta edición. Barcelona: Omega.
● NHGRI(2016) Enzima. https://www.genome.gov/es/genetics-glossary/Enzima
● Organización Internacional de Normalización (ISO), Determinación del contenido de
amilosa. ISO 6647-2 (2nd Ed.). Suiza: ISO- Draft International Standard
(2015).https://www.iso.org/standard/57294.html
● Poblete, P. Á., Campos, N. F., Bustamante, N. R., Huerta, H., & Pozo, J.
Enzimología I: Efecto del pH en la actividad enzimática. https://n9.cl/35f1t
● Ramirez et al 2015. Enzimas.
http://www.revista.unam.mx/vol.15/num12/art91/art91.pdf
● Rodriguez Llegado A., (2019). Inmovilización enzimática de papaína en soporte
esferular de quitosano.
https://cybertesis.unmsm.edu.pe/bitstream/handle/20.500.12672/10824/
Rodriguez_lla.pdf?sequence=1&isAllowed=y
 ● Sanchez et al., 2015. Determinación de los niveles salivares de la alfa-amilasa
mediante ensayo automatizado con prueba colorimétrica cinética versus kit
comercial.
http://www.psicobioquimica.org/documentos/revistas/miscelaneo/001/02.pdf
● UNEP(2020) Factores que Afectan la Actividad Enzimática.
https://uruguayeduca.anep.edu.uy/sites/default/files/inline-files/Factores%20que
%20afectan%20la%20actividad%20enzim%C3%A1tica.pdf
● Villa Romero, A I. S. (2018). Variación de la actividad de alfa amilasa salival en
respuesta al estrés ocasionado ante la realización de una prueba académica por los
estudiantes de la Facultad de Odontología de la Universidad Nacional Mayor de San
Marcos. https://cybertesis.unmsm.edu.pe/bitstream/handle/20.500.12672/8437/
Villa_ra.pdf?sequence=1&isAllowed=y
● Yugsi Lita, J. Y. (2017). Estudio comparativo de los métodos fenol-ácido sulfúrico y
antrona para determinar la pureza de dos almidones, usando muestras de almidón
de maíz (Zea mays) y papa (Solanum tuberosum) (Bachelor's thesis, Quito)
● Ynfa Fora, J. R. (2017). Efecto del relave minero en la respiración potencial y la
actividad enzimática del suelo y su relación con la germinación de semillas,
crecimiento de plántulas de maíz (Zea mays L.) cv Cabanita y bioacumulación de
metales pesados. http://repositorio.unsa.edu.pe/handle/UNSA/5779
● Yaniquez, J. Huanca, H. Tejeda, L. Aliaga, E. (2019). Determinación de los
parámetros temperatura, pH y concentración para la nueva enzima α-Amilasa Mg.
http://www.scielo.org.bo/scielo.php?script=sci_arttext&pid=S0250-
54602019000100005&lng=pt&nrm=iso
● Macancela Peñarrieta, F. L., Rocafuerte Alvarado, A. V. (2018). Producción de
Enzimas fúngicas hidrolíticas del almidón de lenteja, para la elaboración de etanol.
http://repositorio.ug.edu.ec/handle/redug/28028
● Goddard, H. (2021). Función de las Enzimas. https://flex..ck12.org/cbook/ck-12-
conceptos-biologia/section/1.18/universitary/lesson/funci%c3%b3n-de-las-enzimas
● Paitan G. (2019). Determinación de la cinética enzimática de la obtención de jarabe
de glucosa a partir de papa.
http://repositorio.uncp.edu.pe/bitstream/handle/UNCP/5294/T
%20%20010_45895943_D.pdf?sequence=1&isAllowed=y

7. ANEXO
 7.1. Panel fotográfico

7.2. Cálculos

Almidón I (1%)

1 g de almidón en 100 ml de solución

1g
Almidón =0.1 g /ml=10 mg/ml
100 ml

Almidón II (Solución de trabajo)

15 ml
× 10 mg/ml=3 mg/ml
50 ml

Almidón III (T0 – Estándar)

15 ml
× 3 mg /ml=1.25 mg/ml CA (T0)
12ml

- ESTUDIANTE 1: Deicy María Ore Escalante

(Actividad enzimática retardada)

CA (T 0)=1.25 mg /ml C( st )
A (STA) = 1.850

Hallar concentraciones de Almidón:

● Para T1:
CA (T1)= x 1.25 mg/ml → 1.850
A (T1) = 1.840 x → 1.840
1.840 ×1.25
CA(T 1)=
1.850
CA(T1) = 1.2432
● Para T2:
CA (T2)= x 1.25 mg/ml → 1.850
A (T2) = 1.840 x → 1.840
1.840 ×1.25
CA(T 2)=
1.850
CA(T2) = 1.2432
● Para T4:

CA (T4)= x 1.25 mg/ml → 1.850

A (T4) = 1.830 x → 1.830
1.830 ×1.25
CA(T 4)=
1.850
CA (T4) = 1.2365

● Para T6:
CA (T4)= x 1.25 mg/ml → 1.850
A (T4) = 1.825 x → 1.825
1.825× 1.25
CA(T 6)=
1.850
CA (T6) = 1.2331

● Para T8:
CA (T8)= x 1.25 mg/ml → 1.850
A (T8) = 1.800 x → 1.800
1.800× 1.25
CA(T 8)=
1.850
CA (T8) = 1.2162
● Para T10:
 CA (T10)= x 1.25 mg/ml → 1.850
A (T10) = 1.790 x → 1.790
1.790 ×1.25
CA(T 10)=
1.850
CA (T10) = 1.2095
Hallar almidón digerido:

CAD= CA(ST) - CA (TX)

● Para CA(1):
CAD(T1) = 1.25 mg/ml - 1.2432 mg/ml
CAD (T1)= 0.0068 mg/ml

● Para CA(2):
CAD(T2) = 1.25 mg/ml - 1.2432 mg/ml
CAD (T2)= 0.0068 mg/ml
● Para CA(4):
CAD(T4) = 1.25 mg/ml - 1.2365 mg/ml
CAD (T4)= 0.0135 mg/ml

● Para CA(6):
CAD(T6) = 1.25 mg/ml - 1.2331mg/ml
CAD (T6)= 0.0169 mg/ml
● Para CA(8):
CAD(T8) = 1.25 mg/ml - 1.2162mg/ml
CAD (T8)= 0.0338 mg/ml
● Para CA(10):
CAD(T10) = 1.25 mg/ml - 1.2095mg/ml
CAD (T10)= 0.0405 mg/ml
Actividad enzimática:

● Para AE(1):
0.0068 mg/ml
AE(T1) =
1 min
 AE (T1)= 0.0068 mg/ml. min
● Para AE(2):
0.0068 mg/ml
AE(T2) =
2 min

AE (T2)= 0.0034 mg/ml. min

● Para AE(4):
0.0135 mg /ml
AE(T4)=
4 min
AE (T4)= 0.003375 mg/ml. min
● Para AE(6):
0.0169 mg/ml
AE(T6) =
6 min
AE (T6)= 0.002816 mg/ml. min
● Para AE(8):
0.0338 mg /ml
AE(T8)=
8 min
AE (T8)= 0.004225 mg/ml. min
● Para AE(10):
0.0405 mg/ml
AE(T10) =
10 min
AE (T10)= 0.00405 mg/ml. min
Actividad enzimática progresiva

AE AMILASA SALIVAL

ALMIDÓN I (1%)

1g de almidón en 100 ml solución

1g
almidón =0.1 g /ml=10 mg/ml
100 ml

ALMIDÓN II ( SOL-TRAB)

15 ml
× 10 mg/ml=3 mg/ml
50 ml

ALMIDÓN III

15 ml
× 3 mg /ml=1.25 mg/ml CA (T0)
12ml

A(STA) = 1.830
 - ESTUDIANTE 4: ORTEGA BELLO DANIELA

Hallar concentración de almidón

● Para T1:
CA (T1)= x 1.25 mg/ml → 1.830
A (T1) = 1.500 x → 1.500
1.500 ×1.25
CA(T 1)=
1.830
CA(T1) = 1.025 mg/ml
● Para T2:
CA (T2)= x 1.25 mg/ml → 1.830
A (T2) = 1.272 x → 1.272
1.272 ×1.25
CA(T 2)=
1.830

CA(T2) = 0.869 mg/ml

● Para T4:

CA (T4)= x 1.25 mg/ml → 1.830

A (T4) = 0.904 x → 0.904
0.904 × 1.25
CA(T 4)=
1.830
CA (T4) = 0.6175 mg/ml

● Para T6:
CA (T4)= x 1.25 mg/ml → 1.830
A (T4) = 0.789 x → 0.789
0.789× 1.25
CA(T 6)=
1.830
CA (T6) = 0.5389 mg/ml

● Para T8:
CA (T8)= x 1.25 mg/ml → 1.830
 A (T8) = 0.503 x → 0.503
0.503× 1.25
CA(T 8)=
1.830
CA (T8) = 0.3435 mg/ml
● Para T10:
CA (T10)= x 1.25 mg/ml → 1.830
A (T10) = 0.232 x → 0.232
0.232×1.25
CA(T 10)=
1.830
CA (T10) = 0.1585 mg/ml
Hallar almidón digerido
CAD= CA(ST) - CA (TX)

● Para CA(1):
CAD(T1) = 1.25 mg/ml - 1.025 mg/ml
CAD (T1)= 0.225 mg/ml

● Para CA(2):
CAD(T2) = 1.25 mg/ml - 0.869 mg/ml
CAD (T2)= 0.381 mg/ml
● Para CA(4):
CAD(T4) = 1.25 mg/ml - 0.6175 mg/ml
CAD (T4)= 0.6325 mg/ml

● Para CA(6):
CAD(T6) = 1.25 mg/ml - 0.5389 mg/ml
CAD (T6)= 0.7111 mg/ml
● Para CA(8):
CAD(T8) = 1.25 mg/ml - 0.3435 mg/ml
CAD (T8)= 0.9065 mg/ml
● Para CA(10):
CAD(T10) = 1.25 mg/ml - 0.1585 mg/ml
CAD (T10)= 1.0915 mg/ml
Actividad enzimática:
● Para AE(1):
0.225 mg/ml
AE(T1) =
1 min
AE (T1)= 0.225 mg/ml. min
● Para AE(2):
0.381mg /ml
AE(T2) =
2 mi n
AE (T2)= 0.1905 mg/ml. min

● Para AE(4):
0.633 mg/ml
AE(T4) =
4 min
AE (T4)= 0.158125 mg/ml. min
● Para AE(6):
0 .7111mg /ml
AE(T6) =
6 min
AE (T6)= 0.1185 mg/ml. min
● Para AE(8):
0.9065 mg/ml
AE(T8) =
8 min
AE (T8)= 0.1133 mg/ml. min
● Para AE(10):
1.0915mg /ml
AE(T10) =
10 min
AE (T10)= 0.1092 mg/ml. min