Capítulo 2. Proteína. Propiedades Funcionales

UNIVERSIDAD NACIONAL DE SAN AGUSTIN
FACULTAD DE INGENIERIA DE PROCESOS

PROGRAMA DE INGENIERIA DE INSDUTRIAS
ALIMENTARIAS
Ing. MSc. Harry Ricardo Yucra Condori
Capitulo II.
Proteína. Propiedades
funcionales
2020
MISION DE LA UNSA
 Formar profesionales competentes y éticos,

con capacidad para la investigación e
innovación generando conocimiento
científico, tecnológico y humanístico,
contribuyendo al desarrollo sostenible de la
región y del país.
postmortem
CANAL
industrial de la
(CRA), (CE), gelificación, (CFE)
cambios
sacrificado sacrificado sacrificado sacrificado

y calidad
exanguinado exanguinado exanguinado exanguinado

decapitado depilado desplumado eviscerado
PORCINA
BOVINA
PESCADO
POLLO (AVES)
en carne,
sin pezuñas, Eviscerado eviscerado descamado o

química
despellejado (excepto decapitado no.

carne
visceras rojas)
eviscerado sin patas
(vísceras blancas
del musculo
y composición
y rojas con
excepción del
riñón)
Conversión
Estructura
Conversión
Estructura del musculo
y composición en carne,
química cambios
y calidad postmortem
industrial de la
carne
GRASA
HUESO
•
•
•
•
•
•
El sexo
La edad
La raza
CARNE "valor carnicero"
CALIDAD
El plano nutricional
El estado fisiológico
La procedencia, etc.,
Conversión
química cambios
industrial de la
carne
PROMEDIA DE LAS CANALES DE
COMPOSICIÓN MACROSCÓPICA
ALGUNAS ESPECIES DE ANIMALES.

postmortem
de la
ESRUCTURA DEL TEJIDO
MUSCULAR
industrial
cambios
y calidad
LISO
en carne,
• Músculo involuntario.
química
• Células largas fusiformes.

carne
• Núcleo homogéneo sin bandas oscuras y claras.

del musculo
y composición
ESTRIADO
• Voluntario e involuntario.
Conversión
• Paquete muscular
Estructura
Conversión
química cambios
industrial de la
carne
MÚSCULO
ESTRUCTURA DEL
postmortem
COMPOSICIÓN QUÍMICA
industrial de la
cambios
Las propiedades químicas del tejido muscular y del tejido

y calidad
conectivo son de principal importancia para determinar el uso de

la carne como alimento.
en carne,
química
carne
Conversión
y composición
postmortem
de la
COMPOSICIÓN QUÍMICA -
PROTEINAS
industrial
cambios
Solubles en agua o Solubles en

O proteínas del
en soluciones soluciones salinas
y calidad
estroma, son
salinas diluidas y concentradas,
insolubles a baja
representan representan
temperatura, en
aproximadamente aproximadamente
en carne,
soluciones salinas
el 6% del total del el 9,5% del total
concentradas.
química
músculo. del músculo.

carne
Del tejido
Sarcoplasmaticas Miofibrilares
del musculo
conectivo
y composición
Cambios de pH Clasificación
Desnaturalización
Formación de -H-
Secuencia compleja de Aa,
Conversión
PROTEINAS
compuesta por un extremo terminal
MUSCULARES
Calentamiento amino y otro carboxilo
Estructura
Detergentes
postmortem
de la
PROTEINAS
industrial
cambios
Mezcla de proteinas y enzimas mitocondriales,

Miogeno
y calidad
intervienen en la glucogenólisis
Responsable del color rojo, almacena oxigeno

en carne,
y un grupo proteico globina en una matriz

química
prostética Hemo .
carne
Mioglobina
Influye en la disposición final de la carne, y su
del musculo
y composición
PROTEÍNAS SOLUBLES contenido esta determinada por la especie,

EN SOLUCIONES edad, procedencia anatómica, etc.
SALINAS DILUIDAS
proteína transportadora de oxígeno,
Hemoglobina representa aproximadamente el 0.1% del total
Conversión
de las proteínas sarcoplasmáticas.

Estructura
Citocromos, Pigmentos musculares que se encuentran en

flavinas y pequeñas cantidades. Los citocromos son
proteínas pigmentos hemo rojos, las flavinas son
lisosómicas: coenzimas amarillos.
postmortem
de la
PROTEINAS
industrial
en carne,
química cambios
y calidad
OXIMIOGLOBINA: Oxidación de
carne
sustratos el Oxigeno se mantiene

con +2.
del musculo
y composición
METAMIOGLOBINA: El hiero pasa

de +2 a +3.
Los grupos sulfhidrilo forman
sulfomioglobina, que dan color
Conversión
verde.
Estructura
postmortem
de la
PROTEINAS
industrial
Proteína fibrilar. Punto isoeléctrico es de

cambios
5.4. Insoluble en agua y soluble en

soluciones salinas de alta fuerza iónica.
y calidad
Constituye del 20 - 25% de las proteínas Responsable de la rigidez cadavérica

Actina
miofibrilares. Punto isoeléctrico pH de 4.7.
Actomiosina
constituye del 50 - 55% de las proteínas Desde el punto de vista industrial, es la
Miosina
miofibrilares. Punto isoeléctrico pH de 5.4 proteína mas importante, ya que de ella
en carne,
dependerá mas de una propiedad

constituye del 8 al 10% de la proteína sensorial de los productos cárnicos de
química
miofibrilar y es una molécula altamente pasta fina y, el éxito económico de un

Tropomiosina
carne
cargada eléctricamente; punto isoeléctrico a proceso.

5.1.
PROTEÍNAS SOLUBLES EN
SOLUCIONES SALINAS
del musculo
CONCENTRADAS Proteína globular (alto en prolina), constituye

y composición
del 8 al 10% de la proteína miofibrilar,

Troponina receptora del ión Ca (+2), conforma la
PROTEÍNAS MIOFIBRILARES O tropomiosina, este ion es responsable del
ESTRUCTURALES RESPONSABLES complejo actomiosina - tropomiosina.
DE CONFERIR AL
PRODUCTO CÁRNICO Constituye cerca del 4% de la proteína
Proteína M
CARACTERÍSTICAS DE CALIDAD miofibrilar .
Conversión
DETERMINADAS. SERÁN
ADEMÁS LAS RESPONSABLES Se encuentra en el filamento de miosina y
Estructura
DE LA FORMACIÓN DE LA MATRIZ Proteína C representa del 2 al 2.5% de la proteína

PROTEICA EN EL PROCESO DE miofibrilar.
ELABORACIÓN DE EMBUTIDOS
DE PASTA Proteína globular, contiene prolina, Constituye
FINA, ACTUANDO ADEMÁS á Actinina del 2 al 2.5% de la proteína miofibrilar,
COMO AGENTES sustancia cementante de los filamentos Z.
Ablandamiento muscular post-mortem
ESTABILIZADORES DE LA
"EMULSIÓN CÁRNICA". Proteína globular, regula la longitud de la
â Actinina
actina,
postmortem
de la
PROTEINAS
industrial
cambios
y calidad
Abundante, contribuye a la PROPIEDADES: hinchamiento al sumergirlos en ácidos diluídos, álcalis o

dureza de la carne, su soluciones concentradas de algunas sales neutras , retracción de sus fibras con el
Colágeno
desnaturalización por calor, solubilización y gelatinización al aumentar la temperatura por encima de la
en carne,
temperatura origina gelatina. de retracción.

química
carne
Componente de arterias,
resistente a enzimas digestivas, P. Colagenosas se encuentran en el riñon y entre la dermis y la epidermis
Elastina
pero es hidrolizada por la ficina,
papaina y bromelina; insoluble, se encuentran en las fibras inmaduras del tejido
P. Precolagenosas
del musculo
PROTEINAS DEL TEJIDO conectivo

CONECTIVO
y composición
resistencia a la pepsina; se encuentran en el bazo y en los

P. del Estroma
nódulos linfáticos.
Insolubles en soluciones salinas Finas y onduladas y con cierto P. del plasma las albúminas (solubles en agua) y las globulinas (solubles
Reticulina sanguineo en soluciones salinas).
concentradas, 32% del total de grado de ramificación.
las proteínas musculares.
P. sarcolémica Similar al colageno.
La carne destinada a elaborar
Conversión
emulsiones debe ser rica de Queratinas Contienen azufre, pueden ser duras o blandas.
proteínas estructurales.
Implicadas en el metabolismo, permiten la maduración
Enzimas
Estructura
de la carne o su descomposición.
Conversión
química cambios
industrial de la
carne
PROTEINAS
postmortem
de la
GRASAS
industrial
cambios
y calidad
Su contenido determinaba el valor económico de los

ESTRUCTURAL No varia, no es móvil.
cortes
en carne,
GRASAS TIPOS DE GRASA

química
En tejido conectivo,
Hoy el consumidor busca cortes magros. DEPOSITO
carne
cambia con la dieta
CLASIFICACIÓN
C. cerdo > variación
del musculo
C. Bovino uniforme por rumen

y composición
TRIGLICERIDOS FOSFOLIPIDOS COLESTEROL
Ac. Grasos de cadena larga (palmítico, esteárico) imparte Aportan aroma, influyen el la conservación de la carne y Musculo magro (bovinos, porcinos, ovinos): 70 -75 mg/
dureza a las grasas naturales ( Price et al 1976) productos cárnicos. 100g, se deposita en arterias (arterioesclerosis.
Conversión
Fosfogliceridos, son insaturados, en presencia de

Ac. Grasos insaturados: oleico, linoleico, linolenico, Forma parte de la bilis y hormonas, aumenta con la
oxigeno de oscurecen, en presencia de calor la cefalina
Estructura
punto de fusión bajo, fácil enranciamiento. edad, la dieta y los habitos.

da un olor a pescado.
postmortem
de la
AGUA
industrial
cambios
76% carne roja

y calidad
magra.
Proteinas miofibrilares que Medio universal para reacciones
atrapan el agua junto con fuerzas bioloicas
en carne,
de Van Der Walls

Afecta a la jugocidad, consistencia,
química
AGUA
terneza, color y sabor
carne
Musculo vivo pH: 7 –

7.2 (R-) En un corte a > [grasa], < [humedad]
del musculo
y composición
> Fijación de agua Factores para ligar agua
Cambios y transformación
Conversión
postmorten
Estructura
Actividad proteolítica sobre

Producción acido láctico Perdida de ATP
el musculo.
postmortem
de la
COMPOSICIÓN QUÍMICA –
HIDRATOS DE CARBONO
industrial
cambios
Carne PSE - cerdo

y calidad
Desnaturalización de la
Carne oscura y aparentemente
proteína sarcoplasmatica sobre
seca - bovino
la prot. Miofibrilar
en carne,
Matriz gelatinosa
química
Acumulación de acido lactico a

de proteina del Musculo de pH alto
carne
temperaturas altas (39ºC)

tejido conectivo
• Cartílago
• Huesos Sacrificio en estado anóxico s/ Sacrificio cuando no hay
del musculo
• Piel Condroitin sulfato exhausto glucógeno s/recuperación

y composición
• Tendones
• cornea
HIDRATOS DE
Amino - azucares Mucopolisacaridos Se encuentra en bajas proporciones
CARBONO
> Demanda de energía, Se forma Glucogénesis

Conversión
ayuno en higado y por Se agota cuando Glucogeno

ejercicio en musculo Se degrada Glucogenólisis Glucolisis
Estructura
Musculo Anaerobica
Hígado
esquelético
Acido láctico
(postmorten)
2 – 8% BH 0.5 – 1.3% BH
COMPOSICIÓN QUÍMICA –
postmortem
de la
COMPONENTES INORGANICOS
industrial
cambios
y calidad
Representa del
3.5% del peso
en carne,
corporal
química
carne
Funciones de terneza y
EQUILIBRIO
OSMOTICO
Ca, P, K, S, Na, Cl, Fe, Mg

jugocidad
del musculo
COMPONENTES
y composición
Capacidad de retención INORGANICOS

Trazas: Mn, Cu, I, Zn, Co
de agua
Carne: 15 – 20% (Price et al., 1976)

Conversión
Estructura
CALIDAD INDUSTRIAL DE LA
postmortem
de la
CARNE
industrial
cambios
y calidad
Estabilidad del sistema durante

CARACTERITICAS PREDICTIVAS el tratamiento térmico.
Carne
• Iones • Composicion fisico Quimica Caract. Sensoriales: apariencia
• Tratamiento • CRA (dep. pH) por la ligazón y textura.
CALIDAD INDUSTRIAL DE LA
mecánico Parámetros • C. emulsificante (dep. pH)
en carne,
CARNE – CARACTERÍSTICAS
• Temperatura extrinsecos • Coagulación (Temp.) Predicción no confiable, la
BÁSICAS
• pH • C. gelificante (dep. pH) elaboración de ptos. Cárnicos
química
• Rigor mortis • Solubilidad (dep. pH) conociendo las caract. FQ , la

carne
Productos
• Otros. cárnicos
calidad de la materia prima y
Carne como procesamiento, asegura una
materia prima calidad invariable y ajustada a
del musculo
la norma.
y composición
Interacción con otros

Caract. funcionales Composición
constituyentes
• Formación de geles Las proteínas son los • Proteínas vegetales

• Viscosidad principales componentes, dan
• Trozos de musculo
• Cap. Espumante características funcionales y
• Fribras y miofibrillas
Conversión
• pH estructurales a los productos

• Tejido conectivo
• CRA cárnicos.
• Colageno
• Grasa
Estructura
• Miosina
• Actomiosina
• Otros
Conversión
química cambios
industrial de la
carne
PROTEÍNAS MIOFIBRILARES
CALIDAD INDUSTRIAL DE LA CARNE - PROPIEDADES
BIOQUÍMICAS Y ARQUITECTURA MOLECULAR DE LAS
Conversión
química cambios
industrial de la
carne CARACTERÍSTICAS DE CALIDAD
CALIDAD INDUSTRIAL DE LA CARNE -
INDUSTRIAL DE DIVERSAS ESPECIES.

Conversión
química cambios
industrial de la
carne CARACTERÍSTICAS DE CALIDAD
CALIDAD INDUSTRIAL DE LA CARNE -
INDUSTRIAL DE DIVERSAS ESPECIES.

CONTROL DE LECTURA
 ELABORAR UN COMENTARIO DE UN CARA PARA:

 Caracterización de la carne de cuy (Cavia porcellus) para
utilizarla en la elaboración de un embutido fermentado
CAPACIDAD DE RETENCION DE
postmortem
de la
AGUA
cambios
y calidad industrial
(CFE)
Tipo de prot., conc. prot., composición, pH
dependen
(CRA), (CE), gelificación,
en carne,
Habilidad de la carne para retener agua al

química
aplicarse fuerzas externas (sin separacion)

carne
es
del musculo
(Chou y Morr, 1979) cada grupo polar de

C.R.A.
y composición
una prot., capta una molécula de agua Contribuyen con Jugocidad – mordida (Atrib. De calidad)
(excepción glutamina y asparagina)
Prot. Miofibrilares (miosina,
Dep. alteraciones baja Perdidas de humedad y peso
actina, tropomiosina)
interaciones
Conversión
Prot. – agua , prot. – prot.

Estructura
definira entre
Dispersión coloidal Pp. insoluble

postmortem
de la
AGUA
cambios
pH<= 5 (pto. Isoelectrico) > [cargas pH > [cargas -], la matriz proteica
en carne,
+], Prot. miofibrilares se contraen, se ensancha (repulsión), mayor fuerza

CRA de atracción electrica y CRA.
Disociación del complejo acto –
química
miosina (relajación), y solubilización Debido a A pH > pto. Isoeléctrico, el NaCl a bajas

carne
de prot. miofibrilares Sal hinchamiento y concentraciones incrementa la CRA.

Los fosfatos CRA, Por otro lado
C.R.A. la solubilización de la proteína,
mejorando la CRA. A pH > pto. Isoeléctrico, el NaCl a altas
Monofosfatos y polifosfatos a pH < Por otro lado Factores concentraciones disminuye la CRA.
del musculo
pto. Isoeléctrico, cambian el P.I. de

las prot. Miofibrilares, reduciendo la • pH Honikel, 1988
y composición
CRA. • Fuerza iónica

• Cap. Secuestrante
• Interacción con las prot.
Los iones Cl- a pH < pto. Isoeléctrico, neutralizan Los iones Cl- a pH > pto. Isoeléctrico, interactúan con
los grupos + , disminuye la repulsión , la grupos + , aumentan la carga - , aumenta la repulsion
estructura se contrae, disminuye la CRA. y la estructura se relaja, incrementa la CRA.
Conversión
Estructura
postmortem
de la
AGUA
cambios
en carne,
química
Disminuye a T°.
carne
del musculo
Desnat. Prot. Dandole firmeza, caract

El trat.
C.R.A. La prot. Cárnica se desnaturaliza
y composición
mordida y textura(coagulación, A 40 °C
Térmico pero se hace mas estable.
atrapamiento de grasa y gua en la matriz).
Pearson, 1994
La desnaturalización de las prot. Hace perder la

solubilidad, CRA, intensidad del pigmento
Conversión
muscular
Estructura
postmortem
de la
AGUA
cambiosindustrial
Apropiada para embutidos curados CRA cerdo > CRA vacuno >
(secado) (Flores y Bernell, 1984). aves. Influyen en los ptos
y calidad
(CFE)
cárnicos. Importante para

darle un uso adecuado.
Glucogeno se agota aceleradamente
Para ptos. Cárnicos madurados, CRA,
postmortem (pH: 5.1 – 5.3 en 1 h), Carne P.S.E.
permite la operación de secado.
desnat. Prot. Miofibrilares, CRA

C.R.A.
en carne,
Glucogeno se agota antemortem (agot. Para ptos. Cárnicos de pasta fina

Carne D.F.D.
química
Fisico), pH: 6.5, CRA cocida, CRA, suculentos y jugosos.

carne
Musculo a
carne
Apropiado para prod. Carnicos de pasta
fina cocidos (jugosos y de textura Musculo ( CRA, matriz miofibrilar extendida, Prot. Miofibrilares
del musculo
suave)(Flores y Bernell, 1984). presencia de ATP) Rigidez cadavérica ( CRA, pH responsables del CRA.
y composición
por ac. Láctico, ausencia de ATP, formación del c.

actomiosina ) Maduración ( CRA)
El pH del musculo (7.2) carne 5.8, influye sobre la

DISTRIBUCION DEL AGUA
CRA de la actomiosina, la cual puede estar entera o
desintegrada en el prod. Cárnico; la adicion de NaCl y
fosfatos CRA (Ptos. Emulsificados).
Conversión
10%
Proteinas miofibrilares
20%
Estructura
Sarcoplasma
70%
Tejido conectivo y espacios
extracelulares
postmortem
de la
CAPACIDAD EMULSIFICANTE
cambios
(CFE)
mL de grasa emulsificada por unidad

Prot. Del estroma se contraen a de peso de carne o peso de prot. Sol.
> temp. Y dejan libre la grasa. En sol salinas.

en carne,
Ligazón, mordida y
textura
Las proteinas solubles, tienen una parte hidrofobica Definición • CRA.
química
que atrapa la grasa y una parte hidrofilica que Permite • Niveles de carne.
Mec. emulsión Ptos. Carnicos finamente
carne
Su estabilidad • Grasa.
permite la dispersión. Esta debe ser fuerte y flexible C.E. picados o emulsificados con Depende de • Aditivos.
proteinas disponibles).
El colágeno contribuye con ligar agua en emulsión, sin • Trat. Mecánicos
embargo con temperatura esta gelatiniza CRA y • Trat. termicos
del musculo
Depende de:
Otras proteinas Solubilización de las prot.
CE, es posible utilizarlo pero como pre-emulsión
y composición
Miofibrilares en sol salinas conc.

con prot. Vegetales y agua. • Caract. Físicas.
industrialmente Determina las • Caract. Químicas.
A > fuerza iónica, > solub. De prot., > poder C.E., (pH <
factores Para emulsiones de carne • Caract. Sensoriales.
P.I. prot. miofibrilares < solubilidad y < C.E., la prot. (pastón o mezcla cárnica)
Pierde elasticidad y se repliega), la temp. Tambien
La miosina es depresora de la
influye de forma inversa.
tension superficial, seguida por la
Es mejor trabajar con carne pre – actomiosina, F- actina y G- actina.
Conversión
rigor molida y salada, sin embargo

esta es inestable.
Estructura
CE actina s/sal > CE miosina > CE actomiosina > CE sarcoplasmatica > CE actina con NaCl 0.3 M (Flores y Bernell, 1985).
Conversión
química cambios
industrial de la
carne
CAPACIDAD EMULSIFICANTE
Clasificación de los Productos Cárnicos de acuerdo a su Grado de Picado.

CONVERSIÓN DE MÚSCULO A
CARNE
 Objetivos: Aprender el proceso de conversión de músculo en carne.

VISIÓN
 Los músculos no eliminan repentinamente toda las funciones

vitales.
 Un número de cambios físicos y químicos ocurre durante un
periodo de horas o días.
 Mientras la homeostasis es mantenida en el musculo vivo, esta se
va perdiendo durante la conversión de musculo a carne
 Temperatura, pH, oxigeno…
IMPORTANCIA
Condiciones inmediatamente antes del sacrificio

pueden alterar los cambios post mortem que
afectan la calidad de la carne.
 Transporte, manejo, y almacenamiento.
Factores extrínsecos inmediatamente después del
sacrificio pueden influir cambios post mortem que
afectan la calidad de la carne
 Taza de enfriamiento, estimulación electrica…
FACTORES A CONSIDERAR
Extensibilidad y grado de contracción

final
pH
Capacidad de retención de Agua (CRA)
Enzimas proteolíticas.
EVENTOS: MUSCULO A CARNE
 El animal es sacrificado.
 El metabolismo cambia de estado aeróbico al anaeróbico cuando el O2 se
agota.
 El glucógeno se convierte en ácido láctico, bajando el pH del músculo de
~ 7 a 5.6.
 Creatine Phosphate (rephosphorylates ADP to ATP) and ATP decline.
 La creatina fosfato (refosforilación de ADP a ATP) y la disminución del
ATP.
 Sin ATP para la relajación, la miosina y la actina forman el complejo
actomiosina.
 El musculo dentra en rigor mortis (la rigidez de la muerte).
 Comienza la proteólisis, ablandando el músculo.
Exsanguinación
Perdida de suministros Perdida y desecho de

Perdida de la regulación Perdida de suministro de Perdida de equilibrio
de nutriente y defensas transmitidas por
neuronal y hormonal oxigeno osmotico
antioxidantes la sangre
Disminución del potencial

oxido - reducción
Anaerobiosis
Producción de Cese la fosforilación

la glucolisis oxidativa
Acumulación
Ligero Disminución de Contaminación
de acido
aumento de la fosfato de alta microbiana durante
láctico y caída
temperatura energia sacrificio y enfriado
Baja del pH.
temperatura
ambiente
Inicio de rigor
Disminución de Desnaturalización Ca2± depende de las
mortis
la temperatura de proteinas proteasas activadas
Acumulación de
Solidificación metabolitos, sabor,
de la grasa Las proteínas liberan iones divalentes y
absorben iones monovalentes. componentes, etc.
Finalización de Crecimiento
rigor mortis microbiano
Oxidación de Capacidad de retención de agua y color Proteólisis y degradación
lípidos determinado. de proteínas
TIME TO THE ONSET OF RIGOR
EXTENSIBILITY OF MUSCLE
DURING RIGOR DEVELOPMENT
(Muscle is extensible and (Muscle begins to lose

elastic) extensibility)
ATP, CP, PH AND EXTENSIBILITY
POSTMORTEM
Muscle
Muscle pH Extensibility
ATP
Creatine
Phosphate

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UNIVERSIDAD NACIONAL DE SAN AGUSTIN

FACULTAD DE INGENIERIA DE PROCESOS

 Formar profesionales competentes y éticos,

sacrificado sacrificado sacrificado sacrificado

exanguinado exanguinado exanguinado exanguinado

sin pezuñas, Eviscerado eviscerado descamado o

despellejado (excepto decapitado no.

ALGUNAS ESPECIES DE ANIMALES.

• Células largas fusiformes.

• Núcleo homogéneo sin bandas oscuras y claras.

Las propiedades químicas del tejido muscular y del tejido

conectivo son de principal importancia para determinar el uso de

Solubles en agua o Solubles en

músculo. del músculo.

Mezcla de proteinas y enzimas mitocondriales,

Responsable del color rojo, almacena oxigeno

y un grupo proteico globina en una matriz

PROTEÍNAS SOLUBLES contenido esta determinada por la especie,

de las proteínas sarcoplasmáticas.

Citocromos, Pigmentos musculares que se encuentran en

sustratos el Oxigeno se mantiene

METAMIOGLOBINA: El hiero pasa

Proteína fibrilar. Punto isoeléctrico es de

5.4. Insoluble en agua y soluble en

Constituye del 20 - 25% de las proteínas Responsable de la rigidez cadavérica

dependerá mas de una propiedad

miofibrilar y es una molécula altamente pasta fina y, el éxito económico de un

cargada eléctricamente; punto isoeléctrico a proceso.

CONCENTRADAS Proteína globular (alto en prolina), constituye

del 8 al 10% de la proteína miofibrilar,

DE LA FORMACIÓN DE LA MATRIZ Proteína C representa del 2 al 2.5% de la proteína

Abundante, contribuye a la PROPIEDADES: hinchamiento al sumergirlos en ácidos diluídos, álcalis o

temperatura origina gelatina. de retracción.

PROTEINAS DEL TEJIDO conectivo

resistencia a la pepsina; se encuentran en el bazo y en los

Su contenido determinaba el valor económico de los

GRASAS TIPOS DE GRASA

cambia con la dieta

C. Bovino uniforme por rumen

TRIGLICERIDOS FOSFOLIPIDOS COLESTEROL

Fosfogliceridos, son insaturados, en presencia de

punto de fusión bajo, fácil enranciamiento. edad, la dieta y los habitos.

76% carne roja

de Van Der Walls

Musculo vivo pH: 7 –

> Fijación de agua Factores para ligar agua

Actividad proteolítica sobre

Carne PSE - cerdo

Acumulación de acido lactico a

temperaturas altas (39ºC)

• Piel Condroitin sulfato exhausto glucógeno s/recuperación

> Demanda de energía, Se forma Glucogénesis

ayuno en higado y por Se agota cuando Glucogeno

Ca, P, K, S, Na, Cl, Fe, Mg

Capacidad de retención INORGANICOS

Carne: 15 – 20% (Price et al., 1976)

Estabilidad del sistema durante

• Rigor mortis • Solubilidad (dep. pH) conociendo las caract. FQ , la

Interacción con otros

• Formación de geles Las proteínas son los • Proteínas vegetales

• pH estructurales a los productos

INDUSTRIAL DE DIVERSAS ESPECIES.

INDUSTRIAL DE DIVERSAS ESPECIES.